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cdx-button--icon-only vector-toc-toggle"> Afficher / masquer la sous-section Synthèse </button> <ul id="toc-Synthèse-sublist" class="vector-toc-list"> <li id="toc-Code_génétique" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Code_génétique"> <div class="vector-toc-text"> 6.1 Code génétique </div> </a> <ul id="toc-Code_génétique-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Biosynthèse" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Biosynthèse"> <div class="vector-toc-text"> 6.2 Biosynthèse </div> </a> <ul id="toc-Biosynthèse-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Synthèse_chimique" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Synthèse_chimique"> <div class="vector-toc-text"> 6.3 Synthèse chimique </div> </a> <ul id="toc-Synthèse_chimique-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> </ul> </li> <li id="toc-Fonctions" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-1"> <a class="vector-toc-link" href="#Fonctions"> <div class="vector-toc-text"> 7 Fonctions </div> </a> <button aria-controls="toc-Fonctions-sublist" class="cdx-button cdx-button--weight-quiet cdx-button--icon-only vector-toc-toggle"> Afficher / masquer la sous-section Fonctions </button> <ul id="toc-Fonctions-sublist" class="vector-toc-list"> <li id="toc-Enzymes" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Enzymes"> <div class="vector-toc-text"> 7.1 Enzymes </div> </a> <ul id="toc-Enzymes-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Signalisation_cellulaire_et_liaison_de_ligands" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Signalisation_cellulaire_et_liaison_de_ligands"> <div class="vector-toc-text"> 7.2 Signalisation cellulaire et liaison de ligands </div> </a> <ul id="toc-Signalisation_cellulaire_et_liaison_de_ligands-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Protéines_structurelles" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Protéines_structurelles"> <div class="vector-toc-text"> 7.3 Protéines structurelles </div> </a> <ul id="toc-Protéines_structurelles-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Récapitulatif_de_fonctions_assurées_par_les_protéines" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Récapitulatif_de_fonctions_assurées_par_les_protéines"> <div class="vector-toc-text"> 7.4 Récapitulatif de fonctions assurées par les protéines </div> </a> <ul id="toc-Récapitulatif_de_fonctions_assurées_par_les_protéines-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> </ul> </li> <li id="toc-Méthodes_d'étude" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-1"> <a class="vector-toc-link" href="#Méthodes_d'étude"> <div class="vector-toc-text"> 8 Méthodes d'étude </div> </a> <button aria-controls="toc-Méthodes_d'étude-sublist" class="cdx-button cdx-button--weight-quiet cdx-button--icon-only vector-toc-toggle"> Afficher / masquer la sous-section Méthodes d'étude </button> <ul id="toc-Méthodes_d'étude-sublist" class="vector-toc-list"> <li id="toc-Purification_des_protéines" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Purification_des_protéines"> <div class="vector-toc-text"> 8.1 Purification des protéines </div> </a> <ul id="toc-Purification_des_protéines-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Localisation_cellulaire" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Localisation_cellulaire"> <div class="vector-toc-text"> 8.2 Localisation cellulaire </div> </a> <ul id="toc-Localisation_cellulaire-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Protéomique" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Protéomique"> <div class="vector-toc-text"> 8.3 Protéomique </div> </a> <ul id="toc-Protéomique-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Bio-informatique" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Bio-informatique"> <div class="vector-toc-text"> 8.4 Bio-informatique </div> </a> <ul id="toc-Bio-informatique-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Prédiction_de_structure_et_simulation" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Prédiction_de_structure_et_simulation"> <div class="vector-toc-text"> 8.5 Prédiction de structure et simulation </div> </a> <ul id="toc-Prédiction_de_structure_et_simulation-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> </ul> </li> <li id="toc-Propriétés" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-1"> <a class="vector-toc-link" href="#Propriétés"> <div class="vector-toc-text"> 9 Propriétés </div> </a> <ul id="toc-Propriétés-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Phénotype" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-1"> <a class="vector-toc-link" href="#Phénotype"> <div class="vector-toc-text"> 10 Phénotype </div> </a> <ul id="toc-Phénotype-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Évolution" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-1"> <a class="vector-toc-link" href="#Évolution"> <div class="vector-toc-text"> 11 Évolution </div> </a> <ul id="toc-Évolution-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Alimentation_humaine" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-1"> <a class="vector-toc-link" href="#Alimentation_humaine"> <div class="vector-toc-text"> 12 Alimentation humaine </div> </a> <button aria-controls="toc-Alimentation_humaine-sublist" class="cdx-button cdx-button--weight-quiet cdx-button--icon-only vector-toc-toggle"> Afficher / masquer la sous-section Alimentation humaine </button> <ul id="toc-Alimentation_humaine-sublist" class="vector-toc-list"> <li id="toc-Quantités_recommandées" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Quantités_recommandées"> <div class="vector-toc-text"> 12.1 Quantités recommandées </div> </a> <ul id="toc-Quantités_recommandées-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Protéines_animales,_fongiques,_végétales" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Protéines_animales,_fongiques,_végétales"> <div class="vector-toc-text"> 12.2 Protéines animales, fongiques, végétales </div> </a> <ul id="toc-Protéines_animales,_fongiques,_végétales-sublist" class="vector-toc-list"> <li id="toc-Protéines_animales" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-3"> <a class="vector-toc-link" href="#Protéines_animales"> <div class="vector-toc-text"> 12.2.1 Protéines animales </div> </a> <ul id="toc-Protéines_animales-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Protéines_végétales" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-3"> <a class="vector-toc-link" href="#Protéines_végétales"> <div class="vector-toc-text"> 12.2.2 Protéines végétales </div> </a> <ul id="toc-Protéines_végétales-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Protéines_fongiques" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-3"> <a class="vector-toc-link" href="#Protéines_fongiques"> <div class="vector-toc-text"> 12.2.3 Protéines fongiques </div> </a> <ul id="toc-Protéines_fongiques-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> </ul> </li> <li id="toc-Qualité_des_protéines" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Qualité_des_protéines"> <div class="vector-toc-text"> 12.3 Qualité des protéines </div> </a> <ul id="toc-Qualité_des_protéines-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Compléments_alimentaires" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Compléments_alimentaires"> <div class="vector-toc-text"> 12.4 Compléments alimentaires </div> </a> <ul id="toc-Compléments_alimentaires-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Aliments_riches_en_protéines" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Aliments_riches_en_protéines"> <div class="vector-toc-text"> 12.5 Aliments riches en protéines </div> </a> <ul id="toc-Aliments_riches_en_protéines-sublist" class="vector-toc-list"> <li id="toc-Champignons" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-3"> <a class="vector-toc-link" href="#Champignons"> <div class="vector-toc-text"> 12.5.1 Champignons </div> </a> <ul id="toc-Champignons-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Acides_aminés_essentiels" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-3"> <a class="vector-toc-link" href="#Acides_aminés_essentiels"> <div class="vector-toc-text"> 12.5.2 Acides aminés essentiels </div> </a> <ul id="toc-Acides_aminés_essentiels-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Aliments_d'origine_animale" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-3"> <a class="vector-toc-link" href="#Aliments_d'origine_animale"> <div class="vector-toc-text"> 12.5.3 Aliments d'origine animale </div> </a> <ul id="toc-Aliments_d'origine_animale-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Aliments_végétaux" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-3"> <a class="vector-toc-link" href="#Aliments_végétaux"> <div class="vector-toc-text"> 12.5.4 Aliments végétaux </div> </a> <ul id="toc-Aliments_végétaux-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Levures,_bactéries_et_cyanobactéries" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-3"> <a class="vector-toc-link" href="#Levures,_bactéries_et_cyanobactéries"> <div class="vector-toc-text"> 12.5.5 Levures, bactéries et cyanobactéries </div> </a> <ul id="toc-Levures,_bactéries_et_cyanobactéries-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> </ul> </li> </ul> </li> <li id="toc-Notes_et_références" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-1"> <a class="vector-toc-link" href="#Notes_et_références"> <div class="vector-toc-text"> 13 Notes et références </div> </a> <ul id="toc-Notes_et_références-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Voir_aussi" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-1"> <a class="vector-toc-link" href="#Voir_aussi"> <div class="vector-toc-text"> 14 Voir aussi </div> </a> <button aria-controls="toc-Voir_aussi-sublist" class="cdx-button cdx-button--weight-quiet cdx-button--icon-only vector-toc-toggle"> Afficher / masquer la sous-section Voir aussi </button> <ul id="toc-Voir_aussi-sublist" class="vector-toc-list"> <li id="toc-Bibliographie" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Bibliographie"> <div class="vector-toc-text"> 14.1 Bibliographie </div> </a> <ul id="toc-Bibliographie-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Articles_connexes" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Articles_connexes"> <div class="vector-toc-text"> 14.2 Articles connexes </div> </a> <ul id="toc-Articles_connexes-sublist" class="vector-toc-list"> <li id="toc-Disciplines_et_méthodologies" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-3"> <a class="vector-toc-link" href="#Disciplines_et_méthodologies"> <div class="vector-toc-text"> 14.2.1 Disciplines et méthodologies </div> </a> <ul id="toc-Disciplines_et_méthodologies-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> </ul> </li> <li id="toc-Liens_externes" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Liens_externes"> <div class="vector-toc-text"> 14.3 Liens externes </div> </a> <ul id="toc-Liens_externes-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> </ul> </li> </ul> </div> </div> </nav> </div> </div> <div class="mw-content-container"> <main id="content" class="mw-body"> <header class="mw-body-header vector-page-titlebar"> <nav aria-label="Sommaire" class="vector-toc-landmark"> <div id="vector-page-titlebar-toc" class="vector-dropdown vector-page-titlebar-toc vector-button-flush-left" title="Table des matières" > <input type="checkbox" id="vector-page-titlebar-toc-checkbox" role="button" aria-haspopup="true" data-event-name="ui.dropdown-vector-page-titlebar-toc" class="vector-dropdown-checkbox " aria-label="Basculer la table des matières" > <label id="vector-page-titlebar-toc-label" for="vector-page-titlebar-toc-checkbox" class="vector-dropdown-label cdx-button cdx-button--fake-button cdx-button--fake-button--enabled cdx-button--weight-quiet cdx-button--icon-only " aria-hidden="true" > Basculer la table des matières </label> <div class="vector-dropdown-content"> <div id="vector-page-titlebar-toc-unpinned-container" class="vector-unpinned-container"> </div> </div> </div> </nav> <h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Protéine</h1> <div id="p-lang-btn" class="vector-dropdown mw-portlet mw-portlet-lang" > <input type="checkbox" id="p-lang-btn-checkbox" role="button" aria-haspopup="true" data-event-name="ui.dropdown-p-lang-btn" class="vector-dropdown-checkbox mw-interlanguage-selector" aria-label="Aller à un article dans une autre langue. Disponible en 163 langues." > <label id="p-lang-btn-label" for="p-lang-btn-checkbox" class="vector-dropdown-label cdx-button cdx-button--fake-button cdx-button--fake-button--enabled cdx-button--weight-quiet cdx-button--action-progressive mw-portlet-lang-heading-163" aria-hidden="true" > 163 langues </label> <div class="vector-dropdown-content"> <div class="vector-menu-content"> <ul class="vector-menu-content-list"> <li class="interlanguage-link interwiki-af mw-list-item"><a href="https://af.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%AFen" title="Proteïen – afrikaans" lang="af" hreflang="af" data-title="Proteïen" data-language-autonym="Afrikaans" data-language-local-name="afrikaans" class="interlanguage-link-target">Afrikaans</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-als mw-list-item"><a href="https://als.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein – alémanique" lang="gsw" hreflang="gsw" data-title="Protein" data-language-autonym="Alemannisch" data-language-local-name="alémanique" class="interlanguage-link-target">Alemannisch</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-an mw-list-item"><a href="https://an.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna" title="Proteína – aragonais" lang="an" hreflang="an" data-title="Proteína" data-language-autonym="Aragonés" data-language-local-name="aragonais" class="interlanguage-link-target">Aragonés</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ar mw-list-item"><a href="https://ar.wikipedia.org/wiki/%D8%A8%D8%B1%D9%88%D8%AA%D9%8A%D9%86" title="بروتين – arabe" lang="ar" hreflang="ar" data-title="بروتين" data-language-autonym="العربية" data-language-local-name="arabe" class="interlanguage-link-target">العربية</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ary mw-list-item"><a href="https://ary.wikipedia.org/wiki/%D9%BE%D8%B1%D9%88%D8%AA%D9%8A%D9%86" title="پروتين – arabe marocain" lang="ary" hreflang="ary" data-title="پروتين" data-language-autonym="الدارجة" data-language-local-name="arabe marocain" class="interlanguage-link-target">الدارجة</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-arz mw-list-item"><a href="https://arz.wikipedia.org/wiki/%D8%A8%D8%B1%D9%88%D8%AA%D9%8A%D9%86" title="بروتين – arabe égyptien" lang="arz" hreflang="arz" data-title="بروتين" data-language-autonym="مصرى" data-language-local-name="arabe égyptien" class="interlanguage-link-target">مصرى</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-as mw-list-item"><a href="https://as.wikipedia.org/wiki/%E0%A6%AE%E0%A6%BE%E0%A6%82%E0%A6%B8%E0%A6%B8%E0%A6%BE%E0%A7%B0" title="মাংসসাৰ – assamais" lang="as" hreflang="as" data-title="মাংসসাৰ" data-language-autonym="অসমীয়া" data-language-local-name="assamais" class="interlanguage-link-target">অসমীয়া</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ast mw-list-item"><a href="https://ast.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna" title="Proteína – asturien" lang="ast" hreflang="ast" data-title="Proteína" data-language-autonym="Asturianu" data-language-local-name="asturien" class="interlanguage-link-target">Asturianu</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-az mw-list-item"><a href="https://az.wikipedia.org/wiki/Z%C3%BClallar" title="Zülallar – azerbaïdjanais" lang="az" hreflang="az" data-title="Zülallar" data-language-autonym="Azərbaycanca" data-language-local-name="azerbaïdjanais" class="interlanguage-link-target">Azərbaycanca</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-azb mw-list-item"><a href="https://azb.wikipedia.org/wiki/%D9%BE%D8%B1%D9%88%D8%AA%D8%A6%DB%8C%D9%86" title="پروتئین – South Azerbaijani" lang="azb" hreflang="azb" data-title="پروتئین" data-language-autonym="تۆرکجه" data-language-local-name="South Azerbaijani" class="interlanguage-link-target">تۆرکجه</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ba mw-list-item"><a href="https://ba.wikipedia.org/wiki/%D0%90%D2%A1%D2%BB%D1%8B%D0%BC%D0%B4%D0%B0%D1%80" title="Аҡһымдар – bachkir" lang="ba" hreflang="ba" data-title="Аҡһымдар" data-language-autonym="Башҡортса" data-language-local-name="bachkir" class="interlanguage-link-target">Башҡортса</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ban mw-list-item"><a href="https://ban.wikipedia.org/wiki/Prot%C3%A9in" title="Protéin – balinais" lang="ban" hreflang="ban" data-title="Protéin" data-language-autonym="Basa Bali" data-language-local-name="balinais" class="interlanguage-link-target">Basa Bali</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-bat-smg mw-list-item"><a href="https://bat-smg.wikipedia.org/wiki/Balt%C4%ABms" title="Baltīms – samogitien" lang="sgs" hreflang="sgs" data-title="Baltīms" data-language-autonym="Žemaitėška" data-language-local-name="samogitien" class="interlanguage-link-target">Žemaitėška</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-bcl mw-list-item"><a href="https://bcl.wikipedia.org/wiki/Protina" title="Protina – Central Bikol" lang="bcl" hreflang="bcl" data-title="Protina" data-language-autonym="Bikol Central" data-language-local-name="Central Bikol" class="interlanguage-link-target">Bikol Central</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-be mw-list-item"><a href="https://be.wikipedia.org/wiki/%D0%91%D1%8F%D0%BB%D0%BA%D1%96" title="Бялкі – biélorusse" lang="be" hreflang="be" data-title="Бялкі" data-language-autonym="Беларуская" data-language-local-name="biélorusse" class="interlanguage-link-target">Беларуская</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-be-x-old mw-list-item"><a href="https://be-tarask.wikipedia.org/wiki/%D0%91%D1%8F%D0%BB%D0%BA%D1%96" title="Бялкі – Belarusian (Taraškievica orthography)" lang="be-tarask" hreflang="be-tarask" data-title="Бялкі" data-language-autonym="Беларуская (тарашкевіца)" data-language-local-name="Belarusian (Taraškievica orthography)" class="interlanguage-link-target">Беларуская (тарашкевіца)</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-bg mw-list-item"><a href="https://bg.wikipedia.org/wiki/%D0%9F%D1%80%D0%BE%D1%82%D0%B5%D0%B8%D0%BD" title="Протеин – bulgare" lang="bg" hreflang="bg" data-title="Протеин" data-language-autonym="Български" data-language-local-name="bulgare" class="interlanguage-link-target">Български</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-bh mw-list-item"><a href="https://bh.wikipedia.org/wiki/%E0%A4%AA%E0%A5%8D%E0%A4%B0%E0%A5%8B%E0%A4%9F%E0%A5%80%E0%A4%A8" title="प्रोटीन – Bhojpuri" lang="bh" hreflang="bh" data-title="प्रोटीन" data-language-autonym="भोजपुरी" data-language-local-name="Bhojpuri" class="interlanguage-link-target">भोजपुरी</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-bjn mw-list-item"><a href="https://bjn.wikipedia.org/wiki/Parot%C3%A9in" title="Parotéin – banjar" lang="bjn" hreflang="bjn" data-title="Parotéin" data-language-autonym="Banjar" data-language-local-name="banjar" class="interlanguage-link-target">Banjar</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-blk mw-list-item"><a href="https://blk.wikipedia.org/wiki/%E1%80%95%E1%80%9B%E1%80%AD%E1%80%AF%E1%80%90%E1%80%B1%E1%80%84%E1%80%BA%E1%80%B8" title="ပရိုတေင်း – Pa'O" lang="blk" hreflang="blk" data-title="ပရိုတေင်း" data-language-autonym="ပအိုဝ်ႏဘာႏသာႏ" data-language-local-name="Pa'O" class="interlanguage-link-target">ပအိုဝ်ႏဘာႏသာႏ</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-bn mw-list-item"><a href="https://bn.wikipedia.org/wiki/%E0%A6%AA%E0%A7%8D%E0%A6%B0%E0%A7%8B%E0%A6%9F%E0%A6%BF%E0%A6%A8" title="প্রোটিন – bengali" lang="bn" hreflang="bn" data-title="প্রোটিন" data-language-autonym="বাংলা" data-language-local-name="bengali" class="interlanguage-link-target">বাংলা</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-br mw-list-item"><a href="https://br.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein – breton" lang="br" hreflang="br" data-title="Protein" data-language-autonym="Brezhoneg" data-language-local-name="breton" class="interlanguage-link-target">Brezhoneg</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-bs mw-list-item"><a href="https://bs.wikipedia.org/wiki/Bjelan%C4%8Devine" title="Bjelančevine – bosniaque" lang="bs" hreflang="bs" data-title="Bjelančevine" data-language-autonym="Bosanski" data-language-local-name="bosniaque" class="interlanguage-link-target">Bosanski</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-btm mw-list-item"><a href="https://btm.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein – Batak Mandailing" lang="btm" hreflang="btm" data-title="Protein" data-language-autonym="Batak Mandailing" data-language-local-name="Batak Mandailing" class="interlanguage-link-target">Batak Mandailing</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-bxr mw-list-item"><a href="https://bxr.wikipedia.org/wiki/%D0%A3%D1%83%D1%80%D0%B0%D0%B3" title="Уураг – Russia Buriat" lang="bxr" hreflang="bxr" data-title="Уураг" data-language-autonym="Буряад" data-language-local-name="Russia Buriat" class="interlanguage-link-target">Буряад</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ca mw-list-item"><a href="https://ca.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%AFna" title="Proteïna – catalan" lang="ca" hreflang="ca" data-title="Proteïna" data-language-autonym="Català" data-language-local-name="catalan" class="interlanguage-link-target">Català</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-cdo mw-list-item"><a href="https://cdo.wikipedia.org/wiki/L%C3%A2ung-b%C4%83h-c%C3%A9k" title="Lâung-băh-cék – Mindong" lang="cdo" hreflang="cdo" data-title="Lâung-băh-cék" data-language-autonym="閩東語 / Mìng-dĕ̤ng-ngṳ̄" data-language-local-name="Mindong" class="interlanguage-link-target">閩東語 / Mìng-dĕ̤ng-ngṳ̄</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ce mw-list-item"><a href="https://ce.wikipedia.org/wiki/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BE%D0%BA%D0%B0%D1%88" title="Белокаш – tchétchène" lang="ce" hreflang="ce" data-title="Белокаш" data-language-autonym="Нохчийн" data-language-local-name="tchétchène" class="interlanguage-link-target">Нохчийн</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ceb mw-list-item"><a href="https://ceb.wikipedia.org/wiki/Protina_(kimika)" title="Protina (kimika) – cebuano" lang="ceb" hreflang="ceb" data-title="Protina (kimika)" data-language-autonym="Cebuano" data-language-local-name="cebuano" class="interlanguage-link-target">Cebuano</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-chr mw-list-item"><a href="https://chr.wikipedia.org/wiki/%E1%8E%A0%E1%8F%93%E1%8E%B5%E1%8F%A5%E1%8F%8D%E1%8F%97%E1%8F%8D%E1%8E%A9" title="ᎠᏓᎵᏥᏍᏗᏍᎩ – cherokee" lang="chr" hreflang="chr" data-title="ᎠᏓᎵᏥᏍᏗᏍᎩ" data-language-autonym="ᏣᎳᎩ" data-language-local-name="cherokee" class="interlanguage-link-target">ᏣᎳᎩ</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ckb mw-list-item"><a href="https://ckb.wikipedia.org/wiki/%D9%BE%D8%B1%DB%86%D8%AA%DB%8C%D9%86" title="پرۆتین – sorani" lang="ckb" hreflang="ckb" data-title="پرۆتین" data-language-autonym="کوردی" data-language-local-name="sorani" class="interlanguage-link-target">کوردی</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-cs mw-list-item"><a href="https://cs.wikipedia.org/wiki/B%C3%ADlkovina" title="Bílkovina – tchèque" lang="cs" hreflang="cs" data-title="Bílkovina" data-language-autonym="Čeština" data-language-local-name="tchèque" class="interlanguage-link-target">Čeština</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-cv mw-list-item"><a href="https://cv.wikipedia.org/wiki/%D0%A8%D1%83%D1%80%D1%80%D0%B8" title="Шурри – tchouvache" lang="cv" hreflang="cv" data-title="Шурри" data-language-autonym="Чӑвашла" data-language-local-name="tchouvache" class="interlanguage-link-target">Чӑвашла</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-cy mw-list-item"><a href="https://cy.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein – gallois" lang="cy" hreflang="cy" data-title="Protein" data-language-autonym="Cymraeg" data-language-local-name="gallois" class="interlanguage-link-target">Cymraeg</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-da mw-list-item"><a href="https://da.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein – danois" lang="da" hreflang="da" data-title="Protein" data-language-autonym="Dansk" data-language-local-name="danois" class="interlanguage-link-target">Dansk</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-de mw-list-item"><a href="https://de.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein – allemand" lang="de" hreflang="de" data-title="Protein" data-language-autonym="Deutsch" data-language-local-name="allemand" class="interlanguage-link-target">Deutsch</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-dty mw-list-item"><a href="https://dty.wikipedia.org/wiki/%E0%A4%AA%E0%A5%8D%E0%A4%B0%E0%A5%8B%E0%A4%9F%E0%A4%BF%E0%A4%A8" title="प्रोटिन – Doteli" lang="dty" hreflang="dty" data-title="प्रोटिन" data-language-autonym="डोटेली" data-language-local-name="Doteli" class="interlanguage-link-target">डोटेली</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-dv mw-list-item"><a href="https://dv.wikipedia.org/wiki/%DE%95%DE%B0%DE%83%DE%AE%DE%93%DE%A9%DE%82%DE%B0" title="ޕްރޮޓީން – maldivien" lang="dv" hreflang="dv" data-title="ޕްރޮޓީން" data-language-autonym="ދިވެހިބަސް" data-language-local-name="maldivien" class="interlanguage-link-target">ދިވެހިބަސް</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-el mw-list-item"><a href="https://el.wikipedia.org/wiki/%CE%A0%CF%81%CF%89%CF%84%CE%B5%CE%90%CE%BD%CE%B7" title="Πρωτεΐνη – grec" lang="el" hreflang="el" data-title="Πρωτεΐνη" data-language-autonym="Ελληνικά" data-language-local-name="grec" class="interlanguage-link-target">Ελληνικά</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-en badge-Q17437798 badge-goodarticle mw-list-item" title="bon article"><a href="https://en.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein – anglais" lang="en" hreflang="en" data-title="Protein" data-language-autonym="English" data-language-local-name="anglais" class="interlanguage-link-target">English</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-eo mw-list-item"><a href="https://eo.wikipedia.org/wiki/Proteino" title="Proteino – espéranto" lang="eo" hreflang="eo" data-title="Proteino" data-language-autonym="Esperanto" data-language-local-name="espéranto" class="interlanguage-link-target">Esperanto</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-es mw-list-item"><a href="https://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna" title="Proteína – espagnol" lang="es" hreflang="es" data-title="Proteína" data-language-autonym="Español" data-language-local-name="espagnol" class="interlanguage-link-target">Español</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-et mw-list-item"><a href="https://et.wikipedia.org/wiki/Valgud" title="Valgud – estonien" lang="et" hreflang="et" data-title="Valgud" data-language-autonym="Eesti" data-language-local-name="estonien" class="interlanguage-link-target">Eesti</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-eu mw-list-item"><a href="https://eu.wikipedia.org/wiki/Proteina" title="Proteina – basque" lang="eu" hreflang="eu" data-title="Proteina" data-language-autonym="Euskara" data-language-local-name="basque" class="interlanguage-link-target">Euskara</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ext mw-list-item"><a href="https://ext.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna" title="Proteína – estrémègne" lang="ext" hreflang="ext" data-title="Proteína" data-language-autonym="Estremeñu" data-language-local-name="estrémègne" class="interlanguage-link-target">Estremeñu</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-fa mw-list-item"><a href="https://fa.wikipedia.org/wiki/%D9%BE%D8%B1%D9%88%D8%AA%D8%A6%DB%8C%D9%86" title="پروتئین – persan" lang="fa" hreflang="fa" data-title="پروتئین" data-language-autonym="فارسی" data-language-local-name="persan" class="interlanguage-link-target">فارسی</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-fi mw-list-item"><a href="https://fi.wikipedia.org/wiki/Proteiini" title="Proteiini – finnois" lang="fi" hreflang="fi" data-title="Proteiini" data-language-autonym="Suomi" data-language-local-name="finnois" class="interlanguage-link-target">Suomi</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-fo mw-list-item"><a href="https://fo.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein – féroïen" lang="fo" hreflang="fo" data-title="Protein" data-language-autonym="Føroyskt" data-language-local-name="féroïen" class="interlanguage-link-target">Føroyskt</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-frr mw-list-item"><a href="https://frr.wikipedia.org/wiki/Proteiin" title="Proteiin – frison septentrional" lang="frr" hreflang="frr" data-title="Proteiin" data-language-autonym="Nordfriisk" data-language-local-name="frison septentrional" class="interlanguage-link-target">Nordfriisk</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-fy mw-list-item"><a href="https://fy.wikipedia.org/wiki/Aaiwyt_(stof)" title="Aaiwyt (stof) – frison occidental" lang="fy" hreflang="fy" data-title="Aaiwyt (stof)" data-language-autonym="Frysk" data-language-local-name="frison occidental" class="interlanguage-link-target">Frysk</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ga mw-list-item"><a href="https://ga.wikipedia.org/wiki/Pr%C3%B3it%C3%A9in" title="Próitéin – irlandais" lang="ga" hreflang="ga" data-title="Próitéin" data-language-autonym="Gaeilge" data-language-local-name="irlandais" class="interlanguage-link-target">Gaeilge</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-gd mw-list-item"><a href="https://gd.wikipedia.org/wiki/Pr%C3%B2tain" title="Pròtain – gaélique écossais" lang="gd" hreflang="gd" data-title="Pròtain" data-language-autonym="Gàidhlig" data-language-local-name="gaélique écossais" class="interlanguage-link-target">Gàidhlig</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-gl mw-list-item"><a href="https://gl.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna" title="Proteína – galicien" lang="gl" hreflang="gl" data-title="Proteína" data-language-autonym="Galego" data-language-local-name="galicien" class="interlanguage-link-target">Galego</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-gn mw-list-item"><a href="https://gn.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna" title="Proteína – guarani" lang="gn" hreflang="gn" data-title="Proteína" data-language-autonym="Avañe'ẽ" data-language-local-name="guarani" class="interlanguage-link-target">Avañe'ẽ</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-gv mw-list-item"><a href="https://gv.wikipedia.org/wiki/Proteen" title="Proteen – mannois" lang="gv" hreflang="gv" data-title="Proteen" data-language-autonym="Gaelg" data-language-local-name="mannois" class="interlanguage-link-target">Gaelg</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-hak mw-list-item"><a href="https://hak.wikipedia.org/wiki/Th%C3%A0n-pha%CC%8Dk-ch%E1%B9%B3t" title="Thàn-pha̍k-chṳt – hakka" lang="hak" hreflang="hak" data-title="Thàn-pha̍k-chṳt" data-language-autonym="客家語 / Hak-kâ-ngî" data-language-local-name="hakka" class="interlanguage-link-target">客家語 / Hak-kâ-ngî</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-he mw-list-item"><a href="https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%9C%D7%91%D7%95%D7%9F" title="חלבון – hébreu" lang="he" hreflang="he" data-title="חלבון" data-language-autonym="עברית" data-language-local-name="hébreu" class="interlanguage-link-target">עברית</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-hi mw-list-item"><a href="https://hi.wikipedia.org/wiki/%E0%A4%AA%E0%A5%8D%E0%A4%B0%E0%A5%8B%E0%A4%9F%E0%A5%80%E0%A4%A8" title="प्रोटीन – hindi" lang="hi" hreflang="hi" data-title="प्रोटीन" data-language-autonym="हिन्दी" data-language-local-name="hindi" class="interlanguage-link-target">हिन्दी</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-hif mw-list-item"><a href="https://hif.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein – hindi fidjien" lang="hif" hreflang="hif" data-title="Protein" data-language-autonym="Fiji Hindi" data-language-local-name="hindi fidjien" class="interlanguage-link-target">Fiji Hindi</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-hr mw-list-item"><a href="https://hr.wikipedia.org/wiki/Bjelan%C4%8Devine" title="Bjelančevine – croate" lang="hr" hreflang="hr" data-title="Bjelančevine" data-language-autonym="Hrvatski" data-language-local-name="croate" class="interlanguage-link-target">Hrvatski</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ht mw-list-item"><a href="https://ht.wikipedia.org/wiki/Pwoteyin" title="Pwoteyin – créole haïtien" lang="ht" hreflang="ht" data-title="Pwoteyin" data-language-autonym="Kreyòl ayisyen" data-language-local-name="créole haïtien" class="interlanguage-link-target">Kreyòl ayisyen</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-hu mw-list-item"><a href="https://hu.wikipedia.org/wiki/Feh%C3%A9rje" title="Fehérje – hongrois" lang="hu" hreflang="hu" data-title="Fehérje" data-language-autonym="Magyar" data-language-local-name="hongrois" class="interlanguage-link-target">Magyar</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-hy badge-Q17437796 badge-featuredarticle mw-list-item" title="article de qualité"><a href="https://hy.wikipedia.org/wiki/%D5%8D%D5%BA%D5%AB%D5%BF%D5%A1%D5%AF%D5%B8%D6%82%D6%81%D5%B6%D5%A5%D6%80" title="Սպիտակուցներ – arménien" lang="hy" hreflang="hy" data-title="Սպիտակուցներ" data-language-autonym="Հայերեն" data-language-local-name="arménien" class="interlanguage-link-target">Հայերեն</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ia mw-list-item"><a href="https://ia.wikipedia.org/wiki/Proteina" title="Proteina – interlingua" lang="ia" hreflang="ia" data-title="Proteina" data-language-autonym="Interlingua" data-language-local-name="interlingua" class="interlanguage-link-target">Interlingua</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-iba mw-list-item"><a href="https://iba.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein – iban" lang="iba" hreflang="iba" data-title="Protein" data-language-autonym="Jaku Iban" data-language-local-name="iban" class="interlanguage-link-target">Jaku Iban</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-id mw-list-item"><a href="https://id.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein – indonésien" lang="id" hreflang="id" data-title="Protein" data-language-autonym="Bahasa Indonesia" data-language-local-name="indonésien" class="interlanguage-link-target">Bahasa Indonesia</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ilo mw-list-item"><a href="https://ilo.wikipedia.org/wiki/Protina" title="Protina – ilocano" lang="ilo" hreflang="ilo" data-title="Protina" data-language-autonym="Ilokano" data-language-local-name="ilocano" class="interlanguage-link-target">Ilokano</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-inh mw-list-item"><a href="https://inh.wikipedia.org/wiki/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BE%D0%BA%D0%B0%D1%88" title="Белокаш – ingouche" lang="inh" hreflang="inh" data-title="Белокаш" data-language-autonym="ГӀалгӀай" data-language-local-name="ingouche" class="interlanguage-link-target">ГӀалгӀай</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-io mw-list-item"><a href="https://io.wikipedia.org/wiki/Proteino" title="Proteino – ido" lang="io" hreflang="io" data-title="Proteino" data-language-autonym="Ido" data-language-local-name="ido" class="interlanguage-link-target">Ido</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-is mw-list-item"><a href="https://is.wikipedia.org/wiki/Pr%C3%B3t%C3%ADn" title="Prótín – islandais" lang="is" hreflang="is" data-title="Prótín" data-language-autonym="Íslenska" data-language-local-name="islandais" class="interlanguage-link-target">Íslenska</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-it mw-list-item"><a href="https://it.wikipedia.org/wiki/Proteine" title="Proteine – italien" lang="it" hreflang="it" data-title="Proteine" data-language-autonym="Italiano" data-language-local-name="italien" class="interlanguage-link-target">Italiano</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ja mw-list-item"><a href="https://ja.wikipedia.org/wiki/%E3%82%BF%E3%83%B3%E3%83%91%E3%82%AF%E8%B3%AA" title="タンパク質 – japonais" lang="ja" hreflang="ja" data-title="タンパク質" data-language-autonym="日本語" data-language-local-name="japonais" class="interlanguage-link-target">日本語</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-jv mw-list-item"><a href="https://jv.wikipedia.org/wiki/Prot%C3%A9in" title="Protéin – javanais" lang="jv" hreflang="jv" data-title="Protéin" data-language-autonym="Jawa" data-language-local-name="javanais" class="interlanguage-link-target">Jawa</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ka mw-list-item"><a href="https://ka.wikipedia.org/wiki/%E1%83%AA%E1%83%98%E1%83%9A%E1%83%94%E1%83%91%E1%83%98" title="ცილები – géorgien" lang="ka" hreflang="ka" data-title="ცილები" data-language-autonym="ქართული" data-language-local-name="géorgien" class="interlanguage-link-target">ქართული</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-kk mw-list-item"><a href="https://kk.wikipedia.org/wiki/%D0%90%D2%9B%D1%83%D1%8B%D0%B7" title="Ақуыз – kazakh" lang="kk" hreflang="kk" data-title="Ақуыз" data-language-autonym="Қазақша" data-language-local-name="kazakh" class="interlanguage-link-target">Қазақша</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-kn mw-list-item"><a href="https://kn.wikipedia.org/wiki/%E0%B2%AA%E0%B3%8D%E0%B2%B0%E0%B3%8B%E0%B2%9F%E0%B3%80%E0%B2%A8%E0%B3%8D" title="ಪ್ರೋಟೀನ್ – kannada" lang="kn" hreflang="kn" data-title="ಪ್ರೋಟೀನ್" data-language-autonym="ಕನ್ನಡ" data-language-local-name="kannada" class="interlanguage-link-target">ಕನ್ನಡ</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ko mw-list-item"><a href="https://ko.wikipedia.org/wiki/%EB%8B%A8%EB%B0%B1%EC%A7%88" title="단백질 – coréen" lang="ko" hreflang="ko" data-title="단백질" data-language-autonym="한국어" data-language-local-name="coréen" class="interlanguage-link-target">한국어</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ks mw-list-item"><a href="https://ks.wikipedia.org/wiki/%D9%BE%D8%B1%D9%9B%D9%88%D9%B9%DB%8C%D9%96%D9%86" title="پرٛوٹیٖن – cachemiri" lang="ks" hreflang="ks" data-title="پرٛوٹیٖن" data-language-autonym="कॉशुर / کٲشُر" data-language-local-name="cachemiri" class="interlanguage-link-target">कॉशुर / کٲشُر</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ku mw-list-item"><a href="https://ku.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%AEn" title="Proteîn – kurde" lang="ku" hreflang="ku" data-title="Proteîn" data-language-autonym="Kurdî" data-language-local-name="kurde" class="interlanguage-link-target">Kurdî</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-kw mw-list-item"><a href="https://kw.wikipedia.org/wiki/Protin" title="Protin – cornique" lang="kw" hreflang="kw" data-title="Protin" data-language-autonym="Kernowek" data-language-local-name="cornique" class="interlanguage-link-target">Kernowek</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ky mw-list-item"><a href="https://ky.wikipedia.org/wiki/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BE%D0%BA" title="Белок – kirghize" lang="ky" hreflang="ky" data-title="Белок" data-language-autonym="Кыргызча" data-language-local-name="kirghize" class="interlanguage-link-target">Кыргызча</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-la mw-list-item"><a href="https://la.wikipedia.org/wiki/Proteina" title="Proteina – latin" lang="la" hreflang="la" data-title="Proteina" data-language-autonym="Latina" data-language-local-name="latin" class="interlanguage-link-target">Latina</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-lb mw-list-item"><a href="https://lb.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein – luxembourgeois" lang="lb" hreflang="lb" data-title="Protein" data-language-autonym="Lëtzebuergesch" data-language-local-name="luxembourgeois" class="interlanguage-link-target">Lëtzebuergesch</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-lez mw-list-item"><a href="https://lez.wikipedia.org/wiki/%D0%9B%D0%B0%D0%B4%D0%B7%D0%B0%D1%80" title="Ладзар – lezghien" lang="lez" hreflang="lez" data-title="Ладзар" data-language-autonym="Лезги" data-language-local-name="lezghien" class="interlanguage-link-target">Лезги</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-lfn mw-list-item"><a href="https://lfn.wikipedia.org/wiki/Protena" title="Protena – lingua franca nova" lang="lfn" hreflang="lfn" data-title="Protena" data-language-autonym="Lingua Franca Nova" data-language-local-name="lingua franca nova" class="interlanguage-link-target">Lingua Franca Nova</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-li mw-list-item"><a href="https://li.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%AFne" title="Proteïne – limbourgeois" lang="li" hreflang="li" data-title="Proteïne" data-language-autonym="Limburgs" data-language-local-name="limbourgeois" class="interlanguage-link-target">Limburgs</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-lmo mw-list-item"><a href="https://lmo.wikipedia.org/wiki/Pruteina" title="Pruteina – lombard" lang="lmo" hreflang="lmo" data-title="Pruteina" data-language-autonym="Lombard" data-language-local-name="lombard" class="interlanguage-link-target">Lombard</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-lo mw-list-item"><a href="https://lo.wikipedia.org/wiki/%E0%BA%9B%E0%BA%B0%E0%BB%82%E0%BA%A5%E0%BB%80%E0%BA%95%E0%BA%AD%E0%BA%B4%E0%BA%99" title="ປະໂລເຕອິນ – lao" lang="lo" hreflang="lo" data-title="ປະໂລເຕອິນ" data-language-autonym="ລາວ" data-language-local-name="lao" class="interlanguage-link-target">ລາວ</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-lt mw-list-item"><a href="https://lt.wikipedia.org/wiki/Baltymai" title="Baltymai – lituanien" lang="lt" hreflang="lt" data-title="Baltymai" data-language-autonym="Lietuvių" data-language-local-name="lituanien" class="interlanguage-link-target">Lietuvių</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-lv mw-list-item"><a href="https://lv.wikipedia.org/wiki/Olbaltumvielas" title="Olbaltumvielas – letton" lang="lv" hreflang="lv" data-title="Olbaltumvielas" data-language-autonym="Latviešu" data-language-local-name="letton" class="interlanguage-link-target">Latviešu</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-mg mw-list-item"><a href="https://mg.wikipedia.org/wiki/Pr%C3%B4teinina" title="Prôteinina – malgache" lang="mg" hreflang="mg" data-title="Prôteinina" data-language-autonym="Malagasy" data-language-local-name="malgache" class="interlanguage-link-target">Malagasy</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-mk mw-list-item"><a href="https://mk.wikipedia.org/wiki/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BA%D0%BE%D0%B2%D0%B8%D0%BD%D0%B0" title="Белковина – macédonien" lang="mk" hreflang="mk" data-title="Белковина" data-language-autonym="Македонски" data-language-local-name="macédonien" class="interlanguage-link-target">Македонски</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ml mw-list-item"><a href="https://ml.wikipedia.org/wiki/%E0%B4%AE%E0%B4%BE%E0%B4%82%E0%B4%B8%E0%B5%8D%E0%B4%AF%E0%B4%82" title="മാംസ്യം – malayalam" lang="ml" hreflang="ml" data-title="മാംസ്യം" data-language-autonym="മലയാളം" data-language-local-name="malayalam" class="interlanguage-link-target">മലയാളം</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-mn mw-list-item"><a href="https://mn.wikipedia.org/wiki/%D0%A3%D1%83%D1%80%D0%B0%D0%B3_(%D0%BC%D0%BE%D0%BB%D0%B5%D0%BA%D1%83%D0%BB)" title="Уураг (молекул) – mongol" lang="mn" hreflang="mn" data-title="Уураг (молекул)" data-language-autonym="Монгол" data-language-local-name="mongol" class="interlanguage-link-target">Монгол</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-mr mw-list-item"><a href="https://mr.wikipedia.org/wiki/%E0%A4%AA%E0%A5%8D%E0%A4%B0%E0%A4%A5%E0%A4%BF%E0%A4%A8%E0%A5%87" title="प्रथिने – marathi" lang="mr" hreflang="mr" data-title="प्रथिने" data-language-autonym="मराठी" data-language-local-name="marathi" class="interlanguage-link-target">मराठी</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ms mw-list-item"><a href="https://ms.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein – malais" lang="ms" hreflang="ms" data-title="Protein" data-language-autonym="Bahasa Melayu" data-language-local-name="malais" class="interlanguage-link-target">Bahasa Melayu</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-my mw-list-item"><a href="https://my.wikipedia.org/wiki/%E1%80%95%E1%80%9B%E1%80%AD%E1%80%AF%E1%80%90%E1%80%AD%E1%80%94%E1%80%BA%E1%80%B8" title="ပရိုတိန်း – birman" lang="my" hreflang="my" data-title="ပရိုတိန်း" data-language-autonym="မြန်မာဘာသာ" data-language-local-name="birman" class="interlanguage-link-target">မြန်မာဘာသာ</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-myv mw-list-item"><a href="https://myv.wikipedia.org/wiki/%D0%90%D1%88%D0%BE%D0%B2%D1%82" title="Ашовт – erzya" lang="myv" hreflang="myv" data-title="Ашовт" data-language-autonym="Эрзянь" data-language-local-name="erzya" class="interlanguage-link-target">Эрзянь</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-mzn mw-list-item"><a href="https://mzn.wikipedia.org/wiki/%D9%BE%D8%B1%D9%88%D8%AA%DB%8C%D9%86" title="پروتین – mazandérani" lang="mzn" hreflang="mzn" data-title="پروتین" data-language-autonym="مازِرونی" data-language-local-name="mazandérani" class="interlanguage-link-target">مازِرونی</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-nds mw-list-item"><a href="https://nds.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein – bas-allemand" lang="nds" hreflang="nds" data-title="Protein" data-language-autonym="Plattdüütsch" data-language-local-name="bas-allemand" class="interlanguage-link-target">Plattdüütsch</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ne mw-list-item"><a href="https://ne.wikipedia.org/wiki/%E0%A4%AA%E0%A5%8D%E0%A4%B0%E0%A5%8B%E0%A4%9F%E0%A4%BF%E0%A4%A8" title="प्रोटिन – népalais" lang="ne" hreflang="ne" data-title="प्रोटिन" data-language-autonym="नेपाली" data-language-local-name="népalais" class="interlanguage-link-target">नेपाली</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-new mw-list-item"><a href="https://new.wikipedia.org/wiki/%E0%A4%AA%E0%A5%8D%E0%A4%B0%E0%A5%8B%E0%A4%9F%E0%A4%BF%E0%A4%A8" title="प्रोटिन – newari" lang="new" hreflang="new" data-title="प्रोटिन" data-language-autonym="नेपाल भाषा" data-language-local-name="newari" class="interlanguage-link-target">नेपाल भाषा</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-nl mw-list-item"><a href="https://nl.wikipedia.org/wiki/Eiwitten" title="Eiwitten – néerlandais" lang="nl" hreflang="nl" data-title="Eiwitten" data-language-autonym="Nederlands" data-language-local-name="néerlandais" class="interlanguage-link-target">Nederlands</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-nn mw-list-item"><a href="https://nn.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein – norvégien nynorsk" lang="nn" hreflang="nn" data-title="Protein" data-language-autonym="Norsk nynorsk" data-language-local-name="norvégien nynorsk" class="interlanguage-link-target">Norsk nynorsk</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-no mw-list-item"><a href="https://no.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein – norvégien bokmål" lang="nb" hreflang="nb" data-title="Protein" data-language-autonym="Norsk bokmål" data-language-local-name="norvégien bokmål" class="interlanguage-link-target">Norsk bokmål</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-nov mw-list-item"><a href="https://nov.wikipedia.org/wiki/Proteine" title="Proteine – novial" lang="nov" hreflang="nov" data-title="Proteine" data-language-autonym="Novial" data-language-local-name="novial" class="interlanguage-link-target">Novial</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-oc mw-list-item"><a href="https://oc.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%AFna" title="Proteïna – occitan" lang="oc" hreflang="oc" data-title="Proteïna" data-language-autonym="Occitan" data-language-local-name="occitan" class="interlanguage-link-target">Occitan</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-om mw-list-item"><a href="https://om.wikipedia.org/wiki/Burqata" title="Burqata – oromo" lang="om" hreflang="om" data-title="Burqata" data-language-autonym="Oromoo" data-language-local-name="oromo" class="interlanguage-link-target">Oromoo</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-or mw-list-item"><a href="https://or.wikipedia.org/wiki/%E0%AC%AA%E0%AD%81%E0%AC%B7%E0%AD%8D%E0%AC%9F%E0%AC%BF%E0%AC%B8%E0%AC%BE%E0%AC%B0" title="ପୁଷ୍ଟିସାର – odia" lang="or" hreflang="or" data-title="ପୁଷ୍ଟିସାର" data-language-autonym="ଓଡ଼ିଆ" data-language-local-name="odia" class="interlanguage-link-target">ଓଡ଼ିଆ</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-pa mw-list-item"><a href="https://pa.wikipedia.org/wiki/%E0%A8%AA%E0%A9%8D%E0%A8%B0%E0%A9%8B%E0%A8%9F%E0%A9%80%E0%A8%A8" title="ਪ੍ਰੋਟੀਨ – pendjabi" lang="pa" hreflang="pa" data-title="ਪ੍ਰੋਟੀਨ" data-language-autonym="ਪੰਜਾਬੀ" data-language-local-name="pendjabi" class="interlanguage-link-target">ਪੰਜਾਬੀ</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-pam mw-list-item"><a href="https://pam.wikipedia.org/wiki/Protina" title="Protina – pampangan" lang="pam" hreflang="pam" data-title="Protina" data-language-autonym="Kapampangan" data-language-local-name="pampangan" class="interlanguage-link-target">Kapampangan</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-pl mw-list-item"><a href="https://pl.wikipedia.org/wiki/Bia%C5%82ka" title="Białka – polonais" lang="pl" hreflang="pl" data-title="Białka" data-language-autonym="Polski" data-language-local-name="polonais" class="interlanguage-link-target">Polski</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-pms mw-list-item"><a href="https://pms.wikipedia.org/wiki/Protein-a" title="Protein-a – piémontais" lang="pms" hreflang="pms" data-title="Protein-a" data-language-autonym="Piemontèis" data-language-local-name="piémontais" class="interlanguage-link-target">Piemontèis</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-pnb mw-list-item"><a href="https://pnb.wikipedia.org/wiki/%D9%BE%D8%B1%D9%88%D9%B9%DB%8C%D9%86" title="پروٹین – Western Punjabi" lang="pnb" hreflang="pnb" data-title="پروٹین" data-language-autonym="پنجابی" data-language-local-name="Western Punjabi" class="interlanguage-link-target">پنجابی</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ps mw-list-item"><a href="https://ps.wikipedia.org/wiki/%D9%BE%D8%B1%D9%88%D9%BC%D9%8A%D9%86" title="پروټين – pachto" lang="ps" hreflang="ps" data-title="پروټين" data-language-autonym="پښتو" data-language-local-name="pachto" class="interlanguage-link-target">پښتو</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-pt badge-Q17437796 badge-featuredarticle mw-list-item" title="article de qualité"><a href="https://pt.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna" title="Proteína – portugais" lang="pt" hreflang="pt" data-title="Proteína" data-language-autonym="Português" data-language-local-name="portugais" class="interlanguage-link-target">Português</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-qu mw-list-item"><a href="https://qu.wikipedia.org/wiki/Prutina" title="Prutina – quechua" lang="qu" hreflang="qu" data-title="Prutina" data-language-autonym="Runa Simi" data-language-local-name="quechua" class="interlanguage-link-target">Runa Simi</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ro mw-list-item"><a href="https://ro.wikipedia.org/wiki/Protein%C4%83" title="Proteină – roumain" lang="ro" hreflang="ro" data-title="Proteină" data-language-autonym="Română" data-language-local-name="roumain" class="interlanguage-link-target">Română</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ru badge-Q17437796 badge-featuredarticle mw-list-item" title="article de qualité"><a href="https://ru.wikipedia.org/wiki/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BA%D0%B8" title="Белки – russe" lang="ru" hreflang="ru" data-title="Белки" data-language-autonym="Русский" data-language-local-name="russe" class="interlanguage-link-target">Русский</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-rue mw-list-item"><a href="https://rue.wikipedia.org/wiki/%D0%9F%D1%80%D0%BE%D1%82%D0%B5%D1%96%D0%BD" title="Протеін – ruthène" lang="rue" hreflang="rue" data-title="Протеін" data-language-autonym="Русиньскый" data-language-local-name="ruthène" class="interlanguage-link-target">Русиньскый</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-sah mw-list-item"><a href="https://sah.wikipedia.org/wiki/%D0%9F%D1%80%D0%BE%D1%82%D0%B5%D0%B8%D0%BD" title="Протеин – iakoute" lang="sah" hreflang="sah" data-title="Протеин" data-language-autonym="Саха тыла" data-language-local-name="iakoute" class="interlanguage-link-target">Саха тыла</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-scn mw-list-item"><a href="https://scn.wikipedia.org/wiki/Pruti%C3%ACna" title="Prutiìna – sicilien" lang="scn" hreflang="scn" data-title="Prutiìna" data-language-autonym="Sicilianu" data-language-local-name="sicilien" class="interlanguage-link-target">Sicilianu</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-sco mw-list-item"><a href="https://sco.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein – écossais" lang="sco" hreflang="sco" data-title="Protein" data-language-autonym="Scots" data-language-local-name="écossais" class="interlanguage-link-target">Scots</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-sd mw-list-item"><a href="https://sd.wikipedia.org/wiki/%D9%BE%D8%B1%D9%88%D9%BD%D9%8A%D9%86" title="پروٽين – sindhi" lang="sd" hreflang="sd" data-title="پروٽين" data-language-autonym="سنڌي" data-language-local-name="sindhi" class="interlanguage-link-target">سنڌي</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-sh mw-list-item"><a href="https://sh.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein – serbo-croate" lang="sh" hreflang="sh" data-title="Protein" data-language-autonym="Srpskohrvatski / српскохрватски" data-language-local-name="serbo-croate" class="interlanguage-link-target">Srpskohrvatski / српскохрватски</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-si mw-list-item"><a href="https://si.wikipedia.org/wiki/%E0%B6%B4%E0%B7%8A%E2%80%8D%E0%B6%BB%E0%B7%9D%E0%B6%A7%E0%B7%93%E0%B6%B1%E0%B7%8A" title="ප්‍රෝටීන් – cingalais" lang="si" hreflang="si" data-title="ප්‍රෝටීන්" data-language-autonym="සිංහල" data-language-local-name="cingalais" class="interlanguage-link-target">සිංහල</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-simple mw-list-item"><a href="https://simple.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein – Simple English" lang="en-simple" hreflang="en-simple" data-title="Protein" data-language-autonym="Simple English" data-language-local-name="Simple English" class="interlanguage-link-target">Simple English</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-sk mw-list-item"><a href="https://sk.wikipedia.org/wiki/Bielkovina" title="Bielkovina – slovaque" lang="sk" hreflang="sk" data-title="Bielkovina" data-language-autonym="Slovenčina" data-language-local-name="slovaque" class="interlanguage-link-target">Slovenčina</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-skr mw-list-item"><a href="https://skr.wikipedia.org/wiki/%D9%BE%D8%B1%D9%88%D9%B9%DB%8C%D9%86" title="پروٹین – Saraiki" lang="skr" hreflang="skr" data-title="پروٹین" data-language-autonym="سرائیکی" data-language-local-name="Saraiki" class="interlanguage-link-target">سرائیکی</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-sl mw-list-item"><a href="https://sl.wikipedia.org/wiki/Beljakovina" title="Beljakovina – slovène" lang="sl" hreflang="sl" data-title="Beljakovina" data-language-autonym="Slovenščina" data-language-local-name="slovène" class="interlanguage-link-target">Slovenščina</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-so mw-list-item"><a href="https://so.wikipedia.org/wiki/Borotiin" title="Borotiin – somali" lang="so" hreflang="so" data-title="Borotiin" data-language-autonym="Soomaaliga" data-language-local-name="somali" class="interlanguage-link-target">Soomaaliga</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-sq mw-list-item"><a href="https://sq.wikipedia.org/wiki/Proteina" title="Proteina – albanais" lang="sq" hreflang="sq" data-title="Proteina" data-language-autonym="Shqip" data-language-local-name="albanais" class="interlanguage-link-target">Shqip</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-sr mw-list-item"><a href="https://sr.wikipedia.org/wiki/%D0%9F%D1%80%D0%BE%D1%82%D0%B5%D0%B8%D0%BD" title="Протеин – serbe" lang="sr" hreflang="sr" data-title="Протеин" data-language-autonym="Српски / srpski" data-language-local-name="serbe" class="interlanguage-link-target">Српски / srpski</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-stq mw-list-item"><a href="https://stq.wikipedia.org/wiki/Oaiwiete" title="Oaiwiete – saterlandais" lang="stq" hreflang="stq" data-title="Oaiwiete" data-language-autonym="Seeltersk" data-language-local-name="saterlandais" class="interlanguage-link-target">Seeltersk</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-su mw-list-item"><a href="https://su.wikipedia.org/wiki/Prot%C3%A9in" title="Protéin – soundanais" lang="su" hreflang="su" data-title="Protéin" data-language-autonym="Sunda" data-language-local-name="soundanais" class="interlanguage-link-target">Sunda</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-sv mw-list-item"><a href="https://sv.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein – suédois" lang="sv" hreflang="sv" data-title="Protein" data-language-autonym="Svenska" data-language-local-name="suédois" class="interlanguage-link-target">Svenska</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-sw mw-list-item"><a href="https://sw.wikipedia.org/wiki/Protini" title="Protini – swahili" lang="sw" hreflang="sw" data-title="Protini" data-language-autonym="Kiswahili" data-language-local-name="swahili" class="interlanguage-link-target">Kiswahili</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ta mw-list-item"><a href="https://ta.wikipedia.org/wiki/%E0%AE%AA%E0%AF%81%E0%AE%B0%E0%AE%A4%E0%AE%AE%E0%AF%8D" title="புரதம் – tamoul" lang="ta" hreflang="ta" data-title="புரதம்" data-language-autonym="தமிழ்" data-language-local-name="tamoul" class="interlanguage-link-target">தமிழ்</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-te mw-list-item"><a href="https://te.wikipedia.org/wiki/%E0%B0%AE%E0%B0%BE%E0%B0%82%E0%B0%B8%E0%B0%95%E0%B1%83%E0%B0%A4%E0%B1%8D%E0%B0%A4%E0%B1%81%E0%B0%B2%E0%B1%81" title="మాంసకృత్తులు – télougou" lang="te" hreflang="te" data-title="మాంసకృత్తులు" data-language-autonym="తెలుగు" data-language-local-name="télougou" class="interlanguage-link-target">తెలుగు</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-tg mw-list-item"><a href="https://tg.wikipedia.org/wiki/%D0%A1%D0%B0%D1%84%D0%B5%D0%B4%D0%B0%D2%B3%D0%BE" title="Сафедаҳо – tadjik" lang="tg" hreflang="tg" data-title="Сафедаҳо" data-language-autonym="Тоҷикӣ" data-language-local-name="tadjik" class="interlanguage-link-target">Тоҷикӣ</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-th mw-list-item"><a href="https://th.wikipedia.org/wiki/%E0%B9%82%E0%B8%9B%E0%B8%A3%E0%B8%95%E0%B8%B5%E0%B8%99" title="โปรตีน – thaï" lang="th" hreflang="th" data-title="โปรตีน" data-language-autonym="ไทย" data-language-local-name="thaï" class="interlanguage-link-target">ไทย</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-tk mw-list-item"><a href="https://tk.wikipedia.org/wiki/Belok" title="Belok – turkmène" lang="tk" hreflang="tk" data-title="Belok" data-language-autonym="Türkmençe" data-language-local-name="turkmène" class="interlanguage-link-target">Türkmençe</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-tl mw-list-item"><a href="https://tl.wikipedia.org/wiki/Protina" title="Protina – tagalog" lang="tl" hreflang="tl" data-title="Protina" data-language-autonym="Tagalog" data-language-local-name="tagalog" class="interlanguage-link-target">Tagalog</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-tr mw-list-item"><a href="https://tr.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein – turc" lang="tr" hreflang="tr" data-title="Protein" data-language-autonym="Türkçe" data-language-local-name="turc" class="interlanguage-link-target">Türkçe</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-tt mw-list-item"><a href="https://tt.wikipedia.org/wiki/%D0%90%D0%BA%D1%81%D1%8B%D0%BC" title="Аксым – tatar" lang="tt" hreflang="tt" data-title="Аксым" data-language-autonym="Татарча / tatarça" data-language-local-name="tatar" class="interlanguage-link-target">Татарча / tatarça</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-tyv mw-list-item"><a href="https://tyv.wikipedia.org/wiki/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BE%D0%BA" title="Белок – touvain" lang="tyv" hreflang="tyv" data-title="Белок" data-language-autonym="Тыва дыл" data-language-local-name="touvain" class="interlanguage-link-target">Тыва дыл</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-uk badge-Q17437796 badge-featuredarticle mw-list-item" title="article de qualité"><a href="https://uk.wikipedia.org/wiki/%D0%91%D1%96%D0%BB%D0%BA%D0%B8" title="Білки – ukrainien" lang="uk" hreflang="uk" data-title="Білки" data-language-autonym="Українська" data-language-local-name="ukrainien" class="interlanguage-link-target">Українська</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ur mw-list-item"><a href="https://ur.wikipedia.org/wiki/%D9%BE%D8%B1%D9%88%D9%B9%DB%8C%D9%86" title="پروٹین – ourdou" lang="ur" hreflang="ur" data-title="پروٹین" data-language-autonym="اردو" data-language-local-name="ourdou" class="interlanguage-link-target">اردو</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-uz mw-list-item"><a href="https://uz.wikipedia.org/wiki/Proteinlar" title="Proteinlar – ouzbek" lang="uz" hreflang="uz" data-title="Proteinlar" data-language-autonym="Oʻzbekcha / ўзбекча" data-language-local-name="ouzbek" class="interlanguage-link-target">Oʻzbekcha / ўзбекча</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-vec mw-list-item"><a href="https://vec.wikipedia.org/wiki/Proteine" title="Proteine – vénitien" lang="vec" hreflang="vec" data-title="Proteine" data-language-autonym="Vèneto" data-language-local-name="vénitien" class="interlanguage-link-target">Vèneto</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-vi badge-Q17437798 badge-goodarticle mw-list-item" title="bon article"><a href="https://vi.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein – vietnamien" lang="vi" hreflang="vi" data-title="Protein" data-language-autonym="Tiếng Việt" data-language-local-name="vietnamien" class="interlanguage-link-target">Tiếng Việt</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-vls mw-list-item"><a href="https://vls.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%AFne" title="Proteïne – flamand occidental" lang="vls" hreflang="vls" data-title="Proteïne" data-language-autonym="West-Vlams" data-language-local-name="flamand occidental" class="interlanguage-link-target">West-Vlams</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-wa mw-list-item"><a href="https://wa.wikipedia.org/wiki/Proteyene" title="Proteyene – wallon" lang="wa" hreflang="wa" data-title="Proteyene" data-language-autonym="Walon" data-language-local-name="wallon" class="interlanguage-link-target">Walon</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-war mw-list-item"><a href="https://war.wikipedia.org/wiki/Protina" title="Protina – waray" lang="war" hreflang="war" data-title="Protina" data-language-autonym="Winaray" data-language-local-name="waray" class="interlanguage-link-target">Winaray</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-wuu mw-list-item"><a href="https://wuu.wikipedia.org/wiki/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8" title="蛋白质 – wu" lang="wuu" hreflang="wuu" data-title="蛋白质" data-language-autonym="吴语" data-language-local-name="wu" class="interlanguage-link-target">吴语</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-xal mw-list-item"><a href="https://xal.wikipedia.org/wiki/%D0%A3%D1%83%D1%80%D1%83%D0%B3" title="Ууруг – kalmouk" lang="xal" hreflang="xal" data-title="Ууруг" data-language-autonym="Хальмг" data-language-local-name="kalmouk" class="interlanguage-link-target">Хальмг</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-xmf mw-list-item"><a href="https://xmf.wikipedia.org/wiki/%E1%83%AA%E1%83%98%E1%83%9A%E1%83%94%E1%83%A4%E1%83%98" title="ცილეფი – mingrélien" lang="xmf" hreflang="xmf" data-title="ცილეფი" data-language-autonym="მარგალური" data-language-local-name="mingrélien" class="interlanguage-link-target">მარგალური</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-yi mw-list-item"><a href="https://yi.wikipedia.org/wiki/%D7%A4%D7%A8%D7%90%D7%98%D7%A2%D7%90%D7%99%D7%9F" title="פראטעאין – yiddish" lang="yi" hreflang="yi" data-title="פראטעאין" data-language-autonym="ייִדיש" data-language-local-name="yiddish" class="interlanguage-link-target">ייִדיש</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-zh mw-list-item"><a href="https://zh.wikipedia.org/wiki/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8" title="蛋白质 – chinois" lang="zh" hreflang="zh" data-title="蛋白质" data-language-autonym="中文" data-language-local-name="chinois" class="interlanguage-link-target">中文</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-zh-classical mw-list-item"><a href="https://zh-classical.wikipedia.org/wiki/%E6%9C%8A" title="朊 – chinois littéraire" lang="lzh" hreflang="lzh" data-title="朊" data-language-autonym="文言" data-language-local-name="chinois littéraire" class="interlanguage-link-target">文言</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-zh-min-nan mw-list-item"><a href="https://zh-min-nan.wikipedia.org/wiki/Nn%CC%84g-pe%CC%8Dh-chit" title="Nn̄g-pe̍h-chit – minnan" lang="nan" hreflang="nan" data-title="Nn̄g-pe̍h-chit" data-language-autonym="閩南語 / Bân-lâm-gú" data-language-local-name="minnan" class="interlanguage-link-target">閩南語 / Bân-lâm-gú</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-zh-yue mw-list-item"><a href="https://zh-yue.wikipedia.org/wiki/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B3%AA" title="蛋白質 – cantonais" lang="yue" hreflang="yue" data-title="蛋白質" data-language-autonym="粵語" data-language-local-name="cantonais" class="interlanguage-link-target">粵語</a></li><li class="interlanguage-link interwiki-zu mw-list-item"><a href="https://zu.wikipedia.org/wiki/Isakhamzimba" title="Isakhamzimba – zoulou" lang="zu" hreflang="zu" data-title="Isakhamzimba" data-language-autonym="IsiZulu" data-language-local-name="zoulou" class="interlanguage-link-target">IsiZulu</a></li> </ul> <div class="after-portlet after-portlet-lang"><a href="https://www.wikidata.org/wiki/Special:EntityPage/Q8054#sitelinks-wikipedia" title="Modifier les liens interlangues" class="wbc-editpage">Modifier les liens</a></div> </div> </div> </div> </header> <div class="vector-page-toolbar"> <div class="vector-page-toolbar-container"> <div id="left-navigation"> <nav aria-label="Espaces de noms"> <div id="p-associated-pages" class="vector-menu vector-menu-tabs mw-portlet mw-portlet-associated-pages" > <div class="vector-menu-content"> <ul class="vector-menu-content-list"> <li id="ca-nstab-main" class="selected vector-tab-noicon mw-list-item"><a href="/wiki/Prot%C3%A9ine" title="Voir le contenu de la page [c]" accesskey="c">Article</a></li><li id="ca-talk" class="vector-tab-noicon mw-list-item"><a href="/wiki/Discussion:Prot%C3%A9ine" rel="discussion" title="Discussion au sujet de cette page de contenu [t]" accesskey="t">Discussion</a></li> </ul> </div> </div> <div id="vector-variants-dropdown" class="vector-dropdown emptyPortlet" > <input 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vector-pinnable-header-pin-button" data-event-name="pinnable-header.vector-page-tools.pin">déplacer vers la barre latérale</button> <button class="vector-pinnable-header-toggle-button vector-pinnable-header-unpin-button" data-event-name="pinnable-header.vector-page-tools.unpin">masquer</button> </div> <div id="p-cactions" class="vector-menu mw-portlet mw-portlet-cactions emptyPortlet vector-has-collapsible-items" title="Plus d’options" > <div class="vector-menu-heading"> Actions </div> <div class="vector-menu-content"> <ul class="vector-menu-content-list"> <li id="ca-more-view" class="selected vector-more-collapsible-item mw-list-item"><a href="/wiki/Prot%C3%A9ine">Lire</a></li><li id="ca-more-ve-edit" class="vector-more-collapsible-item mw-list-item"><a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit" title="Modifier cette page [v]" accesskey="v">Modifier</a></li><li id="ca-more-edit" class="collapsible vector-more-collapsible-item mw-list-item"><a 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href="//fr.wikipedia.org/wiki/Aide:Importer_un_fichier" title="Téléverser des fichiers [u]" accesskey="u">Téléverser un fichier</a></li><li id="t-permalink" class="mw-list-item"><a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&oldid=222976919" title="Adresse permanente de cette version de cette page">Lien permanent</a></li><li id="t-info" class="mw-list-item"><a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=info" title="Davantage d’informations sur cette page">Informations sur la page</a></li><li id="t-cite" class="mw-list-item"><a href="/w/index.php?title=Sp%C3%A9cial:Citer&page=Prot%C3%A9ine&id=222976919&wpFormIdentifier=titleform" title="Informations sur la manière de citer cette page">Citer cette page</a></li><li id="t-urlshortener" class="mw-list-item"><a href="/w/index.php?title=Sp%C3%A9cial:UrlShortener&url=https%3A%2F%2Ffr.wikipedia.org%2Fwiki%2FProt%25C3%25A9ine">Obtenir l'URL raccourcie</a></li><li id="t-urlshortener-qrcode" class="mw-list-item"><a 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mw-portlet-wikibase-otherprojects" > <div class="vector-menu-heading"> Dans d’autres projets </div> <div class="vector-menu-content"> <ul class="vector-menu-content-list"> <li class="wb-otherproject-link wb-otherproject-commons mw-list-item"><a href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Proteins" hreflang="en">Wikimedia Commons</a></li><li id="t-wikibase" class="wb-otherproject-link wb-otherproject-wikibase-dataitem mw-list-item"><a href="https://www.wikidata.org/wiki/Special:EntityPage/Q8054" title="Lien vers l’élément dans le dépôt de données connecté [g]" accesskey="g">Élément Wikidata</a></li> </ul> </div> </div> </div> </div> </div> </div> </nav> </div> </div> </div> <div class="vector-column-end"> <div class="vector-sticky-pinned-container"> <nav class="vector-page-tools-landmark" aria-label="Outils de la page"> <div id="vector-page-tools-pinned-container" class="vector-pinned-container"> </div> </nav> <nav class="vector-appearance-landmark" aria-label="Apparence"> <div id="vector-appearance-pinned-container" class="vector-pinned-container"> <div id="vector-appearance" class="vector-appearance vector-pinnable-element"> <div class="vector-pinnable-header vector-appearance-pinnable-header vector-pinnable-header-pinned" data-feature-name="appearance-pinned" data-pinnable-element-id="vector-appearance" data-pinned-container-id="vector-appearance-pinned-container" data-unpinned-container-id="vector-appearance-unpinned-container" > <div class="vector-pinnable-header-label">Apparence</div> <button class="vector-pinnable-header-toggle-button vector-pinnable-header-pin-button" data-event-name="pinnable-header.vector-appearance.pin">déplacer vers la barre latérale</button> <button class="vector-pinnable-header-toggle-button vector-pinnable-header-unpin-button" data-event-name="pinnable-header.vector-appearance.unpin">masquer</button> </div> </div> </div> </nav> </div> </div> <div id="bodyContent" class="vector-body" aria-labelledby="firstHeading" data-mw-ve-target-container> <div class="vector-body-before-content"> <div class="mw-indicators"> </div> <div id="siteSub" class="noprint">Un article de Wikipédia, l'encyclopédie libre.</div> </div> <div id="contentSub"><div id="mw-content-subtitle"></div></div> <div id="mw-content-text" class="mw-body-content"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="fr" dir="ltr"><figure class="mw-default-size" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/Fichier:Human_alfa2beta2_hemoglobin.gif" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/2/27/Human_alfa2beta2_hemoglobin.gif" decoding="async" width="300" height="225" class="mw-file-element" data-file-width="300" data-file-height="225" /></a><figcaption>Représentation d'une protéine, ici deux <a href="/wiki/Sous-unit%C3%A9_prot%C3%A9ique" title="Sous-unité protéique">sous-unités</a> d'une molécule d'<a href="/wiki/H%C3%A9moglobine" title="Hémoglobine">hémoglobine</a>. On observe les <a href="/wiki/H%C3%A9lice_alpha" title="Hélice alpha">hélices α</a> représentées en couleur, ainsi que deux des quatre <a href="/wiki/Mol%C3%A9cule" title="Molécule">molécules</a> d'<a href="/wiki/H%C3%A8me" title="Hème">hème</a>, qui sont les <a href="/wiki/Groupe_prosth%C3%A9tique" class="mw-redirect" title="Groupe prosthétique">groupes prosthétiques</a> caractéristiques de cette protéine.</figcaption></figure> <figure class="mw-default-size" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/Fichier:Peptide-Figure-Revised.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c9/Peptide-Figure-Revised.png/300px-Peptide-Figure-Revised.png" decoding="async" width="300" height="231" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c9/Peptide-Figure-Revised.png/450px-Peptide-Figure-Revised.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c9/Peptide-Figure-Revised.png/600px-Peptide-Figure-Revised.png 2x" data-file-width="979" data-file-height="753" /></a><figcaption><a href="/wiki/Liaison_peptidique" title="Liaison peptidique">Liaison peptidique</a> –CO–NH– au sein d'un <a href="/wiki/Polypeptide" title="Polypeptide">polypeptide</a>. Le motif –NH–CαHRn–CO– constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes –Rn liés aux <a href="/wiki/Carbone_alpha" title="Carbone alpha">carbones α</a> sont les <a href="/wiki/Cha%C3%AEne_lat%C3%A9rale" title="Chaîne latérale">chaînes latérales</a> des <a href="/wiki/R%C3%A9sidu_(biochimie)" title="Résidu (biochimie)">résidus</a> d'<a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9" title="Acide aminé">acides aminés</a>.</figcaption></figure> Les protéines sont des <a href="/wiki/Macromol%C3%A9cule" title="Macromolécule">macromolécules</a> biologiques présentes dans toutes les <a href="/wiki/Cellule_(biologie)" title="Cellule (biologie)">cellules vivantes</a>. Ce sont des <a href="/wiki/Polym%C3%A8re" title="Polymère">polymères</a>, formés d'une ou de plusieurs chaînes <a href="/wiki/Polypeptide" title="Polypeptide">polypeptidiques</a>. Chacune de ces chaînes est constituée de l'enchaînement de <a href="/wiki/R%C3%A9sidu_(biochimie)" title="Résidu (biochimie)">résidus</a> d'<a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9" title="Acide aminé">acides aminés</a> liés entre eux par des <a href="/wiki/Liaison_peptidique" title="Liaison peptidique">liaisons peptidiques</a>. Les protéines assurent une multitude de fonctions au sein de la cellule vivante et dans les <a href="/wiki/Tissu_biologique" title="Tissu biologique">tissus</a>. Certaines protéines (nommées <a href="/wiki/Enzyme" title="Enzyme">enzymes</a>) catalysent les réactions chimiques de synthèse et de dégradation nécessaires au métabolisme de la cellule. D'autres protéines assurent un rôle structurel au sein du <a href="/wiki/Cytosquelette" title="Cytosquelette">cytosquelette</a> ou des tissus (<a href="/wiki/Actine" title="Actine">actine</a>, <a href="/wiki/Collag%C3%A8ne" title="Collagène">collagène</a>), certaines sont des moteurs moléculaires qui permettent la <a href="/wiki/Mobilit%C3%A9" class="mw-disambig" title="Mobilité">mobilité</a> (<a href="/wiki/Myosine" title="Myosine">myosine</a>), d'autres sont impliquées dans le conditionnement de l'<a href="/wiki/Acide_d%C3%A9soxyribonucl%C3%A9ique" title="Acide désoxyribonucléique">ADN</a> (<a href="/wiki/Histone" title="Histone">histones</a>), la régulation de l'<a href="/wiki/Expression_g%C3%A9n%C3%A9tique" class="mw-redirect" title="Expression génétique">expression génétique</a> (<a href="/wiki/Facteur_de_transcription" title="Facteur de transcription">facteurs de transcription</a>), le métabolisme énergétique (<a href="/wiki/ATP_synthase" title="ATP synthase">ATP synthase</a>) ou encore la transmission de <a href="/wiki/Signalisation_cellulaire" title="Signalisation cellulaire">signaux cellulaires</a> (<a href="/wiki/R%C3%A9cepteur_membranaire" title="Récepteur membranaire">récepteurs membranaires</a>). Les chaînes protéiques sont synthétisées dans la cellule sur les <a href="/wiki/Ribosome" title="Ribosome">ribosomes</a>, à partir de l'information codée dans les <a href="/wiki/G%C3%A8ne" title="Gène">gènes</a>, qui détermine l'ordre dans lequel s'enchaînent les 22 acides aminés, dits <a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9_prot%C3%A9inog%C3%A8ne" title="Acide aminé protéinogène">« protéinogènes »</a>, qui sont incorporés directement lors de la <a href="/wiki/Biosynth%C3%A8se_des_prot%C3%A9ines" title="Biosynthèse des protéines">biosynthèse des protéines</a>. La succession des résidus d'acides aminés est nommée <a href="/wiki/S%C3%A9quence_biologique" title="Séquence biologique">« séquence »</a> du polypeptide. Des <a href="/wiki/Modification_post-traductionnelle" title="Modification post-traductionnelle">modifications post-traductionnelles</a> peuvent intervenir ensuite, une fois la protéine synthétisée, ce qui peut avoir pour effet d'en modifier les propriétés physiques ou chimiques. Il est également fréquent que des molécules non protéiques, nommées « <a href="/wiki/Cofacteur_(biochimie)" title="Cofacteur (biochimie)">cofacteurs</a> », soient incorporés dans des protéines et jouent un rôle essentiel dans leur fonction biologique : c'est, par exemple, le cas de l'<a href="/wiki/H%C3%A8me" title="Hème">hème</a> dans l'<a href="/wiki/H%C3%A9moglobine" title="Hémoglobine">hémoglobine</a>, sans lequel cette protéine ne pourrait pas transporter le di<a href="/wiki/Dioxyg%C3%A8ne" title="Dioxygène">oxygène</a> dans le <a href="/wiki/Sang" title="Sang">sang</a>. Les protéines adoptent une <a href="/wiki/Structure_des_prot%C3%A9ines" title="Structure des protéines">structure</a> tridimensionnelle qui leur permet d'assurer leur fonction biologique. Cette structure particulière est déterminée avant tout par leur séquence en résidus d'acides aminés dont les propriétés physico-chimiques diverses conduit la chaîne protéique à adopter un repliement spécifique. Au laboratoire, les protéines peuvent être séparées des autres constituants cellulaires (à l'aide de diverses techniques telles que l'<a href="/wiki/Ultracentrifugation" title="Ultracentrifugation">ultracentrifugation</a>, la <a href="/wiki/Pr%C3%A9cipit%C3%A9" title="Précipité">précipitation</a>, l'<a href="/wiki/%C3%89lectrophor%C3%A8se" title="Électrophorèse">électrophorèse</a> et la <a href="/wiki/Chromatographie" title="Chromatographie">chromatographie</a>) et identifiées par <a href="/wiki/Spectrom%C3%A9trie_de_masse" title="Spectrométrie de masse">spectrométrie de masse</a>. Le <a href="/wiki/G%C3%A9nie_g%C3%A9n%C3%A9tique" title="Génie génétique">génie génétique</a> offre un grand nombre de méthodes permettant de modifier les protéines (par <a href="/wiki/Mutag%C3%A9n%C3%A8se_dirig%C3%A9e" title="Mutagénèse dirigée">mutagenèse dirigée</a>) et d’en faciliter la purification, ou localisation dans les tissus (par <a href="/wiki/Immunohistochimie" title="Immunohistochimie">immunohistochimie</a>). Leur structure tridimensionnelle peut être déterminée par <a href="/wiki/Cristallographie_aux_rayons_X" title="Cristallographie aux rayons X">cristallographie aux rayons X</a>, par <a href="/wiki/R%C3%A9sonance_magn%C3%A9tique_nucl%C3%A9aire" title="Résonance magnétique nucléaire">résonance magnétique nucléaire</a> ou par <a href="/wiki/Cryomicroscopie_%C3%A9lectronique" title="Cryomicroscopie électronique">cryomicroscopie électronique</a>. Les protéines sont un composant important de l'<a href="/wiki/Alimentation" title="Alimentation">alimentation</a> animale ; elles sont dégradées dans le <a href="/wiki/Appareil_digestif_humain" title="Appareil digestif humain">tube digestif</a> et les acides aminés libérés sont absorbés au niveau de l'<a href="/wiki/Intestin_gr%C3%AAle" title="Intestin grêle">intestin grêle</a> pour ensuite être réutilisés par l'organisme. <meta property="mw:PageProp/toc" /> <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Étymologie">Étymologie</h2>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=1" title="Modifier la section : Étymologie" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=1" title="Modifier le code source de la section : Étymologie">modifier le code</a>]</div> <figure class="mw-default-size" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/Fichier:Dr._G.J._Mulder.jpg" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/1/1b/Dr._G.J._Mulder.jpg/220px-Dr._G.J._Mulder.jpg" decoding="async" width="220" height="227" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/1/1b/Dr._G.J._Mulder.jpg/330px-Dr._G.J._Mulder.jpg 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/1/1b/Dr._G.J._Mulder.jpg/440px-Dr._G.J._Mulder.jpg 2x" data-file-width="2936" data-file-height="3029" /></a><figcaption>Gerardus Johannes Mulder.</figcaption></figure> Le terme protéine vient du <a href="/wiki/Grec_ancien" title="Grec ancien">grec ancien</a> πρῶτος / prỗtos, « premier », plus précisément de πρώτειος / prốteios (« qui occupe le premier rang, de première qualité »), auquel vient s'adjoindre le <a href="/wiki/Suffixe_(linguistique)" title="Suffixe (linguistique)">suffixe</a> -ine qui permet de former des substantifs féminin dans le vocabulaire scientifique et, particulièrement, en chimie<a href="#cite_note-1">[1]</a>,<a href="#cite_note-2">[2]</a>. Cette étymologie fait probablement référence au fait que<a href="/wiki/Aide:R%C3%A9f%C3%A9rence_n%C3%A9cessaire" title="Aide:Référence nécessaire">[réf. nécessaire]</a> les protéines sont indispensables à la vie et qu'elles constituent souvent la part majoritaire (environ 60 %) du poids sec des <a href="/wiki/Cellule_(biologie)" title="Cellule (biologie)">cellules</a> (animales). Une autre théorie voudrait que<a href="/wiki/Aide:R%C3%A9f%C3%A9rence_n%C3%A9cessaire" title="Aide:Référence nécessaire">[réf. nécessaire]</a> protéine fasse référence, comme l'adjectif protéiforme, au <a href="/wiki/Mythologie_grecque" title="Mythologie grecque">dieu grec</a> <a href="/wiki/Prot%C3%A9e_(mythologie)" title="Protée (mythologie)">Protée</a>, qui pouvait changer de forme à volonté. Les protéines adoptent en effet de multiples formes et assurent de multiples fonctions. Toutefois, cette caractéristique ne fut mise en évidence bien plus tard<a href="/wiki/Aide:R%C3%A9f%C3%A9rence_n%C3%A9cessaire" title="Aide:Référence nécessaire">[réf. nécessaire]</a>, au cours du <a href="/wiki/XXe_si%C3%A8cle" title="XXe siècle"><abbr class="abbr" title="20ᵉ siècle">XXe</abbr> siècle</a>. <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Histoire_de_la_découverte">Histoire de la découverte</h2>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=2" title="Modifier la section : Histoire de la découverte" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=2" title="Modifier le code source de la section : Histoire de la découverte">modifier le code</a>]</div> Les protéines furent découvertes à partir de 1835 aux <a href="/wiki/Pays-Bas" title="Pays-Bas">Pays-Bas</a> par le <a href="/wiki/Chimie_organique" title="Chimie organique">chimiste organicien</a> <a href="/wiki/Gerardus_Johannes_Mulder" title="Gerardus Johannes Mulder">Gerardus Johannes Mulder</a><a href="#cite_note-3">[3]</a> (1802-1880), sous le nom de wortelstof. C'est son confrère suédois <a href="/wiki/J%C3%B6ns_Jacob_Berzelius" title="Jöns Jacob Berzelius">Jöns Jacob Berzelius</a> qui lui suggéra en 1838 le nom<a href="/wiki/Aide:R%C3%A9f%C3%A9rence_n%C3%A9cessaire" title="Aide:Référence nécessaire">[réf. nécessaire]</a> de protéine. <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Biochimie">Biochimie</h2>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=3" title="Modifier la section : Biochimie" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=3" title="Modifier le code source de la section : Biochimie">modifier le code</a>]</div> <div class="bandeau-container bandeau-section metadata bandeau-niveau-information"><div class="bandeau-cell bandeau-icone-css loupe">Articles détaillés : <a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9" title="Acide aminé">acide aminé</a> et <a href="/wiki/Liaison_peptidique" title="Liaison peptidique">liaison peptidique</a>.</div></div> Les protéines sont formées d'une ou plusieurs <a href="/wiki/Polypeptide" title="Polypeptide">chaînes polypeptidiques</a>, qui sont des <a href="/wiki/Biopolym%C3%A8re" title="Biopolymère">biopolymères</a> linéaires pouvant être très longs, composés de résidus d'<a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9" title="Acide aminé">acides L-α-aminés</a> dont il existe une vingtaine de variétés. On parle généralement de protéine au-delà d'une cinquantaine de résidus dans la molécule<a href="#cite_note-978-2-8041-5888-0-4">[4]</a> et de <a href="/wiki/Peptide" title="Peptide">peptide</a> jusqu'à quelques dizaines de résidus. Tous les <a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9_prot%C3%A9inog%C3%A8ne" title="Acide aminé protéinogène">acides aminés protéinogènes</a> — à l'exception de la <a href="/wiki/Proline" title="Proline">proline</a> — partagent une structure commune, constituée d'une <a href="/wiki/Groupe_fonctionnel" title="Groupe fonctionnel">fonction</a> <a href="/wiki/Acide_carboxylique" title="Acide carboxylique">acide carboxylique</a>, d'une fonction <a href="/wiki/Amine_(chimie)" title="Amine (chimie)">amine primaire</a> sur le <a href="/wiki/Carbone_alpha" title="Carbone alpha">carbone α</a>, et d'une <a href="/wiki/Cha%C3%AEne_lat%C3%A9rale" title="Chaîne latérale">chaîne latérale</a>. Cette dernière présente une très grande variété de structures chimiques, et c'est l'effet combiné de toutes ces chaînes latérales d'une chaîne polypeptidique qui détermine la structure tridimensionnelle ainsi que les propriétés chimiques de cette dernière<a href="#cite_note-10.1016/j.tibs.2005.09.006-5">[5]</a>. La planche ci-dessous présente la <a href="/wiki/Repr%C3%A9sentation_de_Cram" title="Représentation de Cram">structure chimique</a> des 22 acides aminés protéinogènes : <table style="background:none; border-collapse:collapse" cellpadding="3" align="center"> <tbody><tr> <td> <table style="background:none; border-collapse:collapse; text-align:center" cellpadding="3" align="center"> <tbody><tr> <td style="border:1px solid gray"> <table style="background:none; border-collapse:collapse" cellpadding="3" align="center"> <tbody><tr align="center" valign="bottom"> <td><a href="/wiki/Fichier:L-alanine-skeletal.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/0/05/L-alanine-skeletal.png/100px-L-alanine-skeletal.png" decoding="async" width="100" height="72" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/0/05/L-alanine-skeletal.png/150px-L-alanine-skeletal.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/0/05/L-alanine-skeletal.png/200px-L-alanine-skeletal.png 2x" data-file-width="1396" data-file-height="1004" /></a> </td> <td><a href="/wiki/Fichier:L-arginine-skeletal-(tall).png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c6/L-arginine-skeletal-%28tall%29.png/100px-L-arginine-skeletal-%28tall%29.png" decoding="async" width="100" height="169" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c6/L-arginine-skeletal-%28tall%29.png/150px-L-arginine-skeletal-%28tall%29.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c6/L-arginine-skeletal-%28tall%29.png/200px-L-arginine-skeletal-%28tall%29.png 2x" data-file-width="1267" data-file-height="2135" /></a> </td> <td><a href="/wiki/Fichier:L-asparagine-2D-skeletal.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/85/L-asparagine-2D-skeletal.png/100px-L-asparagine-2D-skeletal.png" decoding="async" width="100" height="98" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/85/L-asparagine-2D-skeletal.png/150px-L-asparagine-2D-skeletal.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/85/L-asparagine-2D-skeletal.png/200px-L-asparagine-2D-skeletal.png 2x" data-file-width="1300" data-file-height="1274" /></a> </td> <td><a href="/wiki/Fichier:Aspartate_wpmp.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/2c/Aspartate_wpmp.png/100px-Aspartate_wpmp.png" decoding="async" width="100" height="111" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/2/2c/Aspartate_wpmp.png 1.5x" data-file-width="102" data-file-height="113" /></a> </td> <td><a href="/wiki/Fichier:Cysteine_wpmp.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/b/bd/Cysteine_wpmp.png/100px-Cysteine_wpmp.png" decoding="async" width="100" height="69" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/b/bd/Cysteine_wpmp.png 1.5x" data-file-width="101" data-file-height="70" /></a> </td> <td><a href="/wiki/Fichier:Glutamate_wpmp.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/6d/Glutamate_wpmp.png/100px-Glutamate_wpmp.png" decoding="async" width="100" height="99" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/6d/Glutamate_wpmp.png 1.5x" data-file-width="123" data-file-height="122" /></a> </td> <td><a href="/wiki/Fichier:Glutamine_wpmp.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/a4/Glutamine_wpmp.png/100px-Glutamine_wpmp.png" decoding="async" width="100" height="93" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/a/a4/Glutamine_wpmp.png 1.5x" data-file-width="122" data-file-height="113" /></a> </td> <td><a href="/wiki/Fichier:Glycine-2D-skeletal.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/3f/Glycine-2D-skeletal.png/100px-Glycine-2D-skeletal.png" decoding="async" width="100" height="57" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/3f/Glycine-2D-skeletal.png/150px-Glycine-2D-skeletal.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/3f/Glycine-2D-skeletal.png/200px-Glycine-2D-skeletal.png 2x" data-file-width="1100" data-file-height="631" /></a> </td></tr> <tr align="center" valign="middle"> <td><a href="/wiki/Alanine" title="Alanine">L-Alanine</a> </td> <td><a href="/wiki/Arginine" title="Arginine">L-Arginine</a> </td> <td><a href="/wiki/Asparagine" title="Asparagine">L-Asparagine</a> </td> <td><a href="/wiki/Acide_aspartique" title="Acide aspartique">L-Aspartate</a> </td> <td><a href="/wiki/Cyst%C3%A9ine" title="Cystéine">L-Cystéine</a> </td> <td><a href="/wiki/Acide_glutamique" title="Acide glutamique">L-Glutamate</a> </td> <td><a href="/wiki/Glutamine" title="Glutamine">L-Glutamine</a> </td> <td><a href="/wiki/Glycine_(acide_amin%C3%A9)" title="Glycine (acide aminé)">Glycine</a> </td></tr> <tr align="center" valign="bottom"> <td><a href="/wiki/Fichier:Histidine_wpmp.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/f5/Histidine_wpmp.png/100px-Histidine_wpmp.png" decoding="async" width="100" height="123" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/f5/Histidine_wpmp.png 1.5x" data-file-width="101" data-file-height="124" /></a> </td> <td><a href="/wiki/Fichier:L-isoleucine-skeletal.svg" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/e8/L-isoleucine-skeletal.svg/100px-L-isoleucine-skeletal.svg.png" decoding="async" width="100" height="97" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/e8/L-isoleucine-skeletal.svg/150px-L-isoleucine-skeletal.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/e8/L-isoleucine-skeletal.svg/200px-L-isoleucine-skeletal.svg.png 2x" data-file-width="512" data-file-height="495" /></a> </td> <td><a href="/wiki/Fichier:L-leucine-2D-skeletal.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c0/L-leucine-2D-skeletal.png/100px-L-leucine-2D-skeletal.png" decoding="async" width="100" height="113" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c0/L-leucine-2D-skeletal.png/150px-L-leucine-2D-skeletal.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c0/L-leucine-2D-skeletal.png/200px-L-leucine-2D-skeletal.png 2x" data-file-width="1100" data-file-height="1246" /></a> </td> <td><a href="/wiki/Fichier:L-lysine-2D-skeletal.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/e1/L-lysine-2D-skeletal.png/100px-L-lysine-2D-skeletal.png" decoding="async" width="100" height="150" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/e1/L-lysine-2D-skeletal.png/150px-L-lysine-2D-skeletal.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/e1/L-lysine-2D-skeletal.png/200px-L-lysine-2D-skeletal.png 2x" data-file-width="1100" data-file-height="1647" /></a> </td> <td><a href="/wiki/Fichier:L-methionine-2D-skeletal.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/d/d8/L-methionine-2D-skeletal.png/100px-L-methionine-2D-skeletal.png" decoding="async" width="100" height="126" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/d/d8/L-methionine-2D-skeletal.png/150px-L-methionine-2D-skeletal.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/d/d8/L-methionine-2D-skeletal.png/200px-L-methionine-2D-skeletal.png 2x" data-file-width="1100" data-file-height="1386" /></a> </td> <td><a href="/wiki/Fichier:L-phenylalanine-2D-skeletal.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/8b/L-phenylalanine-2D-skeletal.png/100px-L-phenylalanine-2D-skeletal.png" decoding="async" width="100" height="104" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/8b/L-phenylalanine-2D-skeletal.png/150px-L-phenylalanine-2D-skeletal.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/8b/L-phenylalanine-2D-skeletal.png/200px-L-phenylalanine-2D-skeletal.png 2x" data-file-width="1300" data-file-height="1351" /></a> </td> <td><a href="/wiki/Fichier:L-proline-2D-skeletal.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c8/L-proline-2D-skeletal.png/100px-L-proline-2D-skeletal.png" decoding="async" width="100" height="85" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c8/L-proline-2D-skeletal.png/150px-L-proline-2D-skeletal.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c8/L-proline-2D-skeletal.png/200px-L-proline-2D-skeletal.png 2x" data-file-width="1100" data-file-height="939" /></a> </td> <td style="background:#DDDDDD"><a href="/wiki/Fichier:Pyl.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/1/13/Pyl.png/100px-Pyl.png" decoding="async" width="100" height="175" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/1/13/Pyl.png/150px-Pyl.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/1/13/Pyl.png/200px-Pyl.png 2x" data-file-width="699" data-file-height="1222" /></a> </td></tr> <tr align="center" valign="middle"> <td><a href="/wiki/Histidine" title="Histidine">L-Histidine</a> </td> <td><a href="/wiki/Isoleucine" title="Isoleucine">L-Isoleucine</a> </td> <td><a href="/wiki/Leucine" title="Leucine">L-Leucine</a> </td> <td><a href="/wiki/Lysine" title="Lysine">L-Lysine</a> </td> <td><a href="/wiki/M%C3%A9thionine" title="Méthionine">L-Méthionine</a> </td> <td><a href="/wiki/Ph%C3%A9nylalanine" title="Phénylalanine">L-Phénylalanine</a> </td> <td><a href="/wiki/Proline" title="Proline">L-Proline</a> </td> <td><a href="/wiki/Pyrrolysine" title="Pyrrolysine">L-Pyrrolysine</a> </td></tr> <tr align="center" valign="bottom"> <td style="background:#DDDDDD"><a href="/wiki/Fichier:L-selenocysteine-2D-skeletal.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/3a/L-selenocysteine-2D-skeletal.png/100px-L-selenocysteine-2D-skeletal.png" decoding="async" width="100" height="84" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/3a/L-selenocysteine-2D-skeletal.png/150px-L-selenocysteine-2D-skeletal.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/3a/L-selenocysteine-2D-skeletal.png/200px-L-selenocysteine-2D-skeletal.png 2x" data-file-width="1100" data-file-height="928" /></a> </td> <td><a href="/wiki/Fichier:L-serine-2D-skeletal.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/5/57/L-serine-2D-skeletal.png/100px-L-serine-2D-skeletal.png" decoding="async" width="100" height="94" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/5/57/L-serine-2D-skeletal.png/150px-L-serine-2D-skeletal.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/5/57/L-serine-2D-skeletal.png/200px-L-serine-2D-skeletal.png 2x" data-file-width="1100" data-file-height="1036" /></a> </td> <td><a href="/wiki/Fichier:L-threonine-skeletal.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/3e/L-threonine-skeletal.png/100px-L-threonine-skeletal.png" decoding="async" width="100" height="89" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/3e/L-threonine-skeletal.png/150px-L-threonine-skeletal.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/3e/L-threonine-skeletal.png/200px-L-threonine-skeletal.png 2x" data-file-width="2520" data-file-height="2240" /></a> </td> <td><a href="/wiki/Fichier:L-tryptophan-2D-skeletal.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/8d/L-tryptophan-2D-skeletal.png/100px-L-tryptophan-2D-skeletal.png" decoding="async" width="100" height="121" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/8d/L-tryptophan-2D-skeletal.png/150px-L-tryptophan-2D-skeletal.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/8d/L-tryptophan-2D-skeletal.png/200px-L-tryptophan-2D-skeletal.png 2x" data-file-width="1300" data-file-height="1572" /></a> </td> <td><a href="/wiki/Fichier:L-tyrosine-2D-skeletal.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/2e/L-tyrosine-2D-skeletal.png/100px-L-tyrosine-2D-skeletal.png" decoding="async" width="100" height="83" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/2e/L-tyrosine-2D-skeletal.png/150px-L-tyrosine-2D-skeletal.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/2e/L-tyrosine-2D-skeletal.png/200px-L-tyrosine-2D-skeletal.png 2x" data-file-width="1600" data-file-height="1330" /></a> </td> <td><a href="/wiki/Fichier:L-valine-skeletal.svg" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/0/0f/L-valine-skeletal.svg/100px-L-valine-skeletal.svg.png" decoding="async" width="100" height="85" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/0/0f/L-valine-skeletal.svg/150px-L-valine-skeletal.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/0/0f/L-valine-skeletal.svg/200px-L-valine-skeletal.svg.png 2x" data-file-width="309" data-file-height="263" /></a> </td> <td>  </td> <td>  </td></tr> <tr align="center" valign="middle"> <td><a href="/wiki/S%C3%A9l%C3%A9nocyst%C3%A9ine" title="Sélénocystéine">L-Sélénocystéine</a> </td> <td><a href="/wiki/S%C3%A9rine" title="Sérine">L-Sérine</a> </td> <td><a href="/wiki/Thr%C3%A9onine" title="Thréonine">L-Thréonine</a> </td> <td><a href="/wiki/Tryptophane" title="Tryptophane">L-Tryptophane</a> </td> <td><a href="/wiki/Tyrosine" title="Tyrosine">L-Tyrosine</a> </td> <td><a href="/wiki/Valine" title="Valine">L-Valine</a> </td> <td>  </td> <td>  </td></tr></tbody></table> </td></tr></tbody></table> </td></tr> <tr> <td>Structure des 22 acides aminés protéinogènes. La <a href="/wiki/Pyrrolysine" title="Pyrrolysine">pyrrolysine</a> et la <a href="/wiki/S%C3%A9l%C3%A9nocyst%C3%A9ine" title="Sélénocystéine">sélénocystéine</a> (ci-dessus grisées) sont spécifiques à certaines <a class="mw-selflink selflink">protéines</a> :     - la <a href="/wiki/Pyrrolysine" title="Pyrrolysine">pyrrolysine</a> ne se rencontre que chez certaines <a href="/wiki/Archaea" title="Archaea">archées</a> <a href="/wiki/M%C3%A9tabolisme_m%C3%A9thanog%C3%A8ne" title="Métabolisme méthanogène">méthanogènes</a>,     - la <a href="/wiki/S%C3%A9l%C3%A9nocyst%C3%A9ine" title="Sélénocystéine">sélénocystéine</a> est présente également chez les <a href="/wiki/Eucaryote" class="mw-redirect" title="Eucaryote">eucaryotes</a> mais a priori dans quelques dizaines d'<a href="/wiki/Enzyme" title="Enzyme">enzymes</a> de la famille des <a href="/wiki/Oxydor%C3%A9ductase" title="Oxydoréductase">oxydoréductases</a>. Les 20 autres acides aminés, dits standards, sont en revanche universellement distribués chez tous les êtres vivants connus. </td></tr></tbody></table> Les résidus d'acides aminés d'une chaîne polypeptidique sont liés entre eux par des <a href="/wiki/Liaison_peptidique" title="Liaison peptidique">liaisons peptidiques</a> qui s'établissent entre le groupe <a href="/wiki/Carboxyle" title="Carboxyle">carboxyle</a> –COOH d'un premier acide aminé et le groupe <a href="/wiki/Amine_(chimie)" title="Amine (chimie)">amine primaire</a> –NH2 d'un second : <figure class="mw-default-size mw-halign-center" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/Fichier:AminoacidCondensation.svg" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/6b/AminoacidCondensation.svg/370px-AminoacidCondensation.svg.png" decoding="async" width="370" height="86" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/6b/AminoacidCondensation.svg/555px-AminoacidCondensation.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/6b/AminoacidCondensation.svg/740px-AminoacidCondensation.svg.png 2x" data-file-width="576" data-file-height="134" /></a><figcaption>Formation d'une <a href="/wiki/Liaison_peptidique" title="Liaison peptidique">liaison peptidique</a> (en rouge) entre deux <a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9" title="Acide aminé">acides aminés</a>, avec élimination d'une <a href="/wiki/Mol%C3%A9cule_d%27eau" title="Molécule d'eau">molécule d'eau</a> (en bleu).</figcaption></figure> Le squelette de la protéine est ainsi constitué d'un enchaînement linéaire de résidus d'acides aminés sur lequel sont branchées les chaînes latérales et reliées par des liaisons peptidiques. La liaison peptidique présente deux <a href="/wiki/M%C3%A9som%C3%A9rie" title="Mésomérie">formes de résonance</a> qui lui confèrent en partie les propriétés d'une <a href="/wiki/Liaison_double" title="Liaison double">double liaison</a>, ce qui limite les rotations autour de son axe, de sorte que les quatre atomes du groupe <a href="/wiki/Amide" title="Amide">amide</a> -(C=O)NH- sont toujours à peu près <a href="/wiki/Coplanaire" title="Coplanaire">coplanaires</a>. Les deux autres liaisons constituant le squelette de l'acide aminé peuvent en revanche tourner librement. Les deux <a href="/wiki/Angle_di%C3%A8dre" title="Angle dièdre">angles dièdres</a> correspondant à ces deux liaisons internes déterminent la géométrie locale adoptée par la chaîne protéique. L'extrémité de la chaîne polypeptidique côté carboxyle est nommée <a href="/wiki/Extr%C3%A9mit%C3%A9_C-terminale" title="Extrémité C-terminale">extrémité C-terminale</a>, tandis que celle qui est du côté amine est nommé <a href="/wiki/Extr%C3%A9mit%C3%A9_N-terminale" title="Extrémité N-terminale">extrémité N-terminale</a>. Les mots protéine, polypeptide et peptide sont assez ambigus, et leur sens peut se recouvrir. On parle généralement de protéine en référence à la molécule biologique complète dotée d'une conformation stable, tandis qu'un peptide désigne généralement une molécule plus courte, dépourvue de structure tridimensionnelle stable. La limite entre peptide et polypeptide se situe à dix résidus d'acides aminés<a href="#cite_note-6">[6]</a>,<a href="#cite_note-978-0-7167-4366-8-7">[7]</a>. <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Tailles">Tailles</h2>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=4" title="Modifier la section : Tailles" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=4" title="Modifier le code source de la section : Tailles">modifier le code</a>]</div> Les protéines étaient censées toujours être de grande taille (aux échelles biomoléculaires) ; on sait dès le début des années 1990 que ce n'est pas le cas, à la suite de la découverte d'une, puis de quelques autres microprotéines (parfois dénommées MiPs). Depuis, les scientifiques ont mis en évidence l'existence de centaines, puis de milliers de microprotéines et de nanoprotéines (n'associant parfois que quelques résidus d'acides aminés, peut-être auto-assemblés<a href="#cite_note-DynamicNanoproteins2015-8">[8]</a>), si petites que les systèmes classiques d'<a href="/wiki/Analyse_g%C3%A9nomique" class="mw-redirect" title="Analyse génomique">analyse génomique</a> ne les repéraient pas<a href="#cite_note-leslie2019-9">[9]</a>. Elles semblent avoir des rôles-clés au sein des cellules au sein du complexe protéique, en interagissant dans les relations protéines-protéines. Certaines commandent ainsi l’activité de protéines plus grosses, jouant un rôle de régulateurs post-traductionnels, sans interagir directement avec l'ADN ou l'ARN<a href="#cite_note-10">[10]</a>. D'autres promeuvent le développement musculaire et règlent la <a href="/wiki/Contraction_musculaire" title="Contraction musculaire">contraction musculaire</a>. D'autres encore contribuent à la gestion des déchets intracellulaires (ARN ancien, dégradé ou défectueux)<a href="#cite_note-leslie2019-9">[9]</a>. Chez les plantes<a href="#cite_note-11">[11]</a>,<a href="#cite_note-12">[12]</a>, elles pourraient participer à la détection de la lumière et dans d'autres cas jouer un rôle dans la signalisation <a href="/wiki/Phytohormone" title="Phytohormone">phytohormonale</a>. Chez l'animal, elles participeraient au fonctionnement de l'<a href="/wiki/Horloge_circadienne" title="Horloge circadienne">horloge biologique</a>. On en trouve notamment dans les <a href="/wiki/Venin" title="Venin">venins</a> (d'<a href="/wiki/Araign%C3%A9e" class="mw-redirect" title="Araignée">araignées</a>, de <a href="/wiki/Scorpion" class="mw-redirect" title="Scorpion">scorpions</a> et d'autres <a href="/wiki/Liste_d%27animaux_venimeux" title="Liste d'animaux venimeux">animaux venimeux</a>)<a href="#cite_note-leslie2019-9">[9]</a>. Des nanoprotéines complexes peuvent être créées in vitro par <a href="/wiki/Auto-assemblage_mol%C3%A9culaire" title="Auto-assemblage moléculaire">autoassemblage</a> d'<a href="/wiki/Acides_amin%C3%A9s" class="mw-redirect" title="Acides aminés">acides aminés</a> ; elles pourraient peut-être être utilisées pour la reconnaissance et à la catalyse biomoléculaires<a href="#cite_note-DynamicNanoproteins2015-8">[8]</a>. On leur a déjà trouvé un intérêt commercial : certains <a href="/wiki/Insecticide" title="Insecticide">insecticides</a> en utilisent<a href="#cite_note-leslie2019-9">[9]</a>. Elles présentent un intérêt médical : on s'en sert pour marquer des tumeurs cérébrales afin de permettre une chirurgie plus précise<a href="#cite_note-leslie2019-9">[9]</a>. <div class="bandeau-container bandeau-section metadata bandeau-niveau-information"><div class="bandeau-cell bandeau-icone-css loupe">Article détaillé : <a href="/wiki/Microprot%C3%A9ine" title="Microprotéine">Microprotéine</a>.</div></div> <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Structure">Structure</h2>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=5" title="Modifier la section : Structure" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=5" title="Modifier le code source de la section : Structure">modifier le code</a>]</div> <div class="bandeau-container bandeau-section metadata bandeau-niveau-information"><div class="bandeau-cell bandeau-icone-css loupe">Article détaillé : <a href="/wiki/Structure_des_prot%C3%A9ines" title="Structure des protéines">structure des protéines</a>.</div></div> <figure class="mw-default-size" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/Fichier:Chaperonin_1AON.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/6c/Chaperonin_1AON.png/330px-Chaperonin_1AON.png" decoding="async" width="330" height="143" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/6c/Chaperonin_1AON.png/495px-Chaperonin_1AON.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/6c/Chaperonin_1AON.png/660px-Chaperonin_1AON.png 2x" data-file-width="1956" data-file-height="850" /></a><figcaption>Structure cristallographique d'une <a href="/wiki/Prot%C3%A9ine_chaperonne" class="mw-redirect" title="Protéine chaperonne">protéine chaperonne</a> (<a href="/wiki/Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ebi.ac.uk/pdbe/entry/pdb/1AON">1AON</a><a href="#cite_note-10.1038/41944-13">[13]</a>).</figcaption></figure> <figure class="mw-default-size" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/Fichier:Proteinviews-1tim.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/6e/Proteinviews-1tim.png/330px-Proteinviews-1tim.png" decoding="async" width="330" height="132" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/6e/Proteinviews-1tim.png/495px-Proteinviews-1tim.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/6e/Proteinviews-1tim.png/660px-Proteinviews-1tim.png 2x" data-file-width="750" data-file-height="300" /></a><figcaption>Trois représentations possibles de la structure tridimensionnelle d'une même protéine : la <a href="/wiki/Triose-phosphate_isom%C3%A9rase" title="Triose-phosphate isomérase">triose-phosphate isomérase</a>, une <a href="/wiki/Enzyme" title="Enzyme">enzyme</a> de la <a href="/wiki/Glycolyse" title="Glycolyse">glycolyse</a>. À gauche : représentation de tous les <a href="/wiki/Atome" title="Atome">atomes</a> et de leurs <a href="/wiki/Liaison_chimique" title="Liaison chimique">liaisons</a>, chaque <a href="/wiki/%C3%89l%C3%A9ment_chimique" title="Élément chimique">élément chimique</a> étant représenté par une couleur différente. Au centre : représentation de la conformation du squelette polypeptidique colorée par <a href="/wiki/Structure_secondaire" title="Structure secondaire">structure secondaire</a>. À droite : surface moléculaire en contact avec le <a href="/wiki/Solvant" title="Solvant">solvant</a> colorée par type de <a href="/wiki/R%C3%A9sidu_(biochimie)" title="Résidu (biochimie)">résidu</a> (<a href="/wiki/Acide" title="Acide">acide</a> en rouge, <a href="/wiki/Base_(chimie)" title="Base (chimie)">basique</a> en bleu, <a href="/wiki/Polarit%C3%A9_(chimie)" title="Polarité (chimie)">polaire</a> en vert, apolaire en blanc).</figcaption></figure> La nature des protéines est déterminée avant tout par leur séquence en résidus d'acides aminés, qui constitue leur <a href="/wiki/Structure_primaire" title="Structure primaire">structure primaire</a>. Les acides aminés ayant des propriétés chimiques très diverses, leur disposition le long de la chaîne polypeptidique détermine leur arrangement spatial. Celui-ci est décrit localement par leur <a href="/wiki/Structure_secondaire" title="Structure secondaire">structure secondaire</a>, stabilisée par des <a href="/wiki/Liaison_hydrog%C3%A8ne" class="mw-redirect" title="Liaison hydrogène">liaisons hydrogène</a> entre résidus d'acides aminés voisins, et, globalement, par leur <a href="/wiki/Structure_tertiaire" title="Structure tertiaire">structure tertiaire</a>, stabilisée par l'ensemble des interactions entre les résidus — parfois très éloignés sur la séquence peptidique mais mis en contact spatialement par le <a href="/wiki/Repliement_des_prot%C3%A9ines" title="Repliement des protéines">repliement de la protéine</a> — ainsi qu'entre la protéine elle-même et son environnement. Enfin l'assemblage de plusieurs <a href="/wiki/Sous-unit%C3%A9_prot%C3%A9ique" title="Sous-unité protéique">sous-unités protéiques</a> pour former un complexe fonctionnel est décrit par la <a href="/wiki/Structure_quaternaire" title="Structure quaternaire">structure quaternaire</a> de cet ensemble. Il peut aussi se former des liaisons covalentes supplémentaires, soit au sein d'une même chaîne protéique, soit entre différentes chaînes peptidiques au sein d'une protéine, notamment par la formation de <a href="/wiki/Pont_disulfure" title="Pont disulfure">ponts disulfure</a> entre résidus de <a href="/wiki/Cyst%C3%A9ine" title="Cystéine">cystéine</a>. La plupart des protéines adoptent une conformation tridimensionnelle unique. La forme naturelle d'une protéine <a href="/wiki/In_vivo" title="In vivo">in vivo</a> est son <a href="/wiki/%C3%89tat_natif_(biochimie)" title="État natif (biochimie)">état natif</a>, qui correspond à la forme qu'elle prend pour être biologiquement active et fonctionnelle. De nombreuses protéines prennent par elles-mêmes leur forme biologiquement active sous l'effet de la distribution spatiale des <a href="/wiki/R%C3%A9sidu_(biochimie)" title="Résidu (biochimie)">résidus</a> d'<a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9" title="Acide aminé">acides aminés</a> qui les constituent, d'autres ont besoin d'être assistées pour ce faire par des <a href="/wiki/Prot%C3%A9ine_chaperonne" class="mw-redirect" title="Protéine chaperonne">protéines chaperonnes</a> pour être <a href="/wiki/Repliement_des_prot%C3%A9ines" title="Repliement des protéines">repliées</a> selon leur état natif. <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Niveaux_d'organisation">Niveaux d'organisation</h3>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=6" title="Modifier la section : Niveaux d'organisation" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=6" title="Modifier le code source de la section : Niveaux d'organisation">modifier le code</a>]</div> En <a href="/wiki/Biochimie" title="Biochimie">biochimie</a>, on peut donc distinguer quatre niveaux d'organisation pour décrire la structure des protéines : <ul><li>La <a href="/wiki/Structure_primaire" title="Structure primaire">structure primaire</a> correspond à la <a href="/wiki/S%C3%A9quence_(biologie)" class="mw-redirect" title="Séquence (biologie)">séquence</a> en résidus d'acides aminés.</li> <li>La <a href="/wiki/Structure_secondaire" title="Structure secondaire">structure secondaire</a> décrit l'arrangement des résidus d'acides aminés observable à l'échelle atomique. Stabilisés par des <a href="/wiki/Liaison_hydrog%C3%A8ne" class="mw-redirect" title="Liaison hydrogène">liaisons hydrogène</a>, ces arrangements locaux sont par exemple les <a href="/wiki/H%C3%A9lice_alpha" title="Hélice alpha">hélices α</a>, les <a href="/wiki/Feuillet_b%C3%AAta" title="Feuillet bêta">feuillets β</a>, les <a href="/wiki/Tonneau_b%C3%AAta" title="Tonneau bêta">tonneaux β</a>, ou les coudes. Il en existe plusieurs variétés, et il est courant qu'une protéine possède globalement plusieurs types de structures secondaires.</li> <li>La <a href="/wiki/Structure_tertiaire" title="Structure tertiaire">structure tertiaire</a> correspond à la forme générale de la protéine observable à l'échelle de la molécule tout entière. Elle décrit les interactions entre les différents éléments de la structure secondaire. Elle est stabilisée par tout un ensemble d'interactions conduisant le plus souvent à la formation d'un cœur <a href="/wiki/Hydrophobe" class="mw-redirect" title="Hydrophobe">hydrophobe</a>, avec éventuellement des <a href="/wiki/Sel_(chimie)" title="Sel (chimie)">liaisons salines</a>, des liaisons hydrogène, des <a href="/wiki/Pont_disulfure" title="Pont disulfure">ponts disulfure</a>, voire des <a href="/wiki/Modification_post-traductionnelle" title="Modification post-traductionnelle">modifications post-traductionnelles</a>. On désigne souvent par structure tertiaire le <a href="/wiki/Repliement_des_prot%C3%A9ines" title="Repliement des protéines">repliement</a> d'une protéine.</li> <li>La <a href="/wiki/Structure_quaternaire" title="Structure quaternaire">structure quaternaire</a> décrit le complexe résultant de l'assemblage de plusieurs molécules de protéines (plusieurs chaînes polypeptidiques), appelées dans ce cas <a href="/wiki/Sous-unit%C3%A9_prot%C3%A9ique" title="Sous-unité protéique">sous-unités protéiques</a>, pour former un complexe protéique unique. Toutes les protéines ne sont pas nécessairement constituées de plusieurs sous-unités et ne possèdent par conséquent pas toujours de structure quaternaire.</li></ul> Les protéines ne sont pas des molécules entièrement rigides. Elles sont susceptibles d'adopter plusieurs conformations apparentées en réalisant leurs fonctions biologiques. La transition d'une de ces conformations à une autre est appelée <a href="/wiki/Changement_conformationnel" title="Changement conformationnel">changement conformationnel</a>. Dans le cas d'une <a href="/wiki/Enzyme" title="Enzyme">enzyme</a> par exemple, de tels changements conformationnels peuvent être induits par l'interaction avec le <a href="/wiki/Substrat_enzymatique" title="Substrat enzymatique">substrat</a> au niveau du <a href="/wiki/Site_actif" title="Site actif">site actif</a>. En solution, les protéines subissent également de nombreux changements conformationnels en raison de la vibration thermique de la collision avec d'autres molécules. <figure class="mw-default-size mw-halign-center" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/Fichier:Protein_composite.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/5/54/Protein_composite.png/660px-Protein_composite.png" decoding="async" width="660" height="172" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/5/54/Protein_composite.png/990px-Protein_composite.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/5/54/Protein_composite.png/1320px-Protein_composite.png 2x" data-file-width="1600" data-file-height="416" /></a><figcaption>Surface moléculaire de plusieurs protéines représentées à l'échelle. De gauche à droite : <a href="/wiki/Immunoglobuline_G" title="Immunoglobuline G">immunoglobuline G</a> (un <a href="/wiki/Anticorps" title="Anticorps">anticorps</a>, <a href="/wiki/Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ebi.ac.uk/pdbe/entry/pdb/1IGY">1IGY</a><a href="#cite_note-10.1006/jmbi.1997.1508-14">[14]</a>), <a href="/wiki/H%C3%A9moglobine" title="Hémoglobine">hémoglobine</a> (<a href="/wiki/Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ebi.ac.uk/pdbe/entry/pdb/2DHB">2DHB</a><a href="#cite_note-10.1038/228551a0-15">[15]</a>), <a href="/wiki/Insuline" title="Insuline">insuline</a> (une <a href="/wiki/Hormone" title="Hormone">hormone</a>, <a href="/wiki/Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ebi.ac.uk/pdbe/entry/pdb/4INS">4INS</a><a href="#cite_note-10.1098/rstb.1988.0058-16">[16]</a>), <a href="/wiki/Ad%C3%A9nylate_kinase" title="Adénylate kinase">adénylate kinase</a> (une <a href="/wiki/Enzyme" title="Enzyme">enzyme</a>, <a href="/wiki/Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ebi.ac.uk/pdbe/entry/pdb/1ZIN">1ZIN</a><a href="#cite_note-10.1002/(SICI)1097-0134(19980815)32:3-17">[17]</a>) et <a href="/wiki/Glutamine_synth%C3%A9tase" title="Glutamine synthétase">glutamine synthétase</a> (<a href="/wiki/Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ebi.ac.uk/pdbe/entry/pdb/1FPY">1FPY</a><a href="#cite_note-10.1021/bi002438h-18">[18]</a>).</figcaption></figure> <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Implications_biologiques_et_détermination_des_structures_tertiaire_et_quaternaire">Implications biologiques et détermination des structures tertiaire et quaternaire</h3>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=7" title="Modifier la section : Implications biologiques et détermination des structures tertiaire et quaternaire" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=7" title="Modifier le code source de la section : Implications biologiques et détermination des structures tertiaire et quaternaire">modifier le code</a>]</div> <figure class="mw-default-size" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/Fichier:Lysozym_diffraction.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/aa/Lysozym_diffraction.png/220px-Lysozym_diffraction.png" decoding="async" width="220" height="220" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/aa/Lysozym_diffraction.png/330px-Lysozym_diffraction.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/aa/Lysozym_diffraction.png/440px-Lysozym_diffraction.png 2x" data-file-width="549" data-file-height="549" /></a><figcaption><a href="/wiki/Th%C3%A9orie_de_la_diffraction_sur_un_cristal" title="Théorie de la diffraction sur un cristal">Diagramme de diffraction</a> aux <a href="/wiki/Rayon_X" title="Rayon X">rayons X</a> d'un <a href="/wiki/Cristal" title="Cristal">cristal</a> de <a href="/wiki/Lysozyme" title="Lysozyme">lysozyme</a> d'<a href="/wiki/%C5%92uf_(cuisine)" class="mw-redirect" title="Œuf (cuisine)">œuf</a> de <a href="/wiki/Poule" title="Poule">poule</a> (<a href="/wiki/Nomenclature_EC" title="Nomenclature EC">EC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.expasy.org/enzyme/3.2.1.17">3.2.1.17</a>).</figcaption></figure> <figure class="mw-default-size" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/Fichier:Lysozyme.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/2b/Lysozyme.png/220px-Lysozyme.png" decoding="async" width="220" height="168" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/2b/Lysozyme.png/330px-Lysozyme.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/2b/Lysozyme.png/440px-Lysozyme.png 2x" data-file-width="974" data-file-height="745" /></a><figcaption>Structure d'un <a href="/wiki/Lysozyme" title="Lysozyme">lysozyme</a> d'<a href="/wiki/%C5%92uf_(cuisine)" class="mw-redirect" title="Œuf (cuisine)">œuf</a> de <a href="/wiki/Poule" title="Poule">poule</a> obtenue par <a href="/wiki/Cristallographie_aux_rayons_X" title="Cristallographie aux rayons X">cristallographie aux rayons X</a> à une résolution de 1,8 <abbr class="abbr" title="ångström">Å</abbr> (<a href="/wiki/Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ebi.ac.uk/pdbe/entry/pdb/132L">132L</a><a href="#cite_note-10.1021/bi00088a041-19">[19]</a>).</figcaption></figure> On peut distinguer trois grands groupes de protéines en fonction de leur structure tertiaire ou quaternaire : les <a href="/wiki/Prot%C3%A9ine_globulaire" title="Protéine globulaire">protéines globulaires</a>, les <a href="/wiki/Prot%C3%A9ine_fibreuse" title="Protéine fibreuse">protéines fibreuses</a> et les <a href="/wiki/Prot%C3%A9ine_membranaire" title="Protéine membranaire">protéines membranaires</a>. Presque toutes les protéines globulaires sont solubles et ce sont souvent des <a href="/wiki/Enzyme" title="Enzyme">enzymes</a>. Les protéines fibreuses jouent souvent un rôle structurel, à l'instar du <a href="/wiki/Collag%C3%A8ne" title="Collagène">collagène</a>, constituant principal des <a href="/wiki/Tissu_conjonctif" title="Tissu conjonctif">tissus conjonctifs</a>, ou de la <a href="/wiki/K%C3%A9ratine" title="Kératine">kératine</a>, constituant protéique des <a href="/wiki/Poil" title="Poil">poils</a> et des <a href="/wiki/Ongle" title="Ongle">ongles</a>. Les protéines membranaires sont souvent des <a href="/wiki/R%C3%A9cepteur_(biochimie)" title="Récepteur (biochimie)">récepteurs</a> ou des canaux permettant aux molécules polaires ou électriquement chargées de traverser la <a href="/wiki/Membrane_(biologie)" title="Membrane (biologie)">membrane</a>. La connaissance de la structure tertiaire, voire quaternaire, d'une protéine peut fournir des éléments importants pour comprendre comment cette protéine remplit sa fonction biologique. La <a href="/wiki/Cristallographie_aux_rayons_X" title="Cristallographie aux rayons X">cristallographie aux rayons X</a> et la <a href="/wiki/Spectroscopie_RMN" title="Spectroscopie RMN">spectroscopie RMN</a> sont des méthodes expérimentales courantes pour étudier la structure des protéines, qui peuvent l'une et l'autre fournir des informations avec une <a href="/wiki/Pouvoir_de_r%C3%A9solution" title="Pouvoir de résolution">résolution</a> à l'échelle <a href="/wiki/Atome" title="Atome">atomique</a>. Les données RMN permettent d'obtenir des informations à partir desquelles il est possible d'estimer un sous-ensemble de distances entre certaines paires d'atomes, ce qui permet d'en déduire les conformations possible de cette molécule. L'<a href="/wiki/Interf%C3%A9rom%C3%A9trie_par_double_polarisation" title="Interférométrie par double polarisation">interférométrie par double polarisation</a> est une méthode analytique quantitative permettant de mesurer la conformation globale de la protéine ainsi que ses changements conformationnels en fonction de son interaction avec d'autres stimulus. Le <a href="/wiki/Dichro%C3%AFsme_circulaire" title="Dichroïsme circulaire">dichroïsme circulaire</a> fournit une autre technique de laboratoire permettant de résoudre certains éléments de la <a href="/wiki/Structure_secondaire" title="Structure secondaire">structure secondaire</a> des protéines (<a href="/wiki/H%C3%A9lice_alpha" title="Hélice alpha">hélices α</a> et <a href="/wiki/Feuillet_b%C3%AAta" title="Feuillet bêta">feuillets β</a> notamment). La <a href="/wiki/Cryo-microscopie_%C3%A9lectronique" class="mw-redirect" title="Cryo-microscopie électronique">cryo-microscopie électronique</a> permet d'obtenir des informations structurelles à plus faible résolution sur les très grosses protéines, notamment les <a href="/wiki/Virus" title="Virus">virus</a>. La <a href="/wiki/Cristallographie_%C3%A9lectronique" title="Cristallographie électronique">cristallographie électronique</a>, technique issue de la précédente, permet dans certains cas de produire également des données à haute résolution, notamment pour les cristaux bidimensionnels de <a href="/wiki/Prot%C3%A9ine_membranaire" title="Protéine membranaire">protéines membranaires</a><a href="#cite_note-10.1038/nature04321-20">[20]</a>. Les structures protéiques résolues sont généralement déposées dans la <a href="/wiki/Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">Protein Data Bank</a> (PDB), une <a href="/wiki/Base_de_donn%C3%A9es" title="Base de données">base de données</a> en accès libre donnant la structure d'un millier de protéines pour laquelle les <a href="/wiki/Coordonn%C3%A9es_cart%C3%A9siennes" title="Coordonnées cartésiennes">coordonnées cartésiennes</a> de chaque atome sont disponibles<a href="#cite_note-10.1093/bib/bbn015-21">[21]</a>. Le nombre de protéines dont la structure a été résolue est bien plus faible que le nombre de gènes dont la séquence est connue. De plus, le sous-ensemble de protéines dont la structure a été résolue est biaisé en faveur des protéines qui peuvent être aisément préparées en vue d'une analyse par cristallographie aux rayons X, l'une des principales méthodes de détermination des structures protéiques. En particulier, les <a href="/wiki/Prot%C3%A9ine_globulaire" title="Protéine globulaire">protéines globulaires</a> sont comparativement les plus faciles à cristalliser en vue d'une cristallographie, tandis que les protéines membranaires sont plus difficiles à cristalliser et sont sous-représentées parmi les protéines disponibles dans la PDB<a href="#cite_note-10.1186/gb-2004-5-4-215-22">[22]</a>. Pour remédier à cette situation, des démarches de <a href="/wiki/G%C3%A9nomique_structurale" title="Génomique structurale">génomique structurale</a> ont été entreprises afin de résoudre les structures représentatives des principales classes de <a href="/wiki/Repliement_des_prot%C3%A9ines" title="Repliement des protéines">repliement des protéines</a>. Les méthodes de <a href="/wiki/Pr%C3%A9diction_de_la_structure_des_prot%C3%A9ines" title="Prédiction de la structure des protéines">prédiction de la structure des protéines</a> visent à fournir le moyen de générer la structure plausible d'une protéine à partir des structures qui ont pu être déterminées expérimentalement<a href="#cite_note-10.1007/978-1-61779-424-7_2-23">[23]</a>. <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Synthèse">Synthèse</h2>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=8" title="Modifier la section : Synthèse" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=8" title="Modifier le code source de la section : Synthèse">modifier le code</a>]</div> Les <a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9_prot%C3%A9inog%C3%A8ne" title="Acide aminé protéinogène">acides α-aminés protéinogènes</a> sont assemblés en <a href="/wiki/Polypeptide" title="Polypeptide">polypeptides</a> au sein des <a href="/wiki/Cellule_(biologie)" title="Cellule (biologie)">cellules</a> par les <a href="/wiki/Ribosome" title="Ribosome">ribosomes</a> à partir de l'<a href="/wiki/Information_g%C3%A9n%C3%A9tique" class="mw-redirect" title="Information génétique">information génétique</a> transmise par les <a href="/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique_messager" title="Acide ribonucléique messager">ARN messagers</a> depuis l'<a href="/wiki/Acide_d%C3%A9soxyribonucl%C3%A9ique" title="Acide désoxyribonucléique">ADN</a> constituant les <a href="/wiki/G%C3%A8ne" title="Gène">gènes</a>. C'est la <a href="/wiki/S%C3%A9quence_(acide_nucl%C3%A9ique)" title="Séquence (acide nucléique)">séquence nucléotidique</a> de l'ADN, <a href="/wiki/Transcription_(biologie)" title="Transcription (biologie)">transcrite</a> à l'identique dans l'ARN messager, qui porte l'information lue par les ribosomes pour produire les protéines selon la <a href="/wiki/S%C3%A9quence_biologique" title="Séquence biologique">séquence peptidique</a> spécifiée par les gènes. La correspondance entre la séquence nucléotidique de l'ADN et de l'ARN messager d'une part et la séquence peptidique des protéines synthétisées d'autre part est déterminée par le <a href="/wiki/Code_g%C3%A9n%C3%A9tique" title="Code génétique">code génétique</a>, qui est essentiellement le même pour tous les êtres vivants connus hormis un certain nombre de variantes assez limitées. <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Code_génétique">Code génétique</h3>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=9" title="Modifier la section : Code génétique" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=9" title="Modifier le code source de la section : Code génétique">modifier le code</a>]</div> <div class="bandeau-container bandeau-section metadata bandeau-niveau-information"><div class="bandeau-cell bandeau-icone-css loupe">Article détaillé : <a href="/wiki/Code_g%C3%A9n%C3%A9tique" title="Code génétique">code génétique</a>.</div></div> <figure class="mw-default-size" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/Fichier:Genetic_code.svg" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/37/Genetic_code.svg/220px-Genetic_code.svg.png" decoding="async" width="220" height="83" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/37/Genetic_code.svg/330px-Genetic_code.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/37/Genetic_code.svg/440px-Genetic_code.svg.png 2x" data-file-width="580" data-file-height="220" /></a><figcaption>La <a href="/wiki/S%C3%A9quence_(acide_nucl%C3%A9ique)" title="Séquence (acide nucléique)">séquence nucléotidique</a> de l'<a href="/wiki/Acide_d%C3%A9soxyribonucl%C3%A9ique" title="Acide désoxyribonucléique">ADN</a> et de l'<a href="/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique_messager" title="Acide ribonucléique messager">ARN messager</a> détermine la <a href="/wiki/S%C3%A9quence_biologique" title="Séquence biologique">séquence peptidique</a> des protéines à travers le <a href="/wiki/Code_g%C3%A9n%C3%A9tique" title="Code génétique">code génétique</a>.</figcaption></figure> Le <a href="/wiki/Code_g%C3%A9n%C3%A9tique" title="Code génétique">code génétique</a> établit la correspondance entre un triplet de <a href="/wiki/Base_nucl%C3%A9ique" class="mw-redirect" title="Base nucléique">bases nucléiques</a>, appelé <a href="/wiki/Codon" title="Codon">codon</a>, sur l'ARN messager et un acide α-aminé protéinogène. Cette correspondance est réalisée <a href="/wiki/In_vivo" title="In vivo">in vivo</a> par les <a href="/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique_de_transfert" title="Acide ribonucléique de transfert">ARN de transfert</a>, qui sont des <a href="/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique" title="Acide ribonucléique">ARN</a> comptant une centaine de <a href="/wiki/Nucl%C3%A9otide" title="Nucléotide">nucléotides</a> tout au plus et portant un acide aminé <a href="/wiki/Ester" title="Ester">estérifiant</a> leur extrémité 3’-OH. Chacun des acides aminés est lié à des ARN de transfert spécifiques, portant des codons eux aussi spécifiques, de sorte que chacun des 64 codons possibles ne peut coder qu'un seul acide aminé. En revanche, chacun des 22 acides aminés protéinogènes peut être codé par plusieurs codons différents. Ce sont les <a href="/wiki/Enzyme" title="Enzyme">enzymes</a> réalisant l'estérification des ARN messagers avec les acides aminés — les <a href="/wiki/Aminoacyl-ARNt_synth%C3%A9tase" title="Aminoacyl-ARNt synthétase">aminoacyl-ARNt synthétases</a> — qui maintiennent le code génétique : en effet, ces enzymes se lient spécifiquement à la fois à un ARN de transfert donné et à un acide aminé donné, de sorte que chaque type d'ARN de transfert n'est estérifié que par un acide aminé spécifique. Le cas de la <a href="/wiki/S%C3%A9l%C3%A9nocyst%C3%A9ine" title="Sélénocystéine">sélénocystéine</a> et de la <a href="/wiki/Pyrrolysine" title="Pyrrolysine">pyrrolysine</a> est quelque peu différent en ce que ces acides aminés particuliers ne sont pas codés directement par des codons spécifiques mais par recodage traductionnel de <a href="/wiki/Codon-stop" title="Codon-stop">codons stop</a> en présence de séquences d'insertions particulières appelées respectivement <a href="/wiki/%C3%89l%C3%A9ment_SECIS" title="Élément SECIS">élément SECIS</a> et <a href="/wiki/%C3%89l%C3%A9ment_PYLIS" title="Élément PYLIS">élément PYLIS</a>, qui recodent les codons stop UGA (Opale) et UAG (Ambre) respectivement en sélénocystéine et en pyrrolysine. De surcroît, la sélénocystéine n'est pas liée telle quelle à son ARN de transfert, car elle est trop réactive pour exister librement dans la cellule ; c'est la <a href="/wiki/S%C3%A9rine" title="Sérine">sérine</a> qui est liée à un ARN de transfert de sélénocystéine <a href="/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique_de_transfert" title="Acide ribonucléique de transfert">ARNt</a><a href="/wiki/S%C3%A9l%C3%A9nocyst%C3%A9ine" title="Sélénocystéine">Sec</a> par la <a href="/wiki/S%C3%A9rine-ARNt_ligase" title="Sérine-ARNt ligase">sérine-ARNt ligase</a>. Le <a href="/wiki/S%C3%A9rine" title="Sérine">séryl</a>-<a href="/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique_de_transfert" title="Acide ribonucléique de transfert">ARNt</a><a href="/wiki/S%C3%A9l%C3%A9nocyst%C3%A9ine" title="Sélénocystéine">Sec</a> ne peut être utilisé par les ribosomes car il n'est pas reconnu par les <a href="/wiki/Facteur_d%27%C3%A9longation" title="Facteur d'élongation">facteurs d'élongation</a> intervenant au cours de la <a href="/wiki/Biosynth%C3%A8se_des_prot%C3%A9ines" title="Biosynthèse des protéines">biosynthèse des protéines</a>, de sorte que la sérine ne peut être incorporée dans les <a href="/wiki/S%C3%A9l%C3%A9noprot%C3%A9ine" title="Sélénoprotéine">sélénoprotéines</a> à la place de la sélénocystéine. En revanche, le séryl-ARNtSec est un <a href="/wiki/Substrat_enzymatique" title="Substrat enzymatique">substrat</a> pour certaines enzymes qui assurent sa conversion en <a href="/wiki/S%C3%A9l%C3%A9nocyst%C3%A9ine" title="Sélénocystéine">sélénocystéinyl</a>-<a href="/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique_de_transfert" title="Acide ribonucléique de transfert">ARNt</a><a href="/wiki/S%C3%A9l%C3%A9nocyst%C3%A9ine" title="Sélénocystéine">Sec</a> : conversion directe par la <a href="/wiki/S%C3%A9l%C3%A9nocyst%C3%A9ine_synthase" title="Sélénocystéine synthase">sélénocystéine synthase</a><a href="#cite_note-PMID_2007585-24">[24]</a> chez les <a href="/wiki/Bact%C3%A9rie" title="Bactérie">bactéries</a>, conversion indirecte via l'<a href="/wiki/O-Phosphos%C3%A9rine" title="O-Phosphosérine">O-phosphoséryl</a>-ARNtSec successivement par la <a href="/wiki/O-Phosphos%C3%A9ryl-ARNtSec_kinase" title="O-Phosphoséryl-ARNtSec kinase">O-phosphoséryl-ARNtSec kinase</a><a href="#cite_note-10.1093/nar/gkm1122-25">[25]</a> et la <a href="/wiki/O-Phosphos%C3%A9ryl-ARNt:s%C3%A9l%C3%A9nocyst%C3%A9inyl-ARNt_synthase" title="O-Phosphoséryl-ARNt:sélénocystéinyl-ARNt synthase">O-phosphoséryl-ARNt:sélénocystéinyl-ARNt synthase</a><a href="#cite_note-10.1126/science.1173755-26">[26]</a> chez les <a href="/wiki/Archaea" title="Archaea">archées</a> et les <a href="/wiki/Eucaryote" class="mw-redirect" title="Eucaryote">eucaryotes</a>. Les gènes codés dans l'ADN sont tout d'abord transcrits en <a href="/wiki/ARN_pr%C3%A9-messager" class="mw-redirect" title="ARN pré-messager">ARN pré-messager</a> par des <a href="/wiki/Enzyme" title="Enzyme">enzymes</a> telles que les <a href="/wiki/ARN_polym%C3%A9rase" title="ARN polymérase">ARN polymérases</a>. La plupart des êtres vivants modifient cet ARN pré-messager à travers un ensemble de processus appelés <a href="/wiki/Modification_post-transcriptionnelle" title="Modification post-transcriptionnelle">modifications post-transcriptionnelles</a> conduisant à l'ARN messager mature. Ce dernier est alors utilisable par les ribosomes pour servir de modèle lors de la <a href="/wiki/Biosynth%C3%A8se_des_prot%C3%A9ines" title="Biosynthèse des protéines">biosynthèse des protéines</a>. Chez les <a href="/wiki/Procaryote" class="mw-redirect" title="Procaryote">procaryotes</a>, l'ARN messager peut être utilisé dès qu'il est synthétisé ou être traduit en protéines après avoir quitté le <a href="/wiki/Nucl%C3%A9o%C3%AFde" title="Nucléoïde">nucléoïde</a>. En revanche, chez les <a href="/wiki/Eucaryote" class="mw-redirect" title="Eucaryote">eucaryotes</a>, l'ARN messager est produit dans le <a href="/wiki/Noyau_(biologie)" title="Noyau (biologie)">noyau</a> de la cellule tandis que les protéines sont synthétisées dans le <a href="/wiki/Cytoplasme" title="Cytoplasme">cytoplasme</a>, de sorte que l'ARN messager doit traverser la <a href="/wiki/Membrane_nucl%C3%A9aire" title="Membrane nucléaire">membrane nucléaire</a>. <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Biosynthèse">Biosynthèse</h3>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=10" title="Modifier la section : Biosynthèse" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=10" title="Modifier le code source de la section : Biosynthèse">modifier le code</a>]</div> <div class="bandeau-container bandeau-section metadata bandeau-niveau-information"><div class="bandeau-cell bandeau-icone-css loupe">Article détaillé : <a href="/wiki/Biosynth%C3%A8se_des_prot%C3%A9ines" title="Biosynthèse des protéines">biosynthèse des protéines</a>.</div></div> <figure class="mw-default-size" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/Fichier:Ribosome_mRNA_translation_fr.svg" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/5/5b/Ribosome_mRNA_translation_fr.svg/220px-Ribosome_mRNA_translation_fr.svg.png" decoding="async" width="220" height="155" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/5/5b/Ribosome_mRNA_translation_fr.svg/330px-Ribosome_mRNA_translation_fr.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/5/5b/Ribosome_mRNA_translation_fr.svg/440px-Ribosome_mRNA_translation_fr.svg.png 2x" data-file-width="651" data-file-height="459" /></a><figcaption>Les <a href="/wiki/Ribosome" title="Ribosome">ribosomes</a> assurent la <a href="/wiki/Traduction_g%C3%A9n%C3%A9tique" title="Traduction génétique">traduction</a> de l'<a href="/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique_messager" title="Acide ribonucléique messager">ARN messager</a> en protéines.</figcaption></figure> La biosynthèse d'une protéine à partir d'un ARN messager est la <a href="/wiki/Traduction_g%C3%A9n%C3%A9tique" title="Traduction génétique">traduction</a> de cet ARNm. L'ARN messager se lie au ribosome, qui le lit séquentiellement à raison de trois nucléotides à chaque étape de la synthèse. Chaque triplet de nucléotides constitue un codon sur l'ARN messager, auquel peut se lier l'<a href="/wiki/Anticodon" title="Anticodon">anticodon</a> d'un ARN de transfert apportant l'acide aminé correspondant. L'<a href="/wiki/Paire_de_bases" title="Paire de bases">appariement</a> entre le codon et l'anticodon repose sur la <a href="/wiki/Compl%C3%A9mentarit%C3%A9_(acide_nucl%C3%A9ique)" title="Complémentarité (acide nucléique)">complémentarité</a> de leurs <a href="/wiki/S%C3%A9quence_(acide_nucl%C3%A9ique)" title="Séquence (acide nucléique)">séquences</a> respectives. C'est cette complémentarité qui assure la reconnaissance entre l'ARN de transfert et le codon de l'ARN messager. L'acide aminé apporté par l'ARN de transfert sur le ribosome établit une <a href="/wiki/Liaison_peptidique" title="Liaison peptidique">liaison peptidique</a> avec l'<a href="/wiki/Extr%C3%A9mit%C3%A9_C-terminale" title="Extrémité C-terminale">extrémité C-terminale</a> de la chaîne naissante, ce qui permet de l'allonger d'un résidu d'acide aminé. Le ribosome se déplace alors de trois nucléotides sur l'ARN messager pour faire face à un nouveau codon, qui suit exactement le codon précédent. Ce processus se répète jusqu'à ce que le ribosome soit en face d'un <a href="/wiki/Codon_stop" class="mw-redirect" title="Codon stop">codon stop</a>, auquel cas la traduction s'arrête. La biosynthèse d'une protéine s'effectue ainsi résidu après résidu, de l'<a href="/wiki/Extr%C3%A9mit%C3%A9_N-terminale" title="Extrémité N-terminale">extrémité N-terminale</a> vers l'extrémité C-terminale. Une fois synthétisée, la protéine peut subir diverses <a href="/wiki/Modification_post-traductionnelle" title="Modification post-traductionnelle">modifications post-traductionnelles</a> telles que <a href="/wiki/Clivage_(chimie)" title="Clivage (chimie)">clivage</a>, <a href="/wiki/Phosphorylation" title="Phosphorylation">phosphorylation</a>, <a href="/wiki/Ac%C3%A9tylation" title="Acétylation">acétylation</a>, <a href="/wiki/Amide" title="Amide">amidation</a>, <a href="/wiki/M%C3%A9thylation" title="Méthylation">méthylation</a>, <a href="/wiki/Glycosylation" title="Glycosylation">glycosylation</a>, <a href="/wiki/Lipoprot%C3%A9ine" title="Lipoprotéine">lipidation</a>, voire la formation de <a href="/wiki/Pont_disulfure" title="Pont disulfure">ponts disulfure</a>. La taille des protéines ainsi synthétisées est très variable. Cette taille peut être exprimée en nombre de <a href="/wiki/R%C3%A9sidu_(biochimie)" title="Résidu (biochimie)">résidus</a> d'acides aminés constituant ces protéines, ainsi qu'en daltons (symbole Da), qui correspondent en <a href="/wiki/Biologie_mol%C3%A9culaire" title="Biologie moléculaire">biologie moléculaire</a> à l'<a href="/wiki/Unit%C3%A9_de_masse_atomique" class="mw-redirect" title="Unité de masse atomique">unité de masse atomique</a>. Les protéines étant souvent des molécules assez grosses, leur masse est souvent exprimée en kilodaltons (symbole kDa). À titre d'exemple, les protéines de <a href="/wiki/Levure" title="Levure">levure</a> ont une longueur moyenne de 466 résidus d'acides aminés, pour une masse de 53 <a href="/wiki/Kilodalton" class="mw-redirect" title="Kilodalton">kDa</a>. Les plus grosses protéines connues sont les <a href="/wiki/Titine_(prot%C3%A9ine)" title="Titine (protéine)">titines</a> des <a href="/wiki/Sarcom%C3%A8re" title="Sarcomère">sarcomères</a> formant les <a href="/wiki/Myofibrille" title="Myofibrille">myofibrilles</a> des <a href="/wiki/Muscle_squelettique" title="Muscle squelettique">muscles striés squelettiques</a><a href="#cite_note-10.1002/bies.950130403-27">[27]</a> : la titine de <a href="/wiki/Souris" title="Souris">souris</a> contient quelque 35 213 résidus d'acides aminés formés de 551 739 <abbr class="abbr" title="atomes"><a href="/wiki/Atome" title="Atome">atomes</a></abbr> pour une masse de plus de 3 900 <abbr class="abbr" title="kilodalton"><a href="/wiki/Kilodalton" class="mw-redirect" title="Kilodalton">kDa</a></abbr> et une longueur de l'ordre de 1 <abbr class="abbr" title="micromètre">µm</abbr><a href="#cite_note-Titine/ExPASy-28">[28]</a>. <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Synthèse_chimique">Synthèse chimique</h3>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=11" title="Modifier la section : Synthèse chimique" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=11" title="Modifier le code source de la section : Synthèse chimique">modifier le code</a>]</div> Les petites protéines peuvent également être synthétisées <a href="/wiki/In_vitro" title="In vitro">in vitro</a> par un ensemble de méthodes appelées <a href="/wiki/Synth%C3%A8se_peptidique" title="Synthèse peptidique">synthèse peptidique</a>, qui reposent sur des techniques de <a href="/wiki/Synth%C3%A8se_organique" title="Synthèse organique">synthèse organique</a> telles que la <a href="/w/index.php?title=Ligature_chimique&action=edit&redlink=1" class="new" title="Ligature chimique (page inexistante)">ligature chimique</a> <a href="https://en.wikipedia.org/wiki/Chemical_ligation" class="extiw" title="en:Chemical ligation">(en)</a> pour produire efficacement des peptides<a href="#cite_note-10.2174/1389201043489620-29">[29]</a>. La synthèse chimique permet d'introduire des <a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9" title="Acide aminé">acides aminés</a> non naturels dans la chaîne polypeptidique, en posant par exemple des sondes <a href="/wiki/Fluorescence" title="Fluorescence">fluorescentes</a> sur la <a href="/wiki/Cha%C3%AEne_lat%C3%A9rale" title="Chaîne latérale">chaîne latérale</a> de certains d'entre eux<a href="#cite_note-10.1016/j.cbpa.2005.09.018-30">[30]</a>. Ces méthodes sont utiles au laboratoire en <a href="/wiki/Biochimie" title="Biochimie">biochimie</a> et en <a href="/wiki/Biologie_cellulaire" title="Biologie cellulaire">biologie cellulaire</a> mais ne sont généralement pas employées pour des applications commerciales. La synthèse chimique n'est pas efficace pour synthétiser des peptides de plus de 300 <a href="/wiki/R%C3%A9sidu_(biochimie)" title="Résidu (biochimie)">résidus</a> d'acides aminés environ, et les protéines ainsi produites peuvent ne pas adopter facilement leur <a href="/wiki/Structure_tertiaire" title="Structure tertiaire">structure tertiaire</a> native. La plupart des méthodes de synthèse chimique des protéines procèdent de l'<a href="/wiki/Extr%C3%A9mit%C3%A9_C-terminale" title="Extrémité C-terminale">extrémité C-terminale</a> vers l'<a href="/wiki/Extr%C3%A9mit%C3%A9_N-terminale" title="Extrémité N-terminale">extrémité N-terminale</a>, c'est-à-dire dans le sens inverse de la <a href="/wiki/Biosynth%C3%A8se_des_prot%C3%A9ines" title="Biosynthèse des protéines">biosynthèse des protéines</a> par les <a href="/wiki/Ribosome" title="Ribosome">ribosomes</a><a href="#cite_note-10.1039/B700141J-31">[31]</a>. <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Fonctions">Fonctions</h2>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=12" title="Modifier la section : Fonctions" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=12" title="Modifier le code source de la section : Fonctions">modifier le code</a>]</div> <div class="bandeau-container bandeau-section metadata bandeau-niveau-information"><div class="bandeau-cell bandeau-icone-css loupe">Article détaillé : <a href="/wiki/Fonction_des_prot%C3%A9ines" title="Fonction des protéines">fonction des protéines</a>.</div></div> <figure class="mw-default-size" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/Fichier:Hexokinase_ball_and_stick_model,_with_substrates_to_scale_copy.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/e7/Hexokinase_ball_and_stick_model%2C_with_substrates_to_scale_copy.png/220px-Hexokinase_ball_and_stick_model%2C_with_substrates_to_scale_copy.png" decoding="async" width="220" height="145" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/e7/Hexokinase_ball_and_stick_model%2C_with_substrates_to_scale_copy.png/330px-Hexokinase_ball_and_stick_model%2C_with_substrates_to_scale_copy.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/e7/Hexokinase_ball_and_stick_model%2C_with_substrates_to_scale_copy.png/440px-Hexokinase_ball_and_stick_model%2C_with_substrates_to_scale_copy.png 2x" data-file-width="1760" data-file-height="1160" /></a><figcaption>Représentation d'une molécule d'<a href="/wiki/Hexokinase" title="Hexokinase">hexokinase</a>, un <a href="/wiki/Enzyme" title="Enzyme">enzyme</a>, à l'échelle avec ses deux <a href="/wiki/Substrat_enzymatique" title="Substrat enzymatique">substrats</a>, l'<a href="/wiki/Ad%C3%A9nosine_triphosphate" title="Adénosine triphosphate">ATP</a> et le <a href="/wiki/Glucose" title="Glucose">glucose</a>, dans l'angle supérieur droit.</figcaption></figure> Parmi tous les constituants de la cellule, les protéines sont les éléments les plus actifs. Hormis certains <a href="/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique" title="Acide ribonucléique">ARN</a>, la plupart des autres molécules biologiques sont chimiquement assez peu réactives et ce sont les protéines qui agissent sur elles. Les protéines constituent environ la moitié de la matière sèche d'une cellule d'<a href="/wiki/Escherichia_coli" title="Escherichia coli">E. coli</a> tandis que l'<a href="/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique" title="Acide ribonucléique">ARN</a> et l'<a href="/wiki/Acide_d%C3%A9soxyribonucl%C3%A9ique" title="Acide désoxyribonucléique">ADN</a> en constituent respectivement un cinquième et 3 %. L'ensemble des protéines exprimées dans une cellule constitue son <a href="/wiki/Prot%C3%A9ome" title="Protéome">protéome</a>. La caractéristique principale des protéines qui leur permet de réaliser leurs fonctions biologiques est leur faculté de se lier à d'autres molécules de façon à la fois très spécifique et très étroite. La région d'une protéine permettant de se lier à une autre molécule est son site de liaison, qui forme souvent une dépression, une cavité, ou « poche », dans la surface de la molécule. C'est la <a href="/wiki/Structure_tertiaire" title="Structure tertiaire">structure tertiaire</a> de la protéine et la nature chimique des <a href="/wiki/Cha%C3%AEne_lat%C3%A9rale" title="Chaîne latérale">chaînes latérales</a> des <a href="/wiki/R%C3%A9sidu_(biochimie)" title="Résidu (biochimie)">résidus</a> d'<a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9" title="Acide aminé">acides aminés</a> du site de liaison qui déterminent la spécificité de cette interaction. Les sites de liaison peuvent conduire à des liaisons particulièrement spécifiques et étroites : ainsi, l'<a href="/wiki/Inhibiteur_de_ribonucl%C3%A9ase" title="Inhibiteur de ribonucléase">inhibiteur de ribonucléase</a> se lie à l'<a href="/wiki/Angiog%C3%A9nine" title="Angiogénine">angiogénine</a> humaine avec une <a href="/wiki/Constante_de_dissociation" title="Constante de dissociation">constante de dissociation</a> sub-femtomolaire (< 10−15 <abbr class="abbr" title="mole par litre">mol/L</abbr>) mais ne se lie pas du tout à la <a href="/wiki/Ranpirnase" title="Ranpirnase">ranpirnase</a>, <a href="/wiki/Homologie_(%C3%A9volution)" title="Homologie (évolution)">homologue</a> d'<a href="/wiki/Amphibien" class="mw-redirect" title="Amphibien">amphibien</a> de cette protéine (constante supérieure à 1 <abbr class="abbr" title="mole par litre">mol/L</abbr>). Une légère modification chimique peut radicalement modifier la faculté d'une molécule à interagir avec une protéine donnée. Ainsi l'<a href="/wiki/Aminoacyl-ARNt_synth%C3%A9tase" title="Aminoacyl-ARNt synthétase">aminoacyl-ARNt synthétase</a> spécifique de la <a href="/wiki/Valine" title="Valine">valine</a> se lie à cette dernière sans interagir avec l'<a href="/wiki/Isoleucine" title="Isoleucine">isoleucine</a>, qui lui est pourtant structurellement très proche<a href="#cite_note-PMID_11732604-32">[32]</a>. Les protéines peuvent se lier selon les cas à d'autres protéines ou à de <a href="/wiki/Petite_mol%C3%A9cule" title="Petite molécule">petites molécules</a> comme <a href="/wiki/Substrat_enzymatique" title="Substrat enzymatique">substrats</a>. Lorsqu'elles se lient spécifiquement à d'autres protéines identiques à elles-mêmes, elles peuvent <a href="/wiki/Polym%C3%A9risation" title="Polymérisation">polymériser</a> pour former des <a href="/wiki/Fibrille" class="mw-disambig" title="Fibrille">fibrilles</a>. Ceci est fréquent pour les protéines structurelles, formées de <a href="/wiki/Monom%C3%A8re" title="Monomère">monomères</a> globulaires qui s'<a href="/wiki/Auto-assemblage" title="Auto-assemblage">auto-assemblent</a> pour former des fibres rigides. Des <a href="/wiki/Interaction_prot%C3%A9ine-prot%C3%A9ine" title="Interaction protéine-protéine">interactions protéine-protéine</a> régulent également leur activité <a href="/wiki/Enzyme" title="Enzyme">enzymatique</a>, l'avancement du <a href="/wiki/Cycle_cellulaire" title="Cycle cellulaire">cycle cellulaire</a> et l'assemblage de grands complexes protéiques réalisant des réactions étroitement apparentées partageant une fonction biologique commune. Les protéines peuvent également se lier à la surface des <a href="/wiki/Membrane_(biologie)" title="Membrane (biologie)">membranes</a> cellulaires et même fréquemment en faire partie intégrante. La capacité de certaines protéines à changer de conformation lorsqu'elles se lient à des molécules spécifiques permet de construire des réseaux de <a href="/wiki/Signalisation_cellulaire" title="Signalisation cellulaire">signalisation cellulaire</a> extrêmement complexes. D'une manière générale, l'étude des interactions entre protéines spécifiques est un élément clé de notre compréhension du fonctionnement des cellules et de leur faculté à échanger de l'information<a href="#cite_note-10.1002/bies.200800138-33">[33]</a>,<a href="#cite_note-10.2741/3298-34">[34]</a>. <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Enzymes">Enzymes</h3>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=13" title="Modifier la section : Enzymes" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=13" title="Modifier le code source de la section : Enzymes">modifier le code</a>]</div> <div class="bandeau-container bandeau-section metadata bandeau-niveau-information"><div class="bandeau-cell bandeau-icone-css loupe">Article détaillé : <a href="/wiki/Enzyme" title="Enzyme">enzyme</a>.</div></div> Le rôle le plus visible des protéines dans la cellule est celui d'<a href="/wiki/Enzyme" title="Enzyme">enzyme</a>, c'est-à-dire de <a href="/wiki/Biomol%C3%A9cule" title="Biomolécule">biomolécule</a> <a href="/wiki/Catalyse" title="Catalyse">catalysant</a> des <a href="/wiki/R%C3%A9action_chimique" title="Réaction chimique">réactions chimiques</a>. Les enzymes sont généralement très spécifiques et n'accélèrent qu'une ou quelques réactions chimiques. La très grande majorité des réactions chimiques du <a href="/wiki/M%C3%A9tabolisme" title="Métabolisme">métabolisme</a> sont réalisées par des enzymes. Outre le métabolisme, ces dernières interviennent également dans l'<a href="/wiki/Expression_g%C3%A9n%C3%A9tique" class="mw-redirect" title="Expression génétique">expression génétique</a>, la <a href="/wiki/R%C3%A9plication_de_l%27ADN" title="Réplication de l'ADN">réplication de l'ADN</a>, la <a href="/wiki/R%C3%A9paration_de_l%27ADN" title="Réparation de l'ADN">réparation de l'ADN</a>, la <a href="/wiki/Transcription_(biologie)" title="Transcription (biologie)">transcription</a> de l'<a href="/wiki/Acide_d%C3%A9soxyribonucl%C3%A9ique" title="Acide désoxyribonucléique">ADN</a> en <a href="/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique" title="Acide ribonucléique">ARN</a>, et la <a href="/wiki/Traduction_g%C3%A9n%C3%A9tique" title="Traduction génétique">traduction</a> de l'<a href="/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique_messager" title="Acide ribonucléique messager">ARN messager</a> en protéines. Certaines enzymes agissent sur d'autres protéines pour y lier ou en cliver certains <a href="/wiki/Groupe_fonctionnel" title="Groupe fonctionnel">groupes fonctionnels</a> et des <a href="/wiki/R%C3%A9sidu_(biochimie)" title="Résidu (biochimie)">résidus</a> d'autres biomolécules, selon un processus appelé <a href="/wiki/Modification_post-traductionnelle" title="Modification post-traductionnelle">modification post-traductionnelle</a>. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes<a href="#cite_note-10.1093/nar/gks1049-35">[35]</a>. Comme tous les catalyseurs, elles ne modifient pas les <a href="/wiki/%C3%89quilibre_chimique" title="Équilibre chimique">équilibres chimiques</a> mais accélèrent les réactions, parfois dans des proportions considérables ; ainsi, l'<a href="/wiki/Orotidine-5%27-phosphate_d%C3%A9carboxylase" title="Orotidine-5'-phosphate décarboxylase">orotidine-5'-phosphate décarboxylase</a> catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait sinon plusieurs millions d'années<a href="#cite_note-10.1126/science.7809611-36">[36]</a>,<a href="#cite_note-10.1016/j.bioorg.2007.07.004-37">[37]</a>. Les molécules qui se lient aux enzymes et sont modifiées chimiquement par elles sont appelées <a href="/wiki/Substrat_enzymatique" title="Substrat enzymatique">substrats</a>. Bien que les enzymes soient parfois constituées de plusieurs centaines de résidus d'acides aminés, seuls quelques-uns d'entre eux entrent en contact avec le ou les substrats de l'enzyme, et un très petit nombre — généralement trois ou quatre — sont impliqués directement dans la catalyse. On appelle <a href="/wiki/Site_actif" title="Site actif">site actif</a> la région d'une enzyme impliquée dans la réaction chimique catalysée par cette protéine : il regroupe les résidus qui se lient au substrat ou contribuent à son positionnement, ainsi que les résidus qui catalysent directement la réaction. <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Signalisation_cellulaire_et_liaison_de_ligands">Signalisation cellulaire et liaison de ligands</h3>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=14" title="Modifier la section : Signalisation cellulaire et liaison de ligands" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=14" title="Modifier le code source de la section : Signalisation cellulaire et liaison de ligands">modifier le code</a>]</div> <div class="bandeau-container bandeau-section metadata bandeau-niveau-information"><div class="bandeau-cell bandeau-icone-css loupe">Articles détaillés : <a href="/wiki/Signalisation_cellulaire" title="Signalisation cellulaire">signalisation cellulaire</a> et <a href="/wiki/Ligand_(biologie)" title="Ligand (biologie)">ligand (biologie)</a>.</div></div> <figure class="mw-default-size" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/Fichier:Mouse_cholera_antibody.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/a2/Mouse_cholera_antibody.png/150px-Mouse_cholera_antibody.png" decoding="async" width="150" height="200" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/a2/Mouse_cholera_antibody.png/225px-Mouse_cholera_antibody.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/a2/Mouse_cholera_antibody.png/300px-Mouse_cholera_antibody.png 2x" data-file-width="900" data-file-height="1200" /></a><figcaption>Structure d'un <a href="/wiki/Anticorps" title="Anticorps">anticorps</a> anti-<a href="/wiki/Chol%C3%A9ra" title="Choléra">choléra</a> de souris qui se lie à un <a href="/wiki/Antig%C3%A8ne" title="Antigène">antigène</a> <a href="/wiki/Glucide" title="Glucide">glucidique</a>.</figcaption></figure> De nombreuses protéines sont impliquées dans les mécanismes de <a href="/wiki/Signalisation_cellulaire" title="Signalisation cellulaire">signalisation cellulaire</a> et de <a href="/wiki/Transduction_de_signal" title="Transduction de signal">transduction de signal</a>. Certaines protéines telles que l'<a href="/wiki/Insuline" title="Insuline">insuline</a> appartiennent au <a href="/wiki/Milieu_extracellulaire" title="Milieu extracellulaire">milieu extracellulaire</a> et transmettent un signal de la <a href="/wiki/Cellule_(biologie)" title="Cellule (biologie)">cellule</a> où elles sont synthétisées vers d'autre cellules parfois situées dans des <a href="/wiki/Tissu_biologique" title="Tissu biologique">tissus</a> éloignés. D'autres sont des <a href="/wiki/Prot%C3%A9ine_membranaire" title="Protéine membranaire">protéines membranaires</a> qui agissent comme <a href="/wiki/R%C3%A9cepteur_membranaire" title="Récepteur membranaire">récepteurs</a> dont la fonction principale est de se lier aux molécules porteuses de signaux et d'induire une réponse biochimique dans la cellule cible. De nombreux récepteurs membranaires ont un site de liaison exposé à l'extérieur de la cellule et un domaine <a href="/w/index.php?title=Effecteur_(biologie)&action=edit&redlink=1" class="new" title="Effecteur (biologie) (page inexistante)">effecteur</a> <a href="https://en.wikipedia.org/wiki/Effector_(biology)" class="extiw" title="en:Effector (biology)">(en)</a> en contact avec le milieu intracellulaire. Ce domaine effecteur peut être porteur d'une activité <a href="/wiki/Enzyme" title="Enzyme">enzymatique</a> ou peut subir des changements conformationnels agissant sur d'autres protéines intracellulaires. Les <a href="/wiki/Anticorps" title="Anticorps">anticorps</a> sont les constituants protéiques du <a href="/wiki/Syst%C3%A8me_immunitaire" title="Système immunitaire">système immunitaire</a> dont la fonction principale est de se lier aux <a href="/wiki/Antig%C3%A8ne" title="Antigène">antigènes</a> ou aux <a href="/wiki/X%C3%A9nobiotique" title="Xénobiotique">xénobiotiques</a> afin de les marquer pour élimination par l'organisme. Les anticorps peuvent être sécrétés dans le milieu extracellulaire ou bien ancrés dans la <a href="/wiki/Membrane_plasmique" title="Membrane plasmique">membrane plasmique</a> de <a href="/wiki/Lymphocyte_B" title="Lymphocyte B">lymphocytes B</a> spécialisés appelés <a href="/wiki/Plasmocyte" title="Plasmocyte">plasmocytes</a>. Là où les enzymes sont très spécifiques de leurs substrats afin d'accélérer des réactions chimiques très précises, les anticorps n'ont pas cette contrainte ; en revanche, leur affinité pour leur cible est extrêmement élevée. De nombreuses protéines transporteuses de <a href="/wiki/Ligand_(biologie)" title="Ligand (biologie)">ligands</a> se lient spécifiquement à de <a href="/wiki/Petite_mol%C3%A9cule" title="Petite molécule">petites molécules</a> et les transportent à destination à travers les cellules et les tissus des <a href="/wiki/Organisme_multicellulaire" title="Organisme multicellulaire">organismes multicellulaires</a>. Ces protéines doivent posséder une forte affinité pour leur ligand lorsque la concentration de celui-ci est élevée, mais doivent également pouvoir le libérer lorsque sa concentration est faible dans les tissus cibles. L'exemple canonique de la protéine porteuse de ligand est l'<a href="/wiki/H%C3%A9moglobine" title="Hémoglobine">hémoglobine</a>, qui transporte l'<a href="/wiki/Dioxyg%C3%A8ne" title="Dioxygène">oxygène</a> des <a href="/wiki/Poumon" title="Poumon">poumons</a> vers les autres <a href="/wiki/Organe" title="Organe">organes</a> et tissus chez tous les <a href="/wiki/Vert%C3%A9br%C3%A9s" title="Vertébrés">vertébrés</a> et a des <a href="/wiki/Homologie_(%C3%A9volution)" title="Homologie (évolution)">homologues</a> apparentés dans tous les <a href="/wiki/R%C3%A8gne_(biologie)" title="Règne (biologie)">règnes</a> du vivant. Les <a href="/wiki/Lectine" title="Lectine">lectines</a> sont des protéines qui se lient réversiblement à certains <a href="/wiki/Glucide" title="Glucide">glucides</a> avec une très grande spécificité. Elles jouent un rôle dans les phénomènes de reconnaissance biologique impliquant cellules et protéines<a href="#cite_note-10.2174/0929867003375164-38">[38]</a>. Les <a href="/wiki/Prot%C3%A9ine_transmembranaire" title="Protéine transmembranaire">protéines transmembranaires</a> peuvent également jouer le rôle de protéines transporteuses de ligands susceptibles de modifier la perméabilité de la <a href="/wiki/Membrane_plasmique" title="Membrane plasmique">membrane plasmique</a> aux petites molécules <a href="/wiki/Polarit%C3%A9_(chimie)" title="Polarité (chimie)">polaires</a> et aux <a href="/wiki/Ion" title="Ion">ions</a>. La membrane elle-même possède un cœur <a href="/wiki/Hydrophobe" class="mw-redirect" title="Hydrophobe">hydrophobe</a> à travers lequel les molécules polaires ou <a href="/wiki/Charge_%C3%A9lectrique" title="Charge électrique">électriquement chargées</a> ne peuvent pas diffuser. Les protéines membranaires peuvent ainsi contenir un ou plusieurs canaux à travers la membrane cellulaire et permettant à ces molécules et à ces ions de la traverser. De nombreux <a href="/wiki/Canal_ionique" title="Canal ionique">canaux ioniques</a> sont très spécifiques de l'ion dont ils permettent la circulation. Ainsi, les <a href="/wiki/Canal_potassique" title="Canal potassique">canaux potassiques</a> et les <a href="/wiki/Canal_sodique" class="mw-redirect" title="Canal sodique">canaux sodiques</a> sont souvent spécifiques de l'un des deux ions <a href="/wiki/Potassium" title="Potassium">potassium</a> et <a href="/wiki/Sodium" title="Sodium">sodium</a> à l'exclusion de l'autre. <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Protéines_structurelles">Protéines structurelles</h3>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=15" title="Modifier la section : Protéines structurelles" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=15" title="Modifier le code source de la section : Protéines structurelles">modifier le code</a>]</div> Les protéines structurelles confèrent <a href="/wiki/Raideur_(m%C3%A9canique)" title="Raideur (mécanique)">raideur</a> et rigidité à des constituants biologiques qui, sans elles, seraient fluides. La plupart des protéines structurelles sont fibreuses. C'est par exemple le cas du <a href="/wiki/Collag%C3%A8ne" title="Collagène">collagène</a> et de l'<a href="/wiki/%C3%89lastine" title="Élastine">élastine</a> qui sont des constituants essentiels de <a href="/wiki/Tissu_conjonctif" title="Tissu conjonctif">tissus conjonctifs</a> tels que le <a href="/wiki/Cartilage" title="Cartilage">cartilage</a>, et de la <a href="/wiki/K%C3%A9ratine" title="Kératine">kératine</a> présente dans les structures dures ou filamenteuses telles que les <a href="/wiki/Poil" title="Poil">poils</a>, les <a href="/wiki/Ongle" title="Ongle">ongles</a>, les <a href="/wiki/Plume" title="Plume">plumes</a>, les <a href="/wiki/Sabot_(ongle)" title="Sabot (ongle)">sabots</a> et l'<a href="/wiki/Exosquelette" title="Exosquelette">exosquelette</a> de certains <a href="/wiki/Animal" title="Animal">animaux</a>. Certaines <a href="/wiki/Prot%C3%A9ine_globulaire" title="Protéine globulaire">protéines globulaires</a> peuvent également jouer un rôle structurel, par exemple l'<a href="/wiki/Actine" title="Actine">actine</a> et la <a href="/wiki/Tubuline" title="Tubuline">tubuline</a> dont les <a href="/wiki/Monom%C3%A8re" title="Monomère">monomères</a> sont globulaires et solubles mais <a href="/wiki/Polym%C3%A9risation" title="Polymérisation">polymérisent</a> pour former de longs filaments rigides constituant le <a href="/wiki/Cytosquelette" title="Cytosquelette">cytosquelette</a>, ce qui permet à la cellule de maintenir sa forme et sa taille. Les <a href="/wiki/Prot%C3%A9ine_motrice" title="Protéine motrice">protéines motrices</a> sont des protéines structurelles particulières qui sont capables de générer des forces mécaniques. Ce sont par exemple la <a href="/wiki/Myosine" title="Myosine">myosine</a>, la <a href="/wiki/Kin%C3%A9sine" title="Kinésine">kinésine</a> et la <a href="/wiki/Dyn%C3%A9ine" title="Dynéine">dynéine</a>. Ces protéines sont essentielles à la <a href="/wiki/Motilit%C3%A9" title="Motilité">motilité</a> des organismes <a href="/wiki/Unicellulaire" class="mw-redirect" title="Unicellulaire">unicellulaires</a> ainsi qu'aux <a href="/wiki/Spermatozo%C3%AFde" title="Spermatozoïde">spermatozoïdes</a> des organismes <a href="/wiki/Multicellulaire" class="mw-redirect" title="Multicellulaire">multicellulaires</a>. Elles permettent également de générer les forces à l'œuvre dans la <a href="/wiki/Contraction_musculaire" title="Contraction musculaire">contraction musculaire</a> et jouent un rôle essentiel dans le transport intracellulaire. Les <a href="/wiki/Mannoprot%C3%A9ine" title="Mannoprotéine">mannoprotéines</a> semblent pourtant avoir des rôles-clé au sein des cellules, notamment en y contrôlant la porosité de la paroi cellulaire<a href="#cite_note-39">[39]</a>,<a href="#cite_note-40">[40]</a>,<a href="#cite_note-41">[41]</a>. <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Récapitulatif_de_fonctions_assurées_par_les_protéines">Récapitulatif de fonctions assurées par les protéines</h3>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=16" title="Modifier la section : Récapitulatif de fonctions assurées par les protéines" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=16" title="Modifier le code source de la section : Récapitulatif de fonctions assurées par les protéines">modifier le code</a>]</div> Les protéines remplissent ainsi des fonctions très diverses au sein de la cellule et de l'organisme<a href="#cite_note-42">[42]</a> : <ul><li>les protéines structurelles, qui permettent à la cellule de maintenir son organisation dans l'espace, et qui sont les constituants du <a href="/wiki/Cytosquelette" title="Cytosquelette">cytosquelette</a> ;</li> <li>les protéines de transport, qui assurent le transfert des différentes molécules dans et en dehors des cellules ;</li> <li>les protéines régulatrices, qui modulent l'activité d'autres protéines ou qui contrôlent l'<a href="/wiki/Expression_g%C3%A9n%C3%A9tique" class="mw-redirect" title="Expression génétique">expression des gènes</a> ;</li> <li>les protéines de signalisation, qui captent les signaux extérieurs, et assurent leur transmission dans la cellule ou l'organisme ; il en existe plusieurs sortes, par exemple les protéines hormonales, qui contribuent à coordonner les activités d'un organisme en agissant comme des signaux entre les cellules ;</li> <li>les protéines réceptrices, qui détectent les molécules messagères et les autres signaux pour que la cellule agisse en conséquence : <ul><li>les protéines sensorielles détectent les signaux environnementaux (<abbr class="abbr" title="Exemple">ex. :</abbr> lumière) et répondent en émettant des signaux dans la cellule,</li> <li>les récepteurs d'hormone détectent les <a href="/wiki/Hormone" title="Hormone">hormones</a> et envoient des signaux à la cellule pour qu'elle agisse en conséquence (<abbr class="abbr" title="Exemple">ex. :</abbr> l'<a href="/wiki/Insuline" title="Insuline">insuline</a> est une hormone qui, lorsqu'elle est captée, signale à la cellule d'absorber et d'utiliser le <a href="/wiki/Glucose" title="Glucose">glucose</a>) ;</li></ul></li> <li>les protéines motrices, permettant aux cellules ou organismes ou à certains éléments (cils) de se mouvoir ou se déformer (<abbr class="abbr" title="Exemple">ex. :</abbr> l'<a href="/wiki/Actine" title="Actine">actine</a> et la <a href="/wiki/Myosine" title="Myosine">myosine</a> permettent au <a href="/wiki/Muscle" title="Muscle">muscle</a> de se <a href="/wiki/Contraction_musculaire" title="Contraction musculaire">contracter</a>) ;</li> <li>les protéines de défense, qui protègent la cellule contre les <a href="/wiki/Agent_infectieux" title="Agent infectieux">agents infectieux</a> (<abbr class="abbr" title="Exemple">ex. :</abbr> les <a href="/wiki/Anticorps" title="Anticorps">anticorps</a>) ;</li> <li>les protéines de stockage, qui permettent la mise en réserve d'<a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9" title="Acide aminé">acides</a> aminés pour pouvoir biosynthétiser d'autres protéines (<abbr class="abbr" title="Exemple">ex. :</abbr> l'<a href="/wiki/Ovalbumine" title="Ovalbumine">ovalbumine</a>, la principale protéine du <a href="/wiki/Blanc_d%27%C5%93uf" title="Blanc d'œuf">blanc d'œuf</a> permet leur stockage pour le développement des <a href="/wiki/Embryon" title="Embryon">embryons</a> de <a href="/wiki/Poulet" title="Poulet">poulet</a>) ;</li> <li>les enzymes, qui modifient la vitesse de presque toutes les <a href="/wiki/R%C3%A9action_chimique" title="Réaction chimique">réactions chimiques</a> dans la cellule sans être transformées dans la réaction.</li></ul> <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Méthodes_d'étude">Méthodes d'étude</h2>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=17" title="Modifier la section : Méthodes d'étude" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=17" title="Modifier le code source de la section : Méthodes d'étude">modifier le code</a>]</div> La structure et les fonctions des protéines peuvent être étudiées <a href="/wiki/In_vivo" title="In vivo">in vivo</a>, <a href="/wiki/In_vitro" title="In vitro">in vitro</a> et <a href="/wiki/In_silico" title="In silico">in silico</a>. Les études in vivo permettent d'explorer le rôle <a href="/wiki/Physiologie" title="Physiologie">physiologique</a> d'une protéine au sein d'une <a href="/wiki/Cellule_(biologie)" title="Cellule (biologie)">cellule vivante</a> ou même au sein d'un <a href="/wiki/Organisme_(physiologie)" title="Organisme (physiologie)">organisme</a> dans son ensemble. Les études in vitro de protéines purifiées dans des environnements contrôlés sont utiles pour comprendre la façon dont une protéine fonctionne in vivo : par exemple, l'étude de la <a href="/wiki/Cin%C3%A9tique_enzymatique" title="Cinétique enzymatique">cinétique</a> d'une <a href="/wiki/Enzyme" title="Enzyme">enzyme</a> permet d'analyser le <a href="/wiki/M%C3%A9canisme_r%C3%A9actionnel" title="Mécanisme réactionnel">mécanisme chimique</a> de son activité <a href="/wiki/Catalyse" title="Catalyse">catalytique</a> et de son <a href="/wiki/Affinit%C3%A9_(biochimie)" title="Affinité (biochimie)">affinité</a> relative vis-à-vis de différents <a href="/wiki/Substrat_enzymatique" title="Substrat enzymatique">substrats</a>. Les études in silico utilisent des <a href="/wiki/Algorithme" title="Algorithme">algorithmes</a> <a href="/wiki/Informatique" title="Informatique">informatiques</a> pour <a href="/wiki/Mod%C3%A8le_math%C3%A9matique" title="Modèle mathématique">modéliser</a> des protéines. <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Purification_des_protéines">Purification des protéines</h3>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=18" title="Modifier la section : Purification des protéines" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=18" title="Modifier le code source de la section : Purification des protéines">modifier le code</a>]</div> <div class="bandeau-container bandeau-section metadata bandeau-niveau-information"><div class="bandeau-cell bandeau-icone-css loupe">Article détaillé : <a href="/wiki/Purification_des_prot%C3%A9ines" title="Purification des protéines">Purification des protéines</a>.</div></div> Pour pouvoir être analysée <a href="/wiki/In_vitro" title="In vitro">in vitro</a>, une protéine doit préalablement avoir été purifiée des autres constituants chimiques de la cellule. Ceci commence généralement par la <a href="/wiki/Lyse_(biologie)" title="Lyse (biologie)">lyse</a> de la cellule, au cours de laquelle la <a href="/wiki/Membrane_plasmique" title="Membrane plasmique">membrane plasmique</a> est rompue afin d'en libérer le contenu dans une solution pour donner un lysat. Ce mélange peut être purifié par <a href="/wiki/Ultracentrifugation" title="Ultracentrifugation">ultracentrifugation</a>, ce qui permet d'en séparer les constituants en fractions contenant respectivement les protéines solubles, les <a href="/wiki/Lipide" title="Lipide">lipides</a> et <a href="/wiki/Prot%C3%A9ine_membranaire" title="Protéine membranaire">protéines membranaires</a>, les <a href="/wiki/Organite" title="Organite">organites</a> cellulaires, et les <a href="/wiki/Acide_nucl%C3%A9ique" title="Acide nucléique">acides nucléiques</a>. La <a href="/wiki/Pr%C3%A9cipit%C3%A9" title="Précipité">précipitation</a> des protéines par <a href="/wiki/Relargage" title="Relargage">relargage</a> permet de les concentrer à partir de ce lysat. Il est alors possible d'utiliser plusieurs types de <a href="/wiki/Chromatographie" title="Chromatographie">chromatographie</a> pour isoler les protéines que l'on souhaite étudier en fonction de leurs propriétés <a href="/wiki/Physico-chimie" title="Physico-chimie">physico-chimiques</a> telles que leur <a href="/wiki/Masse_molaire" title="Masse molaire">masse molaire</a>, leur <a href="/wiki/Charge_%C3%A9lectrique" title="Charge électrique">charge électrique</a>, ou encore leur affinité de liaison. Le degré de purification peut être suivi à l'aide de plusieurs types d'<a href="/wiki/%C3%89lectrophor%C3%A8se_sur_gel" title="Électrophorèse sur gel">électrophorèse sur gel</a> si la masse moléculaire et le <a href="/wiki/Point_iso%C3%A9lectrique" title="Point isoélectrique">point isoélectrique</a> des protéines étudiées sont connus, par <a href="/wiki/Spectroscopie" title="Spectroscopie">spectroscopie</a> si la protéine présente des caractéristiques spectroscopiques identifiables, ou par <a href="/w/index.php?title=Dosage_enzymatique&action=edit&redlink=1" class="new" title="Dosage enzymatique (page inexistante)">dosage enzymatique</a> <a href="https://en.wikipedia.org/wiki/Enzyme_assay" class="extiw" title="en:Enzyme assay">(en)</a> si la protéine est porteuse d'une activité enzymatique. Par ailleurs, les protéines peuvent être isolées en fonction de leur charge électrique par <a href="/wiki/Focalisation_iso%C3%A9lectrique" title="Focalisation isoélectrique">focalisation isoélectrique</a><a href="#cite_note-10.1007/978-1-60327-064-9_19-43">[43]</a>. Les protéines naturelles requièrent éventuellement une série d'étapes de purification avant de pouvoir être étudiées en laboratoire. Afin de simplifier ce procédé, le <a href="/wiki/G%C3%A9nie_g%C3%A9n%C3%A9tique" title="Génie génétique">génie génétique</a> est souvent utilisé pour modifier les protéines en les dotant de caractéristiques qui les rendent plus faciles à purifier sans pour autant altérer leur structure ni leur activité. On ajoute ainsi des « étiquettes » reconnaissables sur les protéines sous forme de <a href="/wiki/S%C3%A9quence_biologique" title="Séquence biologique">séquences</a> d'<a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9" title="Acide aminé">acides aminés</a> identifiées, souvent une série de <a href="/wiki/R%C3%A9sidu_(biochimie)" title="Résidu (biochimie)">résidus</a> d'<a href="/wiki/Histidine" title="Histidine">histidine</a> — <a href="/wiki/%C3%89tiquette_poly-histidine" title="Étiquette poly-histidine">étiquette poly-histidine</a>, ou His-tag — à l'<a href="/wiki/Extr%C3%A9mit%C3%A9_C-terminale" title="Extrémité C-terminale">extrémité C-terminale</a> ou à l'<a href="/wiki/Extr%C3%A9mit%C3%A9_N-terminale" title="Extrémité N-terminale">extrémité N-terminale</a> de la <a href="/wiki/Polypeptide" title="Polypeptide">chaîne polypeptidique</a>. De ce fait, lorsque le lysat est placé dans une colonne chromatographique contenant du <a href="/wiki/Nickel" title="Nickel">nickel</a>, les résidus d'histidine se complexent au nickel et restent liées à la colonne tandis que les constituants dépourvus d'étiquette la traversent sans être arrêtés. Plusieurs types d'étiquettes ont été développés afin de permettre aux chercheurs de purifier des protéines particulières à partir de mélanges complexes<a href="#cite_note-10.1007/s00253-002-1158-6-44">[44]</a>. <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Localisation_cellulaire">Localisation cellulaire</h3>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=19" title="Modifier la section : Localisation cellulaire" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=19" title="Modifier le code source de la section : Localisation cellulaire">modifier le code</a>]</div> <figure class="mw-default-size" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/Fichier:Localisations02eng.jpg" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/6e/Localisations02eng.jpg/330px-Localisations02eng.jpg" decoding="async" width="330" height="435" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/6e/Localisations02eng.jpg 1.5x" data-file-width="469" data-file-height="618" /></a><figcaption><abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Localisation de protéines marquées à la <a href="/wiki/Prot%C3%A9ine_fluorescente_verte" title="Protéine fluorescente verte">protéine fluorescente verte</a>, apparaissant en blanc, dans différents <a href="/wiki/Compartiment_cellulaire" title="Compartiment cellulaire">compartiments cellulaires</a> : <a href="/wiki/Noyau_(biologie)" title="Noyau (biologie)">noyau</a>, <a href="/wiki/Nucl%C3%A9ole" title="Nucléole">nucléole</a>, <a href="/wiki/Membrane_nucl%C3%A9aire" title="Membrane nucléaire">membrane nucléaire</a>, <a href="/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique" title="Réticulum endoplasmique">réticulum endoplasmique</a> (RE), <a href="/wiki/Appareil_de_Golgi" title="Appareil de Golgi">appareil de Golgi</a>, <a href="/wiki/Lysosome" title="Lysosome">lysosomes</a>, <a href="/wiki/Membrane_plasmique" title="Membrane plasmique">membrane plasmique</a>, <a href="/wiki/Cytoplasme" title="Cytoplasme">cytoplasme</a>, <a href="/wiki/Centrosome" class="mw-redirect" title="Centrosome">centrosomes</a>, <a href="/wiki/Mitochondrie" title="Mitochondrie">mitochondries</a>, <a href="/wiki/Microtubule" title="Microtubule">microtubules</a>, <a href="/wiki/Actine" title="Actine">actine</a>.</figcaption></figure> L'étude <a href="/wiki/In_vivo" title="In vivo">in vivo</a> des protéines implique souvent de savoir précisément où elles sont synthétisées et où elles se trouvent dans les cellules. Bien que la plupart des protéines intracellulaires soient produites dans le <a href="/wiki/Cytoplasme" title="Cytoplasme">cytoplasme</a> et que la plupart des protéines membranaires ou sécrétées dans le milieu extracellulaire sont produites dans le <a href="/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique" title="Réticulum endoplasmique">réticulum endoplasmique</a>, il est rare qu'on comprenne précisément comment les protéines ciblent spécifiquement certaines structures cellulaires ou certains <a href="/wiki/Organite" title="Organite">organites</a>. Le <a href="/wiki/G%C3%A9nie_g%C3%A9n%C3%A9tique" title="Génie génétique">génie génétique</a> offre des outils utiles pour se faire une idée de la localisation de certaines protéines, par exemple en liant la protéine étudiée à une protéine permettant de la repérer, c'est-à-dire en réalisant une <a href="/wiki/Prot%C3%A9ine_de_fusion" title="Protéine de fusion">protéine de fusion</a> entre la protéine étudiée et une protéine utilisée comme marqueur, telle que la <a href="/wiki/Prot%C3%A9ine_fluorescente_verte" title="Protéine fluorescente verte">protéine fluorescente verte</a><a href="#cite_note-10.2174/138920308785132668-45">[45]</a>. La localisation intracellulaire de la protéine de fusion résultante peut être facilement et efficacement visualisée par <a href="/wiki/Microscopie" title="Microscopie">microscopie</a><a href="#cite_note-10.1038/nmeth1205-902-46">[46]</a>. D'autres méthodes de localisation intracellulaire des protéines impliquent l'utilisation de marqueurs connus pour certains <a href="/wiki/Compartiment_cellulaire" title="Compartiment cellulaire">compartiments cellulaires</a> tels que le <a href="/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique" title="Réticulum endoplasmique">réticulum endoplasmique</a>, l'<a href="/wiki/Appareil_de_Golgi" title="Appareil de Golgi">appareil de Golgi</a>, les <a href="/wiki/Lysosome" title="Lysosome">lysosomes</a>, les <a href="/wiki/Mitochondrie" title="Mitochondrie">mitochondries</a>, les <a href="/wiki/Chloroplaste" title="Chloroplaste">chloroplastes</a>, la <a href="/wiki/Membrane_plasmique" title="Membrane plasmique">membrane plasmique</a>, etc. Il est par exemple possible de localiser des protéines marquées avec une étiquette fluorescente ou ciblées avec des <a href="/wiki/Anticorps" title="Anticorps">anticorps</a> contre ces marqueurs. Les techniques d'<a href="/wiki/Immunofluorescence" title="Immunofluorescence">immunofluorescence</a> permettent ainsi de localiser des protéines spécifiques. Des pigments fluorescents sont également utilisés pour marquer des compartiments cellulaires dans un but similaire<a href="#cite_note-10.1006/meth.1999.0906-47">[47]</a>. L'<a href="/wiki/Immunohistochimie" title="Immunohistochimie">immunohistochimie</a> utilise généralement un anticorps ciblant une ou plusieurs protéines étudiées qui sont conjugués à des <a href="/wiki/Enzyme" title="Enzyme">enzymes</a> émettant des signaux luminescents ou <a href="/wiki/Chromog%C3%A8ne" title="Chromogène">chromogènes</a> pouvant être comparés à divers échantillons, ce qui permet d'en déduire des informations sur la localisation des protéines étudiées. Il est également possible d'utiliser des techniques de cofractionnement dans un gradient de <a href="/wiki/Saccharose" title="Saccharose">saccharose</a> (ou d'une autre substance) à l'aide d'une centrifugation isopycnique. La microscopie immunoélectronique combine l'utilisation d'une <a href="/wiki/Microscopie_%C3%A9lectronique" class="mw-redirect" title="Microscopie électronique">microscopie électronique</a> classique à l'utilisation d'un anticorps dirigé contre la protéine étudiée, cet anticorps étant préalablement conjugué à un matériau à forte densité électronique telle que l'<a href="/wiki/Or" title="Or">or</a>. Ceci permet de localiser des détails ultrastructurels ainsi que la protéine étudiée<a href="#cite_note-10.1007/s00418-008-0451-6-48">[48]</a>. <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Protéomique">Protéomique</h3>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=20" title="Modifier la section : Protéomique" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=20" title="Modifier le code source de la section : Protéomique">modifier le code</a>]</div> <div class="bandeau-container bandeau-section metadata bandeau-niveau-information"><div class="bandeau-cell bandeau-icone-css loupe">Articles détaillés : <a href="/wiki/Prot%C3%A9omique" title="Protéomique">protéomique</a> et <a href="/wiki/Prot%C3%A9ome" title="Protéome">protéome</a>.</div></div> L'ensemble des protéines d'une <a href="/wiki/Cellule_(biologie)" title="Cellule (biologie)">cellule</a> ou d'un type de cellule constitue son <a href="/wiki/Prot%C3%A9ome" title="Protéome">protéome</a>, et la discipline scientifique qui l'étudie est la <a href="/wiki/Prot%C3%A9omique" title="Protéomique">protéomique</a>. Ces deux termes ont été forgés par analogie avec le <a href="/wiki/G%C3%A9nome" title="Génome">génome</a> et la <a href="/wiki/G%C3%A9nomique" title="Génomique">génomique</a>. Si le protéome dérive du génome, il n'est cependant pas possible de prédire exactement quel sera le protéome d'une cellule à partir de la simple connaissance de son génome. En effet, l'<a href="/wiki/Expression_g%C3%A9n%C3%A9tique" class="mw-redirect" title="Expression génétique">expression</a> d'un <a href="/wiki/G%C3%A8ne" title="Gène">gène</a> varie d'une cellule à l'autre au sein d'un même organisme en fonction de la <a href="/wiki/Diff%C3%A9renciation_cellulaire" title="Différenciation cellulaire">différenciation cellulaire</a>, voire dans la même cellule en fonction du <a href="/wiki/Cycle_cellulaire" title="Cycle cellulaire">cycle cellulaire</a>. Par ailleurs, un même gène peut donner plusieurs protéines (par exemple les <a href="/wiki/Polyprot%C3%A9ine" title="Polyprotéine">polyprotéines</a> <a href="/wiki/Virus" title="Virus">virales</a>), et des <a href="/wiki/Modification_post-traductionnelle" title="Modification post-traductionnelle">modifications post-traductionnelles</a> sont souvent nécessaires pour rendre une protéine active. Parmi les techniques expérimentales utilisées en protéomique, on relève l'<a href="/wiki/%C3%89lectrophor%C3%A8se_bidimensionnelle" title="Électrophorèse bidimensionnelle">électrophorèse bidimensionnelle</a><a href="#cite_note-10.1002/pmic.200401031-49">[49]</a>, qui permet la séparation d'un grand nombre de protéines, la <a href="/wiki/Spectrom%C3%A9trie_de_masse" title="Spectrométrie de masse">spectrométrie de masse</a><a href="#cite_note-PMID_18806738-50">[50]</a>, qui permet l'identification de protéines rapide et à haut débit ainsi que le <a href="/wiki/S%C3%A9quen%C3%A7age" title="Séquençage">séquençage</a> de <a href="/wiki/Peptide" title="Peptide">peptides</a> (le plus souvent après <a href="/w/index.php?title=Digestion_en_gel&action=edit&redlink=1" class="new" title="Digestion en gel (page inexistante)">digestion en gel</a> <a href="https://en.wikipedia.org/wiki/In-gel_digestion" class="extiw" title="en:In-gel digestion">(en)</a>), les <a href="/w/index.php?title=Puce_%C3%A0_prot%C3%A9ines&action=edit&redlink=1" class="new" title="Puce à protéines (page inexistante)">puces à protéines</a> <a href="https://en.wikipedia.org/wiki/Protein_microarray" class="extiw" title="en:Protein microarray">(en)</a><a href="#cite_note-10.2741/3534-51">[51]</a>, qui permettent la détection de <a href="/wiki/Concentration_molaire" title="Concentration molaire">concentrations</a> relatives d'un grand nombre de protéines présentes dans une cellule, et l'approche <a href="/wiki/Double_hybride" title="Double hybride">double hybride</a> qui permet également l'exploration des <a href="/wiki/Interaction_prot%C3%A9ine-prot%C3%A9ine" title="Interaction protéine-protéine">interactions protéine-protéine</a><a href="#cite_note-10.1093/bfgp/elm035-52">[52]</a>. L'ensemble des interactions protéine-protéine d'une cellule est appelé <a href="/wiki/Interactome" class="mw-redirect" title="Interactome">interactome</a><a href="#cite_note-10.2478/s11658-008-0024-7-53">[53]</a>. L'approche visant à déterminer la structure des protéines parmi toutes leurs conformations possibles est la <a href="/wiki/G%C3%A9nomique_structurale" title="Génomique structurale">génomique structurale</a><a href="#cite_note-10.1016/S1367-5931(02)00015-7-54">[54]</a>. <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Bio-informatique">Bio-informatique</h3>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=21" title="Modifier la section : Bio-informatique" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=21" title="Modifier le code source de la section : Bio-informatique">modifier le code</a>]</div> <div class="bandeau-container bandeau-section metadata bandeau-niveau-information"><div class="bandeau-cell bandeau-icone-css loupe">Article détaillé : <a href="/wiki/Bio-informatique" title="Bio-informatique">bio-informatique</a>.</div></div> Il existe à présent tout un ensemble de méthodes informatiques permettant d'analyser la structure, la fonction et l'évolution des protéines. Le développement de tels outils a été rendu nécessaire par la grande quantité de données <a href="/wiki/G%C3%A9nome" title="Génome">génomiques</a> et <a href="/wiki/Prot%C3%A9ome" title="Protéome">protéomiques</a> disponibles pour un très grand nombre d'êtres vivants, à commencer par le <a href="/wiki/G%C3%A9n%C3%A9tique_humaine#Séquençage_du_génome_humain" title="Génétique humaine">génome humain</a>. Il est impossible d'étudier toutes les protéines expérimentalement, de sorte que seules un petit nombre d'entre elles font l'objet d'études au laboratoire tandis que les outils de calcul permettent d'extrapoler les résultats ainsi obtenus à d'autres protéines qui leur sont semblables. De telles protéines <a href="/wiki/Homologie_(%C3%A9volution)" title="Homologie (évolution)">homologues</a> sont efficacement identifiées par les techniques d'<a href="/wiki/Alignement_de_s%C3%A9quences" title="Alignement de séquences">alignement de séquences</a>. Des outils de profilage des <a href="/wiki/S%C3%A9quence_(biologie)" class="mw-redirect" title="Séquence (biologie)">séquences peptidiques</a> permettent de localiser les sites <a href="/wiki/Clivage_(chimie)" title="Clivage (chimie)">clivés</a> par les <a href="/wiki/Enzyme_de_restriction" title="Enzyme de restriction">enzymes de restriction</a>, les <a href="/wiki/Cadre_de_lecture" title="Cadre de lecture">cadres de lecture</a> dans les <a href="/wiki/S%C3%A9quence_(acide_nucl%C3%A9ique)" title="Séquence (acide nucléique)">séquences nucléotidiques</a>, et de prédire les <a href="/wiki/Structure_secondaire" title="Structure secondaire">structures secondaires</a>. Il est également possible de construire des <a href="/wiki/Arbre_phylog%C3%A9n%C3%A9tique" title="Arbre phylogénétique">arbres phylogénétiques</a> et d'élaborer des hypothèses relatives à l'<a href="/wiki/%C3%89volution_(biologie)" title="Évolution (biologie)">évolution</a> à l'aide de <a href="/wiki/Logiciel" title="Logiciel">logiciels</a> tels que <a href="/w/index.php?title=Clustal&action=edit&redlink=1" class="new" title="Clustal (page inexistante)">ClustalW</a> <a href="https://en.wikipedia.org/wiki/Clustal" class="extiw" title="en:Clustal">(en)</a> permettant de remonter aux ancêtres des organismes modernes et à leurs gènes. Les outils bio-informatiques sont devenus indispensables à l'étude des gènes et des protéines exprimées par ces gènes. <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Prédiction_de_structure_et_simulation">Prédiction de structure et simulation</h3>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=22" title="Modifier la section : Prédiction de structure et simulation" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=22" title="Modifier le code source de la section : Prédiction de structure et simulation">modifier le code</a>]</div> En plus de la génomique structurelle, la prédiction de la structure des protéines vise à développer des moyens permettant d'élaborer efficacement des modèles plausibles décrivant la structure de protéines qui n'ont pu être résolues expérimentalement<a href="#cite_note-10.1016/j.sbi.2008.02.004-55">[55]</a>. Le mode de prédiction de structure le plus efficace, appelé <a href="/wiki/Mod%C3%A9lisation_de_prot%C3%A9ines_par_homologie" title="Modélisation de protéines par homologie">modélisation par homologie</a>, se fonde sur l'existence de structures modèles connues dont la séquence présente des similitudes avec celle de la protéine étudiée. Le but de la génomique structurelle est de fournir suffisamment de données sur les structures résolues afin de permettre l'élucidation de celles qui restent à résoudre<a href="#cite_note-10.2174/138920306777452312#sthash.hup2vFsH.dpuf-56">[56]</a>. Bien qu'il demeure malaisé de modéliser précisément des structures lorsqu'il n'existe que des modèles structurels éloignés auxquels se référer, on pense que le nœud du problème se trouve au niveau de l'alignement des séquences car des modèles très exacts peuvent être établis dès lors qu'un alignement de séquences très exact est connu<a href="#cite_note-10.1073/pnas.0407152101-57">[57]</a>. De nombreuses prédictions de structures ont été utiles au domaine émergent du <a href="/w/index.php?title=G%C3%A9nie_prot%C3%A9ique&action=edit&redlink=1" class="new" title="Génie protéique (page inexistante)">génie protéique</a> <a href="https://en.wikipedia.org/wiki/Protein_engineering" class="extiw" title="en:Protein engineering">(en)</a>, qui a notamment élaboré de nouveaux modes de <a href="/wiki/Repliement_des_prot%C3%A9ines" title="Repliement des protéines">repliement</a><a href="#cite_note-10.1126/science.1089427-58">[58]</a>. Un problème plus complexe à résoudre par le calcul est la prédiction des interactions intermoléculaires, comme la prédiction de l'ancrage des molécules et des <a href="/wiki/Interaction_prot%C3%A9ine-prot%C3%A9ine" title="Interaction protéine-protéine">interactions protéine-protéine</a><a href="#cite_note-10.2174/138920308783565741-59">[59]</a>. Le repliement et la liaison des protéines peuvent être simulés à l'aide de techniques telles que la <a href="/wiki/M%C3%A9canique_mol%C3%A9culaire" title="Mécanique moléculaire">mécanique moléculaire</a>, la <a href="/wiki/Dynamique_mol%C3%A9culaire" title="Dynamique moléculaire">dynamique moléculaire</a> et la <a href="/wiki/M%C3%A9thode_de_Monte_Carlo" class="mw-redirect" title="Méthode de Monte Carlo">méthode de Monte Carlo</a>, qui bénéficient de plus en plus des <a href="/wiki/Architecture_(informatique)" title="Architecture (informatique)">architectures informatiques</a> <a href="/wiki/Parall%C3%A9lisme_(informatique)" title="Parallélisme (informatique)">parallèles</a> et du <a href="/wiki/Calcul_distribu%C3%A9" title="Calcul distribué">calcul distribué</a>, comme le projet <a href="/wiki/Folding@home" title="Folding@home">Folding@home</a> ou la modélisation moléculaire sur <a href="/wiki/Processeur_graphique" title="Processeur graphique">processeur graphique</a>. Le repliement de petits domaines protéiques en <a href="/wiki/H%C3%A9lice_alpha" title="Hélice alpha">hélice α</a>, comme la coiffe de la <a href="/wiki/Villine" class="mw-redirect" title="Villine">villine</a><a href="#cite_note-10.1016/S0022-2836(02)00997-X-60">[60]</a> et la protéine accessoire du <a href="/wiki/Virus_de_l%27immunod%C3%A9ficience_humaine" title="Virus de l'immunodéficience humaine">VIH</a><a href="#cite_note-10.1103/PhysRevLett.94.018101-61">[61]</a> ont été simulées <a href="/wiki/In_silico" title="In silico">in silico</a> avec succès, et les méthodes hybrides qui combinent la dynamique moléculaire standard avec des éléments de <a href="/wiki/M%C3%A9canique_quantique" title="Mécanique quantique">mécanique quantique</a> ont permis l'exploration des états électroniques des <a href="/wiki/Rhodopsine" title="Rhodopsine">rhodopsines</a><a href="#cite_note-10.1021/ja062082i-62">[62]</a>. <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Propriétés">Propriétés</h2>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=23" title="Modifier la section : Propriétés" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=23" title="Modifier le code source de la section : Propriétés">modifier le code</a>]</div> <div class="bandeau-container bandeau-section metadata bandeau-niveau-information"><div class="bandeau-cell bandeau-icone-css loupe">Article détaillé : <a href="/wiki/Propri%C3%A9t%C3%A9s_physico-chimiques_des_prot%C3%A9ines" title="Propriétés physico-chimiques des protéines">propriétés physico-chimiques des protéines</a>.</div></div> <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Phénotype">Phénotype</h2>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=24" title="Modifier la section : Phénotype" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=24" title="Modifier le code source de la section : Phénotype">modifier le code</a>]</div> Le plan de fabrication des protéines dépend donc en premier lieu du <a href="/wiki/G%C3%A8ne" title="Gène">gène</a>. Or les séquences des gènes ne sont pas strictement identiques d'un individu à l'autre. De plus, dans le cas des êtres vivants <a href="/wiki/Diplo%C3%AFde" title="Diploïde">diploïdes</a>, il existe deux exemplaires de chaque gène. Et ces deux exemplaires ne sont pas nécessairement identiques. Un gène existe donc en plusieurs versions d'un individu à l'autre et parfois chez un même individu. Ces différentes versions sont appelées <a href="/wiki/All%C3%A8le" title="Allèle">allèles</a>. L'ensemble des allèles d'un individu forme le <a href="/wiki/G%C3%A9notype" title="Génotype">génotype</a>. Puisque les gènes existent en plusieurs versions, les protéines vont également exister en différentes versions. Ces différentes versions de protéines vont provoquer des différences d'un individu à l'autre : tel individu aura les yeux bleus mais tel autre aura les yeux noirs, etc. Ces caractéristiques, visibles ou non, propres à chaque individu sont appelées le <a href="/wiki/Ph%C3%A9notype" title="Phénotype">phénotype</a>. Chez un même individu, un groupe de protéines à <a href="/wiki/Structure_des_prot%C3%A9ines" title="Structure des protéines">séquence</a> similaire et fonction identique est dit <a href="/wiki/Isoforme" title="Isoforme">isoforme</a>. Les isoformes peuvent être le résultat de l'<a href="/wiki/%C3%89pissage#Épissage_alternatif" title="Épissage">épissage alternatif</a> d'un même gène, l'expression de plusieurs allèles d'un gène, ou encore la présence de plusieurs <a href="/wiki/Homologie_(mod%C3%A9lisation)" class="mw-redirect" title="Homologie (modélisation)">gènes homologues</a> dans le génome. <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Évolution">Évolution</h2>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=25" title="Modifier la section : Évolution" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=25" title="Modifier le code source de la section : Évolution">modifier le code</a>]</div> Au cours de l'<a href="/wiki/%C3%89volution_(biologie)" title="Évolution (biologie)">évolution</a>, les accumulations de <a href="/wiki/Mutation_(g%C3%A9n%C3%A9tique)" class="mw-redirect" title="Mutation (génétique)">mutations</a> ont fait diverger les <a href="/wiki/G%C3%A8ne" title="Gène">gènes</a> au sein des espèces et entre <a href="/wiki/Esp%C3%A8ce" title="Espèce">espèces</a>. De là provient la diversité des protéines qui leur sont associées. On peut toutefois définir des <a href="/wiki/Famille_de_prot%C3%A9ines" title="Famille de protéines">familles</a> de protéines, elles-mêmes correspondant à des familles de gènes. Ainsi, dans une espèce peuvent coexister des gènes, et par conséquent des protéines, très similaires formant une famille. Deux espèces proches ont de fortes chances d'avoir des représentants de même famille de protéines. On parle d'<a href="/wiki/Homologie_(mod%C3%A9lisation)" class="mw-redirect" title="Homologie (modélisation)">homologie</a> entre protéines lorsque différentes protéines ont une origine commune, un <a href="/wiki/G%C3%A8ne_ancestral" title="Gène ancestral">gène ancestral</a> commun. La comparaison des séquences de protéines permet de mettre en évidence le degré de « parenté » entre différentes protéines, on parle ici de similarité de séquence. La fonction des protéines peut diverger au fur et à mesure que la similarité diminue, donnant ainsi naissance à des familles de protéines ayant une origine commune mais ayant des fonctions différentes. L'analyse des <a href="/wiki/Structure_des_prot%C3%A9ines" title="Structure des protéines">séquences et des structures</a> de protéine a permis de constater que beaucoup s'organisaient en <a href="/wiki/Domaine_(prot%C3%A9ine)" class="mw-redirect" title="Domaine (protéine)">domaines</a>, c'est-à-dire en parties acquérant une structure et remplissant une fonction spécifique. L'existence de protéines à plusieurs domaines peut être le résultat de la recombinaison en un gène unique de plusieurs gènes originellement individuels, et réciproquement des protéines composés d'un unique domaine peuvent être le fruit de la séparation en plusieurs gènes d'un gène originellement codant une protéine à plusieurs domaines. <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Alimentation_humaine">Alimentation humaine</h2>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=26" title="Modifier la section : Alimentation humaine" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=26" title="Modifier le code source de la section : Alimentation humaine">modifier le code</a>]</div> Lors de la <a href="/wiki/Digestion" title="Digestion">digestion</a>, à partir de l'<a href="/wiki/Estomac" title="Estomac">estomac</a> les protéines d'origine végétale, bactérienne, fongique ou animale sont désagrégées (<a href="/wiki/Hydrolyse" title="Hydrolyse">hydrolysées</a>) par des <a href="/wiki/Prot%C3%A9ase" class="mw-redirect" title="Protéase">protéases</a> ; découpées en <a href="/wiki/Polypeptide" title="Polypeptide">polypeptides</a> et ensuite en <a href="/wiki/Acides_amin%C3%A9s" class="mw-redirect" title="Acides aminés">acides aminés</a> utiles pour l'<a href="/wiki/Organisme_vivant" class="mw-redirect" title="Organisme vivant">organisme</a>, y compris en <a href="/wiki/Acides_amin%C3%A9s_essentiels" class="mw-redirect" title="Acides aminés essentiels">acides aminés essentiels</a> (que l'organisme ne peut pas synthétiser). Le <a href="/wiki/Pepsine" title="Pepsine">pepsinogène</a> est converti en <a href="/wiki/Pepsine" title="Pepsine">pepsine</a> au contact de l'<a href="/wiki/Acide_chlorhydrique" title="Acide chlorhydrique">acide chlorhydrique</a> stomacal. La pepsine est la seule <a href="/wiki/Enzyme_prot%C3%A9olytique" class="mw-redirect" title="Enzyme protéolytique">enzyme protéolytique</a> qui digère le <a href="/wiki/Collag%C3%A8ne" title="Collagène">collagène</a>, la principale protéine du <a href="/wiki/Tissu_conjonctif" title="Tissu conjonctif">tissu conjonctif</a>. La digestion des protéines a surtout lieu dans le <a href="/wiki/Duod%C3%A9num" title="Duodénum">duodénum</a>. Elles sont principalement absorbées quand elles arrivent dans le <a href="/wiki/J%C3%A9junum" title="Jéjunum">jéjunum</a> et seules 1 % des protéines ingérées se retrouvent dans les <a href="/wiki/F%C3%A8ce" class="mw-redirect" title="Fèce">fèces</a>. Certains acides aminés restent dans les <a href="/wiki/%C3%89pith%C3%A9lium" title="Épithélium">cellules épithéliales</a> de l'intestin, utilisés pour la biosynthèse de nouvelles protéines, y compris des protéines <a href="/wiki/Intestin" title="Intestin">intestinales</a> constamment digérées, recyclées et absorbées par l'<a href="/wiki/Intestin_gr%C3%AAle" title="Intestin grêle">intestin grêle</a>. La digestibilité des protéines varie considérablement selon leur nature et la préparation de l'aliment. <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Quantités_recommandées">Quantités recommandées</h3>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=27" title="Modifier la section : Quantités recommandées" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=27" title="Modifier le code source de la section : Quantités recommandées">modifier le code</a>]</div> L'<a href="/wiki/ANSES" class="mw-redirect" title="ANSES">ANSES</a> recommande un <a href="/wiki/Apports_nutritionnels_conseill%C3%A9s" title="Apports nutritionnels conseillés">apport nutritionnel conseillé</a> (ANC) de 0,83 <abbr class="abbr" title="gramme par kilogramme">g/kg</abbr> par jour, pour un maximum de 2,2 <abbr class="abbr" title="gramme par kilogramme">g/kg</abbr> par jour chez l’adulte en bonne santé<a href="#cite_note-ANSES-63">[63]</a>, soit 62 <abbr class="abbr" title="gramme">g</abbr> par jour pour un homme de 75 <abbr class="abbr" title="kilogramme">kg</abbr>. À noter que les ANC sont supérieurs aux besoins moyens qui sont de 0,66 <abbr class="abbr" title="gramme par kilogramme">g/kg</abbr> par jour selon ce même rapport, ce qui donnerait 49,5 <abbr class="abbr" title="gramme">g</abbr> par jour pour le cas précédent. Les besoins moyens en protéines ont été définis par l'<a href="/wiki/Organisation_mondiale_de_la_sant%C3%A9" title="Organisation mondiale de la santé">OMS</a>, en 1985, qui recommande 49 <abbr class="abbr" title="gramme">g</abbr> de protéines pour les hommes adultes et 41 <abbr class="abbr" title="gramme">g</abbr> pour les femmes (47 si enceintes, 58,5 si allaitantes)<a href="#cite_note-64">[64]</a>. <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Protéines_animales,_fongiques,_végétales">Protéines animales, fongiques, végétales</h3>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=28" title="Modifier la section : Protéines animales, fongiques, végétales" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=28" title="Modifier le code source de la section : Protéines animales, fongiques, végétales">modifier le code</a>]</div> Selon l'<a href="/wiki/American_Heart_Association" title="American Heart Association">American Heart Association</a>, il n'est pas nécessaire de consommer des protéines animales pour avoir suffisamment de protéines dans son alimentation : les protéines végétales peuvent fournir suffisamment d'acides aminés essentiels et non essentiels, pourvu que les sources de protéines alimentaires soient variées et que l'apport calorique suffise à répondre aux besoins énergétiques. Il n'est pas nécessaire de les combiner dans un même repas<a href="#cite_note-65">[65]</a>. L'<a href="/wiki/Association_am%C3%A9ricaine_de_di%C3%A9t%C3%A9tique" class="mw-redirect" title="Association américaine de diététique">Association américaine de diététique</a> rappelle elle aussi que les protéines végétales peuvent répondre aux exigences en matière de protéines si l'alimentation végétale est variée et répond aux besoins en énergie. De plus, « un assortiment d'aliments végétaux consommés au cours d'une journée peut fournir tous les acides aminés essentiels et assurer une rétention et une utilisation suffisantes de l'azote chez les adultes en bonne santé, de sorte que la combinaison de protéines au cours d'un même repas n'est pas nécessaire »<a href="#cite_note-66">[66]</a>. <div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Protéines_animales">Protéines animales</h4>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=29" title="Modifier la section : Protéines animales" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=29" title="Modifier le code source de la section : Protéines animales">modifier le code</a>]</div> Les protéines animales sont toujours accompagnées de <a href="/wiki/Acide_gras_satur%C3%A9" title="Acide gras saturé">lipides saturés</a> dont la consommation est souvent excessive, et parfois d'<a href="/wiki/Additifs_alimentaires" class="mw-redirect" title="Additifs alimentaires">additifs alimentaires</a> (tels les <a href="/wiki/Nitrites" class="mw-redirect" title="Nitrites">nitrites</a> des <a href="/wiki/Charcuterie" title="Charcuterie">charcuteries</a>, soupçonnés d'être cancérigènes par le <a href="/wiki/Centre_international_de_recherche_sur_le_cancer" title="Centre international de recherche sur le cancer">Centre international de recherche sur le cancer</a> (CIRC), et qui provoquent la formation de deux produits cancérogènes avérés en milieu acide, comme c'est le cas dans l'<a href="/wiki/Estomac" title="Estomac">estomac</a>). Les protéines animales, ou des produits associés comme les <a href="/wiki/Amine_(chimie)" title="Amine (chimie)">amines</a> hétérocycliques seraient également un facteur de risque pour certains cancers (<a href="/wiki/C%C3%B4lon" title="Côlon">côlon</a>, <a href="/wiki/Vessie" title="Vessie">vessie</a>)<a href="#cite_note-AHS1-67">[67]</a>. Depuis 2015, l'OMS et le CIRC ont classé la viande rouge (porc, boeuf, mouton, cheval et chèvre) <a href="/wiki/Canc%C3%A9rig%C3%A8ne_probable" class="mw-redirect" title="Cancérigène probable">cancérigène probable</a> et la <a href="/wiki/Viande_transform%C3%A9e" title="Viande transformée">viande transformée</a> comme cancérigène avéré (34 000 décès/an dans le monde, selon une étude du Global Burden of Disease Project ; selon l'OMS, manger cinquante grammes de viande transformée par jour augmente le risque de <a href="/wiki/Cancer_colorectal" title="Cancer colorectal">cancer colorectal</a> de 18 % (une viande est dite <a href="/wiki/Viande_transform%C3%A9e" title="Viande transformée">« transformée »</a> si elle a subi une salaison, maturation, fermentation, fumaison ou d'autres processus visant à améliorer sa saveur ou sa conservation)<a href="#cite_note-CommuniqueOMS2015oct-68">[68]</a>. Faute de données, le groupe de travail du CIRC n'a pas pu classer la <a href="/wiki/Viande_crue" title="Viande crue">viande crue</a> vis à vis du risque de cancer, mais il rappelle qu'elle présente un <a href="/w/index.php?title=Risque_infectieux&action=edit&redlink=1" class="new" title="Risque infectieux (page inexistante)">risque infectieux</a><a href="#cite_note-CommuniqueOMS2015oct-68">[68]</a>. Les animaux risquent plus d'avoir bioconcentré des polluants via la <a href="/wiki/R%C3%A9seau_trophique" title="Réseau trophique">chaine alimentaire</a>. <div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Protéines_végétales">Protéines végétales</h4>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=30" title="Modifier la section : Protéines végétales" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=30" title="Modifier le code source de la section : Protéines végétales">modifier le code</a>]</div> Les protéines végétales ont des effets positifs associés aux végétaux riches en protéines<a href="#cite_note-69">[69]</a>. Les <a href="/wiki/L%C3%A9gume_sec" title="Légume sec">légumes secs</a> sont riches en protéines, mais aussi en <a href="/wiki/Fibre_alimentaire" title="Fibre alimentaire">fibres</a>, en minéraux et apportent un sentiment de satiété pour un indice glycémique faible. Consommer des haricots contribue à diminuer le taux de <a href="/wiki/Cholest%C3%A9rol" title="Cholestérol">cholestérol</a><a href="#cite_note-70">[70]</a>,<a href="#cite_note-71">[71]</a> et le risque d'accident cardio-vasculaire<a href="#cite_note-72">[72]</a> et de certains cancers (<a href="/wiki/Cancer_colorectal" title="Cancer colorectal">colorectal</a>, de la <a href="/wiki/Prostate" title="Prostate">prostate</a>, et du <a href="/wiki/Pancr%C3%A9as" title="Pancréas">pancréas</a>)<a href="#cite_note-AHS1-67">[67]</a>. Elles sont bien évidemment une alternative pour les végans ou végétariens. Les noix, les légumes, les haricots, le quinoa et les céréales contiennent de grandes quantités de protéines mais aussi d'énergie. <div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Protéines_fongiques">Protéines fongiques</h4>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=31" title="Modifier la section : Protéines fongiques" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=31" title="Modifier le code source de la section : Protéines fongiques">modifier le code</a>]</div> Protéines fongiques : les champignons comestibles sont souvent riches en protéines et, comme les plantes, ils sont sources de fibres alimentaires et de minéraux. Par contre, récoltés dans la nature ou cultivés sur des substrats pollués, ils tendent à fortement accumuler de nombreux <a href="/wiki/%C3%89l%C3%A9ment-trace_m%C3%A9tallique" title="Élément-trace métallique">métaux lourds</a>, <a href="/wiki/M%C3%A9tallo%C3%AFde" title="Métalloïde">métalloïdes</a> voire des <a href="/wiki/Radionucl%C3%A9ide" class="mw-redirect" title="Radionucléide">radionucléides</a>. <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Qualité_des_protéines">Qualité des protéines</h3>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=32" title="Modifier la section : Qualité des protéines" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=32" title="Modifier le code source de la section : Qualité des protéines">modifier le code</a>]</div> La totalité des acides aminés nécessaires doit être apportée par la nourriture, sous peine d'être carencé, ce qui implique des sources diversifiés de protéines. La recommandation de <a href="/wiki/Combinaison_de_prot%C3%A9ines" title="Combinaison de protéines">combiner les protéines</a> animale et végétales dans chaque repas est invalidée depuis 1994 à la suite d'un article de Vernon Young et Peter Pellett devenu une référence sur le métabolisme des protéines chez l'homme, confirmant que la combinaison de protéines dans les repas est totalement inutile. Les personnes ne souhaitant pas manger de protéines animales ne risquent pas de déséquilibre d'amino-acides des protéines végétales de leur régime alimentaire<a href="#cite_note-:0-73">[73]</a>. De nombreuses protéines végétales contiennent un peu moins d'un ou de plusieurs des acides aminés essentiels (<a href="/wiki/Lysine" title="Lysine">lysine</a> surtout et moindrement <a href="/wiki/M%C3%A9thionine" title="Méthionine">méthionine</a> et <a href="/wiki/Thr%C3%A9onine" title="Thréonine">thréonine</a>), sans pour autant que la consommation exclusive de sources de protéines végétales empêche d'avoir une alimentation équilibrée en acides aminés essentiels<a href="#cite_note-:0-73">[73]</a>. Les conclusions de l'article de Young et Pellet sont seulement à considérer dans le cas très général où les céréales ne sont pas la source exclusive de l'alimentation, ce qu'ils prennent soin de préciser d'ailleurs, où qu'ils explicitent dans d'autres articles<a href="#cite_note-74">[74]</a>. Ainsi dans certaines régions défavorisées, les rations alimentaires peuvent ne comporter que des céréales, ce qui entraîne de graves problèmes de santé pour les jeunes enfants, par exemple dans les foyers pauvres de l'État du <a href="/wiki/Madhya_Pradesh" title="Madhya Pradesh">Madhya Pradesh</a> en Inde (blé et riz)<a href="#cite_note-75">[75]</a>. Par ailleurs, des firmes semencières cherchent à obtenir ou ont déjà obtenu des variétés de céréales à contenu en acides aminés modifié (<a href="/wiki/OGM" class="mw-redirect" title="OGM">OGM</a>), par exemple des maïs enrichis en lysine<a href="#cite_note-76">[76]</a>,<a href="#cite_note-77">[77]</a>. Les autorités françaises de santé (AFSSA/<a href="/wiki/ANSES" class="mw-redirect" title="ANSES">ANSES</a>) refusent encore de trancher cette question<a href="#cite_note-78">[78]</a>. <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Compléments_alimentaires">Compléments alimentaires</h3>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=33" title="Modifier la section : Compléments alimentaires" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=33" title="Modifier le code source de la section : Compléments alimentaires">modifier le code</a>]</div> Les <a href="/wiki/Compl%C3%A9ments_alimentaires" class="mw-redirect" title="Compléments alimentaires">compléments alimentaires</a> protéinés existent, pour les sportifs souhaitant développer leur volume musculaire, et pour les personnes en carences de protéines. Les protéines utilisées sont souvent des protéines issues de la luzerne (<a href="/wiki/Luzerne_cultiv%C3%A9e#Alimentation_humaine_sous_forme_d'extrait_foliaire_(EFL)" title="Luzerne cultivée">luzerne sous forme d'extrait foliaire</a>, EFL) de la <a href="/wiki/F%C3%A9verolle" title="Féverolle">féverolle</a>, du <a href="/wiki/Pois_cultiv%C3%A9" title="Pois cultivé">pois</a> ou du <a href="/wiki/Lactos%C3%A9rum" title="Lactosérum">lactosérum</a> également connu sous le nom de « whey », qui est un complément nutritionnel apprécié, disponible sous différentes formes <a href="#cite_note-79">[79]</a> : concentré, isolat, hydrolysat, et native. Elles existent également sous forme d'<a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9_ramifi%C3%A9" title="Acide aminé ramifié">acides aminés ramifiés</a> ou essentiels désignés sous le nom de « BCAA » ou « EAA ». <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Aliments_riches_en_protéines">Aliments riches en protéines</h3>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=34" title="Modifier la section : Aliments riches en protéines" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=34" title="Modifier le code source de la section : Aliments riches en protéines">modifier le code</a>]</div> <div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Champignons">Champignons</h4>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=35" title="Modifier la section : Champignons" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=35" title="Modifier le code source de la section : Champignons">modifier le code</a>]</div> Les <a href="/wiki/Champignon" title="Champignon">champignons</a> ont des teneurs en protéines difficiles à mesurer avec précision (teneurs autrefois surestimées de 70 à 200 % parfois<a href="#cite_note-80">[80]</a>) mais souvent relativement élevées (15 à 35 % du poids sec du champignon<a href="#cite_note-81">[81]</a>,<a href="#cite_note-Chang1996-82">[82]</a>), beaucoup plus élevées que des céréales telles que le blé et le maïs, d'intérêt alimentaire<a href="#cite_note-83">[83]</a>. Ces teneurs sont comparables à celle de <a href="/wiki/L%C3%A9gumineuse" class="mw-redirect" title="Légumineuse">légumineuses</a> telles que pois et lentilles. <div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Acides_aminés_essentiels">Acides aminés essentiels</h4>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=36" title="Modifier la section : Acides aminés essentiels" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=36" title="Modifier le code source de la section : Acides aminés essentiels">modifier le code</a>]</div> Les <a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9_essentiel" title="Acide aminé essentiel">acides aminés essentiels</a> comptent souvent pour une part importante de ces protéines (<abbr class="abbr" title="Exemple">ex. :</abbr> 61,8 et 63,3 % des teneurs totales en acides aminés respectivement chez <a href="/wiki/Tricholoma_portentosum" class="mw-redirect" title="Tricholoma portentosum">Tricholoma portentosum</a> et <a href="/wiki/Tricholoma_terreum" title="Tricholoma terreum">Tricholoma terreum</a> (chez lesquels la <a href="/wiki/Leucine" title="Leucine">leucine</a>, l'<a href="/wiki/Isoleucine" title="Isoleucine">isoleucine</a> et le <a href="/wiki/Tryptophane" title="Tryptophane">tryptophane</a> sont les acides aminés limitants)<a href="#cite_note-Dı́ez&Alvarez2001-84">[84]</a>. Les scores d'acides aminés corrigés (PDCAAS) des protéines de ces deux champignons sont faibles par rapport à ceux de la caséine, du blanc d'œuf et du soja, mais supérieurs à ceux de nombreuses protéines végétales. La teneur en matières grasses était faible (5,7 % pour Tricholoma portentosum et 6,6 % pour Tricholoma terreum) chez les deux espèces, les acides oléique et linoléique représentant plus de 75 % du total des acides gras<a href="#cite_note-Dı́ez&Alvarez2001-84">[84]</a>. Certains comme le <a href="/wiki/Champignon_de_Paris" class="mw-redirect" title="Champignon de Paris">champignon de Paris</a> (3,09 <abbr class="abbr" title="gramme">g</abbr> de protéine pour 100 <abbr class="abbr" title="gramme">g</abbr>) sont depuis longtemps cultivés<a href="#cite_note-85">[85]</a> et séchés, mais individuellement (comme d'autres aliments) ils peuvent être déficients en certains acides aminés (<abbr class="abbr" title="Exemple">ex. :</abbr> acides aminés soufrés, <a href="/wiki/M%C3%A9thionine" title="Méthionine">méthionine</a> et <a href="/wiki/Cystine" title="Cystine">cystine</a> dans le cas des <a href="/wiki/Pleurote" class="mw-redirect" title="Pleurote">pleurotes</a> par exemple)<a href="#cite_note-86">[86]</a> mais ils sont riches en <a href="/wiki/Lysine" title="Lysine">lysine</a> et <a href="/wiki/Leucine" title="Leucine">leucine</a> qui manquent par exemple dans les céréales<a href="#cite_note-Chang1996-82">[82]</a>. On leur découvre encore des vertus (<abbr class="abbr" title="Exemple">ex. :</abbr> l'une de ces protéines semble chez la souris inhiber les <a href="/wiki/Allergies_alimentaires" class="mw-redirect" title="Allergies alimentaires">allergies alimentaires</a><a href="#cite_note-87">[87]</a>) et des défauts (<abbr class="abbr" title="Exemple">ex. :</abbr> une autre protéine fongique s'est montrée <a href="/wiki/Cardiotoxicit%C3%A9" title="Cardiotoxicité">cardiotoxique</a>)<a href="#cite_note-88">[88]</a>. <div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Aliments_d'origine_animale">Aliments d'origine animale</h4>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=37" title="Modifier la section : Aliments d'origine animale" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=37" title="Modifier le code source de la section : Aliments d'origine animale">modifier le code</a>]</div> Les aliments d'origine animale sont généralement plus protéinés que ceux d'origine végétale, et notamment les <a href="/wiki/%C5%92uf_(aliment)" title="Œuf (aliment)">œufs</a> (riche en albumine) ou le fromage blanc, fromage (caséine…), comme le parmesan par exemple qui en contient 39,4 <abbr class="abbr" title="gramme pour cent gramme">g/100 g</abbr>, plus que la viande et le poisson. Outre certaines viandes (<abbr class="abbr" title="Exemple">ex. :</abbr> blanc de poulet cuit avec une teneur moyenne de 29,2 <abbr class="abbr" title="gramme pour cent gramme">g/100 g</abbr><a href="#cite_note-89">[89]</a>) comme le bœuf qui en contient 26 <abbr class="abbr" title="gramme pour cent gramme">g/100 g</abbr>, des poissons tels que le <a href="/wiki/Thon_blanc" class="mw-disambig" title="Thon blanc">thon blanc</a> et rouge, le saumon, le cabillaud, le maquereau ou la <a href="/wiki/Sardine" title="Sardine">sardine</a> en contiennent aussi environ 30 <abbr class="abbr" title="gramme pour cent gramme">g/100 g</abbr>. Les œufs sont aussi une source de protéines (12,5 <abbr class="abbr" title="gramme pour cent gramme">g/100 g</abbr> environ<a href="#cite_note-DietetiqueMedicale2004-90">[90]</a>, un œuf de poule pèse environ 50 <abbr class="abbr" title="gramme">g</abbr>). <div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Aliments_végétaux">Aliments végétaux</h4>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=38" title="Modifier la section : Aliments végétaux" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=38" title="Modifier le code source de la section : Aliments végétaux">modifier le code</a>]</div> Certains végétaux ou graines sont très riches en protéines : <a href="/wiki/Graine" title="Graine">graines</a> <a href="/wiki/Ol%C3%A9agineux" title="Oléagineux">oléagineuses</a> (<a href="/wiki/Amande" title="Amande">amande</a>, <a href="/wiki/Pistache" title="Pistache">pistache</a>, <a href="/wiki/Lin_cultiv%C3%A9" title="Lin cultivé">lin</a>, <abbr class="abbr" title="et cetera">etc.</abbr>) et de <a href="/wiki/L%C3%A9gumineuse" class="mw-redirect" title="Légumineuse">légumineuses</a> (<a href="/wiki/Pois_chiche" title="Pois chiche">pois chiche</a>, <a href="/wiki/Haricot" title="Haricot">haricot</a>, <a href="/wiki/Lens_(genre)" title="Lens (genre)">lentille</a>, <abbr class="abbr" title="et cetera">etc.</abbr>). Ainsi 100 <abbr class="abbr" title="gramme">g</abbr> de produit brut contiennent une part en protéines de : 58 <abbr class="abbr" title="gramme">g</abbr> pour la <a href="/wiki/Spiruline" title="Spiruline">spiruline</a>, 38 <abbr class="abbr" title="gramme">g</abbr> pour le <a href="/wiki/Soja" title="Soja">soja</a>, 30 <abbr class="abbr" title="gramme">g</abbr> pour les graines de <a href="/wiki/Citrouille" title="Citrouille">citrouille</a>, 25 <abbr class="abbr" title="gramme">g</abbr> pour le <a href="/wiki/Haricot_noir" title="Haricot noir">haricot noir</a>, 24 <abbr class="abbr" title="gramme">g</abbr> pour les <a href="/wiki/Lentille_cultiv%C3%A9e" title="Lentille cultivée">lentilles</a>, 21 <abbr class="abbr" title="gramme">g</abbr> pour le <a href="/wiki/Seitan" title="Seitan">seitan</a> (gluten) et les <a href="/wiki/Noix" title="Noix">noix</a>, 20 <abbr class="abbr" title="gramme">g</abbr> pour les <a href="/wiki/Amande" title="Amande">amandes</a> et la <a href="/wiki/Semoule" title="Semoule">semoule</a>, 15 <abbr class="abbr" title="gramme">g</abbr> pour les <a href="/wiki/Flocons_d%27avoine" class="mw-redirect" title="Flocons d'avoine">flocons d'avoine</a>, 15 <abbr class="abbr" title="gramme">g</abbr> pour le <a href="/wiki/Riz" title="Riz">riz</a> sauvage, 14 <abbr class="abbr" title="gramme">g</abbr> pour le <a href="/wiki/Quinoa" title="Quinoa">quinoa</a><a href="#cite_note-DietetiqueMedicale2004-90">[90]</a>. <div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Levures,_bactéries_et_cyanobactéries">Levures, bactéries et cyanobactéries</h4>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=39" title="Modifier la section : Levures, bactéries et cyanobactéries" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=39" title="Modifier le code source de la section : Levures, bactéries et cyanobactéries">modifier le code</a>]</div> Les <a href="/wiki/Levure" title="Levure">levures</a>, <a href="/wiki/Bact%C3%A9rie" title="Bactérie">bactéries</a> et <a href="/wiki/Cyanobact%C3%A9rie" class="mw-redirect" title="Cyanobactérie">cyanobactéries</a> sont rarement cultivées pour être directement mangées, mais la <a href="/wiki/Levure_de_bi%C3%A8re" title="Levure de bière">levure de bière</a> ou la spiruline (58 <abbr class="abbr" title="gramme">g</abbr> de protéines pour 100 <abbr class="abbr" title="gramme">g</abbr> pour la spiruline) sont très riches en protéines. <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Notes_et_références">Notes et références</h2>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=40" title="Modifier la section : Notes et références" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=40" title="Modifier le code source de la section : Notes et références">modifier le code</a>]</div> <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r222998893">@media screen{body:not(.mw-mf) .mw-parser-output .reference-cadre{height:30em;overflow:auto;padding:3px;border:1px solid var(--border-color-base,#a2a9b1);margin-top:0.3em}body:not(.mw-mf) .mw-parser-output .reference-cadre .references-small{margin-top:0}}@media screen and (prefers-reduced-motion:reduce){body:not(.mw-mf) .mw-parser-output .reference-cadre{height:auto;padding:0;border:0 none}}</style><div class="reference-cadre" tabindex="0"> <div class="references-small decimal" style="column-width:30em;"><ol class="references"> <li id="cite_note-1"><a href="#cite_ref-1">↑</a> « <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.cnrtl.fr/definition/prot%C3%A9ine"><cite style="font-style:normal;">PROTÉINE, subst. fém.</cite></a> », sur cnrtl.fr (consulté le <time class="nowrap" datetime="2022-02-11" data-sort-value="2022-02-11">11 février 2022</time>). </li> <li id="cite_note-2"><a href="#cite_ref-2">↑</a> « <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.cnrtl.fr/definition/-ine"><cite style="font-style:normal;">-INE, élément formant (v. III)</cite></a> », sur cnrtl.fr/ (consulté le <time class="nowrap" datetime="2022-02-11" data-sort-value="2022-02-11">11 février 2022</time>). </li> <li id="cite_note-3"><a href="#cite_ref-3">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.106.b3/content/exc01.htm">Découvertes des protéines</a> « <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.106.b3/content/exc01.htm"><cite style="font-style:normal; color:var(--color-link-red, #d73333);">http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.106.b3/content/exc01.htm</cite></a> »(<a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/*/http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.106.b3/content/exc01.htm">Archive.org</a> • <a rel="nofollow" class="external text" href="https://archive.wikiwix.com/cache/?url=http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.106.b3/content/exc01.htm">Wikiwix</a> • <a rel="nofollow" class="external text" href="https://archive.is/http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.106.b3/content/exc01.htm">Archive.is</a> • <a rel="nofollow" class="external text" href="https://webcache.googleusercontent.com/search?hl=fr&q=cache:http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.106.b3/content/exc01.htm">Google</a> • <a href="/wiki/Projet:Correction_des_liens_externes#J'ai_trouvé_un_lien_mort,_que_faire_?" title="Projet:Correction des liens externes">Que faire ?</a>) </li> <li id="cite_note-978-2-8041-5888-0-4"><a href="#cite_ref-978-2-8041-5888-0_4-0">↑</a> Gregory A. Petsko et Dagmar Ringe (<abbr class="abbr" title="traduction">trad.</abbr> de l'anglais), <cite class="italique">Structure et fonction des protéines</cite>, Bruxelles, De Boek Université, <time class="nowrap" datetime="2008-11" data-sort-value="2008-11">novembre 2008</time>, 190 <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> (<a href="/wiki/International_Standard_Book_Number" title="International Standard Book Number">ISBN</a> <a href="/wiki/Sp%C3%A9cial:Ouvrages_de_r%C3%A9f%C3%A9rence/978-2-8041-5888-0" title="Spécial:Ouvrages de référence/978-2-8041-5888-0">978-2-8041-5888-0</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://books.google.com/books?id=_g1tFeBvzVkC&printsec=frontcover">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rft.genre=book&rft.btitle=Structure+et+fonction+des+prot%C3%A9ines&rft.place=Bruxelles&rft.pub=De+Boek+Universit%C3%A9&rft.aulast=Petsko+et+Dagmar+Ringe&rft.aufirst=Gregory+A.&rft.date=2008-11&rft.tpages=190&rft.isbn=978-2-8041-5888-0&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine">. </li> <li id="cite_note-10.1016/j.tibs.2005.09.006-5"><a href="#cite_ref-10.1016/j.tibs.2005.09.006_5-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Alex Gutteridge et Janet M. Thornton, « <cite style="font-style:normal" lang="en">Understanding nature's catalytic toolkit</cite> », Trends in Biochemical Sciences, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 30, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 11,‎ <time class="nowrap" datetime="2005-11" data-sort-value="2005-11">novembre 2005</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 622-629 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16214343">16214343</a>, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1016/j.tibs.2005.09.006">10.1016/j.tibs.2005.09.006</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.cell.com/trends/biochemical-sciences/abstract/S0968-0004%2805%2900275-6">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Understanding+nature%27s+catalytic+toolkit&rft.jtitle=Trends+in+Biochemical+Sciences&rft.issue=11&rft.aulast=Alex+Gutteridge+et+Janet+M.+Thornton&rft.date=2005-11&rft.volume=30&rft.pages=622-629&rft_id=info%3Adoi%2F10.1016%2Fj.tibs.2005.09.006&rft_id=info%3Apmid%2F16214343&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-6"><a href="#cite_ref-6">↑</a> <cite class="italique">The IUPAC Compendium of Chemical Terminology</cite>, International Union of Pure and Applied Chemistry (IUPAC), <time>2019</time> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1351/goldbook">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rft.genre=book&rft.btitle=The+IUPAC+Compendium+of+Chemical+Terminology&rft.pub=International+Union+of+Pure+and+Applied+Chemistry+%28IUPAC%29&rft.date=2019&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-978-0-7167-4366-8-7"><a href="#cite_ref-978-0-7167-4366-8_7-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Harvey Lodish, Arnold Berk, Paul Matsudaira, Chris A. Kaiser, Monty Krieger, Matthew P. Scott, Lawrence Zipursky et James Darnell, <cite class="italique" lang="en">Molecular Cell Biology</cite>, New York, W. H. Freeman & Company <abbr class="abbr" title="Cinquième">5e</abbr> édition, <time class="nowrap" datetime="2003-08" data-sort-value="2003-08">août 2003</time>, 973 <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> (<a href="/wiki/International_Standard_Book_Number" title="International Standard Book Number">ISBN</a> <a href="/wiki/Sp%C3%A9cial:Ouvrages_de_r%C3%A9f%C3%A9rence/978-0-7167-4366-8" title="Spécial:Ouvrages de référence/978-0-7167-4366-8">978-0-7167-4366-8</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rft.genre=book&rft.btitle=Molecular+Cell+Biology&rft.place=New+York&rft.pub=W.+H.+Freeman+%26+Company+%3Cabbr+class%3D%22abbr%22+title%3D%22Cinqui%C3%A8me%22%3E5%3Csup%3Ee%3C%2Fsup%3E%3C%2Fabbr%3E+%C3%A9dition&rft.au=Harvey+Lodish%2C+Arnold+Berk%2C+Paul+Matsudaira%2C+Chris+A.+Kaiser%2C+Monty+Krieger%2C+Matthew+P.+Scott%2C+Lawrence+Zipursky+et+James+Darnell&rft.date=2003-08&rft.tpages=973&rft.isbn=978-0-7167-4366-8&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-DynamicNanoproteins2015-8">↑ <a href="#cite_ref-DynamicNanoproteins2015_8-0">a</a> et <a href="#cite_ref-DynamicNanoproteins2015_8-1">b</a> Garcia Martin S. (2015), <a rel="nofollow" class="external text" href="http://paduaresearch.cab.unipd.it/8927/1/GARCIAMARTIN_SERGIO_TESI.pdf">Dynamic Nanoproteins: Self-Assembly of Peptides on Monolayer Protected Gold Nanoparticles</a>. </li> <li id="cite_note-leslie2019-9">↑ <a href="#cite_ref-leslie2019_9-0">a</a> <a href="#cite_ref-leslie2019_9-1">b</a> <a href="#cite_ref-leslie2019_9-2">c</a> <a href="#cite_ref-leslie2019_9-3">d</a> et <a href="#cite_ref-leslie2019_9-4">e</a> Mitch Leslie (2019), Outsize impact, Science, 18 octobre 2019, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 366, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 6463, <abbr class="abbr" title="page(s)">p.</abbr> 296-299, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1126%2Fscience.366.6463.296">10.1126/science.366.6463.296</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://science.sciencemag.org/content/366/6463/296">résumé</a>). </li> <li id="cite_note-10"><a href="#cite_ref-10">↑</a> Staudt, A. C. et Wenkel, S. (2011), Regulation of protein function by ‘microProteins’, EMBO reports, 12 (1), 35-42. </li> <li id="cite_note-11"><a href="#cite_ref-11">↑</a> (Wang et al (2009) </li> <li id="cite_note-12"><a href="#cite_ref-12">↑</a> zhang et al, 2009) </li> <li id="cite_note-10.1038/41944-13"><a href="#cite_ref-10.1038/41944_13-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Zhaohui Xu, Arthur L. Horwich et Paul B. Sigler, « <cite style="font-style:normal" lang="en">The crystal structure of the asymmetric GroEL–GroES–(ADP)7 chaperonin complex</cite> », Nature, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 388, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 6644,‎ <time class="nowrap" datetime="1997-08-21" data-sort-value="1997-08-21">21 août 1997</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 741-750 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9285585">9285585</a>, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1038/41944">10.1038/41944</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.nature.com/nature/journal/v388/n6644/full/388741a0.html">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=The+crystal+structure+of+the+asymmetric+GroEL%E2%80%93GroES%E2%80%93%28ADP%297+chaperonin+complex&rft.jtitle=Nature&rft.issue=6644&rft.aulast=Zhaohui+Xu%2C+Arthur+L.+Horwich+et+Paul+B.+Sigler&rft.date=1997-08-21&rft.volume=388&rft.pages=741-750&rft_id=info%3Adoi%2F10.1038%2F41944&rft_id=info%3Apmid%2F9285585&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.1006/jmbi.1997.1508-14"><a href="#cite_ref-10.1006/jmbi.1997.1508_14-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Lisa J Harris, Eileen Skaletsky et Alexander McPherson, « <cite style="font-style:normal" lang="en">Crystallographic structure of an intact IgG1 monoclonal antibody</cite> », Journal of Molecular Biology, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 275, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 5,‎ <time class="nowrap" datetime="1998-02-06" data-sort-value="1998-02-06">6 février 1998</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 861-872 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9480774">9480774</a>, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1006/jmbi.1997.1508">10.1006/jmbi.1997.1508</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0022283697915084">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Crystallographic+structure+of+an+intact+IgG1+monoclonal+antibody&rft.jtitle=Journal+of+Molecular+Biology&rft.issue=5&rft.aulast=Lisa+J+Harris%2C+Eileen+Skaletsky+et+Alexander+McPherson&rft.date=1998-02-06&rft.volume=275&rft.pages=861-872&rft_id=info%3Adoi%2F10.1006%2Fjmbi.1997.1508&rft_id=info%3Apmid%2F9480774&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.1038/228551a0-15"><a href="#cite_ref-10.1038/228551a0_15-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> W. Bolton et M. F. Perutz, « <cite style="font-style:normal" lang="en">Three Dimensional Fourier Synthesis of Horse Deoxyhaemoglobin at 2.8 Å Resolution</cite> », Nature, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 228, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 5271,‎ <time class="nowrap" datetime="1970-11-07" data-sort-value="1970-11-07">7 novembre 1970</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 551-552 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/5472471">5472471</a>, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1038/228551a0">10.1038/228551a0</a>, <a href="/wiki/Bibcode" title="Bibcode">Bibcode</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://ui.adsabs.harvard.edu/abs/1970Natur.228..551B">1970Natur.228..551B</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.nature.com/nature/journal/v228/n5271/abs/228551a0.html">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Three+Dimensional+Fourier+Synthesis+of+Horse+Deoxyhaemoglobin+at+2.8+%C3%85+Resolution&rft.jtitle=Nature&rft.issue=5271&rft.aulast=W.+Bolton+et+M.+F.+Perutz&rft.date=1970-11-07&rft.volume=228&rft.pages=551-552&rft_id=info%3Adoi%2F10.1038%2F228551a0&rft_id=info%3Apmid%2F5472471&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.1098/rstb.1988.0058-16"><a href="#cite_ref-10.1098/rstb.1988.0058_16-0">↑</a> <span class="ouvrage" id="Edward_N._Baker,_Thomas_L._Blundell,_John_F._Cutfield,_Susan_M._Cutfield,_Eleanor_J._Dodson,_Guy_G._Dodson,_Dorothy_M._Crowfoot_Hodgkin,_Roderick_E._Hubbard,_Neil_W._Isaacs,_Colin_D._Reynolds,_Kiwako_Sakabe,_Norioshi_Sakabe_et_Numminate_M._Vijayan1988"><abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Edward N. Baker, Thomas L. Blundell, John F. Cutfield, Susan M. Cutfield, Eleanor J. Dodson, Guy G. Dodson, Dorothy M. Crowfoot Hodgkin, Roderick E. Hubbard, Neil W. Isaacs, Colin D. Reynolds, Kiwako Sakabe, Norioshi Sakabe et Numminate M. 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Berry et George N. Phillips Jr., « <cite style="font-style:normal" lang="en">Crystal structures of Bacillus stearothermophilus adenylate kinase with bound Ap5A, Mg2+ Ap5A, and Mn2+ Ap5A reveal an intermediate lid position and six coordinate octahedral geometry for bound Mg2+ and Mn2+</cite> », Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 32, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 3,‎ <time class="nowrap" datetime="1998-08-15" data-sort-value="1998-08-15">15 août 1998</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 276-288 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9715904">9715904</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://phillips-lab.biochem.wisc.edu/pdfs/82-adkbs.pdf">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Crystal+structures+of+%27%27Bacillus+stearothermophilus%27%27+adenylate+kinase+with+bound+Ap5A%2C+Mg2%2B+Ap5A%2C+and+Mn2%2B+Ap5A+reveal+an+intermediate+lid+position+and+six+coordinate+octahedral+geometry+for+bound+Mg2%2B+and+Mn2%2B&rft.jtitle=Proteins%3A+Structure%2C+Function%2C+and+Bioinformatics&rft.issue=3&rft.aulast=Michael+B.+Berry+et+George+N.+Phillips+Jr.&rft.date=1998-08-15&rft.volume=32&rft.pages=276-288&rft_id=info%3Apmid%2F9715904&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.1021/bi002438h-18"><a href="#cite_ref-10.1021/bi002438h_18-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Harindarpal S. Gill et David Eisenberg, « <cite style="font-style:normal" lang="en">The Crystal Structure of Phosphinothricin in the Active Site of Glutamine Synthetase Illuminates the Mechanism of Enzymatic Inhibition</cite> », Biochemistry, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 40, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 7,‎ <time class="nowrap" datetime="2001-02-20" data-sort-value="2001-02-20">20 février 2001</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 1903-1912 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11329256">11329256</a>, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1021/bi002438h">10.1021/bi002438h</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://people.mbi.ucla.edu/david/Reprints/Gill,%20Crystal%20Structure%20of%20Phosphinothricin,%20Biochemistry,%202001.pdf">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=The+Crystal+Structure+of+Phosphinothricin+in+the+Active+Site+of+Glutamine+Synthetase+Illuminates+the+Mechanism+of+Enzymatic+Inhibition&rft.jtitle=Biochemistry&rft.issue=7&rft.aulast=Harindarpal+S.+Gill+et+David+Eisenberg&rft.date=2001-02-20&rft.volume=40&rft.pages=1903-1912&rft_id=info%3Adoi%2F10.1021%2Fbi002438h&rft_id=info%3Apmid%2F11329256&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.1021/bi00088a041-19"><a href="#cite_ref-10.1021/bi00088a041_19-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Wojciech R. Rypniewski, Hazel M. Holden et Ivan Rayment, « <cite style="font-style:normal" lang="en">Structural consequences of reductive methylation of lysine residues in hen egg white lysozyme: An x-ray analysis at 1.8-Å resolution</cite> », Biochemistry, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 32, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 37,‎ <time class="nowrap" datetime="1993-09-21" data-sort-value="1993-09-21">21 septembre 1993</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 9851-9858 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8373783">8373783</a>, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1021/bi00088a041">10.1021/bi00088a041</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/bi00088a041">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Structural+consequences+of+reductive+methylation+of+lysine+residues+in+hen+egg+white+lysozyme%3A+An+x-ray+analysis+at+1.8-%C3%85+resolution&rft.jtitle=Biochemistry&rft.issue=37&rft.aulast=Wojciech+R.+Rypniewski%2C+Hazel+M.+Holden+et+Ivan+Rayment&rft.date=1993-09-21&rft.volume=32&rft.pages=9851-9858&rft_id=info%3Adoi%2F10.1021%2Fbi00088a041&rft_id=info%3Apmid%2F8373783&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.1038/nature04321-20"><a href="#cite_ref-10.1038/nature04321_20-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Tamir Gonen, Yifan Cheng, Piotr Sliz, Yoko Hiroaki, Yoshinori Fujiyoshi, Stephen C. Harrison et Thomas Walz, « <cite style="font-style:normal" lang="en">Lipid–protein interactions in double-layered two-dimensional AQP0 crystals</cite> », Nature, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 438, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 7068,‎ <time class="nowrap" datetime="2005-12-01" data-sort-value="2005-12-01"><abbr class="abbr" title="premier">1er</abbr> décembre 2005</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 633-638 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16319884">16319884</a>, <a href="/wiki/PubMed_Central" title="PubMed Central">PMCID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/1350984">1350984</a>, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1038/nature04321">10.1038/nature04321</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.nature.com/nature/journal/v438/n7068/full/nature04321.html">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Lipid%E2%80%93protein+interactions+in+double-layered+two-dimensional+AQP0+crystals&rft.jtitle=Nature&rft.issue=7068&rft.aulast=Tamir+Gonen%2C+Yifan+Cheng%2C+Piotr+Sliz%2C+Yoko+Hiroaki%2C+Yoshinori+Fujiyoshi%2C+Stephen+C.+Harrison+et+Thomas+Walz&rft.date=2005-12-01&rft.volume=438&rft.pages=633-638&rft_id=info%3Adoi%2F10.1038%2Fnature04321&rft_id=info%3Apmid%2F16319884&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.1093/bib/bbn015-21"><a href="#cite_ref-10.1093/bib/bbn015_21-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Daron M. Standley, Akira R. Kinjo, Kengo Kinoshita et Haruki Nakamura, « <cite style="font-style:normal" lang="en">Protein structure databases with new web services for structural biology and biomedical research</cite> », Briefings in Bioinformatics, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 9, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 4,‎ <time class="nowrap" datetime="2008-07" data-sort-value="2008-07">juillet 2008</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 276-285 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18430752">18430752</a>, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1093/bib/bbn015">10.1093/bib/bbn015</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://bib.oxfordjournals.org/content/9/4/276.full.pdf+html">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Protein+structure+databases+with+new+web+services+for+structural+biology+and+biomedical+research&rft.jtitle=Briefings+in+Bioinformatics&rft.issue=4&rft.aulast=Daron+M.+Standley%2C+Akira+R.+Kinjo%2C+Kengo+Kinoshita+et+Haruki+Nakamura&rft.date=2008-07&rft.volume=9&rft.pages=276-285&rft_id=info%3Adoi%2F10.1093%2Fbib%2Fbbn015&rft_id=info%3Apmid%2F18430752&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.1186/gb-2004-5-4-215-22"><a href="#cite_ref-10.1186/gb-2004-5-4-215_22-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Peter Walian, Timothy A Cross et Bing K Jap, « <cite style="font-style:normal" lang="en">Structural genomics of membrane proteins</cite> », Genome Biology, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 5, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 4,‎ <time>2004</time>, <abbr class="abbr" title="page">p.</abbr> 215 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15059248">15059248</a>, <a href="/wiki/PubMed_Central" title="PubMed Central">PMCID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/395774">395774</a>, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1186/gb-2004-5-4-215">10.1186/gb-2004-5-4-215</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://genomebiology.com/2004/5/4/215">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Structural+genomics+of+membrane+proteins&rft.jtitle=Genome+Biology&rft.issue=4&rft.aulast=Peter+Walian%2C+Timothy+A+Cross+et+Bing+K+Jap&rft.date=2004&rft.volume=5&rft.pages=215&rft_id=info%3Adoi%2F10.1186%2Fgb-2004-5-4-215&rft_id=info%3Apmid%2F15059248&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.1007/978-1-61779-424-7_2-23"><a href="#cite_ref-10.1007/978-1-61779-424-7_2_23-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Roy D. Sleator, « <cite style="font-style:normal" lang="en">Prediction of Protein Functions</cite> », Methods in Molecular Biology, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 815,‎ <time>2012</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 15-24 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22130980">22130980</a>, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1007/978-1-61779-424-7_2">10.1007/978-1-61779-424-7_2</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://link.springer.com/protocol/10.1007%2F978-1-61779-424-7_2">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Prediction+of+Protein+Functions&rft.jtitle=Methods+in+Molecular+Biology&rft.aulast=Roy+D.+Sleator&rft.date=2012&rft.volume=815&rft.pages=15-24&rft_id=info%3Adoi%2F10.1007%2F978-1-61779-424-7_2&rft_id=info%3Apmid%2F22130980&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-PMID_2007585-24"><a href="#cite_ref-PMID_2007585_24-0">↑</a> K. Forchhammer et A. Bock, « <cite style="font-style:normal">Selenocysteine synthase from Escherichia coli. Analysis of the reaction sequence</cite> », J. Biol. 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Lynn Sherrer, Patrick O’Donoghue, Jing Yuan, Hiroyuki Oshikane, Naoshi Domae, Julian DeFranco, Dieter Söll et Osamu Nureki, « <cite style="font-style:normal" lang="en">Structural insights into RNA-dependent eukaryal and archaeal selenocysteine formation</cite> », Nucleic Acids Research, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 36, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 4,‎ <time class="nowrap" datetime="2008-03" data-sort-value="2008-03">mars 2008</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 1187-1199 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18158303">18158303</a>, <a href="/wiki/PubMed_Central" title="PubMed Central">PMCID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/2275076">2275076</a>, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1093/nar/gkm1122">10.1093/nar/gkm1122</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://nar.oxfordjournals.org/content/36/4/1187.full.pdf+html">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Structural+insights+into+RNA-dependent+eukaryal+and+archaeal+selenocysteine+formation&rft.jtitle=Nucleic+Acids+Research&rft.issue=4&rft.aulast=Yuhei+Araiso%2C+Sotiria+Palioura%2C+Ryuichiro+Ishitani%2C+R.+Lynn+Sherrer%2C+Patrick+O%E2%80%99Donoghue%2C+Jing+Yuan%2C+Hiroyuki+Oshikane%2C+Naoshi+Domae%2C+Julian+DeFranco%2C+Dieter+S%C3%B6ll+et+Osamu+Nureki&rft.date=2008-03&rft.volume=36&rft.pages=1187-1199&rft_id=info%3Adoi%2F10.1093%2Fnar%2Fgkm1122&rft_id=info%3Apmid%2F18158303&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.1126/science.1173755-26"><a href="#cite_ref-10.1126/science.1173755_26-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Sotiria Palioura, R. Lynn Sherrer, Thomas A. Steitz, Dieter Söll et Miljan Simonović, « <cite style="font-style:normal" lang="en">The Human SepSecS-tRNASec Complex Reveals the Mechanism of Selenocysteine Formation</cite> », Science, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 325, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 5938,‎ <time class="nowrap" datetime="2009-07-17" data-sort-value="2009-07-17">17 juillet 2009</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 321-325 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19608919">19608919</a>, <a href="/wiki/PubMed_Central" title="PubMed Central">PMCID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/2857584">2857584</a>, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1126/science.1173755">10.1126/science.1173755</a>, <a href="/wiki/Bibcode" title="Bibcode">Bibcode</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://ui.adsabs.harvard.edu/abs/2009Sci...325..321P">2009Sci...325..321P</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.sciencemag.org/content/325/5938/321.short">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=The+Human+SepSecS-tRNASec+Complex+Reveals+the+Mechanism+of+Selenocysteine+Formation&rft.jtitle=Science&rft.issue=5938&rft.aulast=Sotiria+Palioura%2C+R.+Lynn+Sherrer%2C+Thomas+A.+Steitz%2C+Dieter+S%C3%B6ll+et+Miljan+Simonovi%C4%87&rft.date=2009-07-17&rft.volume=325&rft.pages=321-325&rft_id=info%3Adoi%2F10.1126%2Fscience.1173755&rft_id=info%3Apmid%2F19608919&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.1002/bies.950130403-27"><a href="#cite_ref-10.1002/bies.950130403_27-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Alice B. Fulton et William B. Isaacs, « <cite style="font-style:normal" lang="en">Titin, a huge, elastic sarcomeric protein with a probable role in morphogenesis</cite> », BioEssays, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 13, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 4,‎ <time class="nowrap" datetime="1991-04" data-sort-value="1991-04">avril 1991</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 157-161 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1859393">1859393</a>, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1002/bies.950130403">10.1002/bies.950130403</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/bies.950130403/abstract">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Titin%2C+a+huge%2C+elastic+sarcomeric+protein+with+a+probable+role+in+morphogenesis&rft.jtitle=BioEssays&rft.issue=4&rft.aulast=Alice+B.+Fulton+et+William+B.+Isaacs&rft.date=1991-04&rft.volume=13&rft.pages=157-161&rft_id=info%3Adoi%2F10.1002%2Fbies.950130403&rft_id=info%3Apmid%2F1859393&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-Titine/ExPASy-28"><a href="#cite_ref-Titine/ExPASy_28-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> « <a rel="nofollow" class="external text" href="http://web.expasy.org/cgi-bin/protparam/protparam1?A2ASS6@noft@"><cite style="font-style:normal;" lang="en">Titin (EC 2.7.11.1) (Connectin) Mus musculus (Mouse)</cite></a> », sur ProtParam sur <a href="/wiki/ExPASy" class="mw-redirect" title="ExPASy">ExPASy</a> (consulté le <time class="nowrap" datetime="2015-05-09" data-sort-value="2015-05-09">9 mai 2015</time>). </li> <li id="cite_note-10.2174/1389201043489620-29"><a href="#cite_ref-10.2174/1389201043489620_29-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Thomas Bruckdorfer, Oleg Marder et Fernando Albericio, « <cite style="font-style:normal" lang="en">From Production of Peptides in Milligram Amounts for Research to Multi-Tons Quantities for Drugs of the Future</cite> », Current Pharmaceutical Biotechnology, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 5, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 1,‎ <time class="nowrap" datetime="2004-02" data-sort-value="2004-02">février 2004</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 29-43 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14965208">14965208</a>, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.2174/1389201043489620">10.2174/1389201043489620</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.eurekaselect.com/62888/article">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=From+Production+of+Peptides+in+Milligram+Amounts+for+Research+to+Multi-Tons+Quantities+for+Drugs+of+the+Future&rft.jtitle=Current+Pharmaceutical+Biotechnology&rft.issue=1&rft.aulast=Thomas+Bruckdorfer%2C+Oleg+Marder+et+Fernando+Albericio&rft.date=2004-02&rft.volume=5&rft.pages=29-43&rft_id=info%3Adoi%2F10.2174%2F1389201043489620&rft_id=info%3Apmid%2F14965208&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.1016/j.cbpa.2005.09.018-30"><a href="#cite_ref-10.1016/j.cbpa.2005.09.018_30-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Dirk Schwarzer et Philip A Cole, « <cite style="font-style:normal" 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title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Protein+semisynthesis+and+expressed+protein+ligation%3A+chasing+a+protein%27s+tail&rft.jtitle=Current+Opinion+in+Chemical+Biology&rft.issue=6&rft.aulast=Dirk+Schwarzer+et+Philip+A+Cole&rft.date=2005-12&rft.volume=9&rft.pages=561-569&rft_id=info%3Adoi%2F10.1016%2Fj.cbpa.2005.09.018&rft_id=info%3Apmid%2F16226484&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.1039/B700141J-31"><a href="#cite_ref-10.1039/B700141J_31-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Stephen B. 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Kent, « <cite style="font-style:normal" lang="en">Total chemical synthesis of proteins</cite> », Chemical Society Reviews, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 38, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 2,‎ <time class="nowrap" datetime="2009-02" data-sort-value="2009-02">février 2009</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 338-351 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19169452">19169452</a>, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1039/B700141J">10.1039/B700141J</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://pubs.rsc.org/en/Content/ArticleLanding/2009/CS/B700141J#!divAbstract">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Total+chemical+synthesis+of+proteins&rft.jtitle=Chemical+Society+Reviews&rft.issue=2&rft.aulast=Stephen+B.+H.+Kent&rft.date=2009-02&rft.volume=38&rft.pages=338-351&rft_id=info%3Adoi%2F10.1039%2FB700141J&rft_id=info%3Apmid%2F19169452&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-PMID_11732604-32"><a href="#cite_ref-PMID_11732604_32-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> R. Sankaranarayanan et D. 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Copland, Melinda Sheffield-Moore, Nina Koldzic-Zivanovic, Sean Gentry, George Lamprou, Fotini Tzortzatou-Stathopoulou, Vassilis Zoumpourlis, Randall J. Urban et Spiros A. Vlahopoulos, « <cite style="font-style:normal" lang="en">Sex steroid receptors in skeletal differentiation and epithelial neoplasia: is tissue-specific intervention possible?</cite> », BioEssays, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 31, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 6,‎ <time class="nowrap" datetime="2009-06" data-sort-value="2009-06">juin 2009</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 629-641 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19382224">19382224</a>, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1002/bies.200800138">10.1002/bies.200800138</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/bies.200800138/abstract">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Sex+steroid+receptors+in+skeletal+differentiation+and+epithelial+neoplasia%3A+is+tissue-specific+intervention+possible%3F&rft.jtitle=BioEssays&rft.issue=6&rft.date=2009-06&rft.volume=31&rft.pages=629-641&rft_id=info%3Adoi%2F10.1002%2Fbies.200800138&rft_id=info%3Apmid%2F19382224&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.2741/3298-34"><a href="#cite_ref-10.2741/3298_34-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Stanislav Samarin et Asma Nusrat, « <cite style="font-style:normal" lang="en">Regulation of epithelial apical junctional complex by Rho family GTPases</cite> », Frontiers in Bioscience, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 14,‎ <time class="nowrap" datetime="2009-01" data-sort-value="2009-01">janvier 2009</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 1129-1142 (<a href="/wiki/PubMed" 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id="Ida_Schomburg,_Antje_Chang,_Sandra_Placzek,_Carola_Söhngen,_Michael_Rother,_Maren_Lang,_Cornelia_Munaretto,_Susanne_Ulas,_Michael_Stelzer,_Andreas_Grote,_Maurice_Scheer_et_Dietmar_Schomburg2013"><abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Ida Schomburg, Antje Chang, Sandra Placzek, Carola Söhngen, Michael Rother, Maren Lang, Cornelia Munaretto, Susanne Ulas, Michael Stelzer, Andreas Grote, Maurice Scheer et Dietmar Schomburg, « <cite style="font-style:normal" lang="en">BRENDA in 2013: integrated reactions, kinetic data, enzyme function data, improved disease classification: new options and contents in BRENDA</cite> », Nucleic Acids Research, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 41, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> D1,‎ <time class="nowrap" datetime="2013-01" data-sort-value="2013-01">janvier 2013</time>, D764-D772 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" 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title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=BRENDA+in+2013%3A+integrated+reactions%2C+kinetic+data%2C+enzyme+function+data%2C+improved+disease+classification%3A+new+options+and+contents+in+BRENDA&rft.jtitle=Nucleic+Acids+Research&rft.issue=D1&rft.aulast=Ida+Schomburg%2C+Antje+Chang%2C+Sandra+Placzek%2C+Carola+S%C3%B6hngen%2C+Michael+Rother%2C+Maren+Lang%2C+Cornelia+Munaretto%2C+Susanne+Ulas%2C+Michael+Stelzer%2C+Andreas+Grote%2C+Maurice+Scheer+et+Dietmar+Schomburg&rft.date=2013-01&rft.volume=41&rft.pages=D764-D772&rft_id=info%3Adoi%2F10.1093%2Fnar%2Fgks1049&rft_id=info%3Apmid%2F23203881&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.1126/science.7809611-36"><a href="#cite_ref-10.1126/science.7809611_36-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> A. 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Callahan et Brian G. 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Terpe, « <cite style="font-style:normal" lang="en">Overview of tag protein fusions: from molecular and biochemical fundamentals to commercial systems</cite> », Applied Microbiology and Biotechnology, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 60, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 5,‎ <time class="nowrap" datetime="2003-01" data-sort-value="2003-01">janvier 2003</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 523-533 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12536251">12536251</a>, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1007/s00253-002-1158-6">10.1007/s00253-002-1158-6</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://link.springer.com/article/10.1007%2Fs00253-002-1158-6">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Overview+of+tag+protein+fusions%3A+from+molecular+and+biochemical+fundamentals+to+commercial+systems&rft.jtitle=Applied+Microbiology+and+Biotechnology&rft.issue=5&rft.aulast=Terpe&rft.aufirst=K.&rft.date=2003-01&rft.volume=60&rft.pages=523-533&rft_id=info%3Adoi%2F10.1007%2Fs00253-002-1158-6&rft_id=info%3Apmid%2F12536251&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.2174/138920308785132668-45"><a href="#cite_ref-10.2174/138920308785132668_45-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Olesya V. Stepanenko, Vladislav V. Verkhusha, Irina M. Kuznetsova, Vladimir N. Uversky and K. K. 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Mayhew et John M. Lucocq, « <cite style="font-style:normal" lang="en">Developments in cell biology for quantitative immunoelectron microscopy based on thin sections: a review</cite> », Histochemistry and Cell Biology, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 130, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 2,‎ <time class="nowrap" datetime="2008-08" data-sort-value="2008-08">août 2008</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 299-313 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18553098">18553098</a>, <a href="/wiki/PubMed_Central" title="PubMed Central">PMCID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/2491712">2491712</a>, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1007/s00418-008-0451-6">10.1007/s00418-008-0451-6</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://link.springer.com/article/10.1007%2Fs00418-008-0451-6">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Developments+in+cell+biology+for+quantitative+immunoelectron+microscopy+based+on+thin+sections%3A+a+review&rft.jtitle=Histochemistry+and+Cell+Biology&rft.issue=2&rft.aulast=Terry+M.+Mayhew+et+John+M.+Lucocq&rft.date=2008-08&rft.volume=130&rft.pages=299-313&rft_id=info%3Adoi%2F10.1007%2Fs00418-008-0451-6&rft_id=info%3Apmid%2F18553098&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.1002/pmic.200401031-49"><a href="#cite_ref-10.1002/pmic.200401031_49-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Angelika Görg, Walter Weiss et Michael J Dunn, « <cite style="font-style:normal" lang="en">Current two-dimensional electrophoresis technology for proteomics</cite> », Proteomics, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 4, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 12,‎ <time class="nowrap" datetime="2004-12" data-sort-value="2004-12">décembre 2004</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 3665-3685 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15543535">15543535</a>, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1002/pmic.200401031">10.1002/pmic.200401031</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/pmic.200590007/abstract">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Current+two-dimensional+electrophoresis+technology+for+proteomics&rft.jtitle=Proteomics&rft.issue=12&rft.aulast=Angelika+G%C3%B6rg%2C+Walter+Weiss+et+Michael+J+Dunn&rft.date=2004-12&rft.volume=4&rft.pages=3665-3685&rft_id=info%3Adoi%2F10.1002%2Fpmic.200401031&rft_id=info%3Apmid%2F15543535&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-PMID_18806738-50"><a href="#cite_ref-PMID_18806738_50-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> P. Conrotto et S. 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Joos et J. Bachmann, « <cite style="font-style:normal" lang="en">Protein microarrays: potentials and limitations</cite> », Frontiers in Bioscience, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 14,‎ <time class="nowrap" datetime="2009-01" data-sort-value="2009-01">janvier 2009</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 4376-4385 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19273356">19273356</a>, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.2741/3534">10.2741/3534</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Protein+microarrays%3A+potentials+and+limitations&rft.jtitle=Frontiers+in+Bioscience&rft.aulast=T.+Joos+et+J.+Bachmann&rft.date=2009-01&rft.volume=14&rft.pages=4376-4385&rft_id=info%3Adoi%2F10.2741%2F3534&rft_id=info%3Apmid%2F19273356&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.1093/bfgp/elm035-52"><a href="#cite_ref-10.1093/bfgp/elm035_52-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Manfred Koegl et Peter Uetz, « <cite style="font-style:normal" lang="en">Improving yeast two-hybrid screening systems</cite> », Briefings in Functional Genomics, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 6, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 4,‎ <time class="nowrap" datetime="2007-12" data-sort-value="2007-12">décembre 2007</time> (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external 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style="font-style:normal" lang="en">The interactome: Predicting the protein-protein interactions in cells</cite> », Cellular and Molecular Biology Letters, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 14, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 1,‎ <time class="nowrap" datetime="2009-03" data-sort-value="2009-03">mars 2009</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 1-22 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18839074">18839074</a>, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.2478/s11658-008-0024-7">10.2478/s11658-008-0024-7</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.degruyter.com/view/j/cmble.2009.14.issue-1/s11658-008-0024-7/s11658-008-0024-7.xml">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=The+interactome%3A+Predicting+the+protein-protein+interactions+in+cells&rft.jtitle=Cellular+and+Molecular+Biology+Letters&rft.issue=1&rft.aulast=Dariusz+Plewczy%C5%84ski+et+Krzysztof+Ginalski&rft.date=2009-03&rft.volume=14&rft.pages=1-22&rft_id=info%3Adoi%2F10.2478%2Fs11658-008-0024-7&rft_id=info%3Apmid%2F18839074&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.1016/S1367-5931(02)00015-7-54"><a href="#cite_ref-10.1016/S1367-5931(02)00015-7_54-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Chao Zhang et Sung-Hou Kim, « <cite style="font-style:normal" lang="en">Overview of structural genomics: from structure to function</cite> », Current Opinion in Chemical Biology, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 7, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 1,‎ <time class="nowrap" datetime="2003-02" 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title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Overview+of+structural+genomics%3A+from+structure+to+function&rft.jtitle=Current+Opinion+in+Chemical+Biology&rft.issue=1&rft.aulast=Chao+Zhang+et+Sung-Hou+Kim&rft.date=2003-02&rft.volume=7&rft.pages=28-32&rft_id=info%3Adoi%2F10.1016%2FS1367-5931%2802%2900015-7&rft_id=info%3Apmid%2F12547423&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.1016/j.sbi.2008.02.004-55"><a href="#cite_ref-10.1016/j.sbi.2008.02.004_55-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Yang Zhang, « <cite style="font-style:normal" lang="en">Progress and challenges in protein structure prediction</cite> », Current Opinion in Structural Biology, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 18, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 3,‎ <time class="nowrap" datetime="2008-06" data-sort-value="2008-06">juin 2008</time>, <abbr class="abbr" 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title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Progress+and+challenges+in+protein+structure+prediction&rft.jtitle=Current+Opinion+in+Structural+Biology&rft.issue=3&rft.aulast=Yang+Zhang&rft.date=2008-06&rft.volume=18&rft.pages=342-348&rft_id=info%3Adoi%2F10.1016%2Fj.sbi.2008.02.004&rft_id=info%3Apmid%2F18436442&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.2174/138920306777452312#sthash.hup2vFsH.dpuf-56"><a href="#cite_ref-10.2174/138920306777452312#sthash.hup2vFsH.dpuf_56-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Zhexin Xiang, « <cite style="font-style:normal" lang="en">Advances in Homology Protein Structure Modeling</cite> », Current Protein & Peptide Science, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 7, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 3,‎ <time class="nowrap" datetime="2006-06" data-sort-value="2006-06">juin 2006</time>, <abbr 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title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Advances+in+Homology+Protein+Structure+Modeling&rft.jtitle=Current+Protein+%26+Peptide+Science&rft.issue=3&rft.aulast=Zhexin+Xiang&rft.date=2006-06&rft.volume=7&rft.pages=217-227&rft_id=info%3Adoi%2F10.2174%2F138920306777452312%23sthash.hup2vFsH.dpuf&rft_id=info%3Apmid%2F16787261&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.1073/pnas.0407152101-57"><a href="#cite_ref-10.1073/pnas.0407152101_57-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Yang Zhang et Jeffrey Skolnick, « <cite style="font-style:normal" lang="en">The protein structure prediction problem could be solved using the current PDB library</cite> », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 102, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 4,‎ <time class="nowrap" 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title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=The+protein+structure+prediction+problem+could+be+solved+using+the+current+PDB+library&rft.jtitle=Proceedings+of+the+National+Academy+of+Sciences+of+the+United+States+of+America&rft.issue=4&rft.aulast=Yang+Zhang+et+Jeffrey+Skolnick&rft.date=2005-01-25&rft.volume=102&rft.pages=1029-1034&rft_id=info%3Adoi%2F10.1073%2Fpnas.0407152101&rft_id=info%3Apmid%2F15653774&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.1126/science.1089427-58"><a href="#cite_ref-10.1126/science.1089427_58-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Brian Kuhlman, Gautam Dantas, Gregory C. Ireton, Gabriele Varani, Barry L. Stoddard et David Baker, « <cite style="font-style:normal" lang="en">Design of a Novel Globular Protein Fold with Atomic-Level Accuracy</cite> », Science, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 302, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 5649,‎ <time class="nowrap" datetime="2003-11-21" data-sort-value="2003-11-21">21 novembre 2003</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 1364-1368 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14631033">14631033</a>, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1126/science.1089427">10.1126/science.1089427</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.sciencemag.org/content/302/5649/1364">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Design+of+a+Novel+Globular+Protein+Fold+with+Atomic-Level+Accuracy&rft.jtitle=Science&rft.issue=5649&rft.aulast=Brian+Kuhlman%2C+Gautam+Dantas%2C+Gregory+C.+Ireton%2C+Gabriele+Varani%2C+Barry+L.+Stoddard+et+David+Baker&rft.date=2003-11-21&rft.volume=302&rft.pages=1364-1368&rft_id=info%3Adoi%2F10.1126%2Fscience.1089427&rft_id=info%3Apmid%2F14631033&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.2174/138920308783565741-59"><a href="#cite_ref-10.2174/138920308783565741_59-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> David W. Ritchie, « <cite style="font-style:normal" lang="en">Recent Progress and Future Directions in Protein-Protein Docking</cite> », Current Protein & Peptide Science, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 9, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 1,‎ <time class="nowrap" datetime="2008-02" data-sort-value="2008-02">février 2008</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 1-15 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18336319">18336319</a>, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.2174/138920308783565741">10.2174/138920308783565741</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.eurekaselect.com/82244/article">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Recent+Progress+and+Future+Directions+in+Protein-Protein+Docking&rft.jtitle=Current+Protein+%26+Peptide+Science&rft.issue=1&rft.aulast=David+W.+Ritchie&rft.date=2008-02&rft.volume=9&rft.pages=1-15&rft_id=info%3Adoi%2F10.2174%2F138920308783565741&rft_id=info%3Apmid%2F18336319&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.1016/S0022-2836(02)00997-X-60"><a href="#cite_ref-10.1016/S0022-2836(02)00997-X_60-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> Bojan Zagrovic, Christopher D. Snow, Michael R. Shirts et Vijay S. Pande, « <cite style="font-style:normal" lang="en">Simulation of Folding of a Small Alpha-helical Protein in Atomistic Detail using Worldwide-distributed Computing</cite> », Journal of Molecular Biology, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 323, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 5,‎ <time class="nowrap" datetime="2002-11-08" data-sort-value="2002-11-08">8 novembre 2002</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 927-937 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12417204">12417204</a>, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1016/S0022-2836%2802%2900997-X">10.1016/S0022-2836(02)00997-X</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S002228360200997X">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Simulation+of+Folding+of+a+Small+Alpha-helical+Protein+in+Atomistic+Detail+using+Worldwide-distributed+Computing&rft.jtitle=Journal+of+Molecular+Biology&rft.issue=5&rft.aulast=Bojan+Zagrovic%2C+Christopher+D.+Snow%2C+Michael+R.+Shirts+et+Vijay+S.+Pande&rft.date=2002-11-08&rft.volume=323&rft.pages=927-937&rft_id=info%3Adoi%2F10.1016%2FS0022-2836%2802%2900997-X&rft_id=info%3Apmid%2F12417204&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-10.1103/PhysRevLett.94.018101-61"><a href="#cite_ref-10.1103/PhysRevLett.94.018101_61-0">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> T. Herges et W. 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König, Thomas Frauenheim, Klaus Schulten, Walter Thiel, Emad Tajkhorshid et Marcus Elstner, « <cite style="font-style:normal" lang="en">Color Tuning in Rhodopsins: The Mechanism for the Spectral Shift between Bacteriorhodopsin and Sensory Rhodopsin II</cite> », Journal of the American Chemical Society, <abbr class="abbr" title="volume">vol.</abbr> 128, <abbr class="abbr" title="numéro">no</abbr> 33,‎ <time class="nowrap" datetime="2006-08-23" data-sort-value="2006-08-23">23 août 2006</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 10808-10818 (<a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16910676">16910676</a>, <a href="/wiki/Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">DOI</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1021/ja062082i">10.1021/ja062082i</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/ja062082i">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Color+Tuning+in+Rhodopsins%3A%E2%80%89+The+Mechanism+for+the+Spectral+Shift+between+Bacteriorhodopsin+and+Sensory+Rhodopsin+II&rft.jtitle=Journal+of+the+American+Chemical+Society&rft.issue=33&rft.aulast=Michael+Hoffmann%2C+Marius+Wanko%2C+Paul+Strodel%2C+Peter+H.+K%C3%B6nig%2C+Thomas+Frauenheim%2C+Klaus+Schulten%2C+Walter+Thiel%2C+Emad+Tajkhorshid+et+Marcus+Elstner&rft.date=2006-08-23&rft.volume=128&rft.pages=10808-10818&rft_id=info%3Adoi%2F10.1021%2Fja062082i&rft_id=info%3Apmid%2F16910676&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-ANSES-63"><a href="#cite_ref-ANSES_63-0">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.anses.fr/fr/content/les-prot%C3%A9ines">Les protéines</a>, sur anses.fr. </li> <li id="cite_note-64"><a href="#cite_ref-64">↑</a> « <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.fao.org/docrep/008/y5740f/y5740f0f.htm"><cite style="font-style:normal;">Guide de nutrition familiale</cite></a> » (consulté le <time class="nowrap" datetime="2014-11-26" data-sort-value="2014-11-26">26 novembre 2014</time>). </li> <li id="cite_note-65"><a href="#cite_ref-65">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais américain">(en-US)</abbr> American Heart Association, « <cite style="font-style:normal" lang="en-us">Vegetarian, Vegan Diet & Heart Health</cite> », Go Red For Women,‎ <time class="nowrap" datetime="2014-03-26" data-sort-value="2014-03-26">26 mars 2014</time> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.goredforwomen.org/live-healthy/first-steps-to-prevent-heart-disease-and-be-heart-healthy/vegetarian-vegan-diet-heart-health/">lire en ligne</a>, consulté le <time class="nowrap" datetime="2017-07-29" data-sort-value="2017-07-29">29 juillet 2017</time>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Vegetarian%2C+Vegan+Diet+%26+Heart+Health&rft.jtitle=Go+Red+For+Women&rft.aucorp=American+Heart+Association&rft.date=2014-03-26&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine">. </li> <li id="cite_note-66"><a href="#cite_ref-66">↑</a> <abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> « <cite style="font-style:normal" lang="en">Position of the American Dietetic Association: Vegetarian Diets</cite> », Journal of the American Dietetic Association,‎ <time class="nowrap" datetime="2009-07" data-sort-value="2009-07">juillet 2009</time>, <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> 1267–1268 (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.vrg.org/nutrition/2009_ADA_position_paper.pdf">lire en ligne</a>)<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=Position+of+the+American+Dietetic+Association%3A+Vegetarian+Diets&rft.jtitle=Journal+of+the+American+Dietetic+Association&rft.date=2009-07&rft.pages=1267%E2%80%931268&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> <li id="cite_note-AHS1-67">↑ <a href="#cite_ref-AHS1_67-0">a</a> et <a href="#cite_ref-AHS1_67-1">b</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.llu.edu/assets/publichealth/adventist-health-studies/documents/cancer_findings.pdf">Adventist Health Study-1 - 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(1974), Cardiotoxic protein from edible mushrooms, Nature, 252(5480), 235 (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.nature.com/articles/252235a0">résumé</a>). </li> <li id="cite_note-89"><a href="#cite_ref-89">↑</a> « <a rel="nofollow" class="external text" href="https://ciqual.anses.fr/#/aliments/36018/poulet-filet-sans-peau-cuit"><cite style="font-style:normal;">Ciqual Table de composition nutritionnelle des aliments</cite></a> », sur ciqual.anses.fr (consulté le <time class="nowrap" datetime="2018-09-10" data-sort-value="2018-09-10">10 septembre 2018</time>). </li> <li id="cite_note-DietetiqueMedicale2004-90">↑ <a href="#cite_ref-DietetiqueMedicale2004_90-0">a</a> et <a href="#cite_ref-DietetiqueMedicale2004_90-1">b</a> Albert-François Creff et Daniel Layani, <cite class="italique">Manuel de diététique en pratique médicale courante</cite>, Paris, Masson, <time>2004</time>, 301 <abbr class="abbr" title="pages">p.</abbr> (<a href="/wiki/International_Standard_Book_Number" title="International Standard Book Number">ISBN</a> <a href="/wiki/Sp%C3%A9cial:Ouvrages_de_r%C3%A9f%C3%A9rence/978-2-294-01346-1" title="Spécial:Ouvrages de référence/978-2-294-01346-1">978-2-294-01346-1</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://books.google.fr/books/about/Manuel_de_diététique_en_pratique_médi.html">lire en ligne</a>), <abbr class="abbr" title="page">p.</abbr> 4<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rft.genre=book&rft.btitle=Manuel+de+di%C3%A9t%C3%A9tique+en+pratique+m%C3%A9dicale+courante&rft.place=Paris&rft.pub=Masson&rft.aulast=Creff&rft.aufirst=Albert-Fran%C3%A7ois&rft.au=Daniel+Layani&rft.date=2004&rft.pages=4&rft.tpages=301&rft.isbn=978-2-294-01346-1&rfr_id=info%3Asid%2Ffr.wikipedia.org%3AProt%C3%A9ine"> </li> </ol> </div> </div> <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Voir_aussi">Voir aussi</h2>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=41" title="Modifier la section : Voir aussi" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=41" title="Modifier le code source de la section : Voir aussi">modifier le code</a>]</div> <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r194021218">.mw-parser-output .autres-projets>.titre{text-align:center;margin:0.2em 0}.mw-parser-output .autres-projets>ul{margin:0;padding:0}.mw-parser-output .autres-projets>ul>li{list-style:none;margin:0.2em 0;text-indent:0;padding-left:24px;min-height:20px;text-align:left;display:block}.mw-parser-output .autres-projets>ul>li>a{font-style:italic}@media(max-width:720px){.mw-parser-output .autres-projets{float:none}}</style><div class="autres-projets boite-grise boite-a-droite noprint js-interprojets"> Sur les autres projets Wikimedia : <ul class="noarchive plainlinks"> <li class="commons"><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Proteins?uselang=fr">Protéine</a>, sur Wikimedia Commons</li><li class="wiktionary"><a href="https://fr.wiktionary.org/wiki/prot%C3%A9ine" class="extiw" title="wikt:protéine">protéine</a>, sur le Wiktionnaire</li><li class="wikiversity"><a href="https://fr.wikiversity.org/wiki/Prot%C3%A9ine" class="extiw" title="v:Protéine">Protéine</a>, sur Wikiversity</li> </ul> </div> <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Bibliographie">Bibliographie</h3>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=42" title="Modifier la section : Bibliographie" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=42" title="Modifier le code source de la section : Bibliographie">modifier le code</a>]</div> <ul><li>Gregory Petsko, Dagmar Ringe (trad. Chrystelle Sanlaville, Dominique Charmot-Bensimon), Structure et fonction des protéines, De Boeck, Bruxelles, 2009 (<a href="/wiki/International_Standard_Book_Number" title="International Standard Book Number">ISBN</a> <a href="/wiki/Sp%C3%A9cial:Ouvrages_de_r%C3%A9f%C3%A9rence/978-2-8041-5888-0" title="Spécial:Ouvrages de référence/978-2-8041-5888-0">978-2-8041-5888-0</a>).</li> <li>Lubert Stryer, Jeremy Mark Berg, John L. Tymoczko (trad. Serge Weinman), Biochimie, Flammarion, « Médecine-Sciences », Paris, 2008, <abbr class="abbr" title="Sixième">6e</abbr> <abbr class="abbr" title="édition">éd.</abbr> (<a href="/wiki/International_Standard_Book_Number" title="International Standard Book Number">ISBN</a> <a href="/wiki/Sp%C3%A9cial:Ouvrages_de_r%C3%A9f%C3%A9rence/978-2-257-00003-3" title="Spécial:Ouvrages de référence/978-2-257-00003-3">978-2-257-00003-3</a>).</li> <li>Carl-Ivar Brändén, John Tooze (trad. Bernard Lubochinsky, préf. Joël Janin), Introduction à la structure des protéines, De Boeck Université, Bruxelles, 1996 (<a href="/wiki/International_Standard_Book_Number" title="International Standard Book Number">ISBN</a> <a href="/wiki/Sp%C3%A9cial:Ouvrages_de_r%C3%A9f%C3%A9rence/978-2-8041-2109-9" title="Spécial:Ouvrages de référence/978-2-8041-2109-9">978-2-8041-2109-9</a>).</li></ul> <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Articles_connexes">Articles connexes</h3>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=43" title="Modifier la section : Articles connexes" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=43" title="Modifier le code source de la section : Articles connexes">modifier le code</a>]</div> <ul><li><a href="/wiki/Combinaison_de_prot%C3%A9ines" title="Combinaison de protéines">Combinaison de protéines</a> (alimentation - exemple : riz/lentilles)</li> <li><a href="/wiki/Prot%C3%A9ines_recombinantes" class="mw-redirect" title="Protéines recombinantes">Protéines recombinantes</a></li> <li><a href="/wiki/Sous-famille_de_prot%C3%A9ines" title="Sous-famille de protéines">Sous-famille de protéines</a></li> <li><a href="/wiki/Agr%C3%A9gation_des_prot%C3%A9ines" title="Agrégation des protéines">Agrégation des protéines</a></li></ul> <div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Disciplines_et_méthodologies">Disciplines et méthodologies</h4>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=44" title="Modifier la section : Disciplines et méthodologies" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=44" title="Modifier le code source de la section : Disciplines et méthodologies">modifier le code</a>]</div> <ul><li><a href="/wiki/Biophysique" title="Biophysique">Biophysique</a></li> <li><a href="/wiki/Prot%C3%A9omique" title="Protéomique">Protéomique</a></li> <li><a href="/wiki/Prot%C3%A9in%C3%A9mie" title="Protéinémie">Protéinémie</a></li> <li><a href="/wiki/%C3%89lectrophor%C3%A8se_des_prot%C3%A9ines" title="Électrophorèse des protéines">Électrophorèse des protéines</a></li></ul> <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Liens_externes">Liens externes</h3>[<a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&veaction=edit&section=45" title="Modifier la section : Liens externes" class="mw-editsection-visualeditor">modifier</a> | <a href="/w/index.php?title=Prot%C3%A9ine&action=edit&section=45" title="Modifier le code source de la section : Liens externes">modifier le code</a>]</div> <ul><li><abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://predictor.scripps.edu">Projet Predictor</a>, un logiciel de <a href="/wiki/Calcul_partag%C3%A9" class="mw-redirect" title="Calcul partagé">calcul partagé</a> qui utilise la plateforme BOINC, pour étudier le repliement des protéines.</li> <li><abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://mrs.cmbi.ru.nl">Serveur MRS</a>, un serveur de banques de données biologiques, où l'identification d'une entrée dans la banque PDB permet de visualiser la structure à l'écran, en mode dynamique (voir par exemple ce que produit une recherche dans la banque PDB des entrées correspondant à la trypsine).</li> <li><abbr class="abbr indicateur-langue" title="Langue : anglais">(en)</abbr> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://biology.polytechnique.fr/proteinsathome">Proteins@home</a>, un projet à grande échelle pour étudier le repliement des protéines, auquel on peut participer avec un ordinateur.</li></ul> <ul><li class="mw-empty-elt"></li> <li>Ressources relatives à la santé<a href="https://www.wikidata.org/wiki/Q8054?uselang=fr#identifiers" title="Voir et modifier les données sur Wikidata"><img alt="Voir et modifier les données sur Wikidata" src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/73/Blue_pencil.svg/10px-Blue_pencil.svg.png" decoding="async" width="10" height="10" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/73/Blue_pencil.svg/15px-Blue_pencil.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/73/Blue_pencil.svg/20px-Blue_pencil.svg.png 2x" data-file-width="600" data-file-height="600" /></a> : <ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://meshb.nlm.nih.gov/record/ui?ui=D011506">Medical Subject Headings</a></li> <li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://fma.si.washington.edu/browser/#/?iri=http%3A%2F%2Fpurl.org%2Fsig%2Font%2Ffma%2Ffma67257">FMA</a></li> </ul> </li> <li><div class="liste-horizontale">Notices dans des dictionnaires ou encyclopédies généralistes<a href="https://www.wikidata.org/wiki/Q8054?uselang=fr#identifiers" title="Voir et modifier les données sur Wikidata"><img alt="Voir et modifier les données sur Wikidata" src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/73/Blue_pencil.svg/10px-Blue_pencil.svg.png" decoding="async" width="10" height="10" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/73/Blue_pencil.svg/15px-Blue_pencil.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/73/Blue_pencil.svg/20px-Blue_pencil.svg.png 2x" data-file-width="600" data-file-height="600" /></a> : <ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.britannica.com/science/protein">Britannica</a></li> <li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://brockhaus.de/ecs/enzy/article/proteine">Brockhaus</a></li> <li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://denstoredanske.lex.dk//protein/">Den Store Danske Encyklopædi</a></li> <li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.sapere.it/enciclopedia/proteina.html">Enciclopedia De Agostini</a></li> <li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://esu.com.ua/search_articles.php?id=40745">Encyclopédie de l'Ukraine moderne</a></li> <li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.enciclopedia.cat/EC-GEC-0135156.xml">Gran Enciclopèdia Catalana</a></li> <li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.larousse.fr/encyclopedie/divers/prot%C3%A9ine/83765">Larousse</a></li> <li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ne.se/uppslagsverk/encyklopedi/lång/protein">Nationalencyklopedin</a></li> <li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://snl.no/proteiner">Store norske leksikon</a></li> <li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.treccani.it/enciclopedia/proteina">Treccani</a></li> <li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.universalis.fr/encyclopedie/proteines/">Universalis</a></li> </ul></div></li> <li><div class="liste-horizontale"><a href="/wiki/Autorit%C3%A9_(sciences_de_l%27information)" title="Autorité (sciences de l'information)">Notices d'autorité</a><a href="https://www.wikidata.org/wiki/Q8054?uselang=fr#identifiers" title="Voir et modifier les données sur Wikidata"><img alt="Voir et modifier les données sur Wikidata" src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/73/Blue_pencil.svg/10px-Blue_pencil.svg.png" decoding="async" width="10" height="10" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/73/Blue_pencil.svg/15px-Blue_pencil.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/73/Blue_pencil.svg/20px-Blue_pencil.svg.png 2x" data-file-width="600" data-file-height="600" /></a> : <ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://catalogue.bnf.fr/ark:/12148/cb11936447p">BnF</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://data.bnf.fr/ark:/12148/cb11936447p">données</a>)</li> <li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://id.loc.gov/authorities/sh85107666">LCCN</a></li> <li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://d-nb.info/gnd/4076388-2">GND</a></li> <li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://id.ndl.go.jp/auth/ndlna/00572676">Japon</a></li> <li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://olduli.nli.org.il/F/?func=find-b&local_base=NLX10&find_code=UID&request=987007541252605171">Israël</a></li> <li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://aleph.nkp.cz/F/?func=find-c&local_base=aut&ccl_term=ica=ph119082">Tchéquie</a></li> </ul></div></li></ul> <div class="navbox-container" style="clear:both;"> <table class="navbox collapsible noprint autocollapse" style=""> <tbody><tr><th class="navbox-title" colspan="2" style=""><div style="float:left; width:6em; text-align:left"><div class="noprint plainlinks nowrap tnavbar" style="padding:0; font-size:xx-small; color:var(--color-emphasized, #000000);"><a href="/wiki/Mod%C3%A8le:Palette_Prot%C3%A9ines" title="Modèle:Palette Protéines"><abbr class="abbr" title="Voir ce modèle.">v</abbr></a> · <a class="external text" href="https://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Mod%C3%A8le:Palette_Prot%C3%A9ines&action=edit"><abbr class="abbr" title="Modifier ce modèle. Merci de prévisualiser avant de sauvegarder.">m</abbr></a></div></div><div style="font-size:110%"><a class="mw-selflink selflink">Protéines</a></div></th> </tr> <tr> <th class="navbox-group" style="width:160px">Général</th> <td class="navbox-list" style=""><div class="liste-horizontale"> <ul><li><a href="/wiki/Biosynth%C3%A8se_des_prot%C3%A9ines" title="Biosynthèse des protéines">Biosynthèse des protéines</a></li> <li><a href="/wiki/Modification_post-traductionnelle" title="Modification post-traductionnelle">Modification des protéines</a></li> <li><a href="/wiki/Prot%C3%A9asome" title="Protéasome">Protéasome</a></li> <li><a href="/wiki/Prot%C3%A9ome" title="Protéome">Protéome</a></li> <li><a href="/wiki/Prot%C3%A9ine_membranaire" title="Protéine membranaire">Protéine membranaire</a></li> <li><a href="/wiki/Proteopedia" title="Proteopedia">Proteopedia</a></li></ul> </div></td> </tr> <tr> <th class="navbox-group" style="width:160px"><a href="/wiki/Structure_des_prot%C3%A9ines" title="Structure des protéines">Structure</a></th> <td class="navbox-list navbox-even" style=""><div class="liste-horizontale"> <ul><li><a href="/wiki/Structure_primaire" title="Structure primaire">Structure primaire</a></li> <li><a href="/wiki/Structure_secondaire" title="Structure secondaire">Structure secondaire</a></li> <li><a href="/wiki/Structure_tertiaire" title="Structure tertiaire">Structure tertiaire</a></li> <li><a href="/wiki/Structure_quaternaire" title="Structure quaternaire">Structure quaternaire</a></li> <li><a href="/wiki/Pr%C3%A9diction_de_la_structure_des_prot%C3%A9ines" title="Prédiction de la structure des protéines">Prédiction</a></li></ul> </div></td> </tr> <tr> <th class="navbox-group" style="width:160px">Classification</th> <td class="navbox-list" style=""><table class="navbox-subgroup" style=""> <tbody><tr> <th class="navbox-group" style="width:80px">Forme</th> <td class="navbox-list" style="text-align:left;"><div class="liste-horizontale"> <ul><li><a href="/wiki/Prot%C3%A9ine_fibreuse" title="Protéine fibreuse">Protéine fibreuse</a></li> <li><a href="/wiki/Prot%C3%A9ine_globulaire" title="Protéine globulaire">Protéine globulaire</a></li></ul> </div></td> </tr> <tr> <th class="navbox-group" style="width:80px">Composition</th> <td class="navbox-list navbox-even" style="text-align:left;"><div class="liste-horizontale"> <ul><li><a href="/wiki/Holoprot%C3%A9ine" title="Holoprotéine">Holoprotéine</a></li> <li><a href="/wiki/H%C3%A9t%C3%A9roprot%C3%A9ine" title="Hétéroprotéine">Hétéroprotéine</a> <ul><li><a href="/wiki/Nucl%C3%A9oprot%C3%A9ine" title="Nucléoprotéine">Nucléoprotéine</a></li> <li><a href="/wiki/Glycoprot%C3%A9ine" title="Glycoprotéine">Glycoprotéine</a></li> <li><a href="/wiki/Lipoprot%C3%A9ine" title="Lipoprotéine">Lipoprotéine</a></li> <li><a href="/wiki/Phosphoprot%C3%A9ine" title="Phosphoprotéine">Phosphoprotéine</a></li> <li><a href="/wiki/M%C3%A9talloprot%C3%A9ine" title="Métalloprotéine">Métalloprotéine</a></li> <li><a href="/wiki/Chromoprot%C3%A9ine" title="Chromoprotéine">Chromoprotéine</a> <ul><li><a href="/wiki/Flavoprot%C3%A9ine" title="Flavoprotéine">Flavoprotéine</a></li> <li><a href="/wiki/H%C3%A9moprot%C3%A9ine" title="Hémoprotéine">Hémoprotéine</a></li></ul></li></ul></li></ul> </div></td> </tr> </tbody></table></td> </tr> <tr> <th class="navbox-group" style="width:160px">Dosage colorimétrique</th> <td class="navbox-list navbox-even" style=""><div class="liste-horizontale"> <ul><li><a href="/wiki/M%C3%A9thode_BCA" title="Méthode BCA">Méthode BCA</a></li> <li><a href="/wiki/M%C3%A9thode_de_Bradford" title="Méthode de Bradford">Méthode de Bradford</a></li> <li><a href="/wiki/M%C3%A9thode_de_Lowry" title="Méthode de Lowry">Méthode de Lowry</a></li> <li><a href="/wiki/M%C3%A9thode_du_biuret" title="Méthode du biuret">Méthode du biuret</a></li></ul> </div></td> </tr> <tr> <th class="navbox-group" style="width:160px">Méthodes d'investigation des interactions</th> <td class="navbox-list" style=""><div class="liste-horizontale"> <ul><li><a href="/wiki/Interaction_prot%C3%A9ine-prot%C3%A9ine" title="Interaction protéine-protéine">Protéine-protéine</a> <ul><li><a href="/wiki/Double_hybride" title="Double hybride">Double hybride</a></li> <li><a href="/wiki/PCA_protein_complementation_assay" title="PCA protein complementation assay">PCA protein complementation assay</a></li> <li><a href="/wiki/Proximity_ligation_assay" title="Proximity ligation assay">Proximity ligation assay</a></li></ul></li> <li>Protéine-ADN <ul><li><a href="/wiki/ChIP-on-Chip" title="ChIP-on-Chip">Chip on chip</a></li> <li><a href="/wiki/Chip-Seq" class="mw-redirect" title="Chip-Seq">Chip-Seq</a></li></ul></li></ul> </div></td> </tr> </tbody></table> <table class="navbox collapsible noprint autocollapse" style=""> <tbody><tr><th class="navbox-title" colspan="3" style=""><div style="float:left; width:6em; text-align:left"><div class="noprint plainlinks nowrap tnavbar" style="padding:0; font-size:xx-small; color:var(--color-emphasized, #000000);"><a href="/wiki/Mod%C3%A8le:Palette_Expression_des_g%C3%A8nes" title="Modèle:Palette Expression des gènes"><abbr class="abbr" title="Voir ce modèle.">v</abbr></a> · <a class="external text" href="https://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Mod%C3%A8le:Palette_Expression_des_g%C3%A8nes&action=edit"><abbr class="abbr" title="Modifier ce modèle. Merci de prévisualiser avant de sauvegarder.">m</abbr></a></div></div><div style="font-size:110%"><a href="/wiki/Expression_g%C3%A9nique" title="Expression génique">Expression des gènes</a></div></th> </tr> <tr> <th class="navbox-group" style="width:150px"><a href="/wiki/G%C3%A9n%C3%A9tique" title="Génétique">Introduction à la génétique</a></th> <td class="navbox-list" style="background:#ECECFF; text-align:left;"><div class="liste-horizontale"> <ul><li><a href="/wiki/Th%C3%A9orie_fondamentale_de_la_biologie_mol%C3%A9culaire" title="Théorie fondamentale de la biologie moléculaire">Théorie fondamentale de la biologie moléculaire</a></li> <li><a href="/wiki/Acide_d%C3%A9soxyribonucl%C3%A9ique" title="Acide désoxyribonucléique">ADN</a></li> <li><a href="/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique" title="Acide ribonucléique">ARN</a></li> <li><a href="/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique_messager" title="Acide ribonucléique messager">ARNm</a></li> <li><a class="mw-selflink selflink">Protéine</a></li> <li><a href="/wiki/Code_g%C3%A9n%C3%A9tique" title="Code génétique">Code génétique</a></li> <li><a href="/wiki/Biosynth%C3%A8se_des_prot%C3%A9ines" title="Biosynthèse des protéines">Biosynthèse des protéines</a></li></ul> </div></td> <td class="navbox-image" rowspan="4" style="vertical-align:middle;padding-left:7px"><a href="/wiki/Fichier:Molbio-Header-2.svg" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/eb/Molbio-Header-2.svg/60px-Molbio-Header-2.svg.png" decoding="async" width="60" height="197" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/eb/Molbio-Header-2.svg/90px-Molbio-Header-2.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/eb/Molbio-Header-2.svg/120px-Molbio-Header-2.svg.png 2x" data-file-width="60" data-file-height="197" /></a></td> </tr> <tr> <th class="navbox-group" style="width:150px"><a href="/wiki/Transcription_(biologie)" title="Transcription (biologie)">Transcription</a></th> <td class="navbox-list navbox-even" style="background:#ECECFF; text-align:left;"><table class="navbox-subgroup" style=""> <tbody><tr> <th class="navbox-group" style="width:150px"><a href="/wiki/R%C3%A9gulation_de_la_transcription" title="Régulation de la transcription">Régulation de la transcription</a></th> <td class="navbox-list" style=";"><div class="liste-horizontale"> <ul><li><a href="/wiki/Facteur_de_transcription" title="Facteur de transcription">Facteurs de transcription</a></li> <li><a href="/wiki/Facteur_trans" title="Facteur trans">Facteur trans</a></li> <li><a href="/wiki/S%C3%A9quence_cis" class="mw-redirect" title="Séquence cis">Facteur cis</a></li> <li><a href="/wiki/ARN_polym%C3%A9rase" title="ARN polymérase">ARN polymérase</a></li> <li><a href="/wiki/Promoteur_(biologie)" title="Promoteur (biologie)">Promoteur</a></li> <li><a href="/wiki/Amplificateur_(biologie)" title="Amplificateur (biologie)">Amplificateur</a></li> <li><a href="/wiki/Inactivateur" title="Inactivateur">Inactivateur</a></li> <li><a href="/wiki/Activation_CRISPR" title="Activation CRISPR">Activation CRISPR</a></li> <li><a href="/wiki/Site_d%27initiation_de_la_transcription" title="Site d'initiation de la transcription">Site d'initiation de la transcription</a></li> <li><a href="/wiki/Att%C3%A9nuation_(g%C3%A9n%C3%A9tique)" title="Atténuation (génétique)">Atténuation transcriptionnelle</a></li></ul> </div></td> </tr> <tr> <th class="navbox-group" style="width:150px"><a href="/wiki/R%C3%A9gulation_post-transcriptionnelle" title="Régulation post-transcriptionnelle">Régulation post-transcriptionnelle</a></th> <td class="navbox-list navbox-even" style=";"><div class="liste-horizontale"> <ul><li><a href="/wiki/Modification_post-transcriptionnelle" title="Modification post-transcriptionnelle">Modifications post-transcriptionnelles</a></li> <li><a href="/wiki/%C3%89dition_(biologie)" title="Édition (biologie)">Édition</a></li> <li><a href="/wiki/%C3%89pissage" title="Épissage">Épissage</a></li> <li><a href="/wiki/%C3%89pissage#Épissage_alternatif" title="Épissage">Épissage alternatif</a></li> <li><a href="/wiki/Polyad%C3%A9nylation" title="Polyadénylation">Polyadénylation</a></li> <li><a href="/wiki/D%C3%A9gradation_des_ARNm_non-sens" title="Dégradation des ARNm non-sens">Dégradation des ARNm non-sens</a></li> <li><a href="/wiki/Interf%C3%A9rence_par_ARN" title="Interférence par ARN">Interférence par ARN</a></li> <li><a href="/wiki/Micro-ARN" title="Micro-ARN">Micro-ARN</a></li></ul> </div></td> </tr> </tbody></table></td> </tr> <tr> <th class="navbox-group" style="width:150px"><a href="/wiki/Traduction_g%C3%A9n%C3%A9tique" title="Traduction génétique">Traduction</a></th> <td class="navbox-list" style="background:#ECECFF; text-align:left;"><table class="navbox-subgroup" style=""> <tbody><tr> <th class="navbox-group" style="width:150px"><a href="/wiki/R%C3%A9gulation_de_la_traduction" title="Régulation de la traduction">Régulation de la traduction</a></th> <td class="navbox-list" style=";"><div class="liste-horizontale"> <ul><li><a href="/wiki/Facteur_d%27initiation" title="Facteur d'initiation">Facteurs d'initiation</a></li> <li><a href="/wiki/Poly(A)-binding_protein" title="Poly(A)-binding protein">PABP</a></li> <li><a href="/wiki/Ribosome" title="Ribosome">Ribosome</a></li> <li><a href="/wiki/Acide_ribonucl%C3%A9ique_de_transfert" title="Acide ribonucléique de transfert">ARNt</a></li> <li><a href="/wiki/IRES_(biologie)" title="IRES (biologie)">IRES</a></li> <li><a href="/wiki/Coiffe_(biologie)" title="Coiffe (biologie)">Coiffe</a></li></ul> </div></td> </tr> <tr> <th class="navbox-group" style="width:150px"><a href="/wiki/R%C3%A9gulation_post-traductionnelle" title="Régulation post-traductionnelle">Régulation post-traductionnelle</a></th> <td class="navbox-list navbox-even" style=";"><div class="liste-horizontale"> <ul><li><a href="/wiki/Modification_post-traductionnelle" title="Modification post-traductionnelle">Modifications post-traductionnelles</a> (ajout de groupe fonctionnels, peptidiques, modifications structurelles ou chimiques ; par exemple : <a href="/wiki/Phosphorylation" title="Phosphorylation">phosphorylation</a>)</li> <li><a href="/wiki/Prot%C3%A9olyse" title="Protéolyse">Protéolyse</a></li></ul> </div></td> </tr> </tbody></table></td> </tr> <tr> <th class="navbox-group" style="width:150px">Contrôle <a href="/wiki/%C3%89pig%C3%A9n%C3%A9tique" title="Épigénétique">épigénétique</a></th> <td class="navbox-list navbox-even" style="background:#ECECFF; text-align:left;"><div class="liste-horizontale"> <ul><li><a href="/wiki/Extinction_de_g%C3%A8ne" title="Extinction de gène">Extinction de gène</a></li> <li><a href="/wiki/CRISPRoff_et_CRISPRon" title="CRISPRoff et CRISPRon">CRISPRoff et CRISPRon</a></li> <li><a href="/wiki/M%C3%A9thylation" title="Méthylation">Méthylation de l'ADN</a></li> <li><a href="/wiki/Histone#Code_des_histones" title="Histone">Code des Histones</a></li> <li><a href="/wiki/G%C3%A8ne_Hox" title="Gène Hox">Gène Hox</a></li> <li><a href="/wiki/G%C3%A8ne_soumis_%C3%A0_empreinte" title="Gène soumis à empreinte">Gène soumis à empreinte</a></li> <li><a href="/wiki/R%C3%A9seaux_de_r%C3%A9gulation_g%C3%A9nique" title="Réseaux de régulation génique">Réseaux de régulation génique</a></li></ul> </div></td> </tr> </tbody></table> <table class="navbox collapsible noprint autocollapse" style=""> <tbody><tr><th class="navbox-title" colspan="2" style=""><div style="float:left; width:6em; text-align:left"><div class="noprint plainlinks nowrap tnavbar" style="padding:0; font-size:xx-small; color:var(--color-emphasized, #000000);"><a href="/wiki/Mod%C3%A8le:Palette_Protides" title="Modèle:Palette Protides"><abbr class="abbr" title="Voir ce modèle.">v</abbr></a> · <a class="external text" href="https://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Mod%C3%A8le:Palette_Protides&action=edit"><abbr class="abbr" title="Modifier ce modèle. Merci de prévisualiser avant de sauvegarder.">m</abbr></a></div></div><div style="font-size:110%">Protides</div></th> </tr> <tr> <td class="navbox-list" style="text-align:center;" colspan="2"><div class="liste-horizontale"> <ul><li><a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9" title="Acide aminé">Acide aminé</a></li> <li><a href="/wiki/Peptide" title="Peptide">Peptide</a> <ul><li><a href="/wiki/Peptide" title="Peptide">Oligopeptide</a> <ul><li><a href="/wiki/Dipeptide" title="Dipeptide">Dipeptide</a></li> <li><a href="/wiki/Tripeptide" title="Tripeptide">Tripeptide</a></li> <li><a href="/wiki/T%C3%A9trapeptide" title="Tétrapeptide">Tétrapeptide</a></li></ul></li> <li><a href="/wiki/Polypeptide" title="Polypeptide">Polypeptide</a></li></ul></li> <li><a href="/wiki/Microprot%C3%A9ine" title="Microprotéine">Microprotéine</a></li> <li><a class="mw-selflink selflink">Protéine</a></li></ul> </div></td> </tr> </tbody></table> <table class="navbox collapsible noprint autocollapse" style=""> <tbody><tr><th class="navbox-title" colspan="3" style=""><div style="float:left; width:6em; text-align:left"><div class="noprint plainlinks nowrap tnavbar" style="padding:0; font-size:xx-small; color:var(--color-emphasized, #000000);"><a href="/wiki/Mod%C3%A8le:Palette_Acides_amin%C3%A9s" title="Modèle:Palette Acides aminés"><abbr class="abbr" title="Voir ce modèle.">v</abbr></a> · <a class="external text" href="https://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Mod%C3%A8le:Palette_Acides_amin%C3%A9s&action=edit"><abbr class="abbr" title="Modifier ce modèle. Merci de prévisualiser avant de sauvegarder.">m</abbr></a></div></div><div style="font-size:110%"><a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9" title="Acide aminé">Acides aminés</a></div></th> </tr> <tr> <th class="navbox-group" style="width:200px;"><a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9_prot%C3%A9inog%C3%A8ne" title="Acide aminé protéinogène">Acide aminé protéinogène</a></th> <td class="navbox-list" style=""><table class="navbox-subgroup" style=""> <tbody><tr> <th class="navbox-group" style=""><a href="/wiki/Compos%C3%A9_aliphatique" title="Composé aliphatique">Aliphatique</a></th> <td class="navbox-list" style=";"><div class="liste-horizontale"> <ul><li><a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9_ramifi%C3%A9" title="Acide aminé ramifié">Acide aminé ramifié</a> <ul><li><a href="/wiki/Valine" title="Valine">Valine</a></li> <li><a href="/wiki/Isoleucine" title="Isoleucine">Isoleucine</a></li> <li><a href="/wiki/Leucine" title="Leucine">Leucine</a></li></ul></li> <li><a href="/wiki/M%C3%A9thionine" title="Méthionine">Méthionine</a></li> <li><a href="/wiki/Alanine" title="Alanine">Alanine</a></li> <li><a href="/wiki/Proline" title="Proline">Proline</a></li> <li><a href="/wiki/Glycine_(acide_amin%C3%A9)" title="Glycine (acide aminé)">Glycine</a></li></ul> </div></td> </tr> <tr> <th class="navbox-group" style=""><a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9#Acides_aminés_aromatiques" title="Acide aminé">Aromatique</a></th> <td class="navbox-list navbox-even" style=";"><div class="liste-horizontale"> <ul><li><a href="/wiki/Ph%C3%A9nylalanine" title="Phénylalanine">Phénylalanine</a></li> <li><a href="/wiki/Tyrosine" title="Tyrosine">Tyrosine</a></li> <li><a href="/wiki/Tryptophane" title="Tryptophane">Tryptophane</a></li> <li><a href="/wiki/Histidine" title="Histidine">Histidine</a></li></ul> </div></td> </tr> <tr> <th class="navbox-group" style=""><a href="/wiki/Polarit%C3%A9_(chimie)" title="Polarité (chimie)">Polaire</a>, non chargé</th> <td class="navbox-list" style=";"><div class="liste-horizontale"> <ul><li><a href="/wiki/Asparagine" title="Asparagine">Asparagine</a></li> <li><a href="/wiki/Glutamine" title="Glutamine">Glutamine</a></li> <li><a href="/wiki/S%C3%A9rine" title="Sérine">Sérine</a></li> <li><a href="/wiki/Thr%C3%A9onine" title="Thréonine">Thréonine</a></li></ul> </div></td> </tr> <tr> <th class="navbox-group" style="">Charge positive (<a href="/wiki/Constante_d%27acidit%C3%A9" title="Constante d'acidité">pKa</a>)</th> <td class="navbox-list navbox-even" style=";"><div class="liste-horizontale"> <ul><li><a href="/wiki/Lysine" title="Lysine">Lysine</a> (≈10,8)</li> <li><a href="/wiki/Arginine" title="Arginine">Arginine</a> (≈12,5)</li> <li><a href="/wiki/Histidine" title="Histidine">Histidine</a> (≈6.1)</li> <li><a href="/wiki/Pyrrolysine" title="Pyrrolysine">Pyrrolysine</a></li></ul> </div></td> </tr> <tr> <th class="navbox-group" style="">Charge négative (<a href="/wiki/Constante_d%27acidit%C3%A9" title="Constante d'acidité">pKa</a>)</th> <td class="navbox-list" style=";"><div class="liste-horizontale"> <ul><li><a href="/wiki/Acide_aspartique" title="Acide aspartique">Aspartate</a> (≈3,9)</li> <li><a href="/wiki/Acide_glutamique" title="Acide glutamique">Glutamate</a> (≈4,1)</li> <li><a href="/wiki/S%C3%A9l%C3%A9nocyst%C3%A9ine" title="Sélénocystéine">Sélénocystéine</a> (≈5,4)</li> <li><a href="/wiki/Cyst%C3%A9ine" title="Cystéine">Cystéine</a> (≈8,3)</li> <li><a href="/wiki/Tyrosine" title="Tyrosine">Tyrosine</a> (≈10,1)</li></ul> </div></td> </tr> </tbody></table></td> <td class="navbox-image" rowspan="2" style="vertical-align:middle;padding-left:7px"><figure class="mw-halign-right" typeof="mw:File"><a href="/wiki/Fichier:L-amino_acid_any.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/0/0e/L-amino_acid_any.png/145px-L-amino_acid_any.png" decoding="async" width="145" height="127" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/0/0e/L-amino_acid_any.png/218px-L-amino_acid_any.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/0/0e/L-amino_acid_any.png/290px-L-amino_acid_any.png 2x" data-file-width="728" data-file-height="640" /></a><figcaption></figcaption></figure></td> </tr> <tr> <th class="navbox-group" style="width:200px;"><a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9_non_prot%C3%A9inog%C3%A8ne" title="Acide aminé non protéinogène">Acide aminé non protéinogène</a></th> <td class="navbox-list navbox-even" style=""><div class="liste-horizontale"> <ul><li><a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9_non_prot%C3%A9inog%C3%A8ne#Acides_aminés_non_protéinogènes_présents_dans_des_protéines" title="Acide aminé non protéinogène">Acides aminés non protéinogènes présents dans des protéines</a></li> <li><a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9_non_prot%C3%A9inog%C3%A8ne#Autres_acides_aminés_non_protéinogènes" title="Acide aminé non protéinogène">Autres acides aminés non protéinogènes</a></li></ul> </div></td> </tr> <tr> <td class="navbox-banner" style="" colspan="3"><div class="liste-horizontale"> <ul><li><a class="mw-selflink selflink">Protéine</a></li> <li><a href="/wiki/Peptide" title="Peptide">Peptide</a></li> <li><a href="/wiki/Code_g%C3%A9n%C3%A9tique" title="Code génétique">Code génétique</a></li> <li><a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9_essentiel" title="Acide aminé essentiel">Acide aminé essentiel</a></li> <li><a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9_glucoformateur" title="Acide aminé glucoformateur">Acide aminé glucoformateur</a></li> <li><a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9_c%C3%A9toformateur" title="Acide aminé cétoformateur">Acide aminé cétoformateur</a></li> <li><a href="/wiki/Acide_amin%C3%A9#Acides_aminés_non_standard" title="Acide aminé">Acide aminé non standard</a></li></ul> </div></td></tr></tbody></table> </div> <ul id="bandeau-portail" class="bandeau-portail"><li><a href="/wiki/Portail:Biologie_cellulaire_et_mol%C3%A9culaire" title="Portail de la biologie cellulaire et moléculaire"><img alt="icône décorative" src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/cc/Red2.jpg/27px-Red2.jpg" decoding="async" width="27" height="24" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/cc/Red2.jpg/40px-Red2.jpg 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/cc/Red2.jpg/53px-Red2.jpg 2x" data-file-width="184" data-file-height="166" /></a> <a href="/wiki/Portail:Biologie_cellulaire_et_mol%C3%A9culaire" title="Portail:Biologie cellulaire et moléculaire">Portail de la biologie cellulaire et moléculaire</a> </li> <li><a href="/wiki/Portail:Alimentation_et_gastronomie" title="Alimentation et gastronomie"><img alt="icône décorative" src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/5/5d/Portal_Food_and_gastronomy_icon.svg/24px-Portal_Food_and_gastronomy_icon.svg.png" decoding="async" width="24" height="24" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/5/5d/Portal_Food_and_gastronomy_icon.svg/36px-Portal_Food_and_gastronomy_icon.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/5/5d/Portal_Food_and_gastronomy_icon.svg/48px-Portal_Food_and_gastronomy_icon.svg.png 2x" data-file-width="512" data-file-height="512" /></a> <a href="/wiki/Portail:Alimentation_et_gastronomie" title="Portail:Alimentation et gastronomie">Alimentation et gastronomie</a> </li> </ul>    </div><noscript><img src="https://login.wikimedia.org/wiki/Special:CentralAutoLogin/start?useformat=desktop&type=1x1&usesul3=0" alt="" width="1" height="1" style="border: none; position: absolute;"></noscript> <div class="printfooter" data-nosnippet="">Ce document provient de « <a dir="ltr" href="https://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Protéine&oldid=222976919">https://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Protéine&oldid=222976919</a> ».</div></div> <div id="catlinks" class="catlinks" data-mw="interface"><div 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