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Elle est apparentée structurellement à l'[[hémoglobine]], mais a pour fonction de stocker le [[dioxygène]] {{fchim|O|2}} plutôt que de le transporter. Comme l'hémoglobine, elle utilise l'[[hème]] comme [[groupe prosthétique]], et est donc une [[hémoprotéine]] ; contrairement à l'hémoglobine, en revanche, la myoglobine est une [[protéine]] [[Monomère|monomérique]], c'est-à-dire qu'elle n'est formée que d'une seule [[Sous-unité protéique|sous-unité]] [[globine]]. Elle ne possède donc qu'un seul site de liaison au dioxygène par molécule, et ne présente pas d'effet coopératif par [[allostérie]]. La myoglobine est le principal [[Pigment biologique|pigment]] de liaison à l'oxygène dans le muscle<ref name="10.1242/jeb.01172"> {{Article | langue = en | nom1 = George A. Ordway et Daniel J. Garry | titre = Myoglobin: an essential hemoprotein in striated muscle | périodique = Journal of Experimental Biology | volume = 207 | numéro = Pt 20 | jour = | mois = septembre | année = 2004 | pages = 3441-3446 | url texte = jeb.biologists.org/content/207/20/3441.full.pdf | consulté le = 3 novembre 2016 | doi = 10.1242/jeb.01172 | pmid = 15339940 | pmc = }}</ref>. Une concentration plus élevée en myoglobine dans les [[myocyte]]s permet aux vertébrés de retenir leur respiration plus longtemps : les muscles des [[Mammifère marin|mammifères marins]] comme les [[baleine]]s et les [[pinnipède]]s sont ainsi particulièrement riches en myoglobine, ceux des [[cétacé]]s pouvant ainsi contenir jusqu'à près de {{unité|6|g}} de myoglobine pour {{unité|100|g}} de muscle<ref name="10.1016/S1095-6433(00)00182-3"> {{Article | langue = en | nom1 = S. R. Noren et T. M. Williams | titre = Body size and skeletal muscle myoglobin of cetaceans: adaptations for maximizing dive duration | périodique = Comparative Biochemistry and Physiology Part A: Molecular & Integrative Physiology | volume = 126 | numéro = 2 | jour = | mois = juin | année = 2000 | pages = 181-191 | url texte = http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1095643300001823 | consulté le = 5 novembre 2016 | doi = 10.1016/S1095-6433(00)00182-3 | pmid = 10936758 | pmc = }}</ref>, c'est-à-dire dix fois plus que chez l'[[Homo sapiens|homme]]. D'une manière générale, la myoglobine est présente dans le [[myocarde]] et les [[Muscle squelettique|muscles striés squelettiques]], mais la plupart des sources considèrent que les [[Muscle lisse|muscles lisses]] en sont dépourvus. Chez l'homme, sa présence dans le [[sang]] est anormale et résulte d'une lésion musculaire accompagnée de destruction des myocytes, ou [[rhabdomyolyse]] ; elle peut d'ailleurs être significative dans certains cas pour aider au diagnostic. La myoglobine présente une [[Affinité (biochimie)|affinité]] pour l'oxygène très supérieure à celle de l'hémoglobine : mesurée par la ''p''50, c'est-à-dire la [[pression partielle]] d'oxygène à laquelle la moitié des sites de liaison à l'oxygène sont occupés, celle de la myoglobine vaut typiquement {{unité|130|Pa}}, contre environ {{unité|3.5|kPa}} pour l'hémoglobine. La myoglobine peut ainsi emmagasiner l'oxygène apporté par l'hémoglobine de la [[circulation sanguine]]. De même que l'hémoglobine peut prendre les formes oxyhémoglobine Hb{{fchim|O|2}}, [[carboxyhémoglobine]] HbCO et [[méthémoglobine]] mét-Hb, la myoglobine peut prendre les formes oxymyoglobine Mb{{fchim|O|2}}, carboxymyoglobine MbCO et métmyoglobine mét-Mb. La myoglobine est apparentée aux [[cytoglobine]]s, qui sont des globines ubiquitaires dans le [[cytoplasme]] des [[Cellule (biologie)|cellules]]<ref name="10.1074/jbc.M201934200"> {{Article | langue = en | nom1 = James T. Trent III et Mark S. Hargrove | titre = A Ubiquitously Expressed Human Hexacoordinate Hemoglobin | périodique = Journal of Biological Chemistry | volume = 277 | numéro = 22 | jour = 31 | mois = mai | année = 2002 | pages = 19538-19545 | url texte = http://www.jbc.org/content/277/22/19538.full.pdf | consulté le = 5 novembre 2016 | doi = 10.1074/jbc.M201934200 | pmid = 11893755 | pmc = }}</ref>, où elles assurent le stockage de l'oxygène. La myoglobine est la première [[protéine]] dont la [[Structure des protéines|structure tridimensionnelle]] a été élucidée par [[cristallographie aux rayons X]] ; ce résultat a été publié en 1958 par [[John Kendrew]] {{et al.}}<ref name="10.1038/181662a0"> {{Article | langue = en | nom1 = J. C. Kendrew, G. Bodo, H. M. Dintzis, R. G. Parrish, H. Wyckoff et D. C. Phillips | titre = A Three-Dimensional Model of the Myoglobin Molecule Obtained by X-Ray Analysis | périodique = Nature | volume = 181 | numéro = 4610 | jour = 8 | mois = mars | année = 1958 | pages = 662-666 | url texte = http://www.nature.com/nature/journal/v181/n4610/abs/181662a0.html | consulté le = 3 novembre 2016 | doi = 10.1038/181662a0 | pmid = 13517261 | bibcode = 1958Natur.181..662K }}</ref>, qui partagea en 1962 le [[prix Nobel de chimie]] avec [[Max Perutz]]<ref name="The Nobel Prize in Chemistry 1962"> {{Lien web | langue = en | url = http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1962/index.html | titre = The Nobel Prize in Chemistry 1962 | consulté le = 3 novembre 2016 }} : {{Citation étrangère bloc|''{{lang|en|The Nobel Prize in Chemistry 1962 was awarded jointly to Max Ferdinand Perutz and John Cowdery Kendrew "for their studies of the structures of globular proteins"}}.''}}</ref>. Chez l'homme, la myoglobine est une protéine de {{unité|154|[[Résidu (biochimie)|résidus]]}} d'[[Acide aminé protéinogène|acides aminés]] et {{unité|17.2|[[Kilodalton|kDa]]}}, [[Code génétique|codée]] par le [[gène]] ''MB'', situé sur le [[Chromosome 22 humain|chromosome 22]]<ref name="10.1016/0378-1119(85)90231-8"> {{Article | langue = en | nom1 = Akaboshi Eiko | titre = Cloning of the human myoglobin gene | périodique = Gene | volume = 33 | numéro = 3 | jour = | mois = | année = 1985 | pages = 241–249 | url texte = http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0378111985902318 | consulté le = 3 novembre 2016 | doi = 10.1016/0378-1119(85)90231-8 | pmid = 2989088 | pmc = }}</ref>. Bien que la myoglobine soit l'une des protéines les plus étudiées en biologie, sa fonction physiologique n'est toujours pas pleinement comprise : ainsi, la myoglobine n'est pas indispensable à la vie des mammifères, comme l'illustrent les souris dépourvues de myoglobine, qui sont viables bien qu'elles présentent une réduction de 30 % du volume de sang pompé par le [[cœur]] à chaque contraction ; elles compensent cette déficience par les réactions naturelles observées en cas d'[[hypoxie]], notamment la [[vasodilatation]]<ref name="10.1152/ajpheart.00147.2003"> {{Article | langue = en | nom1 = Pradeep P. A. Mammen, Shane B. Kanatous, Ivan S. Yuhanna, Philip W. Shaul, Mary G. Garry, Robert S. Balaban et Daniel J. Garry | titre = Hypoxia-induced left ventricular dysfunction in myoglobin-deficient mice | périodique = American Journal of Physiology | volume = 285 | numéro = 5 | jour = | mois = novembre | année = 2003 | pages = H2132-H2141 | url texte = http://ajpheart.physiology.org/content/285/5/H2132.full.pdf+html | consulté le = 3 novembre 2016 | doi = 10.1152/ajpheart.00147.2003 | pmid = 12881221 | pmc = }}</ref>. == Structure et fonctionnement == [[Fichier:Heme b.svg|vignette|Structure de l'[[Hème b|hème ''b'']], [[groupe prosthétique]] de la myoglobine comme de l'[[hémoglobine]]. Le [[cation]] de [[fer]] ferreux Fe<sup>2+</sup> est [[Chélation|chélaté]] par les [[atome]]s d'[[azote]] des quatre [[pyrrole]]s de la [[Protoporphyrine IX|protoporphyrine {{IX}}]].]] Chez l'[[Homo sapiens|homme]], la [[structure primaire]] de la myoglobine comprend une seule [[chaîne polypeptidique]] qui compte {{unité|154|résidus}}, pour une [[masse moléculaire]] de {{unité|17.2|[[Kilodalton|kDa]]}}. Sa [[structure secondaire]] comprend huit [[Hélice alpha|hélices α]], lesquelles regroupent les trois quarts des [[Résidu (biochimie)|résidus]] d'[[Acide aminé protéinogène|acides aminés]] de la [[protéine]]. Sa [[structure tertiaire]] est celle d'une [[globine]] utilisant l'[[Hème b|hème ''b'']] comme [[groupe prosthétique]]. Chaque molécule de myoglobine contient une molécule d'hème ''b''. Il s'agit d'une [[Protoporphyrine IX|protoporphyrine {{IX}}]] [[Complexe (chimie)|complexée]] avec un [[cation]] de [[fer]] ferreux Fe<sup>2+</sup>, lequel est hexavalent et engage quatre liaisons avec quatre [[atome]]s d'[[azote]] de l'hème, une cinquième liaison avec un atome d'azote de la [[chaîne latérale]] d'un résidu d'[[histidine]] de l'hélice F, dite ''histidine proximale'' (résidu His94), tandis que la sixième position de coordination est laissée vacante pour recevoir la molécule d'oxygène. Un résidu d'histidine de l'hélice E, dite ''histidine distale'' (résidu His65), introduit un [[encombrement stérique]] dans le site de liaison à l'oxygène qui empêche le [[Ligand (chimie)|ligand]] de la sixième position de coordination de se lier à l'hème de manière [[orthogonal]]e. Ceci convient bien à l'oxygène, qui se lie au cation de fer en formant un angle de 120° avec le plan de l'hème, angle qui permet également l'établissement d'une [[liaison hydrogène]] entre la molécule d'oxygène et l'histidine distale. En revanche, le [[monoxyde de carbone]] tend à se lier à l'hème de manière orthogonale : la présence de l'histidine distale, qui empêche stériquement l'établissement de cette interaction orthogonale, a pour effet de réduire de deux ordres de grandeur l'affinité de la myoglobine pour le monoxyde de carbone, laquelle demeure malgré tout très supérieure — près de {{unité|250|fois}} — à celle de la myoglobine pour l'oxygène. Le cation ferreux Fe<sup>2+</sup> de la désoxymyoglobine est situé à {{unité/2|30|pm}} du plan de l'hème, mais la liaison de l'oxygène de l'autre côté le ramène à seulement {{unité/2|10|pm}} de ce plan, induisant une traction sur l'histidine proximale, qui se transmet à toute la molécule en provoquant une modification conformationnelle de la protéine. Dans certaines circonstances, le fer ferreux peut être oxydé en fer ferrique Fe<sup>3+</sup> pour former de la métmyoglobine, ce qui inhibe la fonction de stockage de l'oxygène de cette protéine. == Séquence == Voici la liste ordonnées et exhaustive des [[Acide aminé|acide aminés]] formant la séquence de la myoglobine<ref>{{Lien web |titre=UniProt |url=https://www.uniprot.org/uniprotkb/P02144/entry |site=www.uniprot.org |consulté le=2023-07-18}}</ref> : MGLSDGEWQLVLNVWGKVEADIPGHGQEVLIRLFKGHPETLEKFDKFKHLKSEDEMKASEDLKKHGATVL TALGGILKKKGHHEAEIKPLAQSHATKHKIPVKYLEFISECIIQVLQSKHPGDFGADAQGAMNKALELFR KDMASNYKELGFQG == Myoglobine et colorations de la viande rouge == [[Fichier:Beef round top round steak in pan, raw.jpg|vignette|Tranche de [[rumsteck]] cru.]] [[Fichier:Cote de boeuf p1040932.jpg|vignette|[[Côte de bœuf]] grillée.]] L'abondance de la myoglobine dans les muscles des mammifères est responsable de la couleur rouge de leur [[viande]], par opposition à la couleur pâle des [[Viande blanche|viandes blanches]] (essentiellement [[volaille]]s et [[Porc (viande)|porc]]) et de la chair des [[Poisson (aliment)|poissons]]. La viande rouge est généralement plus riche en fibres musculaires fines destinées à fonctionner en continu sans périodes de repos (comme le muscle cardiaque) tandis que la viande blanche est généralement plus riche en fibres musculaires épaisses destinées à fonctionner de manière intense sur une période de temps plus limitée (comme les muscles pectoraux des oiseaux, par exemple le blanc de poulet). La viande rouge présente différentes teintes selon son état de cuisson et de conservation. Ces variations de couleur s'expliquent par des changements d'état de la myoglobine présente dans ces [[Tissu biologique|tissus]]. La couleur rouge de la myoglobine est due aux [[Liaison π|liaisons π]] de l'hème, qui absorbent les [[Longueur d'onde|longueurs d'onde]] de la partie bleue du [[Spectre électromagnétique|spectre]] [[Lumière visible|visible]], de sorte que seul le rouge est réémis. C'est notamment le cas de la viande fraîche, dont le cation de fer est ferreux, c'est-à-dire qu'il est à l'[[état d'oxydation]] +2, et lié à l'oxygène. Lorsqu'elle est bien cuite, la viande rouge prend une teinte brune en raison de l'[[oxydation]] de sa myoglobine en métmyoglobine, dans laquelle le cation de fer est ferrique, c'est-à-dire qu'il est à l'état d'oxydation +3 (cation Fe<sup>3+</sup>). La viande peut prendre une teinte rose lorsqu'elle est exposée aux [[nitrite]]s {{fchim|NO|2|<sup>−</sup>}} à la suite de la liaison d'une molécule de [[monoxyde d'azote]] NO à l'hème : c'est par exemple le cas du [[corned-beef]] et de certains [[jambon]]s. La viande rouge tend à brunir lorsqu'elle vieillit, sous l'effet notamment de l'activité microbienne qui s'y déroule et qui tend à oxyder la myoglobine en métmyoglobine. C'est la raison pour laquelle on associe viande crue de couleur brune à viande avariée. Cependant, si la viande bien cuite est brune par suite de la formation de métmyoglobine, les viandes grillées peuvent également prendre une teinte rose par liaison d'une molécule de [[monoxyde de carbone]] CO à l'hème. Cette propriété peut être mise à profit par les distributeurs de produits alimentaires pour améliorer l'apparence des viandes rouges et les rendre plus attractives pour l'acheteur potentiel, afin que le consommateur identifie cette viande comme « fraîche ». Une viande emballée sous atmosphère de monoxyde de carbone prendra ainsi une teinte rose indépendamment de son état de fraîcheur réel ; compte tenu de l'affinité très élevée de l'hème pour le monoxyde de carbone, cette teinte peut persister près d'un an<ref name="10.3382/ps.2011-01366"> {{Article | langue = en | nom1 = M. J. Fraqueza et A. S. Barreto | titre = Gas mixtures approach to improve turkey meat shelf life under modified atmosphere packaging: The effect of carbon monoxide | périodique = Poultry Science | volume = 90 | numéro = 9 | jour = | mois = septembre | année = 2011 | pages = 2076-2084 | url texte = http://ps.oxfordjournals.org/content/90/9/2076.full.pdf+html | consulté le = 5 novembre 2016 | doi = 10.3382/ps.2011-01366 | pmid = 21844276 | pmc = }}</ref>. == Implications médicales == La myoglobine est libérée par les muscles en cas de [[rhabdomyolyse]], c'est-à-dire d'une lésion musculaire accompagnée de destruction des [[myocyte]]s. La myoglobine ainsi libérée est filtrée par les [[rein]]s, mais est toxique pour l'[[épithélium]] des tubules du [[néphron]], ce qui peut conduire à une [[insuffisance rénale aiguë]]<ref name="10.1186/cc3034"> {{Article | langue = en | nom1 = Toshio Naka, Daryl Jones, Ian Baldwin, Nigel Fealy, Samantha Bates, Hermann Goehl, Stanislao Morgera, Hans H. Neumayer et Rinaldo Bellomo | titre = Myoglobin clearance by super high-flux hemofiltration in a case of severe rhabdomyolysis: a case report | périodique = Critical Care | volume = 9 | numéro = 2 | jour = | mois = avril | année = 2005 | pages = R90-R95 | url texte = http://ccforum.biomedcentral.com/articles/10.1186/cc3034 | consulté le = 5 novembre 2016 | doi = 10.1186/cc3034 | pmid = 15774055 | pmc = 1175920 }}</ref>. La myoglobine elle-même n'est pas toxique — c'est une protoxine — mais le sont les produits de son altération en milieu [[acide]]. La myoglobine est un indicateur sensible de lésions musculaires, ce qui peut en faire un indicateur d'[[infarctus du myocarde]] chez les patients présentant des douleurs thoraciques<ref name="10.1016/j.clinbiochem.2005.07.011"> {{Article | langue = en | nom1 = Michael Weber, Matthias Rau, Katharina Madlener, Albrecht Elsaesser, Dragic Bankovic, Veselin Mitrovic et Christian Hamm | titre = Diagnostic utility of new immunoassays for the cardiac markers cTnI, myoglobin and CK-MB mass | périodique = Clinical Biochemistry | volume = 38 | numéro = 11 | jour = | mois = novembre | année = 2005 | pages = 1027-1030 | url texte = http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0009912005002225 | consulté le = 5 novembre 2016 | doi = 10.1016/j.clinbiochem.2005.07.011 | pmid = 16125162 | pmc = }}</ref>. Sa concentration sanguine s'élève une à trois heures après un [[infarctus du myocarde]] et tend à se normaliser en moins de 24 heures<ref>Dekker MS, Mosterd A, van 't Hof AWJ, Hoes AW, [Novel biochemical markers in suspected acute coronary syndrome: systematic review and critical appraisal Marieke S Dekker, Arend Mosterd, Arnoud W J van 't Hof, Arno W Hoes Heart 2010;96:1001-1010 [http://heart.bmj.com/content/96/13/1001.abstract ''Novel biochemical markers in suspected acute coronary syndrome: systematic review and critical appraisal''], Heart, 2010;96:1001-1010</ref>, mais son utilisation est supplantée par le dosage de la [[troponine]], plus spécifique. == Découverte de la structure == En [[1957]], [[John Kendrew]] et ses collaborateurs déterminèrent avec succès la [[Biologie structurale|structure]] en trois dimensions de la myoglobine<ref>{{article|lang=en |nom1=Kendrew|prénom1=J.C. |nom2=Bodo|prénom2=G. |nom3=Dintzis|prénom3=H.M. |nom4=Parrish|prénom4=R.G. |nom5=Wyckoff|prénom5=H. |nom6=Phillipps|prénom6=D.C. |titre=A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis |périodique=[[Nature (revue)|Nature]] |année=1958 |volume=181 |pages=662-666 |pmid=13517261 }}</ref> par la [[Cristallographie aux rayons X|cristallographie par rayons X]]. Pour cette découverte, il partagea en [[1962]], le [[prix Nobel de chimie]] avec [[Max Perutz]]. == Notes et références == {{Références|taille=30}} {{Palette|Hémoprotéines et transporteurs d'oxygène}} {{Portail|biochimie|bbcm}} [[Catégorie:Hémoprotéine]] [[Catégorie:Chimie clinique]] [[Catégorie:Pigment biologique]] </textarea><div class="templatesUsed"><div class="mw-templatesUsedExplanation"><p>Modèles utilisés par cette page : </p></div><ul> <li><a href="/wiki/Mod%C3%A8le:!-" title="Modèle:!-">Modèle:!-</a> (<a href="/w/index.php?title=Mod%C3%A8le:!-&action=edit" title="Modèle:!-">voir la source</a>) (protégé)</li><li><a href="/wiki/Mod%C3%A8le:ATC" title="Modèle:ATC">Modèle:ATC</a> (<a href="/w/index.php?title=Mod%C3%A8le:ATC&action=edit" title="Modèle:ATC">voir la source</a>) (semi-protégé)</li><li><a href="/wiki/Mod%C3%A8le:Abr%C3%A9viation_discr%C3%A8te" title="Modèle:Abréviation discrète">Modèle:Abréviation discrète</a> (<a 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