CINXE.COM

<!DOCTYPE html> <html class="client-nojs vector-feature-language-in-header-enabled vector-feature-language-in-main-page-header-disabled vector-feature-sticky-header-disabled vector-feature-page-tools-pinned-disabled vector-feature-toc-pinned-clientpref-1 vector-feature-main-menu-pinned-disabled vector-feature-limited-width-clientpref-1 vector-feature-limited-width-content-enabled vector-feature-custom-font-size-clientpref-1 vector-feature-appearance-pinned-clientpref-1 vector-feature-night-mode-disabled skin-theme-clientpref-day vector-toc-available" lang="it" dir="ltr"> <head> <meta charset="UTF-8"> <title>Proteine - Wikipedia</title> <script>(function(){var className="client-js vector-feature-language-in-header-enabled vector-feature-language-in-main-page-header-disabled vector-feature-sticky-header-disabled vector-feature-page-tools-pinned-disabled vector-feature-toc-pinned-clientpref-1 vector-feature-main-menu-pinned-disabled vector-feature-limited-width-clientpref-1 vector-feature-limited-width-content-enabled vector-feature-custom-font-size-clientpref-1 vector-feature-appearance-pinned-clientpref-1 vector-feature-night-mode-disabled skin-theme-clientpref-day vector-toc-available";var cookie=document.cookie.match(/(?:^|; )itwikimwclientpreferences=([^;]+)/);if(cookie){cookie[1].split('%2C').forEach(function(pref){className=className.replace(new RegExp('(^| )'+pref.replace(/-clientpref-\w+$|[^\w-]+/g,'')+'-clientpref-\\w+( |$)'),'$1'+pref+'$2');});}document.documentElement.className=className;}());RLCONF={"wgBreakFrames":false,"wgSeparatorTransformTable":[",\t."," \t,"],"wgDigitTransformTable":["",""], "wgDefaultDateFormat":"dmy","wgMonthNames":["","gennaio","febbraio","marzo","aprile","maggio","giugno","luglio","agosto","settembre","ottobre","novembre","dicembre"],"wgRequestId":"d033e116-fe1d-4364-b947-a95134fbd9de","wgCanonicalNamespace":"","wgCanonicalSpecialPageName":false,"wgNamespaceNumber":0,"wgPageName":"Proteine","wgTitle":"Proteine","wgCurRevisionId":142285432,"wgRevisionId":142285432,"wgArticleId":3451,"wgIsArticle":true,"wgIsRedirect":false,"wgAction":"view","wgUserName":null,"wgUserGroups":["*"],"wgCategories":["Voci con modulo citazione e parametro pagine","Voci con modulo citazione e parametro coautori","Pagine che utilizzano collegamenti magici PMID","Collegamento interprogetto a Wikibooks presente ma assente su Wikidata","P3365 letta da Wikidata","P6706 letta da Wikidata","P1417 letta da Wikidata","P3847 letta da Wikidata","Voci con codice Thesaurus BNCF","Voci con codice LCCN","Voci con codice GND","Voci con codice BNF","Voci con codice J9U","Voci con codice NDL", "Voci non biografiche con codici di controllo di autorità","Proteine","Chimica degli alimenti","Dietetica"],"wgPageViewLanguage":"it","wgPageContentLanguage":"it","wgPageContentModel":"wikitext","wgRelevantPageName":"Proteine","wgRelevantArticleId":3451,"wgIsProbablyEditable":true,"wgRelevantPageIsProbablyEditable":true,"wgRestrictionEdit":[],"wgRestrictionMove":[],"wgRedirectedFrom":"Proteina","wgNoticeProject":"wikipedia","wgCiteReferencePreviewsActive":false,"wgMediaViewerOnClick":true,"wgMediaViewerEnabledByDefault":true,"wgPopupsFlags":0,"wgVisualEditor":{"pageLanguageCode":"it","pageLanguageDir":"ltr","pageVariantFallbacks":"it"},"wgMFDisplayWikibaseDescriptions":{"search":true,"watchlist":true,"tagline":true,"nearby":true},"wgWMESchemaEditAttemptStepOversample":false,"wgWMEPageLength":100000,"wgInternalRedirectTargetUrl":"/wiki/Proteine","wgRelatedArticlesCompat":[],"wgCentralAuthMobileDomain":false,"wgEditSubmitButtonLabelPublish":true,"wgULSPosition":"interlanguage", "wgULSisCompactLinksEnabled":false,"wgVector2022LanguageInHeader":true,"wgULSisLanguageSelectorEmpty":false,"wgWikibaseItemId":"Q8054","wgCheckUserClientHintsHeadersJsApi":["brands","architecture","bitness","fullVersionList","mobile","model","platform","platformVersion"],"GEHomepageSuggestedEditsEnableTopics":true,"wgGETopicsMatchModeEnabled":false,"wgGEStructuredTaskRejectionReasonTextInputEnabled":false,"wgGELevelingUpEnabledForUser":false};RLSTATE={"ext.gadget.coloriDarkMode-default":"ready","ext.globalCssJs.user.styles":"ready","site.styles":"ready","user.styles":"ready","ext.globalCssJs.user":"ready","user":"ready","user.options":"loading","ext.cite.styles":"ready","skins.vector.search.codex.styles":"ready","skins.vector.styles":"ready","skins.vector.icons":"ready","ext.wikimediamessages.styles":"ready","ext.visualEditor.desktopArticleTarget.noscript":"ready","ext.uls.interlanguage":"ready","wikibase.client.init":"ready","ext.wikimediaBadges":"ready"};RLPAGEMODULES=[ "mediawiki.action.view.redirect","ext.cite.ux-enhancements","mediawiki.page.media","site","mediawiki.page.ready","mediawiki.toc","skins.vector.js","ext.centralNotice.geoIP","ext.centralNotice.startUp","ext.gadget.MainPageWikiList","ext.gadget.stru-commonsupload","ext.gadget.HiddenCat","ext.gadget.ReferenceTooltips","ext.gadget.TitoloErrato","ext.gadget.NewSection","ext.gadget.RichiediRevisioneBozza","ext.urlShortener.toolbar","ext.centralauth.centralautologin","mmv.bootstrap","ext.popups","ext.visualEditor.desktopArticleTarget.init","ext.visualEditor.targetLoader","ext.echo.centralauth","ext.eventLogging","ext.wikimediaEvents","ext.navigationTiming","ext.uls.interface","ext.cx.eventlogging.campaigns","ext.cx.uls.quick.actions","wikibase.client.vector-2022","ext.checkUser.clientHints","ext.growthExperiments.SuggestedEditSession","wikibase.sidebar.tracking"];</script> <script>(RLQ=window.RLQ||[]).push(function(){mw.loader.impl(function(){return["user.options@12s5i",function($,jQuery,require,module){mw.user.tokens.set({"patrolToken":"+\\","watchToken":"+\\","csrfToken":"+\\"}); }];});});</script> <link rel="stylesheet" href="/w/load.php?lang=it&modules=ext.cite.styles%7Cext.uls.interlanguage%7Cext.visualEditor.desktopArticleTarget.noscript%7Cext.wikimediaBadges%7Cext.wikimediamessages.styles%7Cskins.vector.icons%2Cstyles%7Cskins.vector.search.codex.styles%7Cwikibase.client.init&only=styles&skin=vector-2022"> <script async="" src="/w/load.php?lang=it&modules=startup&only=scripts&raw=1&skin=vector-2022"></script> <meta name="ResourceLoaderDynamicStyles" content=""> <link rel="stylesheet" href="/w/load.php?lang=it&modules=ext.gadget.coloriDarkMode-default&only=styles&skin=vector-2022"> <link rel="stylesheet" href="/w/load.php?lang=it&modules=site.styles&only=styles&skin=vector-2022"> <meta name="generator" content="MediaWiki 1.44.0-wmf.5"> <meta name="referrer" content="origin"> <meta name="referrer" content="origin-when-cross-origin"> <meta name="robots" content="max-image-preview:standard"> <meta name="format-detection" content="telephone=no"> <meta property="og:image" content="https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/60/Myoglobin.png"> <meta property="og:image:width" content="1200"> <meta property="og:image:height" content="1214"> <meta property="og:image" content="https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/60/Myoglobin.png/800px-Myoglobin.png"> <meta property="og:image:width" content="800"> <meta property="og:image:height" content="810"> <meta property="og:image" content="https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/60/Myoglobin.png/640px-Myoglobin.png"> <meta property="og:image:width" content="640"> <meta property="og:image:height" content="648"> <meta name="viewport" content="width=1120"> <meta property="og:title" content="Proteine - Wikipedia"> <meta property="og:type" content="website"> <link rel="preconnect" href="//upload.wikimedia.org"> <link rel="alternate" media="only screen and (max-width: 640px)" href="//it.m.wikipedia.org/wiki/Proteine"> <link rel="alternate" type="application/x-wiki" title="Modifica" href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit"> <link rel="apple-touch-icon" href="/static/apple-touch/wikipedia.png"> <link rel="icon" href="/static/favicon/wikipedia.ico"> <link rel="search" type="application/opensearchdescription+xml" href="/w/rest.php/v1/search" title="Wikipedia (it)"> <link rel="EditURI" type="application/rsd+xml" href="//it.wikipedia.org/w/api.php?action=rsd"> <link rel="canonical" href="https://it.wikipedia.org/wiki/Proteine"> <link rel="license" href="https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0/deed.it"> <link rel="alternate" type="application/atom+xml" title="Feed Atom di Wikipedia" href="/w/index.php?title=Speciale:UltimeModifiche&feed=atom"> <link rel="dns-prefetch" href="//meta.wikimedia.org" /> <link rel="dns-prefetch" href="//login.wikimedia.org"> </head> <body class="skin--responsive skin-vector skin-vector-search-vue mediawiki ltr sitedir-ltr mw-hide-empty-elt ns-0 ns-subject mw-editable page-Proteine rootpage-Proteine skin-vector-2022 action-view"><a class="mw-jump-link" href="#bodyContent">Vai al contenuto</a> <div class="vector-header-container"> <header class="vector-header mw-header"> <div class="vector-header-start"> <nav class="vector-main-menu-landmark" aria-label="Sito"> <div id="vector-main-menu-dropdown" class="vector-dropdown vector-main-menu-dropdown vector-button-flush-left vector-button-flush-right" > <input type="checkbox" id="vector-main-menu-dropdown-checkbox" role="button" aria-haspopup="true" data-event-name="ui.dropdown-vector-main-menu-dropdown" class="vector-dropdown-checkbox " aria-label="Menu principale" > <label id="vector-main-menu-dropdown-label" for="vector-main-menu-dropdown-checkbox" class="vector-dropdown-label cdx-button cdx-button--fake-button cdx-button--fake-button--enabled cdx-button--weight-quiet cdx-button--icon-only " aria-hidden="true" ><span class="vector-icon mw-ui-icon-menu mw-ui-icon-wikimedia-menu"></span> <span class="vector-dropdown-label-text">Menu principale</span> </label> <div class="vector-dropdown-content"> <div id="vector-main-menu-unpinned-container" class="vector-unpinned-container"> <div id="vector-main-menu" class="vector-main-menu vector-pinnable-element"> <div class="vector-pinnable-header vector-main-menu-pinnable-header vector-pinnable-header-unpinned" data-feature-name="main-menu-pinned" data-pinnable-element-id="vector-main-menu" data-pinned-container-id="vector-main-menu-pinned-container" data-unpinned-container-id="vector-main-menu-unpinned-container" > <div class="vector-pinnable-header-label">Menu principale</div> <button class="vector-pinnable-header-toggle-button vector-pinnable-header-pin-button" data-event-name="pinnable-header.vector-main-menu.pin">sposta nella barra laterale</button> <button class="vector-pinnable-header-toggle-button vector-pinnable-header-unpin-button" data-event-name="pinnable-header.vector-main-menu.unpin">nascondi</button> </div> <div id="p-navigation" class="vector-menu mw-portlet mw-portlet-navigation" > <div class="vector-menu-heading"> Navigazione </div> <div class="vector-menu-content"> <ul class="vector-menu-content-list"> <li id="n-mainpage-description" class="mw-list-item"><a href="/wiki/Pagina_principale" title="Visita la pagina principale [z]" accesskey="z"><span>Pagina principale</span></a></li><li id="n-recentchanges" class="mw-list-item"><a href="/wiki/Speciale:UltimeModifiche" title="Elenco delle ultime modifiche del sito [r]" accesskey="r"><span>Ultime modifiche</span></a></li><li id="n-randompage" class="mw-list-item"><a href="/wiki/Speciale:PaginaCasuale" title="Mostra una pagina a caso [x]" accesskey="x"><span>Una voce a caso</span></a></li><li id="n-nearby-pages-title" class="mw-list-item"><a href="/wiki/Speciale:NelleVicinanze"><span>Nelle vicinanze</span></a></li><li id="n-vetrina" class="mw-list-item"><a href="/wiki/Wikipedia:Vetrina"><span>Vetrina</span></a></li><li id="n-help" class="mw-list-item"><a href="/wiki/Aiuto:Aiuto" title="Pagine di aiuto"><span>Aiuto</span></a></li><li id="n-Sportello-informazioni" class="mw-list-item"><a href="/wiki/Aiuto:Sportello_informazioni"><span>Sportello informazioni</span></a></li> </ul> </div> </div> <div id="p-Comunità" class="vector-menu mw-portlet mw-portlet-Comunità" > <div class="vector-menu-heading"> Comunità </div> <div class="vector-menu-content"> <ul class="vector-menu-content-list"> <li id="n-portal" class="mw-list-item"><a href="/wiki/Portale:Comunit%C3%A0" title="Descrizione del progetto, cosa puoi fare, dove trovare le cose"><span>Portale Comunità</span></a></li><li id="n-villagepump" class="mw-list-item"><a href="/wiki/Wikipedia:Bar"><span>Bar</span></a></li><li id="n-wikipediano" class="mw-list-item"><a href="/wiki/Wikipedia:Wikipediano"><span>Il Wikipediano</span></a></li><li id="n-contactpage" class="mw-list-item"><a href="/wiki/Wikipedia:Contatti"><span>Contatti</span></a></li> </ul> </div> </div> </div> </div> </div> </div> </nav> <a href="/wiki/Pagina_principale" class="mw-logo"> <img class="mw-logo-icon" src="/static/images/icons/wikipedia.png" alt="" aria-hidden="true" height="50" width="50"> <span class="mw-logo-container skin-invert"> <img class="mw-logo-wordmark" alt="Wikipedia" src="/static/images/mobile/copyright/wikipedia-wordmark-en.svg" style="width: 7.5em; height: 1.125em;"> <img class="mw-logo-tagline" alt="L'enciclopedia libera" src="/static/images/mobile/copyright/wikipedia-tagline-it.svg" width="120" height="13" style="width: 7.5em; height: 0.8125em;"> </span> </a> </div> <div class="vector-header-end"> <div id="p-search" role="search" class="vector-search-box-vue vector-search-box-collapses vector-search-box-show-thumbnail vector-search-box-auto-expand-width vector-search-box"> <a href="/wiki/Speciale:Ricerca" class="cdx-button cdx-button--fake-button cdx-button--fake-button--enabled cdx-button--weight-quiet cdx-button--icon-only search-toggle" title="Cerca in Wikipedia [f]" accesskey="f"><span class="vector-icon mw-ui-icon-search mw-ui-icon-wikimedia-search"></span> <span>Ricerca</span> </a> <div class="vector-typeahead-search-container"> <div class="cdx-typeahead-search cdx-typeahead-search--show-thumbnail cdx-typeahead-search--auto-expand-width"> <form action="/w/index.php" id="searchform" class="cdx-search-input cdx-search-input--has-end-button"> <div id="simpleSearch" class="cdx-search-input__input-wrapper" data-search-loc="header-moved"> <div class="cdx-text-input cdx-text-input--has-start-icon"> <input class="cdx-text-input__input" type="search" name="search" placeholder="Cerca in Wikipedia" aria-label="Cerca in Wikipedia" autocapitalize="sentences" title="Cerca in Wikipedia [f]" accesskey="f" id="searchInput" > <span class="cdx-text-input__icon cdx-text-input__start-icon"></span> </div> <input type="hidden" name="title" value="Speciale:Ricerca"> </div> <button class="cdx-button cdx-search-input__end-button">Ricerca</button> </form> </div> </div> </div> <nav class="vector-user-links vector-user-links-wide" aria-label="Strumenti personali"> <div class="vector-user-links-main"> <div id="p-vector-user-menu-preferences" class="vector-menu mw-portlet emptyPortlet" > <div class="vector-menu-content"> <ul class="vector-menu-content-list"> </ul> </div> </div> <div id="p-vector-user-menu-userpage" class="vector-menu mw-portlet emptyPortlet" > <div class="vector-menu-content"> <ul class="vector-menu-content-list"> </ul> </div> </div> <nav class="vector-appearance-landmark" aria-label="Aspetto"> <div id="vector-appearance-dropdown" class="vector-dropdown " title="Modifica la dimensione, la larghezza e il colore del testo" > <input type="checkbox" id="vector-appearance-dropdown-checkbox" role="button" aria-haspopup="true" data-event-name="ui.dropdown-vector-appearance-dropdown" class="vector-dropdown-checkbox " aria-label="Aspetto" > <label id="vector-appearance-dropdown-label" for="vector-appearance-dropdown-checkbox" class="vector-dropdown-label cdx-button cdx-button--fake-button cdx-button--fake-button--enabled cdx-button--weight-quiet cdx-button--icon-only " aria-hidden="true" ><span class="vector-icon mw-ui-icon-appearance mw-ui-icon-wikimedia-appearance"></span> <span class="vector-dropdown-label-text">Aspetto</span> </label> <div class="vector-dropdown-content"> <div id="vector-appearance-unpinned-container" class="vector-unpinned-container"> </div> </div> </div> </nav> <div id="p-vector-user-menu-notifications" class="vector-menu mw-portlet emptyPortlet" > <div class="vector-menu-content"> <ul class="vector-menu-content-list"> </ul> </div> </div> <div id="p-vector-user-menu-overflow" class="vector-menu mw-portlet" > <div class="vector-menu-content"> <ul class="vector-menu-content-list"> <li id="pt-sitesupport-2" class="user-links-collapsible-item mw-list-item user-links-collapsible-item"><a data-mw="interface" href="//donate.wikimedia.org/wiki/Special:FundraiserRedirector?utm_source=donate&utm_medium=sidebar&utm_campaign=C13_it.wikipedia.org&uselang=it" class=""><span>Fai una donazione</span></a> </li> <li id="pt-createaccount-2" class="user-links-collapsible-item mw-list-item user-links-collapsible-item"><a data-mw="interface" href="/w/index.php?title=Speciale:CreaUtenza&returnto=Proteine" title="Si consiglia di registrarsi e di effettuare l'accesso, anche se non è obbligatorio" class=""><span>registrati</span></a> </li> <li id="pt-login-2" class="user-links-collapsible-item mw-list-item user-links-collapsible-item"><a data-mw="interface" href="/w/index.php?title=Speciale:Entra&returnto=Proteine" title="Si consiglia di effettuare l'accesso, anche se non è obbligatorio [o]" accesskey="o" class=""><span>entra</span></a> </li> </ul> </div> </div> </div> <div id="vector-user-links-dropdown" class="vector-dropdown vector-user-menu vector-button-flush-right vector-user-menu-logged-out" title="Altre opzioni" > <input type="checkbox" id="vector-user-links-dropdown-checkbox" role="button" aria-haspopup="true" data-event-name="ui.dropdown-vector-user-links-dropdown" class="vector-dropdown-checkbox " aria-label="Strumenti personali" > <label id="vector-user-links-dropdown-label" for="vector-user-links-dropdown-checkbox" class="vector-dropdown-label cdx-button cdx-button--fake-button cdx-button--fake-button--enabled cdx-button--weight-quiet cdx-button--icon-only " aria-hidden="true" ><span class="vector-icon mw-ui-icon-ellipsis mw-ui-icon-wikimedia-ellipsis"></span> <span class="vector-dropdown-label-text">Strumenti personali</span> </label> <div class="vector-dropdown-content"> <div id="p-personal" class="vector-menu mw-portlet mw-portlet-personal user-links-collapsible-item" title="Menu utente" > <div class="vector-menu-content"> <ul class="vector-menu-content-list"> <li id="pt-sitesupport" class="user-links-collapsible-item mw-list-item"><a href="//donate.wikimedia.org/wiki/Special:FundraiserRedirector?utm_source=donate&utm_medium=sidebar&utm_campaign=C13_it.wikipedia.org&uselang=it"><span>Fai una donazione</span></a></li><li id="pt-createaccount" class="user-links-collapsible-item mw-list-item"><a href="/w/index.php?title=Speciale:CreaUtenza&returnto=Proteine" title="Si consiglia di registrarsi e di effettuare l'accesso, anche se non è obbligatorio"><span class="vector-icon mw-ui-icon-userAdd mw-ui-icon-wikimedia-userAdd"></span> <span>registrati</span></a></li><li id="pt-login" class="user-links-collapsible-item mw-list-item"><a href="/w/index.php?title=Speciale:Entra&returnto=Proteine" title="Si consiglia di effettuare l'accesso, anche se non è obbligatorio [o]" accesskey="o"><span class="vector-icon mw-ui-icon-logIn mw-ui-icon-wikimedia-logIn"></span> <span>entra</span></a></li> </ul> </div> </div> <div id="p-user-menu-anon-editor" class="vector-menu mw-portlet mw-portlet-user-menu-anon-editor" > <div class="vector-menu-heading"> Pagine per utenti anonimi <a href="/wiki/Aiuto:Benvenuto" aria-label="Ulteriori informazioni sulla contribuzione"><span>ulteriori informazioni</span></a> </div> <div class="vector-menu-content"> <ul class="vector-menu-content-list"> <li id="pt-anoncontribs" class="mw-list-item"><a href="/wiki/Speciale:MieiContributi" title="Un elenco delle modifiche fatte da questo indirizzo IP [y]" accesskey="y"><span>contributi</span></a></li><li id="pt-anontalk" class="mw-list-item"><a href="/wiki/Speciale:MieDiscussioni" title="Discussioni sulle modifiche fatte da questo indirizzo IP [n]" accesskey="n"><span>discussioni</span></a></li> </ul> </div> </div> </div> </div> </nav> </div> </header> </div> <div class="mw-page-container"> <div class="mw-page-container-inner"> <div class="vector-sitenotice-container"> <div id="siteNotice"></div> </div> <div class="vector-column-start"> <div class="vector-main-menu-container"> <div id="mw-navigation"> <nav id="mw-panel" class="vector-main-menu-landmark" aria-label="Sito"> <div id="vector-main-menu-pinned-container" class="vector-pinned-container"> </div> </nav> </div> </div> <div class="vector-sticky-pinned-container"> <nav id="mw-panel-toc" aria-label="Indice" data-event-name="ui.sidebar-toc" class="mw-table-of-contents-container vector-toc-landmark"> <div id="vector-toc-pinned-container" class="vector-pinned-container"> <div id="vector-toc" class="vector-toc vector-pinnable-element"> <div class="vector-pinnable-header vector-toc-pinnable-header vector-pinnable-header-pinned" data-feature-name="toc-pinned" data-pinnable-element-id="vector-toc" > <h2 class="vector-pinnable-header-label">Indice</h2> <button class="vector-pinnable-header-toggle-button vector-pinnable-header-pin-button" data-event-name="pinnable-header.vector-toc.pin">sposta nella barra laterale</button> <button class="vector-pinnable-header-toggle-button vector-pinnable-header-unpin-button" data-event-name="pinnable-header.vector-toc.unpin">nascondi</button> </div> <ul class="vector-toc-contents" id="mw-panel-toc-list"> <li id="toc-mw-content-text" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-1"> <a href="#" class="vector-toc-link"> <div class="vector-toc-text">Inizio</div> </a> </li> <li id="toc-Descrizione" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-1"> <a class="vector-toc-link" href="#Descrizione"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">1</span> <span>Descrizione</span> </div> </a> <button aria-controls="toc-Descrizione-sublist" class="cdx-button cdx-button--weight-quiet cdx-button--icon-only vector-toc-toggle"> <span class="vector-icon mw-ui-icon-wikimedia-expand"></span> <span>Attiva/disattiva la sottosezione Descrizione</span> </button> <ul id="toc-Descrizione-sublist" class="vector-toc-list"> <li id="toc-Classificazione" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Classificazione"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">1.1</span> <span>Classificazione</span> </div> </a> <ul id="toc-Classificazione-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Biochimica" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Biochimica"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">1.2</span> <span>Biochimica</span> </div> </a> <ul id="toc-Biochimica-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Gli_amminoacidi" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Gli_amminoacidi"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">1.3</span> <span>Gli amminoacidi</span> </div> </a> <ul id="toc-Gli_amminoacidi-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Composizione" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Composizione"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">1.4</span> <span>Composizione</span> </div> </a> <ul id="toc-Composizione-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Proprietà_chimico-fisiche" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Proprietà_chimico-fisiche"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">1.5</span> <span>Proprietà chimico-fisiche</span> </div> </a> <ul id="toc-Proprietà_chimico-fisiche-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> </ul> </li> <li id="toc-Struttura" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-1"> <a class="vector-toc-link" href="#Struttura"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">2</span> <span>Struttura</span> </div> </a> <button aria-controls="toc-Struttura-sublist" class="cdx-button cdx-button--weight-quiet cdx-button--icon-only vector-toc-toggle"> <span class="vector-icon mw-ui-icon-wikimedia-expand"></span> <span>Attiva/disattiva la sottosezione Struttura</span> </button> <ul id="toc-Struttura-sublist" class="vector-toc-list"> <li id="toc-Ripiegamento" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Ripiegamento"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">2.1</span> <span>Ripiegamento</span> </div> </a> <ul id="toc-Ripiegamento-sublist" class="vector-toc-list"> <li id="toc-L'α-elica_e_il_β-foglio_pieghettato" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-3"> <a class="vector-toc-link" href="#L'α-elica_e_il_β-foglio_pieghettato"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">2.1.1</span> <span>L'α-elica e il β-foglio pieghettato</span> </div> </a> <ul id="toc-L'α-elica_e_il_β-foglio_pieghettato-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> </ul> </li> <li id="toc-Livelli_di_organizzazione" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Livelli_di_organizzazione"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">2.2</span> <span>Livelli di organizzazione</span> </div> </a> <ul id="toc-Livelli_di_organizzazione-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Proteine_complesse" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Proteine_complesse"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">2.3</span> <span>Proteine complesse</span> </div> </a> <ul id="toc-Proteine_complesse-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Chiralità_delle_proteine" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Chiralità_delle_proteine"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">2.4</span> <span>Chiralità delle proteine</span> </div> </a> <ul id="toc-Chiralità_delle_proteine-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> </ul> </li> <li id="toc-Sintesi" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-1"> <a class="vector-toc-link" href="#Sintesi"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">3</span> <span>Sintesi</span> </div> </a> <button aria-controls="toc-Sintesi-sublist" class="cdx-button cdx-button--weight-quiet cdx-button--icon-only vector-toc-toggle"> <span class="vector-icon mw-ui-icon-wikimedia-expand"></span> <span>Attiva/disattiva la sottosezione Sintesi</span> </button> <ul id="toc-Sintesi-sublist" class="vector-toc-list"> <li id="toc-Sintesi_biologica" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Sintesi_biologica"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">3.1</span> <span>Sintesi biologica</span> </div> </a> <ul id="toc-Sintesi_biologica-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Sintesi_artificiale" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Sintesi_artificiale"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">3.2</span> <span>Sintesi artificiale</span> </div> </a> <ul id="toc-Sintesi_artificiale-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> </ul> </li> <li id="toc-Funzioni_cellulari" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-1"> <a class="vector-toc-link" href="#Funzioni_cellulari"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">4</span> <span>Funzioni cellulari</span> </div> </a> <button aria-controls="toc-Funzioni_cellulari-sublist" class="cdx-button cdx-button--weight-quiet cdx-button--icon-only vector-toc-toggle"> <span class="vector-icon mw-ui-icon-wikimedia-expand"></span> <span>Attiva/disattiva la sottosezione Funzioni cellulari</span> </button> <ul id="toc-Funzioni_cellulari-sublist" class="vector-toc-list"> <li id="toc-Funzione_enzimatica" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Funzione_enzimatica"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">4.1</span> <span>Funzione enzimatica</span> </div> </a> <ul id="toc-Funzione_enzimatica-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Segnalazione_cellulare_e_ligando" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Segnalazione_cellulare_e_ligando"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">4.2</span> <span>Segnalazione cellulare e ligando</span> </div> </a> <ul id="toc-Segnalazione_cellulare_e_ligando-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Proteine_strutturali" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Proteine_strutturali"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">4.3</span> <span>Proteine strutturali</span> </div> </a> <ul id="toc-Proteine_strutturali-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> </ul> </li> <li id="toc-Metodi_di_studio" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-1"> <a class="vector-toc-link" href="#Metodi_di_studio"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">5</span> <span>Metodi di studio</span> </div> </a> <button aria-controls="toc-Metodi_di_studio-sublist" class="cdx-button cdx-button--weight-quiet cdx-button--icon-only vector-toc-toggle"> <span class="vector-icon mw-ui-icon-wikimedia-expand"></span> <span>Attiva/disattiva la sottosezione Metodi di studio</span> </button> <ul id="toc-Metodi_di_studio-sublist" class="vector-toc-list"> <li id="toc-Purificazione_della_proteina" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Purificazione_della_proteina"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">5.1</span> <span>Purificazione della proteina</span> </div> </a> <ul id="toc-Purificazione_della_proteina-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Localizzazione_cellulare" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Localizzazione_cellulare"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">5.2</span> <span>Localizzazione cellulare</span> </div> </a> <ul id="toc-Localizzazione_cellulare-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Proteomica" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Proteomica"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">5.3</span> <span>Proteomica</span> </div> </a> <ul id="toc-Proteomica-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Bioinformatica" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Bioinformatica"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">5.4</span> <span>Bioinformatica</span> </div> </a> <ul id="toc-Bioinformatica-sublist" class="vector-toc-list"> <li id="toc-Previsione_della_struttura_e_simulazione" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-3"> <a class="vector-toc-link" href="#Previsione_della_struttura_e_simulazione"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">5.4.1</span> <span>Previsione della struttura e simulazione</span> </div> </a> <ul id="toc-Previsione_della_struttura_e_simulazione-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Proteine_disordinate" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-3"> <a class="vector-toc-link" href="#Proteine_disordinate"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">5.4.2</span> <span>Proteine disordinate</span> </div> </a> <ul id="toc-Proteine_disordinate-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> </ul> </li> </ul> </li> <li id="toc-Utilizzo" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-1"> <a class="vector-toc-link" href="#Utilizzo"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">6</span> <span>Utilizzo</span> </div> </a> <button aria-controls="toc-Utilizzo-sublist" class="cdx-button cdx-button--weight-quiet cdx-button--icon-only vector-toc-toggle"> <span class="vector-icon mw-ui-icon-wikimedia-expand"></span> <span>Attiva/disattiva la sottosezione Utilizzo</span> </button> <ul id="toc-Utilizzo-sublist" class="vector-toc-list"> <li id="toc-Il_ruolo_nell'alimentazione" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Il_ruolo_nell'alimentazione"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">6.1</span> <span>Il ruolo nell'alimentazione</span> </div> </a> <ul id="toc-Il_ruolo_nell'alimentazione-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Valori_nutrizionali" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-2"> <a class="vector-toc-link" href="#Valori_nutrizionali"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">6.2</span> <span>Valori nutrizionali</span> </div> </a> <ul id="toc-Valori_nutrizionali-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> </ul> </li> <li id="toc-Storia_ed_etimologia" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-1"> <a class="vector-toc-link" href="#Storia_ed_etimologia"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">7</span> <span>Storia ed etimologia</span> </div> </a> <ul id="toc-Storia_ed_etimologia-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Note" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-1"> <a class="vector-toc-link" href="#Note"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">8</span> <span>Note</span> </div> </a> <ul id="toc-Note-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Bibliografia" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-1"> <a class="vector-toc-link" href="#Bibliografia"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">9</span> <span>Bibliografia</span> </div> </a> <ul id="toc-Bibliografia-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Voci_correlate" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-1"> <a class="vector-toc-link" href="#Voci_correlate"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">10</span> <span>Voci correlate</span> </div> </a> <ul id="toc-Voci_correlate-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Altri_progetti" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-1"> <a class="vector-toc-link" href="#Altri_progetti"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">11</span> <span>Altri progetti</span> </div> </a> <ul id="toc-Altri_progetti-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> <li id="toc-Collegamenti_esterni" class="vector-toc-list-item vector-toc-level-1"> <a class="vector-toc-link" href="#Collegamenti_esterni"> <div class="vector-toc-text"> <span class="vector-toc-numb">12</span> <span>Collegamenti esterni</span> </div> </a> <ul id="toc-Collegamenti_esterni-sublist" class="vector-toc-list"> </ul> </li> </ul> </div> </div> </nav> </div> </div> <div class="mw-content-container"> <main id="content" class="mw-body"> <header class="mw-body-header vector-page-titlebar"> <nav aria-label="Indice" class="vector-toc-landmark"> <div id="vector-page-titlebar-toc" class="vector-dropdown vector-page-titlebar-toc vector-button-flush-left" > <input type="checkbox" id="vector-page-titlebar-toc-checkbox" role="button" aria-haspopup="true" data-event-name="ui.dropdown-vector-page-titlebar-toc" class="vector-dropdown-checkbox " aria-label="Mostra/Nascondi l'indice" > <label id="vector-page-titlebar-toc-label" for="vector-page-titlebar-toc-checkbox" class="vector-dropdown-label cdx-button cdx-button--fake-button cdx-button--fake-button--enabled cdx-button--weight-quiet cdx-button--icon-only " aria-hidden="true" ><span class="vector-icon mw-ui-icon-listBullet mw-ui-icon-wikimedia-listBullet"></span> <span class="vector-dropdown-label-text">Mostra/Nascondi l'indice</span> </label> <div class="vector-dropdown-content"> <div id="vector-page-titlebar-toc-unpinned-container" class="vector-unpinned-container"> </div> </div> </div> </nav> <h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Proteine</span></h1> <div id="p-lang-btn" class="vector-dropdown mw-portlet mw-portlet-lang" > <input type="checkbox" id="p-lang-btn-checkbox" role="button" aria-haspopup="true" data-event-name="ui.dropdown-p-lang-btn" class="vector-dropdown-checkbox mw-interlanguage-selector" aria-label="Vai a una voce in un'altra lingua. Disponibile in 161 lingue" > <label id="p-lang-btn-label" for="p-lang-btn-checkbox" class="vector-dropdown-label cdx-button cdx-button--fake-button cdx-button--fake-button--enabled cdx-button--weight-quiet cdx-button--action-progressive mw-portlet-lang-heading-161" aria-hidden="true" ><span class="vector-icon mw-ui-icon-language-progressive mw-ui-icon-wikimedia-language-progressive"></span> <span class="vector-dropdown-label-text">161 lingue</span> </label> <div class="vector-dropdown-content"> <div class="vector-menu-content"> <ul class="vector-menu-content-list"> <li class="interlanguage-link interwiki-af mw-list-item"><a href="https://af.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%AFen" title="Proteïen - afrikaans" lang="af" hreflang="af" data-title="Proteïen" data-language-autonym="Afrikaans" data-language-local-name="afrikaans" class="interlanguage-link-target"><span>Afrikaans</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-als mw-list-item"><a href="https://als.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein - tedesco svizzero" lang="gsw" hreflang="gsw" data-title="Protein" data-language-autonym="Alemannisch" data-language-local-name="tedesco svizzero" class="interlanguage-link-target"><span>Alemannisch</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-an mw-list-item"><a href="https://an.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna" title="Proteína - aragonese" lang="an" hreflang="an" data-title="Proteína" data-language-autonym="Aragonés" data-language-local-name="aragonese" class="interlanguage-link-target"><span>Aragonés</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ar mw-list-item"><a href="https://ar.wikipedia.org/wiki/%D8%A8%D8%B1%D9%88%D8%AA%D9%8A%D9%86" title="بروتين - arabo" lang="ar" hreflang="ar" data-title="بروتين" data-language-autonym="العربية" data-language-local-name="arabo" class="interlanguage-link-target"><span>العربية</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ary mw-list-item"><a href="https://ary.wikipedia.org/wiki/%D9%BE%D8%B1%D9%88%D8%AA%D9%8A%D9%86" title="پروتين - arabo marocchino" lang="ary" hreflang="ary" data-title="پروتين" data-language-autonym="الدارجة" data-language-local-name="arabo marocchino" class="interlanguage-link-target"><span>الدارجة</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-arz mw-list-item"><a href="https://arz.wikipedia.org/wiki/%D8%A8%D8%B1%D9%88%D8%AA%D9%8A%D9%86" title="بروتين - arabo egiziano" lang="arz" hreflang="arz" data-title="بروتين" data-language-autonym="مصرى" data-language-local-name="arabo egiziano" class="interlanguage-link-target"><span>مصرى</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-as mw-list-item"><a href="https://as.wikipedia.org/wiki/%E0%A6%AE%E0%A6%BE%E0%A6%82%E0%A6%B8%E0%A6%B8%E0%A6%BE%E0%A7%B0" title="মাংসসাৰ - assamese" lang="as" hreflang="as" data-title="মাংসসাৰ" data-language-autonym="অসমীয়া" data-language-local-name="assamese" class="interlanguage-link-target"><span>অসমীয়া</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ast mw-list-item"><a href="https://ast.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna" title="Proteína - asturiano" lang="ast" hreflang="ast" data-title="Proteína" data-language-autonym="Asturianu" data-language-local-name="asturiano" class="interlanguage-link-target"><span>Asturianu</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-az mw-list-item"><a href="https://az.wikipedia.org/wiki/Z%C3%BClallar" title="Zülallar - azerbaigiano" lang="az" hreflang="az" data-title="Zülallar" data-language-autonym="Azərbaycanca" data-language-local-name="azerbaigiano" class="interlanguage-link-target"><span>Azərbaycanca</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-azb mw-list-item"><a href="https://azb.wikipedia.org/wiki/%D9%BE%D8%B1%D9%88%D8%AA%D8%A6%DB%8C%D9%86" title="پروتئین - South Azerbaijani" lang="azb" hreflang="azb" data-title="پروتئین" data-language-autonym="تۆرکجه" data-language-local-name="South Azerbaijani" class="interlanguage-link-target"><span>تۆرکجه</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ba mw-list-item"><a href="https://ba.wikipedia.org/wiki/%D0%90%D2%A1%D2%BB%D1%8B%D0%BC%D0%B4%D0%B0%D1%80" title="Аҡһымдар - baschiro" lang="ba" hreflang="ba" data-title="Аҡһымдар" data-language-autonym="Башҡортса" data-language-local-name="baschiro" class="interlanguage-link-target"><span>Башҡортса</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ban mw-list-item"><a href="https://ban.wikipedia.org/wiki/Prot%C3%A9in" title="Protéin - balinese" lang="ban" hreflang="ban" data-title="Protéin" data-language-autonym="Basa Bali" data-language-local-name="balinese" class="interlanguage-link-target"><span>Basa Bali</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-bat-smg mw-list-item"><a href="https://bat-smg.wikipedia.org/wiki/Balt%C4%ABms" title="Baltīms - samogitico" lang="sgs" hreflang="sgs" data-title="Baltīms" data-language-autonym="Žemaitėška" data-language-local-name="samogitico" class="interlanguage-link-target"><span>Žemaitėška</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-bcl mw-list-item"><a href="https://bcl.wikipedia.org/wiki/Protina" title="Protina - Central Bikol" lang="bcl" hreflang="bcl" data-title="Protina" data-language-autonym="Bikol Central" data-language-local-name="Central Bikol" class="interlanguage-link-target"><span>Bikol Central</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-be mw-list-item"><a href="https://be.wikipedia.org/wiki/%D0%91%D1%8F%D0%BB%D0%BA%D1%96" title="Бялкі - bielorusso" lang="be" hreflang="be" data-title="Бялкі" data-language-autonym="Беларуская" data-language-local-name="bielorusso" class="interlanguage-link-target"><span>Беларуская</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-be-x-old mw-list-item"><a href="https://be-tarask.wikipedia.org/wiki/%D0%91%D1%8F%D0%BB%D0%BA%D1%96" title="Бялкі - Belarusian (Taraškievica orthography)" lang="be-tarask" hreflang="be-tarask" data-title="Бялкі" data-language-autonym="Беларуская (тарашкевіца)" data-language-local-name="Belarusian (Taraškievica orthography)" class="interlanguage-link-target"><span>Беларуская (тарашкевіца)</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-bg mw-list-item"><a href="https://bg.wikipedia.org/wiki/%D0%9F%D1%80%D0%BE%D1%82%D0%B5%D0%B8%D0%BD" title="Протеин - bulgaro" lang="bg" hreflang="bg" data-title="Протеин" data-language-autonym="Български" data-language-local-name="bulgaro" class="interlanguage-link-target"><span>Български</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-bh mw-list-item"><a href="https://bh.wikipedia.org/wiki/%E0%A4%AA%E0%A5%8D%E0%A4%B0%E0%A5%8B%E0%A4%9F%E0%A5%80%E0%A4%A8" title="प्रोटीन - Bhojpuri" lang="bh" hreflang="bh" data-title="प्रोटीन" data-language-autonym="भोजपुरी" data-language-local-name="Bhojpuri" class="interlanguage-link-target"><span>भोजपुरी</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-bjn mw-list-item"><a href="https://bjn.wikipedia.org/wiki/Parot%C3%A9in" title="Parotéin - banjar" lang="bjn" hreflang="bjn" data-title="Parotéin" data-language-autonym="Banjar" data-language-local-name="banjar" class="interlanguage-link-target"><span>Banjar</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-blk mw-list-item"><a href="https://blk.wikipedia.org/wiki/%E1%80%95%E1%80%9B%E1%80%AD%E1%80%AF%E1%80%90%E1%80%B1%E1%80%84%E1%80%BA%E1%80%B8" title="ပရိုတေင်း - Pa'O" lang="blk" hreflang="blk" data-title="ပရိုတေင်း" data-language-autonym="ပအိုဝ်ႏဘာႏသာႏ" data-language-local-name="Pa'O" class="interlanguage-link-target"><span>ပအိုဝ်ႏဘာႏသာႏ</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-bn mw-list-item"><a href="https://bn.wikipedia.org/wiki/%E0%A6%AA%E0%A7%8D%E0%A6%B0%E0%A7%8B%E0%A6%9F%E0%A6%BF%E0%A6%A8" title="প্রোটিন - bengalese" lang="bn" hreflang="bn" data-title="প্রোটিন" data-language-autonym="বাংলা" data-language-local-name="bengalese" class="interlanguage-link-target"><span>বাংলা</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-br mw-list-item"><a href="https://br.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein - bretone" lang="br" hreflang="br" data-title="Protein" data-language-autonym="Brezhoneg" data-language-local-name="bretone" class="interlanguage-link-target"><span>Brezhoneg</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-bs mw-list-item"><a href="https://bs.wikipedia.org/wiki/Bjelan%C4%8Devine" title="Bjelančevine - bosniaco" lang="bs" hreflang="bs" data-title="Bjelančevine" data-language-autonym="Bosanski" data-language-local-name="bosniaco" class="interlanguage-link-target"><span>Bosanski</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-btm mw-list-item"><a href="https://btm.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein - Batak Mandailing" lang="btm" hreflang="btm" data-title="Protein" data-language-autonym="Batak Mandailing" data-language-local-name="Batak Mandailing" class="interlanguage-link-target"><span>Batak Mandailing</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-bxr mw-list-item"><a href="https://bxr.wikipedia.org/wiki/%D0%A3%D1%83%D1%80%D0%B0%D0%B3" title="Уураг - Russia Buriat" lang="bxr" hreflang="bxr" data-title="Уураг" data-language-autonym="Буряад" data-language-local-name="Russia Buriat" class="interlanguage-link-target"><span>Буряад</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ca mw-list-item"><a href="https://ca.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%AFna" title="Proteïna - catalano" lang="ca" hreflang="ca" data-title="Proteïna" data-language-autonym="Català" data-language-local-name="catalano" class="interlanguage-link-target"><span>Català</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-cdo mw-list-item"><a href="https://cdo.wikipedia.org/wiki/L%C3%A2ung-b%C4%83h-c%C3%A9k" title="Lâung-băh-cék - Mindong" lang="cdo" hreflang="cdo" data-title="Lâung-băh-cék" data-language-autonym="閩東語 / Mìng-dĕ̤ng-ngṳ̄" data-language-local-name="Mindong" class="interlanguage-link-target"><span>閩東語 / Mìng-dĕ̤ng-ngṳ̄</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ce mw-list-item"><a href="https://ce.wikipedia.org/wiki/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BE%D0%BA%D0%B0%D1%88" title="Белокаш - ceceno" lang="ce" hreflang="ce" data-title="Белокаш" data-language-autonym="Нохчийн" data-language-local-name="ceceno" class="interlanguage-link-target"><span>Нохчийн</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ceb mw-list-item"><a href="https://ceb.wikipedia.org/wiki/Protina_(kimika)" title="Protina (kimika) - cebuano" lang="ceb" hreflang="ceb" data-title="Protina (kimika)" data-language-autonym="Cebuano" data-language-local-name="cebuano" class="interlanguage-link-target"><span>Cebuano</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-chr mw-list-item"><a href="https://chr.wikipedia.org/wiki/%E1%8E%A0%E1%8F%93%E1%8E%B5%E1%8F%A5%E1%8F%8D%E1%8F%97%E1%8F%8D%E1%8E%A9" title="ᎠᏓᎵᏥᏍᏗᏍᎩ - cherokee" lang="chr" hreflang="chr" data-title="ᎠᏓᎵᏥᏍᏗᏍᎩ" data-language-autonym="ᏣᎳᎩ" data-language-local-name="cherokee" class="interlanguage-link-target"><span>ᏣᎳᎩ</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ckb mw-list-item"><a href="https://ckb.wikipedia.org/wiki/%D9%BE%D8%B1%DB%86%D8%AA%DB%8C%D9%86" title="پرۆتین - curdo centrale" lang="ckb" hreflang="ckb" data-title="پرۆتین" data-language-autonym="کوردی" data-language-local-name="curdo centrale" class="interlanguage-link-target"><span>کوردی</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-cs mw-list-item"><a href="https://cs.wikipedia.org/wiki/B%C3%ADlkovina" title="Bílkovina - ceco" lang="cs" hreflang="cs" data-title="Bílkovina" data-language-autonym="Čeština" data-language-local-name="ceco" class="interlanguage-link-target"><span>Čeština</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-cv mw-list-item"><a href="https://cv.wikipedia.org/wiki/%D0%A8%D1%83%D1%80%D1%80%D0%B8" title="Шурри - ciuvascio" lang="cv" hreflang="cv" data-title="Шурри" data-language-autonym="Чӑвашла" data-language-local-name="ciuvascio" class="interlanguage-link-target"><span>Чӑвашла</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-cy mw-list-item"><a href="https://cy.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein - gallese" lang="cy" hreflang="cy" data-title="Protein" data-language-autonym="Cymraeg" data-language-local-name="gallese" class="interlanguage-link-target"><span>Cymraeg</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-da mw-list-item"><a href="https://da.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein - danese" lang="da" hreflang="da" data-title="Protein" data-language-autonym="Dansk" data-language-local-name="danese" class="interlanguage-link-target"><span>Dansk</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-de mw-list-item"><a href="https://de.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein - tedesco" lang="de" hreflang="de" data-title="Protein" data-language-autonym="Deutsch" data-language-local-name="tedesco" class="interlanguage-link-target"><span>Deutsch</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-dty mw-list-item"><a href="https://dty.wikipedia.org/wiki/%E0%A4%AA%E0%A5%8D%E0%A4%B0%E0%A5%8B%E0%A4%9F%E0%A4%BF%E0%A4%A8" title="प्रोटिन - Doteli" lang="dty" hreflang="dty" data-title="प्रोटिन" data-language-autonym="डोटेली" data-language-local-name="Doteli" class="interlanguage-link-target"><span>डोटेली</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-dv mw-list-item"><a href="https://dv.wikipedia.org/wiki/%DE%95%DE%B0%DE%83%DE%AE%DE%93%DE%A9%DE%82%DE%B0" title="ޕްރޮޓީން - divehi" lang="dv" hreflang="dv" data-title="ޕްރޮޓީން" data-language-autonym="ދިވެހިބަސް" data-language-local-name="divehi" class="interlanguage-link-target"><span>ދިވެހިބަސް</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-el mw-list-item"><a href="https://el.wikipedia.org/wiki/%CE%A0%CF%81%CF%89%CF%84%CE%B5%CE%90%CE%BD%CE%B7" title="Πρωτεΐνη - greco" lang="el" hreflang="el" data-title="Πρωτεΐνη" data-language-autonym="Ελληνικά" data-language-local-name="greco" class="interlanguage-link-target"><span>Ελληνικά</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-en badge-Q17437798 badge-goodarticle mw-list-item" title="voce di qualità"><a href="https://en.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein - inglese" lang="en" hreflang="en" data-title="Protein" data-language-autonym="English" data-language-local-name="inglese" class="interlanguage-link-target"><span>English</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-eo mw-list-item"><a href="https://eo.wikipedia.org/wiki/Proteino" title="Proteino - esperanto" lang="eo" hreflang="eo" data-title="Proteino" data-language-autonym="Esperanto" data-language-local-name="esperanto" class="interlanguage-link-target"><span>Esperanto</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-es mw-list-item"><a href="https://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna" title="Proteína - spagnolo" lang="es" hreflang="es" data-title="Proteína" data-language-autonym="Español" data-language-local-name="spagnolo" class="interlanguage-link-target"><span>Español</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-et mw-list-item"><a href="https://et.wikipedia.org/wiki/Valgud" title="Valgud - estone" lang="et" hreflang="et" data-title="Valgud" data-language-autonym="Eesti" data-language-local-name="estone" class="interlanguage-link-target"><span>Eesti</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-eu mw-list-item"><a href="https://eu.wikipedia.org/wiki/Proteina" title="Proteina - basco" lang="eu" hreflang="eu" data-title="Proteina" data-language-autonym="Euskara" data-language-local-name="basco" class="interlanguage-link-target"><span>Euskara</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ext mw-list-item"><a href="https://ext.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna" title="Proteína - estremegno" lang="ext" hreflang="ext" data-title="Proteína" data-language-autonym="Estremeñu" data-language-local-name="estremegno" class="interlanguage-link-target"><span>Estremeñu</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-fa mw-list-item"><a href="https://fa.wikipedia.org/wiki/%D9%BE%D8%B1%D9%88%D8%AA%D8%A6%DB%8C%D9%86" title="پروتئین - persiano" lang="fa" hreflang="fa" data-title="پروتئین" data-language-autonym="فارسی" data-language-local-name="persiano" class="interlanguage-link-target"><span>فارسی</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-fi mw-list-item"><a href="https://fi.wikipedia.org/wiki/Proteiini" title="Proteiini - finlandese" lang="fi" hreflang="fi" data-title="Proteiini" data-language-autonym="Suomi" data-language-local-name="finlandese" class="interlanguage-link-target"><span>Suomi</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-fo mw-list-item"><a href="https://fo.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein - faroese" lang="fo" hreflang="fo" data-title="Protein" data-language-autonym="Føroyskt" data-language-local-name="faroese" class="interlanguage-link-target"><span>Føroyskt</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-fr mw-list-item"><a href="https://fr.wikipedia.org/wiki/Prot%C3%A9ine" title="Protéine - francese" lang="fr" hreflang="fr" data-title="Protéine" data-language-autonym="Français" data-language-local-name="francese" class="interlanguage-link-target"><span>Français</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-frr mw-list-item"><a href="https://frr.wikipedia.org/wiki/Proteiin" title="Proteiin - frisone settentrionale" lang="frr" hreflang="frr" data-title="Proteiin" data-language-autonym="Nordfriisk" data-language-local-name="frisone settentrionale" class="interlanguage-link-target"><span>Nordfriisk</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-fy mw-list-item"><a href="https://fy.wikipedia.org/wiki/Aaiwyt_(stof)" title="Aaiwyt (stof) - frisone occidentale" lang="fy" hreflang="fy" data-title="Aaiwyt (stof)" data-language-autonym="Frysk" data-language-local-name="frisone occidentale" class="interlanguage-link-target"><span>Frysk</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ga mw-list-item"><a href="https://ga.wikipedia.org/wiki/Pr%C3%B3it%C3%A9in" title="Próitéin - irlandese" lang="ga" hreflang="ga" data-title="Próitéin" data-language-autonym="Gaeilge" data-language-local-name="irlandese" class="interlanguage-link-target"><span>Gaeilge</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-gd mw-list-item"><a href="https://gd.wikipedia.org/wiki/Pr%C3%B2tain" title="Pròtain - gaelico scozzese" lang="gd" hreflang="gd" data-title="Pròtain" data-language-autonym="Gàidhlig" data-language-local-name="gaelico scozzese" class="interlanguage-link-target"><span>Gàidhlig</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-gl mw-list-item"><a href="https://gl.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna" title="Proteína - galiziano" lang="gl" hreflang="gl" data-title="Proteína" data-language-autonym="Galego" data-language-local-name="galiziano" class="interlanguage-link-target"><span>Galego</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-gn mw-list-item"><a href="https://gn.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna" title="Proteína - guaraní" lang="gn" hreflang="gn" data-title="Proteína" data-language-autonym="Avañe'ẽ" data-language-local-name="guaraní" class="interlanguage-link-target"><span>Avañe'ẽ</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-gv mw-list-item"><a href="https://gv.wikipedia.org/wiki/Proteen" title="Proteen - mannese" lang="gv" hreflang="gv" data-title="Proteen" data-language-autonym="Gaelg" data-language-local-name="mannese" class="interlanguage-link-target"><span>Gaelg</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-hak mw-list-item"><a href="https://hak.wikipedia.org/wiki/Th%C3%A0n-pha%CC%8Dk-ch%E1%B9%B3t" title="Thàn-pha̍k-chṳt - hakka" lang="hak" hreflang="hak" data-title="Thàn-pha̍k-chṳt" data-language-autonym="客家語 / Hak-kâ-ngî" data-language-local-name="hakka" class="interlanguage-link-target"><span>客家語 / Hak-kâ-ngî</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-he mw-list-item"><a href="https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%9C%D7%91%D7%95%D7%9F" title="חלבון - ebraico" lang="he" hreflang="he" data-title="חלבון" data-language-autonym="עברית" data-language-local-name="ebraico" class="interlanguage-link-target"><span>עברית</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-hi mw-list-item"><a href="https://hi.wikipedia.org/wiki/%E0%A4%AA%E0%A5%8D%E0%A4%B0%E0%A5%8B%E0%A4%9F%E0%A5%80%E0%A4%A8" title="प्रोटीन - hindi" lang="hi" hreflang="hi" data-title="प्रोटीन" data-language-autonym="हिन्दी" data-language-local-name="hindi" class="interlanguage-link-target"><span>हिन्दी</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-hif mw-list-item"><a href="https://hif.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein - hindi figiano" lang="hif" hreflang="hif" data-title="Protein" data-language-autonym="Fiji Hindi" data-language-local-name="hindi figiano" class="interlanguage-link-target"><span>Fiji Hindi</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-hr mw-list-item"><a href="https://hr.wikipedia.org/wiki/Bjelan%C4%8Devine" title="Bjelančevine - croato" lang="hr" hreflang="hr" data-title="Bjelančevine" data-language-autonym="Hrvatski" data-language-local-name="croato" class="interlanguage-link-target"><span>Hrvatski</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ht mw-list-item"><a href="https://ht.wikipedia.org/wiki/Pwoteyin" title="Pwoteyin - creolo haitiano" lang="ht" hreflang="ht" data-title="Pwoteyin" data-language-autonym="Kreyòl ayisyen" data-language-local-name="creolo haitiano" class="interlanguage-link-target"><span>Kreyòl ayisyen</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-hu mw-list-item"><a href="https://hu.wikipedia.org/wiki/Feh%C3%A9rje" title="Fehérje - ungherese" lang="hu" hreflang="hu" data-title="Fehérje" data-language-autonym="Magyar" data-language-local-name="ungherese" class="interlanguage-link-target"><span>Magyar</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-hy badge-Q17437796 badge-featuredarticle mw-list-item" title="voce in vetrina"><a href="https://hy.wikipedia.org/wiki/%D5%8D%D5%BA%D5%AB%D5%BF%D5%A1%D5%AF%D5%B8%D6%82%D6%81%D5%B6%D5%A5%D6%80" title="Սպիտակուցներ - armeno" lang="hy" hreflang="hy" data-title="Սպիտակուցներ" data-language-autonym="Հայերեն" data-language-local-name="armeno" class="interlanguage-link-target"><span>Հայերեն</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ia mw-list-item"><a href="https://ia.wikipedia.org/wiki/Proteina" title="Proteina - interlingua" lang="ia" hreflang="ia" data-title="Proteina" data-language-autonym="Interlingua" data-language-local-name="interlingua" class="interlanguage-link-target"><span>Interlingua</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-iba mw-list-item"><a href="https://iba.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein - iban" lang="iba" hreflang="iba" data-title="Protein" data-language-autonym="Jaku Iban" data-language-local-name="iban" class="interlanguage-link-target"><span>Jaku Iban</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-id mw-list-item"><a href="https://id.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein - indonesiano" lang="id" hreflang="id" data-title="Protein" data-language-autonym="Bahasa Indonesia" data-language-local-name="indonesiano" class="interlanguage-link-target"><span>Bahasa Indonesia</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ilo mw-list-item"><a href="https://ilo.wikipedia.org/wiki/Protina" title="Protina - ilocano" lang="ilo" hreflang="ilo" data-title="Protina" data-language-autonym="Ilokano" data-language-local-name="ilocano" class="interlanguage-link-target"><span>Ilokano</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-inh mw-list-item"><a href="https://inh.wikipedia.org/wiki/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BE%D0%BA%D0%B0%D1%88" title="Белокаш - ingush" lang="inh" hreflang="inh" data-title="Белокаш" data-language-autonym="ГӀалгӀай" data-language-local-name="ingush" class="interlanguage-link-target"><span>ГӀалгӀай</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-io mw-list-item"><a href="https://io.wikipedia.org/wiki/Proteino" title="Proteino - ido" lang="io" hreflang="io" data-title="Proteino" data-language-autonym="Ido" data-language-local-name="ido" class="interlanguage-link-target"><span>Ido</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-is mw-list-item"><a href="https://is.wikipedia.org/wiki/Pr%C3%B3t%C3%ADn" title="Prótín - islandese" lang="is" hreflang="is" data-title="Prótín" data-language-autonym="Íslenska" data-language-local-name="islandese" class="interlanguage-link-target"><span>Íslenska</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ja mw-list-item"><a href="https://ja.wikipedia.org/wiki/%E3%82%BF%E3%83%B3%E3%83%91%E3%82%AF%E8%B3%AA" title="タンパク質 - giapponese" lang="ja" hreflang="ja" data-title="タンパク質" data-language-autonym="日本語" data-language-local-name="giapponese" class="interlanguage-link-target"><span>日本語</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-jv mw-list-item"><a href="https://jv.wikipedia.org/wiki/Prot%C3%A9in" title="Protéin - giavanese" lang="jv" hreflang="jv" data-title="Protéin" data-language-autonym="Jawa" data-language-local-name="giavanese" class="interlanguage-link-target"><span>Jawa</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ka mw-list-item"><a href="https://ka.wikipedia.org/wiki/%E1%83%AA%E1%83%98%E1%83%9A%E1%83%94%E1%83%91%E1%83%98" title="ცილები - georgiano" lang="ka" hreflang="ka" data-title="ცილები" data-language-autonym="ქართული" data-language-local-name="georgiano" class="interlanguage-link-target"><span>ქართული</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-kk mw-list-item"><a href="https://kk.wikipedia.org/wiki/%D0%90%D2%9B%D1%83%D1%8B%D0%B7" title="Ақуыз - kazako" lang="kk" hreflang="kk" data-title="Ақуыз" data-language-autonym="Қазақша" data-language-local-name="kazako" class="interlanguage-link-target"><span>Қазақша</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-kn mw-list-item"><a href="https://kn.wikipedia.org/wiki/%E0%B2%AA%E0%B3%8D%E0%B2%B0%E0%B3%8B%E0%B2%9F%E0%B3%80%E0%B2%A8%E0%B3%8D" title="ಪ್ರೋಟೀನ್ - kannada" lang="kn" hreflang="kn" data-title="ಪ್ರೋಟೀನ್" data-language-autonym="ಕನ್ನಡ" data-language-local-name="kannada" class="interlanguage-link-target"><span>ಕನ್ನಡ</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ko mw-list-item"><a href="https://ko.wikipedia.org/wiki/%EB%8B%A8%EB%B0%B1%EC%A7%88" title="단백질 - coreano" lang="ko" hreflang="ko" data-title="단백질" data-language-autonym="한국어" data-language-local-name="coreano" class="interlanguage-link-target"><span>한국어</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ks mw-list-item"><a href="https://ks.wikipedia.org/wiki/%D9%BE%D8%B1%D9%9B%D9%88%D9%B9%DB%8C%D9%96%D9%86" title="پرٛوٹیٖن - kashmiri" lang="ks" hreflang="ks" data-title="پرٛوٹیٖن" data-language-autonym="कॉशुर / کٲشُر" data-language-local-name="kashmiri" class="interlanguage-link-target"><span>कॉशुर / کٲشُر</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ku mw-list-item"><a href="https://ku.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%AEn" title="Proteîn - curdo" lang="ku" hreflang="ku" data-title="Proteîn" data-language-autonym="Kurdî" data-language-local-name="curdo" class="interlanguage-link-target"><span>Kurdî</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-kw mw-list-item"><a href="https://kw.wikipedia.org/wiki/Protin" title="Protin - cornico" lang="kw" hreflang="kw" data-title="Protin" data-language-autonym="Kernowek" data-language-local-name="cornico" class="interlanguage-link-target"><span>Kernowek</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ky mw-list-item"><a href="https://ky.wikipedia.org/wiki/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BE%D0%BA" title="Белок - kirghiso" lang="ky" hreflang="ky" data-title="Белок" data-language-autonym="Кыргызча" data-language-local-name="kirghiso" class="interlanguage-link-target"><span>Кыргызча</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-la mw-list-item"><a href="https://la.wikipedia.org/wiki/Proteina" title="Proteina - latino" lang="la" hreflang="la" data-title="Proteina" data-language-autonym="Latina" data-language-local-name="latino" class="interlanguage-link-target"><span>Latina</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-lb mw-list-item"><a href="https://lb.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein - lussemburghese" lang="lb" hreflang="lb" data-title="Protein" data-language-autonym="Lëtzebuergesch" data-language-local-name="lussemburghese" class="interlanguage-link-target"><span>Lëtzebuergesch</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-lez mw-list-item"><a href="https://lez.wikipedia.org/wiki/%D0%9B%D0%B0%D0%B4%D0%B7%D0%B0%D1%80" title="Ладзар - lesgo" lang="lez" hreflang="lez" data-title="Ладзар" data-language-autonym="Лезги" data-language-local-name="lesgo" class="interlanguage-link-target"><span>Лезги</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-lfn mw-list-item"><a href="https://lfn.wikipedia.org/wiki/Protena" title="Protena - Lingua Franca Nova" lang="lfn" hreflang="lfn" data-title="Protena" data-language-autonym="Lingua Franca Nova" data-language-local-name="Lingua Franca Nova" class="interlanguage-link-target"><span>Lingua Franca Nova</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-li mw-list-item"><a href="https://li.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%AFne" title="Proteïne - limburghese" lang="li" hreflang="li" data-title="Proteïne" data-language-autonym="Limburgs" data-language-local-name="limburghese" class="interlanguage-link-target"><span>Limburgs</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-lmo mw-list-item"><a href="https://lmo.wikipedia.org/wiki/Pruteina" title="Pruteina - lombardo" lang="lmo" hreflang="lmo" data-title="Pruteina" data-language-autonym="Lombard" data-language-local-name="lombardo" class="interlanguage-link-target"><span>Lombard</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-lo mw-list-item"><a href="https://lo.wikipedia.org/wiki/%E0%BA%9B%E0%BA%B0%E0%BB%82%E0%BA%A5%E0%BB%80%E0%BA%95%E0%BA%AD%E0%BA%B4%E0%BA%99" title="ປະໂລເຕອິນ - lao" lang="lo" hreflang="lo" data-title="ປະໂລເຕອິນ" data-language-autonym="ລາວ" data-language-local-name="lao" class="interlanguage-link-target"><span>ລາວ</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-lt mw-list-item"><a href="https://lt.wikipedia.org/wiki/Baltymai" title="Baltymai - lituano" lang="lt" hreflang="lt" data-title="Baltymai" data-language-autonym="Lietuvių" data-language-local-name="lituano" class="interlanguage-link-target"><span>Lietuvių</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-lv mw-list-item"><a href="https://lv.wikipedia.org/wiki/Olbaltumvielas" title="Olbaltumvielas - lettone" lang="lv" hreflang="lv" data-title="Olbaltumvielas" data-language-autonym="Latviešu" data-language-local-name="lettone" class="interlanguage-link-target"><span>Latviešu</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-mg mw-list-item"><a href="https://mg.wikipedia.org/wiki/Pr%C3%B4teinina" title="Prôteinina - malgascio" lang="mg" hreflang="mg" data-title="Prôteinina" data-language-autonym="Malagasy" data-language-local-name="malgascio" class="interlanguage-link-target"><span>Malagasy</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-mk mw-list-item"><a href="https://mk.wikipedia.org/wiki/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BA%D0%BE%D0%B2%D0%B8%D0%BD%D0%B0" title="Белковина - macedone" lang="mk" hreflang="mk" data-title="Белковина" data-language-autonym="Македонски" data-language-local-name="macedone" class="interlanguage-link-target"><span>Македонски</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ml mw-list-item"><a href="https://ml.wikipedia.org/wiki/%E0%B4%AE%E0%B4%BE%E0%B4%82%E0%B4%B8%E0%B5%8D%E0%B4%AF%E0%B4%82" title="മാംസ്യം - malayalam" lang="ml" hreflang="ml" data-title="മാംസ്യം" data-language-autonym="മലയാളം" data-language-local-name="malayalam" class="interlanguage-link-target"><span>മലയാളം</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-mn mw-list-item"><a href="https://mn.wikipedia.org/wiki/%D0%A3%D1%83%D1%80%D0%B0%D0%B3_(%D0%BC%D0%BE%D0%BB%D0%B5%D0%BA%D1%83%D0%BB)" title="Уураг (молекул) - mongolo" lang="mn" hreflang="mn" data-title="Уураг (молекул)" data-language-autonym="Монгол" data-language-local-name="mongolo" class="interlanguage-link-target"><span>Монгол</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-mr mw-list-item"><a href="https://mr.wikipedia.org/wiki/%E0%A4%AA%E0%A5%8D%E0%A4%B0%E0%A4%A5%E0%A4%BF%E0%A4%A8%E0%A5%87" title="प्रथिने - marathi" lang="mr" hreflang="mr" data-title="प्रथिने" data-language-autonym="मराठी" data-language-local-name="marathi" class="interlanguage-link-target"><span>मराठी</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ms mw-list-item"><a href="https://ms.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein - malese" lang="ms" hreflang="ms" data-title="Protein" data-language-autonym="Bahasa Melayu" data-language-local-name="malese" class="interlanguage-link-target"><span>Bahasa Melayu</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-my mw-list-item"><a href="https://my.wikipedia.org/wiki/%E1%80%95%E1%80%9B%E1%80%AD%E1%80%AF%E1%80%90%E1%80%AD%E1%80%94%E1%80%BA%E1%80%B8" title="ပရိုတိန်း - birmano" lang="my" hreflang="my" data-title="ပရိုတိန်း" data-language-autonym="မြန်မာဘာသာ" data-language-local-name="birmano" class="interlanguage-link-target"><span>မြန်မာဘာသာ</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-myv mw-list-item"><a href="https://myv.wikipedia.org/wiki/%D0%90%D1%88%D0%BE%D0%B2%D1%82" title="Ашовт - erzya" lang="myv" hreflang="myv" data-title="Ашовт" data-language-autonym="Эрзянь" data-language-local-name="erzya" class="interlanguage-link-target"><span>Эрзянь</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-mzn mw-list-item"><a href="https://mzn.wikipedia.org/wiki/%D9%BE%D8%B1%D9%88%D8%AA%DB%8C%D9%86" title="پروتین - mazandarani" lang="mzn" hreflang="mzn" data-title="پروتین" data-language-autonym="مازِرونی" data-language-local-name="mazandarani" class="interlanguage-link-target"><span>مازِرونی</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-nds mw-list-item"><a href="https://nds.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein - basso tedesco" lang="nds" hreflang="nds" data-title="Protein" data-language-autonym="Plattdüütsch" data-language-local-name="basso tedesco" class="interlanguage-link-target"><span>Plattdüütsch</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ne mw-list-item"><a href="https://ne.wikipedia.org/wiki/%E0%A4%AA%E0%A5%8D%E0%A4%B0%E0%A5%8B%E0%A4%9F%E0%A4%BF%E0%A4%A8" title="प्रोटिन - nepalese" lang="ne" hreflang="ne" data-title="प्रोटिन" data-language-autonym="नेपाली" data-language-local-name="nepalese" class="interlanguage-link-target"><span>नेपाली</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-new mw-list-item"><a href="https://new.wikipedia.org/wiki/%E0%A4%AA%E0%A5%8D%E0%A4%B0%E0%A5%8B%E0%A4%9F%E0%A4%BF%E0%A4%A8" title="प्रोटिन - newari" lang="new" hreflang="new" data-title="प्रोटिन" data-language-autonym="नेपाल भाषा" data-language-local-name="newari" class="interlanguage-link-target"><span>नेपाल भाषा</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-nl mw-list-item"><a href="https://nl.wikipedia.org/wiki/Eiwitten" title="Eiwitten - olandese" lang="nl" hreflang="nl" data-title="Eiwitten" data-language-autonym="Nederlands" data-language-local-name="olandese" class="interlanguage-link-target"><span>Nederlands</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-nn mw-list-item"><a href="https://nn.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein - norvegese nynorsk" lang="nn" hreflang="nn" data-title="Protein" data-language-autonym="Norsk nynorsk" data-language-local-name="norvegese nynorsk" class="interlanguage-link-target"><span>Norsk nynorsk</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-no mw-list-item"><a href="https://no.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein - norvegese bokmål" lang="nb" hreflang="nb" data-title="Protein" data-language-autonym="Norsk bokmål" data-language-local-name="norvegese bokmål" class="interlanguage-link-target"><span>Norsk bokmål</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-nov mw-list-item"><a href="https://nov.wikipedia.org/wiki/Proteine" title="Proteine - novial" lang="nov" hreflang="nov" data-title="Proteine" data-language-autonym="Novial" data-language-local-name="novial" class="interlanguage-link-target"><span>Novial</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-oc mw-list-item"><a href="https://oc.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%AFna" title="Proteïna - occitano" lang="oc" hreflang="oc" data-title="Proteïna" data-language-autonym="Occitan" data-language-local-name="occitano" class="interlanguage-link-target"><span>Occitan</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-om mw-list-item"><a href="https://om.wikipedia.org/wiki/Burqata" title="Burqata - oromo" lang="om" hreflang="om" data-title="Burqata" data-language-autonym="Oromoo" data-language-local-name="oromo" class="interlanguage-link-target"><span>Oromoo</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-or mw-list-item"><a href="https://or.wikipedia.org/wiki/%E0%AC%AA%E0%AD%81%E0%AC%B7%E0%AD%8D%E0%AC%9F%E0%AC%BF%E0%AC%B8%E0%AC%BE%E0%AC%B0" title="ପୁଷ୍ଟିସାର - odia" lang="or" hreflang="or" data-title="ପୁଷ୍ଟିସାର" data-language-autonym="ଓଡ଼ିଆ" data-language-local-name="odia" class="interlanguage-link-target"><span>ଓଡ଼ିଆ</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-pa mw-list-item"><a href="https://pa.wikipedia.org/wiki/%E0%A8%AA%E0%A9%8D%E0%A8%B0%E0%A9%8B%E0%A8%9F%E0%A9%80%E0%A8%A8" title="ਪ੍ਰੋਟੀਨ - punjabi" lang="pa" hreflang="pa" data-title="ਪ੍ਰੋਟੀਨ" data-language-autonym="ਪੰਜਾਬੀ" data-language-local-name="punjabi" class="interlanguage-link-target"><span>ਪੰਜਾਬੀ</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-pam mw-list-item"><a href="https://pam.wikipedia.org/wiki/Protina" title="Protina - pampanga" lang="pam" hreflang="pam" data-title="Protina" data-language-autonym="Kapampangan" data-language-local-name="pampanga" class="interlanguage-link-target"><span>Kapampangan</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-pl mw-list-item"><a href="https://pl.wikipedia.org/wiki/Bia%C5%82ka" title="Białka - polacco" lang="pl" hreflang="pl" data-title="Białka" data-language-autonym="Polski" data-language-local-name="polacco" class="interlanguage-link-target"><span>Polski</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-pnb mw-list-item"><a href="https://pnb.wikipedia.org/wiki/%D9%BE%D8%B1%D9%88%D9%B9%DB%8C%D9%86" title="پروٹین - Western Punjabi" lang="pnb" hreflang="pnb" data-title="پروٹین" data-language-autonym="پنجابی" data-language-local-name="Western Punjabi" class="interlanguage-link-target"><span>پنجابی</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ps mw-list-item"><a href="https://ps.wikipedia.org/wiki/%D9%BE%D8%B1%D9%88%D9%BC%D9%8A%D9%86" title="پروټين - pashto" lang="ps" hreflang="ps" data-title="پروټين" data-language-autonym="پښتو" data-language-local-name="pashto" class="interlanguage-link-target"><span>پښتو</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-pt badge-Q17437796 badge-featuredarticle mw-list-item" title="voce in vetrina"><a href="https://pt.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna" title="Proteína - portoghese" lang="pt" hreflang="pt" data-title="Proteína" data-language-autonym="Português" data-language-local-name="portoghese" class="interlanguage-link-target"><span>Português</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-qu mw-list-item"><a href="https://qu.wikipedia.org/wiki/Prutina" title="Prutina - quechua" lang="qu" hreflang="qu" data-title="Prutina" data-language-autonym="Runa Simi" data-language-local-name="quechua" class="interlanguage-link-target"><span>Runa Simi</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ro mw-list-item"><a href="https://ro.wikipedia.org/wiki/Protein%C4%83" title="Proteină - rumeno" lang="ro" hreflang="ro" data-title="Proteină" data-language-autonym="Română" data-language-local-name="rumeno" class="interlanguage-link-target"><span>Română</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ru badge-Q17437796 badge-featuredarticle mw-list-item" title="voce in vetrina"><a href="https://ru.wikipedia.org/wiki/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BA%D0%B8" title="Белки - russo" lang="ru" hreflang="ru" data-title="Белки" data-language-autonym="Русский" data-language-local-name="russo" class="interlanguage-link-target"><span>Русский</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-rue mw-list-item"><a href="https://rue.wikipedia.org/wiki/%D0%9F%D1%80%D0%BE%D1%82%D0%B5%D1%96%D0%BD" title="Протеін - ruteno" lang="rue" hreflang="rue" data-title="Протеін" data-language-autonym="Русиньскый" data-language-local-name="ruteno" class="interlanguage-link-target"><span>Русиньскый</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-sah mw-list-item"><a href="https://sah.wikipedia.org/wiki/%D0%9F%D1%80%D0%BE%D1%82%D0%B5%D0%B8%D0%BD" title="Протеин - sacha" lang="sah" hreflang="sah" data-title="Протеин" data-language-autonym="Саха тыла" data-language-local-name="sacha" class="interlanguage-link-target"><span>Саха тыла</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-scn mw-list-item"><a href="https://scn.wikipedia.org/wiki/Pruti%C3%ACna" title="Prutiìna - siciliano" lang="scn" hreflang="scn" data-title="Prutiìna" data-language-autonym="Sicilianu" data-language-local-name="siciliano" class="interlanguage-link-target"><span>Sicilianu</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-sco mw-list-item"><a href="https://sco.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein - scozzese" lang="sco" hreflang="sco" data-title="Protein" data-language-autonym="Scots" data-language-local-name="scozzese" class="interlanguage-link-target"><span>Scots</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-sd mw-list-item"><a href="https://sd.wikipedia.org/wiki/%D9%BE%D8%B1%D9%88%D9%BD%D9%8A%D9%86" title="پروٽين - sindhi" lang="sd" hreflang="sd" data-title="پروٽين" data-language-autonym="سنڌي" data-language-local-name="sindhi" class="interlanguage-link-target"><span>سنڌي</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-sh mw-list-item"><a href="https://sh.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein - serbo-croato" lang="sh" hreflang="sh" data-title="Protein" data-language-autonym="Srpskohrvatski / српскохрватски" data-language-local-name="serbo-croato" class="interlanguage-link-target"><span>Srpskohrvatski / српскохрватски</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-si mw-list-item"><a href="https://si.wikipedia.org/wiki/%E0%B6%B4%E0%B7%8A%E2%80%8D%E0%B6%BB%E0%B7%9D%E0%B6%A7%E0%B7%93%E0%B6%B1%E0%B7%8A" title="ප්‍රෝටීන් - singalese" lang="si" hreflang="si" data-title="ප්‍රෝටීන්" data-language-autonym="සිංහල" data-language-local-name="singalese" class="interlanguage-link-target"><span>සිංහල</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-simple mw-list-item"><a href="https://simple.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein - Simple English" lang="en-simple" hreflang="en-simple" data-title="Protein" data-language-autonym="Simple English" data-language-local-name="Simple English" class="interlanguage-link-target"><span>Simple English</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-sk mw-list-item"><a href="https://sk.wikipedia.org/wiki/Bielkovina" title="Bielkovina - slovacco" lang="sk" hreflang="sk" data-title="Bielkovina" data-language-autonym="Slovenčina" data-language-local-name="slovacco" class="interlanguage-link-target"><span>Slovenčina</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-sl mw-list-item"><a href="https://sl.wikipedia.org/wiki/Beljakovina" title="Beljakovina - sloveno" lang="sl" hreflang="sl" data-title="Beljakovina" data-language-autonym="Slovenščina" data-language-local-name="sloveno" class="interlanguage-link-target"><span>Slovenščina</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-so mw-list-item"><a href="https://so.wikipedia.org/wiki/Borotiin" title="Borotiin - somalo" lang="so" hreflang="so" data-title="Borotiin" data-language-autonym="Soomaaliga" data-language-local-name="somalo" class="interlanguage-link-target"><span>Soomaaliga</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-sq mw-list-item"><a href="https://sq.wikipedia.org/wiki/Proteina" title="Proteina - albanese" lang="sq" hreflang="sq" data-title="Proteina" data-language-autonym="Shqip" data-language-local-name="albanese" class="interlanguage-link-target"><span>Shqip</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-sr mw-list-item"><a href="https://sr.wikipedia.org/wiki/%D0%9F%D1%80%D0%BE%D1%82%D0%B5%D0%B8%D0%BD" title="Протеин - serbo" lang="sr" hreflang="sr" data-title="Протеин" data-language-autonym="Српски / srpski" data-language-local-name="serbo" class="interlanguage-link-target"><span>Српски / srpski</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-stq mw-list-item"><a href="https://stq.wikipedia.org/wiki/Oaiwiete" title="Oaiwiete - saterfriesisch" lang="stq" hreflang="stq" data-title="Oaiwiete" data-language-autonym="Seeltersk" data-language-local-name="saterfriesisch" class="interlanguage-link-target"><span>Seeltersk</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-su mw-list-item"><a href="https://su.wikipedia.org/wiki/Prot%C3%A9in" title="Protéin - sundanese" lang="su" hreflang="su" data-title="Protéin" data-language-autonym="Sunda" data-language-local-name="sundanese" class="interlanguage-link-target"><span>Sunda</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-sv mw-list-item"><a href="https://sv.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein - svedese" lang="sv" hreflang="sv" data-title="Protein" data-language-autonym="Svenska" data-language-local-name="svedese" class="interlanguage-link-target"><span>Svenska</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-sw mw-list-item"><a href="https://sw.wikipedia.org/wiki/Protini" title="Protini - swahili" lang="sw" hreflang="sw" data-title="Protini" data-language-autonym="Kiswahili" data-language-local-name="swahili" class="interlanguage-link-target"><span>Kiswahili</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ta mw-list-item"><a href="https://ta.wikipedia.org/wiki/%E0%AE%AA%E0%AF%81%E0%AE%B0%E0%AE%A4%E0%AE%AE%E0%AF%8D" title="புரதம் - tamil" lang="ta" hreflang="ta" data-title="புரதம்" data-language-autonym="தமிழ்" data-language-local-name="tamil" class="interlanguage-link-target"><span>தமிழ்</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-te mw-list-item"><a href="https://te.wikipedia.org/wiki/%E0%B0%AE%E0%B0%BE%E0%B0%82%E0%B0%B8%E0%B0%95%E0%B1%83%E0%B0%A4%E0%B1%8D%E0%B0%A4%E0%B1%81%E0%B0%B2%E0%B1%81" title="మాంసకృత్తులు - telugu" lang="te" hreflang="te" data-title="మాంసకృత్తులు" data-language-autonym="తెలుగు" data-language-local-name="telugu" class="interlanguage-link-target"><span>తెలుగు</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-tg mw-list-item"><a href="https://tg.wikipedia.org/wiki/%D0%A1%D0%B0%D1%84%D0%B5%D0%B4%D0%B0%D2%B3%D0%BE" title="Сафедаҳо - tagico" lang="tg" hreflang="tg" data-title="Сафедаҳо" data-language-autonym="Тоҷикӣ" data-language-local-name="tagico" class="interlanguage-link-target"><span>Тоҷикӣ</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-th mw-list-item"><a href="https://th.wikipedia.org/wiki/%E0%B9%82%E0%B8%9B%E0%B8%A3%E0%B8%95%E0%B8%B5%E0%B8%99" title="โปรตีน - thailandese" lang="th" hreflang="th" data-title="โปรตีน" data-language-autonym="ไทย" data-language-local-name="thailandese" class="interlanguage-link-target"><span>ไทย</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-tk mw-list-item"><a href="https://tk.wikipedia.org/wiki/Belok" title="Belok - turcomanno" lang="tk" hreflang="tk" data-title="Belok" data-language-autonym="Türkmençe" data-language-local-name="turcomanno" class="interlanguage-link-target"><span>Türkmençe</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-tl mw-list-item"><a href="https://tl.wikipedia.org/wiki/Protina" title="Protina - tagalog" lang="tl" hreflang="tl" data-title="Protina" data-language-autonym="Tagalog" data-language-local-name="tagalog" class="interlanguage-link-target"><span>Tagalog</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-tr mw-list-item"><a href="https://tr.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein - turco" lang="tr" hreflang="tr" data-title="Protein" data-language-autonym="Türkçe" data-language-local-name="turco" class="interlanguage-link-target"><span>Türkçe</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-tt mw-list-item"><a href="https://tt.wikipedia.org/wiki/%D0%90%D0%BA%D1%81%D1%8B%D0%BC" title="Аксым - tataro" lang="tt" hreflang="tt" data-title="Аксым" data-language-autonym="Татарча / tatarça" data-language-local-name="tataro" class="interlanguage-link-target"><span>Татарча / tatarça</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-tyv mw-list-item"><a href="https://tyv.wikipedia.org/wiki/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BE%D0%BA" title="Белок - tuvinian" lang="tyv" hreflang="tyv" data-title="Белок" data-language-autonym="Тыва дыл" data-language-local-name="tuvinian" class="interlanguage-link-target"><span>Тыва дыл</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-uk badge-Q17437796 badge-featuredarticle mw-list-item" title="voce in vetrina"><a href="https://uk.wikipedia.org/wiki/%D0%91%D1%96%D0%BB%D0%BA%D0%B8" title="Білки - ucraino" lang="uk" hreflang="uk" data-title="Білки" data-language-autonym="Українська" data-language-local-name="ucraino" class="interlanguage-link-target"><span>Українська</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-ur mw-list-item"><a href="https://ur.wikipedia.org/wiki/%D9%BE%D8%B1%D9%88%D9%B9%DB%8C%D9%86" title="پروٹین - urdu" lang="ur" hreflang="ur" data-title="پروٹین" data-language-autonym="اردو" data-language-local-name="urdu" class="interlanguage-link-target"><span>اردو</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-uz mw-list-item"><a href="https://uz.wikipedia.org/wiki/Proteinlar" title="Proteinlar - uzbeco" lang="uz" hreflang="uz" data-title="Proteinlar" data-language-autonym="Oʻzbekcha / ўзбекча" data-language-local-name="uzbeco" class="interlanguage-link-target"><span>Oʻzbekcha / ўзбекча</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-vec mw-list-item"><a href="https://vec.wikipedia.org/wiki/Proteine" title="Proteine - veneto" lang="vec" hreflang="vec" data-title="Proteine" data-language-autonym="Vèneto" data-language-local-name="veneto" class="interlanguage-link-target"><span>Vèneto</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-vi badge-Q17437798 badge-goodarticle mw-list-item" title="voce di qualità"><a href="https://vi.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein - vietnamita" lang="vi" hreflang="vi" data-title="Protein" data-language-autonym="Tiếng Việt" data-language-local-name="vietnamita" class="interlanguage-link-target"><span>Tiếng Việt</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-vls mw-list-item"><a href="https://vls.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%AFne" title="Proteïne - fiammingo occidentale" lang="vls" hreflang="vls" data-title="Proteïne" data-language-autonym="West-Vlams" data-language-local-name="fiammingo occidentale" class="interlanguage-link-target"><span>West-Vlams</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-wa mw-list-item"><a href="https://wa.wikipedia.org/wiki/Proteyene" title="Proteyene - vallone" lang="wa" hreflang="wa" data-title="Proteyene" data-language-autonym="Walon" data-language-local-name="vallone" class="interlanguage-link-target"><span>Walon</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-war mw-list-item"><a href="https://war.wikipedia.org/wiki/Protina" title="Protina - waray" lang="war" hreflang="war" data-title="Protina" data-language-autonym="Winaray" data-language-local-name="waray" class="interlanguage-link-target"><span>Winaray</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-wuu mw-list-item"><a href="https://wuu.wikipedia.org/wiki/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8" title="蛋白质 - wu" lang="wuu" hreflang="wuu" data-title="蛋白质" data-language-autonym="吴语" data-language-local-name="wu" class="interlanguage-link-target"><span>吴语</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-xal mw-list-item"><a href="https://xal.wikipedia.org/wiki/%D0%A3%D1%83%D1%80%D1%83%D0%B3" title="Ууруг - kalmyk" lang="xal" hreflang="xal" data-title="Ууруг" data-language-autonym="Хальмг" data-language-local-name="kalmyk" class="interlanguage-link-target"><span>Хальмг</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-xmf mw-list-item"><a href="https://xmf.wikipedia.org/wiki/%E1%83%AA%E1%83%98%E1%83%9A%E1%83%94%E1%83%A4%E1%83%98" title="ცილეფი - mengrelio" lang="xmf" hreflang="xmf" data-title="ცილეფი" data-language-autonym="მარგალური" data-language-local-name="mengrelio" class="interlanguage-link-target"><span>მარგალური</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-yi mw-list-item"><a href="https://yi.wikipedia.org/wiki/%D7%A4%D7%A8%D7%90%D7%98%D7%A2%D7%90%D7%99%D7%9F" title="פראטעאין - yiddish" lang="yi" hreflang="yi" data-title="פראטעאין" data-language-autonym="ייִדיש" data-language-local-name="yiddish" class="interlanguage-link-target"><span>ייִדיש</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-zh mw-list-item"><a href="https://zh.wikipedia.org/wiki/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8" title="蛋白质 - cinese" lang="zh" hreflang="zh" data-title="蛋白质" data-language-autonym="中文" data-language-local-name="cinese" class="interlanguage-link-target"><span>中文</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-zh-classical mw-list-item"><a href="https://zh-classical.wikipedia.org/wiki/%E6%9C%8A" title="朊 - cinese classico" lang="lzh" hreflang="lzh" data-title="朊" data-language-autonym="文言" data-language-local-name="cinese classico" class="interlanguage-link-target"><span>文言</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-zh-min-nan mw-list-item"><a href="https://zh-min-nan.wikipedia.org/wiki/Nn%CC%84g-pe%CC%8Dh-chit" title="Nn̄g-pe̍h-chit - min nan" lang="nan" hreflang="nan" data-title="Nn̄g-pe̍h-chit" data-language-autonym="閩南語 / Bân-lâm-gú" data-language-local-name="min nan" class="interlanguage-link-target"><span>閩南語 / Bân-lâm-gú</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-zh-yue mw-list-item"><a href="https://zh-yue.wikipedia.org/wiki/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B3%AA" title="蛋白質 - cantonese" lang="yue" hreflang="yue" data-title="蛋白質" data-language-autonym="粵語" data-language-local-name="cantonese" class="interlanguage-link-target"><span>粵語</span></a></li><li class="interlanguage-link interwiki-zu mw-list-item"><a href="https://zu.wikipedia.org/wiki/Isakhamzimba" title="Isakhamzimba - zulu" lang="zu" hreflang="zu" data-title="Isakhamzimba" data-language-autonym="IsiZulu" data-language-local-name="zulu" class="interlanguage-link-target"><span>IsiZulu</span></a></li> </ul> <div class="after-portlet after-portlet-lang"><span class="wb-langlinks-edit wb-langlinks-link"><a href="https://www.wikidata.org/wiki/Special:EntityPage/Q8054#sitelinks-wikipedia" title="Modifica collegamenti interlinguistici" class="wbc-editpage">Modifica collegamenti</a></span></div> </div> </div> </div> </header> <div class="vector-page-toolbar"> <div class="vector-page-toolbar-container"> <div id="left-navigation"> <nav aria-label="Namespace"> <div id="p-associated-pages" class="vector-menu vector-menu-tabs mw-portlet mw-portlet-associated-pages" > <div class="vector-menu-content"> <ul class="vector-menu-content-list"> <li id="ca-nstab-main" class="selected vector-tab-noicon mw-list-item"><a href="/wiki/Proteine" title="Vedi la voce [c]" accesskey="c"><span>Voce</span></a></li><li id="ca-talk" class="vector-tab-noicon mw-list-item"><a href="/wiki/Discussione:Proteine" rel="discussion" title="Vedi le discussioni relative a questa pagina [t]" accesskey="t"><span>Discussione</span></a></li> </ul> </div> </div> <div id="vector-variants-dropdown" class="vector-dropdown emptyPortlet" > <input type="checkbox" id="vector-variants-dropdown-checkbox" role="button" aria-haspopup="true" data-event-name="ui.dropdown-vector-variants-dropdown" class="vector-dropdown-checkbox " aria-label="Cambia versione linguistica" > <label id="vector-variants-dropdown-label" for="vector-variants-dropdown-checkbox" class="vector-dropdown-label cdx-button cdx-button--fake-button cdx-button--fake-button--enabled cdx-button--weight-quiet" aria-hidden="true" ><span class="vector-dropdown-label-text">italiano</span> </label> <div class="vector-dropdown-content"> <div id="p-variants" class="vector-menu mw-portlet mw-portlet-variants emptyPortlet" > <div class="vector-menu-content"> <ul class="vector-menu-content-list"> </ul> </div> </div> </div> </div> </nav> </div> <div id="right-navigation" class="vector-collapsible"> <nav aria-label="Visite"> <div id="p-views" class="vector-menu vector-menu-tabs mw-portlet mw-portlet-views" > <div class="vector-menu-content"> <ul class="vector-menu-content-list"> <li id="ca-view" class="selected vector-tab-noicon mw-list-item"><a href="/wiki/Proteine"><span>Leggi</span></a></li><li id="ca-ve-edit" class="vector-tab-noicon mw-list-item"><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit" title="Modifica questa pagina [v]" accesskey="v"><span>Modifica</span></a></li><li id="ca-edit" class="collapsible vector-tab-noicon mw-list-item"><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit" title="Modifica il wikitesto di questa pagina [e]" accesskey="e"><span>Modifica wikitesto</span></a></li><li id="ca-history" class="vector-tab-noicon mw-list-item"><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=history" title="Versioni precedenti di questa pagina [h]" accesskey="h"><span>Cronologia</span></a></li> </ul> </div> </div> </nav> <nav class="vector-page-tools-landmark" aria-label="Strumenti pagine"> <div id="vector-page-tools-dropdown" class="vector-dropdown vector-page-tools-dropdown" > <input type="checkbox" id="vector-page-tools-dropdown-checkbox" role="button" aria-haspopup="true" data-event-name="ui.dropdown-vector-page-tools-dropdown" class="vector-dropdown-checkbox " aria-label="Strumenti" > <label id="vector-page-tools-dropdown-label" for="vector-page-tools-dropdown-checkbox" class="vector-dropdown-label cdx-button cdx-button--fake-button cdx-button--fake-button--enabled cdx-button--weight-quiet" aria-hidden="true" ><span class="vector-dropdown-label-text">Strumenti</span> </label> <div class="vector-dropdown-content"> <div id="vector-page-tools-unpinned-container" class="vector-unpinned-container"> <div id="vector-page-tools" class="vector-page-tools vector-pinnable-element"> <div class="vector-pinnable-header vector-page-tools-pinnable-header vector-pinnable-header-unpinned" data-feature-name="page-tools-pinned" data-pinnable-element-id="vector-page-tools" data-pinned-container-id="vector-page-tools-pinned-container" data-unpinned-container-id="vector-page-tools-unpinned-container" > <div class="vector-pinnable-header-label">Strumenti</div> <button class="vector-pinnable-header-toggle-button vector-pinnable-header-pin-button" data-event-name="pinnable-header.vector-page-tools.pin">sposta nella barra laterale</button> <button class="vector-pinnable-header-toggle-button vector-pinnable-header-unpin-button" data-event-name="pinnable-header.vector-page-tools.unpin">nascondi</button> </div> <div id="p-cactions" class="vector-menu mw-portlet mw-portlet-cactions emptyPortlet vector-has-collapsible-items" title="Altre opzioni" > <div class="vector-menu-heading"> Azioni </div> <div class="vector-menu-content"> <ul class="vector-menu-content-list"> <li id="ca-more-view" class="selected vector-more-collapsible-item mw-list-item"><a href="/wiki/Proteine"><span>Leggi</span></a></li><li id="ca-more-ve-edit" class="vector-more-collapsible-item mw-list-item"><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit" title="Modifica questa pagina [v]" accesskey="v"><span>Modifica</span></a></li><li id="ca-more-edit" class="collapsible vector-more-collapsible-item mw-list-item"><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit" title="Modifica il wikitesto di questa pagina [e]" accesskey="e"><span>Modifica wikitesto</span></a></li><li id="ca-more-history" class="vector-more-collapsible-item mw-list-item"><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=history"><span>Cronologia</span></a></li> </ul> </div> </div> <div id="p-tb" class="vector-menu mw-portlet mw-portlet-tb" > <div class="vector-menu-heading"> Generale </div> <div class="vector-menu-content"> <ul class="vector-menu-content-list"> <li id="t-whatlinkshere" class="mw-list-item"><a href="/wiki/Speciale:PuntanoQui/Proteine" title="Elenco di tutte le pagine che sono collegate a questa [j]" accesskey="j"><span>Puntano qui</span></a></li><li id="t-recentchangeslinked" class="mw-list-item"><a href="/wiki/Speciale:ModificheCorrelate/Proteine" rel="nofollow" title="Elenco delle ultime modifiche alle pagine collegate a questa [k]" accesskey="k"><span>Modifiche correlate</span></a></li><li id="t-specialpages" class="mw-list-item"><a href="/wiki/Speciale:PagineSpeciali" title="Elenco di tutte le pagine speciali [q]" accesskey="q"><span>Pagine speciali</span></a></li><li id="t-permalink" class="mw-list-item"><a href="/w/index.php?title=Proteine&oldid=142285432" title="Collegamento permanente a questa versione di questa pagina"><span>Link permanente</span></a></li><li id="t-info" class="mw-list-item"><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=info" title="Ulteriori informazioni su questa pagina"><span>Informazioni pagina</span></a></li><li id="t-cite" class="mw-list-item"><a href="/w/index.php?title=Speciale:Cita&page=Proteine&id=142285432&wpFormIdentifier=titleform" title="Informazioni su come citare questa pagina"><span>Cita questa voce</span></a></li><li id="t-urlshortener" class="mw-list-item"><a href="/w/index.php?title=Speciale:UrlShortener&url=https%3A%2F%2Fit.wikipedia.org%2Fwiki%2FProteine"><span>Ottieni URL breve</span></a></li><li id="t-urlshortener-qrcode" class="mw-list-item"><a href="/w/index.php?title=Speciale:QrCode&url=https%3A%2F%2Fit.wikipedia.org%2Fwiki%2FProteine"><span>Scarica codice QR</span></a></li> </ul> </div> </div> <div id="p-coll-print_export" class="vector-menu mw-portlet mw-portlet-coll-print_export" > <div class="vector-menu-heading"> Stampa/esporta </div> <div class="vector-menu-content"> <ul class="vector-menu-content-list"> <li id="coll-create_a_book" class="mw-list-item"><a href="/w/index.php?title=Speciale:Libro&bookcmd=book_creator&referer=Proteine"><span>Crea un libro</span></a></li><li id="coll-download-as-rl" class="mw-list-item"><a href="/w/index.php?title=Speciale:DownloadAsPdf&page=Proteine&action=show-download-screen"><span>Scarica come PDF</span></a></li><li id="t-print" class="mw-list-item"><a href="/w/index.php?title=Proteine&printable=yes" title="Versione stampabile di questa pagina [p]" accesskey="p"><span>Versione stampabile</span></a></li> </ul> </div> </div> <div id="p-wikibase-otherprojects" class="vector-menu mw-portlet mw-portlet-wikibase-otherprojects" > <div class="vector-menu-heading"> In altri progetti </div> <div class="vector-menu-content"> <ul class="vector-menu-content-list"> <li class="wb-otherproject-link wb-otherproject-commons mw-list-item"><a href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Proteins" hreflang="en"><span>Wikimedia Commons</span></a></li><li class="wb-otherproject-link wb-otherproject-wikiquote mw-list-item"><a href="https://it.wikiquote.org/wiki/Proteina" hreflang="it"><span>Wikiquote</span></a></li><li id="t-wikibase" class="wb-otherproject-link wb-otherproject-wikibase-dataitem mw-list-item"><a href="https://www.wikidata.org/wiki/Special:EntityPage/Q8054" title="Collegamento all'elemento connesso dell'archivio dati [g]" accesskey="g"><span>Elemento Wikidata</span></a></li> </ul> </div> </div> </div> </div> </div> </div> </nav> </div> </div> </div> <div class="vector-column-end"> <div class="vector-sticky-pinned-container"> <nav class="vector-page-tools-landmark" aria-label="Strumenti pagine"> <div id="vector-page-tools-pinned-container" class="vector-pinned-container"> </div> </nav> <nav class="vector-appearance-landmark" aria-label="Aspetto"> <div id="vector-appearance-pinned-container" class="vector-pinned-container"> <div id="vector-appearance" class="vector-appearance vector-pinnable-element"> <div class="vector-pinnable-header vector-appearance-pinnable-header vector-pinnable-header-pinned" data-feature-name="appearance-pinned" data-pinnable-element-id="vector-appearance" data-pinned-container-id="vector-appearance-pinned-container" data-unpinned-container-id="vector-appearance-unpinned-container" > <div class="vector-pinnable-header-label">Aspetto</div> <button class="vector-pinnable-header-toggle-button vector-pinnable-header-pin-button" data-event-name="pinnable-header.vector-appearance.pin">sposta nella barra laterale</button> <button class="vector-pinnable-header-toggle-button vector-pinnable-header-unpin-button" data-event-name="pinnable-header.vector-appearance.unpin">nascondi</button> </div> </div> </div> </nav> </div> </div> <div id="bodyContent" class="vector-body" aria-labelledby="firstHeading" data-mw-ve-target-container> <div class="vector-body-before-content"> <div class="mw-indicators"> </div> <div id="siteSub" class="noprint">Da Wikipedia, l'enciclopedia libera.</div> </div> <div id="contentSub"><div id="mw-content-subtitle"><span class="mw-redirectedfrom">(Reindirizzamento da <strong><a href="/w/index.php?title=Proteina&redirect=no" class="mw-redirect" title="Proteina">Proteina</a></strong>)</span></div></div> <div id="mw-content-text" class="mw-body-content"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="it" dir="ltr"><figure class="mw-default-size" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/File:Myoglobin.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/60/Myoglobin.png/220px-Myoglobin.png" decoding="async" width="220" height="223" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/60/Myoglobin.png/330px-Myoglobin.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/60/Myoglobin.png/440px-Myoglobin.png 2x" data-file-width="1159" data-file-height="1173" /></a><figcaption>Rappresentazione schematica della <a href="/wiki/Mioglobina" title="Mioglobina">mioglobina</a>. Quest'omologo proteico dell'<a href="/wiki/Emoglobina" title="Emoglobina">emoglobina</a> lega l'<a href="/wiki/Ossigeno" title="Ossigeno">ossigeno</a> nei <a href="/wiki/Muscolo" title="Muscolo">muscoli</a>. È la prima proteina la cui struttura è stata risolta con la <a href="/wiki/Cristallografia_a_raggi_X" title="Cristallografia a raggi X">cristallografia a diffrazione di raggi X</a> da <a href="/wiki/Max_Perutz" title="Max Perutz">Max Perutz</a> e <a href="/wiki/John_Kendrew" title="John Kendrew">John Kendrew</a>.</figcaption></figure> <p>In <a href="/wiki/Chimica" title="Chimica">chimica</a>, le <b>proteine</b> (o <b>protidi</b>) sono <a href="/wiki/Macromolecola" title="Macromolecola">macromolecole</a> <a href="/wiki/Biomolecola" title="Biomolecola">biologiche</a> costituite da catene di <a href="/wiki/Amminoacidici" class="mw-redirect" title="Amminoacidici">amminoacidi</a> legati uno all'altro da un <a href="/wiki/Legame_peptidico" title="Legame peptidico">legame peptidico</a> (ovvero un <a href="/wiki/Legame_chimico" title="Legame chimico">legame</a> tra il <a href="/wiki/Gruppo_amminico" class="mw-redirect" title="Gruppo amminico">gruppo amminico</a> di un amminoacido e il <a href="/wiki/Gruppo_carbossilico" class="mw-redirect" title="Gruppo carbossilico">gruppo carbossilico</a> dell'altro amminoacido creato attraverso una <a href="/wiki/Reazione_di_condensazione" title="Reazione di condensazione">reazione di condensazione</a> con perdita di una <a href="/wiki/Molecola" title="Molecola">molecola</a> d'<a href="/wiki/Acqua" title="Acqua">acqua</a>). Le proteine svolgono una vasta gamma di funzioni all'interno degli <a href="/wiki/Organismi_viventi" class="mw-redirect" title="Organismi viventi">organismi viventi</a>, tra cui la <a href="/wiki/Catalisi" title="Catalisi">catalisi</a> delle <a href="/wiki/Reazione_(chimica)" class="mw-redirect" title="Reazione (chimica)">reazioni</a> <a href="/wiki/Metabolismo" title="Metabolismo">metaboliche</a>, funzione di sintesi come <a href="/wiki/Replicazione_del_DNA" title="Replicazione del DNA">replicazione del DNA</a>, la <a href="/wiki/Segnalazione_cellulare" title="Segnalazione cellulare">risposta agli stimoli</a> e il trasporto di molecole da un luogo ad un altro. Le proteine differiscono l'una dall'altra soprattutto nella loro sequenza di amminoacidi, la quale è dettata dalla <a href="/wiki/Sequenza_di_DNA" title="Sequenza di DNA">sequenza nucleotidica</a> conservata nei <a href="/wiki/Gene" title="Gene">geni</a> e che di solito si traduce in un <a href="/wiki/Ripiegamento_di_proteine" class="mw-redirect" title="Ripiegamento di proteine">ripiegamento proteico</a> e in una <a href="/wiki/Struttura_proteica" title="Struttura proteica">struttura tridimensionale specifica</a> che determina la sua attività. </p> <meta property="mw:PageProp/toc" /> <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Descrizione">Descrizione</h2><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=1" title="Modifica la sezione Descrizione" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=1" title="Edit section's source code: Descrizione"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <p>In analogia con altre <a href="/wiki/Macromolecola" title="Macromolecola">macromolecole</a> biologiche come i <a href="/wiki/Polisaccaride" class="mw-redirect" title="Polisaccaride">polisaccaridi</a> e gli <a href="/wiki/Acido_nucleico" class="mw-redirect" title="Acido nucleico">acidi nucleici</a>, le proteine costituiscono una parte essenziale degli organismi viventi e partecipano praticamente in ogni processo che avviene all'interno delle cellule. Molte fanno parte della categoria degli <a href="/wiki/Enzima" title="Enzima">enzimi</a>, la cui funzione è catalizzare le reazioni biochimiche vitali per il <a href="/wiki/Metabolismo" title="Metabolismo">metabolismo</a> degli organismi. Le proteine hanno anche funzioni strutturali o meccaniche, come l'<a href="/wiki/Actina" title="Actina">actina</a> e la <a href="/wiki/Miosina" title="Miosina">miosina</a> nei muscoli e le proteine che costituiscono il <a href="/wiki/Citoscheletro" title="Citoscheletro">citoscheletro</a>, che formano una struttura che permette di mantenere la forma della cellula. Altre sono fondamentali per la <a href="/wiki/Segnalazione_cellulare" title="Segnalazione cellulare">trasmissione di segnali inter ed intracellulari</a>, nella <a href="/wiki/Anticorpo" title="Anticorpo">risposta immunitaria</a>, per l'adesione cellulare e per il ciclo cellulare. Le proteine sono elementi necessari anche nell'alimentazione degli animali, dal momento che essi non possono sintetizzare tutti gli amminoacidi di cui hanno bisogno e devono ottenere quelli essenziali attraverso il cibo. Grazie al processo della digestione, gli animali scindono le proteine ingerite nei singoli amminoacidi, che poi vengono utilizzati nel metabolismo. </p><p>Una volta sintetizzate nell'organismo, le proteine esistono solo per un certo periodo di tempo per poi venire <a href="/wiki/Proteolisi" title="Proteolisi">degradate</a> e riciclate attraverso i meccanismi cellulari per il processo di turnover proteico. La durata di una proteina è misurata in termini di <a href="/wiki/Emivita_(farmacologia)" title="Emivita (farmacologia)">emivita</a> e può essere molto varia. Alcune possono esistere per solo alcuni minuti, altre fino ad alcuni anni, tuttavia la durata media nelle cellule di un <a href="/wiki/Mammifero" class="mw-redirect" title="Mammifero">mammifero</a> è tra 1 e 2 giorni. Proteine anomale e mal ripiegate possono causare instabilità se non vengono degradate più rapidamente. </p><p>Le proteine possono essere purificate da altri componenti cellulari utilizzando una varietà di tecniche come l'<a href="/wiki/Ultracentrifugazione" class="mw-redirect" title="Ultracentrifugazione">ultracentrifugazione</a>, la <a href="/wiki/Precipitazione_(chimica)" title="Precipitazione (chimica)">precipitazione</a>, l'<a href="/wiki/Elettroforesi" title="Elettroforesi">elettroforesi</a> e la <a href="/wiki/Cromatografia" title="Cromatografia">cromatografia</a>; l'avvento dell'<a href="/wiki/Ingegneria_genetica" title="Ingegneria genetica">ingegneria genetica</a> ha reso possibile una serie di metodi per facilitare tale purificazione. I metodi comunemente usati per studiare la struttura e la funzione delle proteine includono <a href="/wiki/Immunoistochimica" title="Immunoistochimica">immunoistochimica</a>, la <a href="/wiki/Mutagenesi_sito_specifica" title="Mutagenesi sito specifica">mutagenesi sito specifica</a>, la <a href="/wiki/Cristallografia_a_raggi_X" title="Cristallografia a raggi X">cristallografia a raggi X</a>, la <a href="/wiki/Risonanza_magnetica_nucleare" title="Risonanza magnetica nucleare">risonanza magnetica nucleare</a>. Le proteine si differenziano principalmente per la sequenza degli amminoacidi che le compongono, la quale a sua volta dipende dalla <a href="/wiki/Sequenza_di_DNA" title="Sequenza di DNA">sequenza nucleotidica</a> dei <a href="/wiki/Gene" title="Gene">geni</a> che all'interno della cellula ne esprimono la <a href="/wiki/Sintesi_proteica" title="Sintesi proteica">sintesi</a>. </p><p>Una catena lineare di residui amminoacidici è chiamata "<a href="/wiki/Polipeptide" title="Polipeptide">polipeptide</a>" (ovvero una catena di più amminoacidi legati da legami peptidici). Una proteina è generalmente costituita da uno o più polipeptidi lunghi eventualmente coordinati a gruppi non peptidici, chiamati <a href="/wiki/Cofattore_(biologia)" title="Cofattore (biologia)">gruppi prostetici</a> o cofattori. Polipeptidi brevi, contenenti meno di circa 20-30 amminoacidi, vengono raramente considerati proteine e sono comunemente chiamati <a href="/wiki/Peptidi" class="mw-redirect" title="Peptidi">peptidi</a> o talvolta <a href="/w/index.php?title=Oligopeptidi&action=edit&redlink=1" class="new" title="Oligopeptidi (la pagina non esiste)">oligopeptidi</a>. La sequenza degli aminoacidi in una proteina è definita dalla sequenza presente in un <a href="/wiki/Gene" title="Gene">gene</a>, la quale è codificata nel <a href="/wiki/Codice_genetico" title="Codice genetico">codice genetico</a>. In generale, il codice genetico specifica 20 amminoacidi standard; tuttavia, in alcuni organismi il codice può includere la <a href="/wiki/Selenocisteina" title="Selenocisteina">selenocisteina</a> (SEC), e in alcuni <i><a href="/wiki/Archaea" title="Archaea">archaea</a></i>, la <a href="/wiki/Pirrolisina" title="Pirrolisina">pirrolisina</a> ed infine un 23° amminoacido, la <a href="/wiki/FMET" title="FMET">N-formilmetionina</a>, un derivato della <a href="/wiki/Metionina" title="Metionina">metionina</a>, che inizia la sintesi proteica di alcuni batteri. </p><p>Poco dopo o anche durante la <a href="/wiki/Sintesi_proteica" title="Sintesi proteica">sintesi proteica</a>, i residui di una proteina vengono spesso modificati chimicamente mediante la <a href="/wiki/Modificazione_post_traduzionale" title="Modificazione post traduzionale">modificazione post traduzionale</a>, che se presente altera le proprietà fisiche e chimiche, la piegatura, la stabilità, l'attività e, in ultima analisi, la funzione della proteina. Le proteine possono anche operare insieme per raggiungere una particolare funzione e spesso associarsi in complessi multiproteici stabili. </p><p>Proteine che contengono lo stesso tipo e numero di amminoacidi possono differire dall'ordine in cui questi sono situati nella struttura della <a href="/wiki/Molecola" title="Molecola">molecola</a>. Tale aspetto è molto importante perché una minima variazione nella sequenza degli amminoacidi di una proteina (cioè nell'ordine con cui i vari tipi di amminoacidi si susseguono) può portare a variazioni nella struttura tridimensionale della <a href="/wiki/Macromolecola" title="Macromolecola">macromolecola</a> che possono rendere la proteina non funzionale. Un esempio ben noto è il caso della catena beta dell'<a href="/wiki/Emoglobina" title="Emoglobina">emoglobina</a> umana, che nella sua normale sequenza porta un tratto formato da: <a href="/wiki/Valina" title="Valina">valina</a>-<a href="/wiki/Istidina" title="Istidina">istidina</a>-<a href="/wiki/Leucina" title="Leucina">leucina</a>-<a href="/wiki/Treonina" title="Treonina">treonina</a>-<a href="/wiki/Prolina" title="Prolina">prolina</a>-<a href="/wiki/Acido_glutammico" title="Acido glutammico">acido glutammico</a>-<a href="/wiki/Lisina" title="Lisina">lisina</a>. </p> <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Classificazione">Classificazione</h3><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=2" title="Modifica la sezione Classificazione" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=2" title="Edit section's source code: Classificazione"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <p>La formazione di copie duplicate di <a href="/wiki/Gene" title="Gene">geni</a> e l'alterazione della funzione di una proteina nel corso dell'evoluzione hanno portato alla formazione delle circa 500 famiglie proteiche identificate. All'interno di una famiglia, sebbene ciascuna proteina svolga una funzione leggermente diversa dall'altra, la sequenza di amminoacidi, in particolare presso i siti catalitici e in regioni conservate, è quasi identica. Non è tuttavia una legge che vale per tutte le proteine di una famiglia; esistono infatti alcune proteine dalla sequenza amminoacidica molto diversa e, tuttavia, dalla conformazione tridimensionale molto simile. </p><p>Si può quindi affermare che nel corso dell'evoluzione all'interno di una famiglia proteica si è conservata più la conformazione tridimensionale che non la sequenza degli amminoacidi. Generalmente, quando almeno un quarto della sequenza amminoacidica di due proteine corrisponde, esse hanno la stessa struttura generale. Due proteine diverse appartenenti a una stessa famiglia e dalla funzione simile sono dette "paraloghe", mentre la stessa proteina in due organismi diversi (per esempio uomo e topo) è detta "ortologa". La parentela tra due proteine è generalmente accettata quando almeno il 30% degli amminoacidi corrisponde, ma per verificarla è possibile ricorrere ai cosiddetti <i>fingerprint</i>, cioè brevi sequenze di amminoacidi comuni in quasi tutte le proteine di una data famiglia. </p> <figure class="mw-default-size mw-halign-left" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/File:Protein_FN1_PDB_1e88.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/4/4f/Protein_FN1_PDB_1e88.png/220px-Protein_FN1_PDB_1e88.png" decoding="async" width="220" height="162" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/4/4f/Protein_FN1_PDB_1e88.png/330px-Protein_FN1_PDB_1e88.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/4/4f/Protein_FN1_PDB_1e88.png/440px-Protein_FN1_PDB_1e88.png 2x" data-file-width="709" data-file-height="523" /></a><figcaption>Frammento di <a href="/wiki/Fibronectina" title="Fibronectina">fibronectina</a>.</figcaption></figure> <p>Alcune proteine si sono formate per rimescolamento dei domini proteici o per la loro duplicazione all'interno della stessa proteina a causa di unioni accidentali di DNA codificante; certi domini sono particolarmente diffusi e sono perciò chiamati moduli proteici. Questi domini hanno la caratteristica di avere gli <a href="/wiki/Dominio_N-terminale" title="Dominio N-terminale">N-terminali</a> e <a href="/wiki/Dominio_C-terminale" title="Dominio C-terminale">C-terminali</a> ai poli opposti della proteina, così che l'aggregazione ad altri domini e ad altre proteine per formare strutture più grandi è favorita rispetto a quanto accadrebbe se fossero entrambi verso lo stesso polo della proteina; un esempio è il modulo 1 della <a href="/wiki/Fibronectina" title="Fibronectina">fibronectina</a>. In tal caso i domini sono inseriti nelle anse proteiche di alcune proteine, per esempio il modulo kringle nell'<a href="/wiki/Urochinasi" title="Urochinasi">urochinasi</a> o il dominio SH2. Alcuni di questi domini non si ritrovano solo tra proteine paraloghe ma anche ortologhe, per esempio il dominio SH2 mostra una diffusione molto simile sia nel verme che nella mosca, eppure è ben poco frequente nei <a href="/wiki/Vegetali" class="mw-redirect" title="Vegetali">vegetali</a>. Vi sono invece dei domini comuni a solo certe categorie di organismi come l'MHC, il <a href="/wiki/Complesso_maggiore_di_istocompatibilit%C3%A0" title="Complesso maggiore di istocompatibilità">complesso maggiore di istocompatibilità</a> (<i>major histocompatibility complex</i>), presente nell'uomo ma assente negli <a href="/wiki/Insetti" class="mw-redirect" title="Insetti">insetti</a> e nei vegetali, tuttavia questi costituiscono soltanto il 7% del totale. Si è osservato inoltre che, malgrado alcuni organismi viventi apparentemente semplici come la pianta <i><a href="/wiki/Arabidopsis_thaliana" title="Arabidopsis thaliana">Arabidopsis thaliana</a></i> posseggano più geni di un essere umano, tendenzialmente le proteine umane sono formate da un numero maggiore di domini e quindi sono più complesse rispetto alle ortologhe in altri organismi. </p><p>La classificazione può essere dunque fatta in base alla composizione chimica, alla configurazione molecolare o alla <a href="/wiki/Solubilit%C3%A0" title="Solubilità">solubilità</a>. Si distinguono così proteine semplici (costituite da soli amminoacidi) e proteine coniugate (costituite da una proteina semplice e da un gruppo prostetico di natura non proteica). </p><p>Tra le proteine semplici vi sono le <a href="/wiki/Proteine_fibrose" class="mw-redirect" title="Proteine fibrose">proteine fibrose</a>, generalmente insolubili nei solventi acquosi ed a volte inattaccabili dagli enzimi proteolitici, come ad esempio: il <a href="/wiki/Collagene" title="Collagene">collagene</a> (costituente essenziale del <a href="/wiki/Tessuto_connettivo" title="Tessuto connettivo">tessuto connettivo</a>), l'<a href="/wiki/Elastina" title="Elastina">elastina</a> (componente principale delle fibre elastiche e delle pareti vasali), la <a href="/wiki/Cheratina" title="Cheratina">cheratina</a> (componente essenziale dell'<a href="/wiki/Epidermide" title="Epidermide">epidermide</a>). Inoltre, sempre tra quelle semplici vi sono le <a href="/wiki/Proteine_globulari" class="mw-redirect" title="Proteine globulari">proteine globulari</a>, le <a href="/wiki/Albumina" title="Albumina">albumine</a> (assai diffuse nel mondo animale), le <a href="/wiki/Globuline" title="Globuline">globuline</a> (insolubili in acqua, si trovano nel sangue, nel muscolo, nei tessuti in genere e nei semi) e le <a href="/wiki/Prolammina" title="Prolammina">prolamine</a> (caratteristiche del mondo vegetale). </p><p>Tra le proteine coniugate (costituite almeno da <a href="/w/index.php?title=Apoproteina&action=edit&redlink=1" class="new" title="Apoproteina (la pagina non esiste)">apoproteina</a>+<a href="/wiki/Gruppo_prostetico" class="mw-redirect" title="Gruppo prostetico">gruppo prostetico</a>): l'<a href="/wiki/Emoglobina" title="Emoglobina">emoglobina</a>, le <a href="/wiki/Clorofilla" title="Clorofilla">clorofille</a> e le <a href="/wiki/Opsina" title="Opsina">opsine</a>. </p><p>Un'ulteriore classificazione delle proteine è quella che le distingue in base alla loro funzione in cui possiamo distinguere le <a href="/w/index.php?title=Proteine_strutturali&action=edit&redlink=1" class="new" title="Proteine strutturali (la pagina non esiste)">proteine strutturali</a> che sono componenti delle strutture permanenti dell'organismo ed hanno principalmente una funzione meccanica, le <a href="/wiki/Proteine_di_trasporto" class="mw-redirect" title="Proteine di trasporto">proteine di trasporto</a> che si legano a sostanze poco idrosolubili e ne consentono il trasporto nei liquidi corporei e gli <a href="/wiki/Enzimi" class="mw-redirect" title="Enzimi">enzimi</a> che sono proteine <a href="/wiki/Catalizzatore" title="Catalizzatore">catalitiche</a>. Tra le altre funzioni delle proteine rientrano la regolazione dell'<a href="/wiki/Espressione_genica" title="Espressione genica">espressione dei geni</a>, la <a href="/wiki/Duplicazione_del_DNA" class="mw-redirect" title="Duplicazione del DNA">duplicazione</a>, <a href="/wiki/Trascrizione_(biologia)" title="Trascrizione (biologia)">trascrizione</a> e <a href="/wiki/Traduzione_(biologia)" class="mw-redirect" title="Traduzione (biologia)">traduzione</a> del <a href="/wiki/DNA" title="DNA">DNA</a>, la regolazione delle reazioni metaboliche, la generazione e la ricezione degli impulsi nervosi. Molte <a href="/wiki/Tossine" class="mw-redirect" title="Tossine">tossine</a> e molti <a href="/wiki/Allergeni" class="mw-redirect" title="Allergeni">allergeni</a> sono anch'essi proteine. </p> <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Biochimica">Biochimica</h3><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=3" title="Modifica la sezione Biochimica" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=3" title="Edit section's source code: Biochimica"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <figure class="mw-default-size" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/File:Peptide-Figure-Revised.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c9/Peptide-Figure-Revised.png/310px-Peptide-Figure-Revised.png" decoding="async" width="310" height="238" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c9/Peptide-Figure-Revised.png/465px-Peptide-Figure-Revised.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c9/Peptide-Figure-Revised.png/620px-Peptide-Figure-Revised.png 2x" data-file-width="979" data-file-height="753" /></a><figcaption>Struttura chimica del <a href="/wiki/Legame_peptidico" title="Legame peptidico">legame peptidico</a> (in basso) e la struttura tridimensionale di un legame peptidico tra un'<a href="/wiki/Alanina" title="Alanina">alanina</a> e un aminoacido adiacente (riquadro in alto)</figcaption></figure> <figure class="mw-default-size" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/File:Peptide_group_resonance.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/1/17/Peptide_group_resonance.png/310px-Peptide_group_resonance.png" decoding="async" width="310" height="67" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/1/17/Peptide_group_resonance.png 1.5x" data-file-width="393" data-file-height="85" /></a><figcaption>Strutture di <a href="/wiki/Risonanza_(chimica)" title="Risonanza (chimica)">risonanza</a> del legame peptidico che lega singoli aminoacidi per formare un polimero proteico.</figcaption></figure> <p>La maggior parte delle proteine sono costituite da <a href="/wiki/Polimeri" class="mw-redirect" title="Polimeri">polimeri</a> lineari costruiti dalla serie di 20 diversi L-α-aminoacidi. Tutti gli <a href="/wiki/Aminoacidi_proteinogenici" class="mw-redirect" title="Aminoacidi proteinogenici">aminoacidi proteinogenici</a> possiedono caratteristiche strutturali comuni, tra cui un carbonio α con un gruppo <a href="/wiki/Ammine" title="Ammine">amminico</a>, un gruppo carbossilico e una catena laterale variabile. Solo la <a href="/wiki/Prolina" title="Prolina">prolina</a> differisce da questa struttura di base in quanto contiene un anello insolito al gruppo amminico.<sup id="cite_ref-Gutteridge2005_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-Gutteridge2005-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Le catene laterali degli amminoacidi standard, dettagliate nella <a href="/wiki/Aminoacidi_proteinogenici" class="mw-redirect" title="Aminoacidi proteinogenici">lista degli amminoacidi standard</a>, hanno una grande varietà di strutture e proprietà chimiche; è l'effetto combinato di tutte le catene laterali di aminoacidi in una proteina che determina infine la sua struttura tridimensionale e la sua reattività chimica.<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Gli amminoacidi di una catena polipeptidica sono legati da legami peptidici. Una volta collegata nella catena proteica, un aminoacido individuo è chiamato un residuo e la serie collegata di <a href="/wiki/Carbonio" title="Carbonio">carbonio</a>, <a href="/wiki/Azoto" title="Azoto">azoto</a> e <a href="/wiki/Ossigeno" title="Ossigeno">atomi di ossigeno</a> sono noti come "catena principale" o "proteine <i>backbone</i>".<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> </p><p>Il legame peptidico ha due forme di <a href="/wiki/Risonanza_(chimica)" title="Risonanza (chimica)">risonanza</a> che contribuiscono al <a href="/wiki/Doppio_legame" title="Doppio legame">doppio legame</a> e inibiscono la rotazione attorno al suo asse, in modo che i carbonio α siano approssimativamente complanari. Gli altri due angoli diedri nel legame peptidico determinano la forma locale assunta dalla "proteina <i>backbone</i>. <sup id="cite_ref-Nelson2005_4-0" class="reference"><a href="#cite_note-Nelson2005-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> La fine della proteina con un gruppo carbossilico libero è nota come <a href="/wiki/Dominio_C-terminale" title="Dominio C-terminale">dominio C-terminale</a>, mentre l'estremità con un gruppo libero amminico è noto come la <a href="/wiki/Dominio_N-terminale" title="Dominio N-terminale">dominio N-terminale</a>. I termini proteina, polipeptide e peptide sono un po' ambigui e possono sovrapporsi in alcuni significati. Il termine "proteina" è generalmente usato per riferirsi alla molecola biologica completa in una conformazione stabile, mentre il "peptide" è generalmente riconosciuto per essere un breve oligomero di aminoacidi spesso mancante una struttura tridimensionale stabile. Tuttavia, il confine tra i due composti non è ben definito e di solito il numero di residui che li differenzia è vicino ai 20-30.<sup id="cite_ref-Lodish2004_5-0" class="reference"><a href="#cite_note-Lodish2004-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Con "polipeptide" ci si può riferire a qualsiasi singola catena lineare di amminoacidi, di solito indipendentemente dalla lunghezza, ma spesso il termine implica l'assenza di una conformazione definita. </p> <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Gli_amminoacidi">Gli amminoacidi</h3><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=4" title="Modifica la sezione Gli amminoacidi" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=4" title="Edit section's source code: Gli amminoacidi"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <p>Gli amminoacidi di una proteina variano da 20 a 30 con 9 essenziali, quindi non sintetizzati dal corpo umano, perciò da assumere esternamente attraverso l'alimentazione. </p> <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Composizione">Composizione</h3><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=5" title="Modifica la sezione Composizione" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=5" title="Edit section's source code: Composizione"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <p>Le proteine hanno una struttura tridimensionale molto complessa a cui è associata sempre una funzione biologica. Da questa considerazione deriva uno dei dogmi fondamentali della <a href="/wiki/Biologia" title="Biologia">biologia</a>: "<i>Struttura <--> Funzione</i>", nel senso che ad ogni diversa organizzazione strutturale posseduta da una proteina (detta proteina nativa) è associata una specifica funzione biochimica. Da questo punto di vista le proteine possono essere classificate in due grandi famiglie: le proteine globulari e le proteine a struttura estesa o fibrosa. Queste due organizzazioni riflettono le due grosse separazioni funzionali che le contraddistinguono: </p> <ul><li>Le proteine estese o fibrose svolgono funzioni generalmente <a href="/wiki/Biomeccanica" title="Biomeccanica">biomeccaniche</a>, esse rientrano nella costituzione delle ossa, <a href="/wiki/Unghia" title="Unghia">unghie</a>, peli, dello strato corneo dell'<a href="/wiki/Epidermide" title="Epidermide">epidermide</a>, dei muscoli (actina e miosina), fornendo sostegno strutturale e opponendo una valida difesa contro il mondo esterno.</li> <li>Al contrario, le proteine globulari sono coinvolte in specifiche e molteplici funzioni biologiche, spesso di fondamentale importanza per l'economia cellulare, sono proteine gli <a href="/wiki/Enzima" title="Enzima">enzimi</a>, i <a href="/wiki/Pigmento_respiratorio" title="Pigmento respiratorio">pigmenti respiratori</a>, molti <a href="/wiki/Ormone" title="Ormone">ormoni</a>, le tossine, e gli <a href="/wiki/Anticorpo" title="Anticorpo">anticorpi</a>, responsabili della <a href="/wiki/Risposta_immunitaria" title="Risposta immunitaria">difesa immunitaria</a>.</li></ul> <p>La loro composizione in amminoacidi è variabile e sotto il controllo genetico per cui il loro <a href="/wiki/Peso_molecolare" class="mw-redirect" title="Peso molecolare">peso molecolare</a> può essere molto variabile e dipende dal numero e dal tipo di amminoacidi (monomeri) di cui è costituita la molecola. Se la molecola è costituita da poche unità di amminoacidi (in genere non più di 10) viene definita un "oligopeptide". Molecole con più di 10 unità sono dette "polipeptidi"<sup id="cite_ref-6" class="reference"><a href="#cite_note-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>. Una proteina è formata da uno o più polipeptidi eventualmente accompagnati da uno o più <a href="/wiki/Gruppo_prostetico" class="mw-redirect" title="Gruppo prostetico">gruppi prostetici</a> ed il suo peso molecolare è generalmente non inferiore a 10.000<sup id="cite_ref-7" class="reference"><a href="#cite_note-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>. </p><p>Una proteina nella sua organizzazione nativa, e quindi funzionalmente attiva, può esistere solo in <a href="/wiki/Soluzione_salina" class="mw-redirect" title="Soluzione salina">soluzioni saline</a> diluite (molto simili, per composizione, a quelle esistenti nei sistemi acquosi cellulari). La sua struttura dipende esclusivamente dalle caratteristiche chimico-fisiche della <a href="/wiki/Soluzione_acquosa" title="Soluzione acquosa">soluzione acquosa</a> in cui si trova (<a href="/wiki/PH" title="PH">pH</a>, presenza di ioni salini, temperatura, pressione, presenza di composti organici come <a href="/wiki/Urea" title="Urea">urea</a>, <a href="/wiki/Alcoli" title="Alcoli">alcoli</a>, ecc.). Il variare di questi parametri può determinare delle modifiche strutturali che possono alterare le proprietà funzionali, fino ad annullarle (proteina denaturata). </p><p>La molecola proteica risulta costituita da atomi di <a href="/wiki/Carbonio" title="Carbonio">carbonio</a>, <a href="/wiki/Ossigeno" title="Ossigeno">ossigeno</a>, <a href="/wiki/Idrogeno" title="Idrogeno">idrogeno</a> e <a href="/wiki/Azoto" title="Azoto">azoto</a>; spesso contiene anche <a href="/wiki/Zolfo" title="Zolfo">zolfo</a> (presente negli amminoacidi metionina, cisteina e cistina) e, talvolta, <a href="/wiki/Fosforo" title="Fosforo">fosforo</a> e/o metalli come <a href="/wiki/Ferro" title="Ferro">ferro</a>, <a href="/wiki/Rame" title="Rame">rame</a>, zinco ed altri. </p> <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Proprietà_chimico-fisiche"><span id="Propriet.C3.A0_chimico-fisiche"></span>Proprietà chimico-fisiche</h3><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=6" title="Modifica la sezione Proprietà chimico-fisiche" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=6" title="Edit section's source code: Proprietà chimico-fisiche"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <p>Le proprietà delle proteine si ricollegano a quelle dei loro costituenti, gli amminoacidi: sono <a href="/wiki/Elettroliti" class="mw-redirect" title="Elettroliti">elettroliti</a> <a href="/wiki/Anfotero" title="Anfotero">anfoteri</a>, possono essere sottoposte ad <a href="/wiki/Elettroforesi" title="Elettroforesi">elettroforesi</a>, sono <a href="/wiki/Chiralit%C3%A0_(chimica)" title="Chiralità (chimica)">otticamente attive</a> (levogire) e presentano il <a href="/wiki/Effetto_Tyndall" title="Effetto Tyndall">fenomeno di Tyndall</a>. Il <a href="/wiki/Punto_isoelettrico" title="Punto isoelettrico">punto isoelettrico</a> (o PI) di una proteina è rappresentato da quella concentrazione di idrogenioni del mezzo, che si comporta in modo da far assumere al protide una forma di <a href="/wiki/Anfoione" class="mw-redirect" title="Anfoione">anfoione</a>. Per ottenere il <a href="/wiki/Massa_molecolare" title="Massa molecolare">peso molecolare</a> (o PM) delle proteine si deve far ricorso a tecniche e metodologie di non sempre facile attuazione. Tra le tante, quella che fornisce i risultati più precisi è senza dubbio la <a href="/wiki/Spettrometria_di_massa" title="Spettrometria di massa">spettrometria di massa</a>. Dal punto di vista meccanico, la catena amminoacidica si comporta come un polimero semi-flessibile la cui estensione è descritta dal modello <a href="/wiki/Worm-like_chain" title="Worm-like chain">Worm-like chain</a>, con una <i>lunghezza di persistenza</i> di 0.4 nm. </p> <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Struttura">Struttura</h2><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=7" title="Modifica la sezione Struttura" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=7" title="Edit section's source code: Struttura"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Ripiegamento">Ripiegamento</h3><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=8" title="Modifica la sezione Ripiegamento" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=8" title="Edit section's source code: Ripiegamento"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r130657691">body:not(.skin-minerva) .mw-parser-output .vedi-anche{font-size:95%}</style><style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r139142988">.mw-parser-output .hatnote-content{align-items:center;display:flex}.mw-parser-output .hatnote-icon{flex-shrink:0}.mw-parser-output .hatnote-icon img{display:flex}.mw-parser-output .hatnote-text{font-style:italic}body:not(.skin-minerva) .mw-parser-output .hatnote{border:1px solid #CCC;display:flex;margin:.5em 0;padding:.2em .5em}body:not(.skin-minerva) .mw-parser-output .hatnote-text{padding-left:.5em}body.skin-minerva .mw-parser-output .hatnote-icon{padding-right:8px}body.skin-minerva .mw-parser-output .hatnote-icon img{height:auto;width:16px}body.skin--responsive .mw-parser-output .hatnote a.new{color:#d73333}body.skin--responsive .mw-parser-output .hatnote a.new:visited{color:#a55858}</style> <div class="hatnote noprint vedi-anche"> <div class="hatnote-content"><span class="noviewer hatnote-icon" typeof="mw:File"><span><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/87/Magnifying_glass_icon_mgx2.svg/18px-Magnifying_glass_icon_mgx2.svg.png" decoding="async" width="18" height="18" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/87/Magnifying_glass_icon_mgx2.svg/27px-Magnifying_glass_icon_mgx2.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/87/Magnifying_glass_icon_mgx2.svg/36px-Magnifying_glass_icon_mgx2.svg.png 2x" data-file-width="286" data-file-height="280" /></span></span> <span class="hatnote-text">Lo stesso argomento in dettaglio: <b><a href="/wiki/Ripiegamento_delle_proteine" title="Ripiegamento delle proteine">Ripiegamento delle proteine</a></b>.</span></div> </div> <p>Una proteina, essendo una macromolecola formata da decine di migliaia di atomi, potrebbe potenzialmente assumere un numero incredibilmente grande di possibili ripiegamenti. Tuttavia considerazioni fisiche limitano di molto i possibili ripiegamenti e dunque la conformazione finale di una proteina. Intanto gli atomi non si possono mai sovrapporre e si comportano a grandi linee come sfere con un raggio definito detto <a href="/wiki/Raggio_di_van_der_Waals" title="Raggio di van der Waals">raggio di van der Waals</a>, ciò limita non poco il numero di angoli ammessi in una catena polipeptidica. Ciascun amminoacido contribuisce alla formazione della catena polipeptidica con tre legami: </p> <ul><li>Il legame peptidico (C-N) tra il <a href="/wiki/Carbonio" title="Carbonio">carbonio</a> di un gruppo chetonico di uno degli amminoacidi e l'<a href="/wiki/Azoto" title="Azoto">azoto</a> del gruppo amminico dell'adiacente.</li> <li>Il legame convenzionalmente chiamato C<sub>α</sub>-C che è presente tra il carbonio centrale cui è attaccato il gruppo laterale R e il carbonio del gruppo carbossilico.</li> <li>Il legame C<sub>α</sub>-N tra il carbonio centrale e l'azoto del gruppo amminico dello stesso amminoacido.</li></ul> <p>Il legame peptidico è planare ed impedisce una vera e propria rotazione, mentre gli altri due legami la consentono. </p><p>L'angolo di rotazione del legame C<sub>α</sub>-C è detto ψ, quello del legame C<sub>α</sub>-N è detto φ. La conformazione degli atomi della catena principale di una proteina è determinata dalla coppia di questi angoli di rotazione per ciascun amminoacido. Dal momento che non sono possibili collisione steriche tra gli amminoacidi gli angoli possibili sono limitati. Ramachandran in funzione delle possibili coppie di angoli di rotazioni compilò un grafico che oggi prende il suo nome dove è ben visibile come la maggior parte delle proteine assumano solo due grandi tipologie di conformazione: l'<a href="/wiki/Alfa_elica" title="Alfa elica">α-elica</a> e il <a href="/wiki/Foglietto_%CE%B2" title="Foglietto β">β-foglietto</a>. </p> <figure class="mw-default-size" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/File:Alpha_sheet_bonding_schematic-color.svg" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c9/Alpha_sheet_bonding_schematic-color.svg/310px-Alpha_sheet_bonding_schematic-color.svg.png" decoding="async" width="310" height="316" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c9/Alpha_sheet_bonding_schematic-color.svg/465px-Alpha_sheet_bonding_schematic-color.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c9/Alpha_sheet_bonding_schematic-color.svg/620px-Alpha_sheet_bonding_schematic-color.svg.png 2x" data-file-width="2138" data-file-height="2181" /></a><figcaption>Rappresentazione dei legami a idrogeno (linee tratteggiate) attraverso cui interagiscono i diversi segmenti della stessa catena proteica.</figcaption></figure> <p>Tra gli atomi di una proteina si stabiliscono interazioni dette legami, che possono essere covalenti o non covalenti. I legami non covalenti, presi singolarmente, sono sempre più deboli dei covalenti nell'ordine di decine o centinaia di volte, tuttavia il loro numero all'interno di una proteina li rende fondamentali per comprenderne il ripiegamento. I legami non covalenti che si riscontrano nelle proteine sono i <a href="/wiki/Legame_a_idrogeno" title="Legame a idrogeno">legami a idrogeno</a>, le attrazioni <a href="/wiki/Forza_elettrostatica" class="mw-redirect" title="Forza elettrostatica">elettrostatiche</a> e le <a href="/wiki/Forza_di_van_der_Waals" title="Forza di van der Waals">attrazioni di van der Waals</a>. </p> <ul><li>Il legame a idrogeno si effettua, per esempio, tra un atomo di <a href="/wiki/Ossigeno" title="Ossigeno">ossigeno</a> e uno vicino di <a href="/wiki/Idrogeno" title="Idrogeno">idrogeno</a>.</li> <li>Le attrazioni elettrostatiche avvengono tra gruppi laterali con carica periferica opposta.</li> <li>Le attrazioni di van der Waals si verificano tra dipoli molecolari istantanei indotti (<a href="/wiki/Forza_di_London" title="Forza di London">forza di London</a>), tra dipoli permanenti (forza di Keesom) o tra un dipolo permanente ed uno corrispondente indotto (<a href="/wiki/Forza_di_Debye" title="Forza di Debye">forza di Debye</a>).</li></ul> <p>A queste interazioni si deve aggiungere la tendenza dei gruppi di amminoacidi idrofobici (fenilalanina, leucina, isoleucina, triptofano, valina, cisteina, metionina, prolina, alanina e glicina) ad avvicinarsi e unirsi tra loro, formando delle tasche idrofobiche lontane dalla rete di legami idrogeno che deve essere immaginata sempre presente all'interno di un ambiente acquoso tra le molecole d'acqua. Generalmente i gruppi di amminoacidi idrofobici sono quasi sempre posti all'interno della proteina, dal momento che questa si trova tipicamente in un ambiente acquoso, mentre i suoi amminoacidi idrofili, polari e con carica, saranno tendenzialmente all'esterno. La struttura tridimensionale di una proteina è determinata dalla sola disposizione sequenziale dei suoi amminoacidi e la conformazione che assume è tendenzialmente quella con energia libera più bassa. </p><p>È stato possibile scoprire questa peculiarità delle proteine effettuando esperimenti di <a href="/wiki/Denaturazione_delle_proteine" title="Denaturazione delle proteine">denaturazione</a> (tramite solventi come l'urea) e rinaturazione di proteine in vitro. Si è notato che alcune proteine, una volta denaturate e rimosso il solvente si ripiegavano autonomamente. Tuttavia, non tutte le proteine una volta denaturate possono ripiegarsi spontaneamente nella loro conformazione originaria. La conformazione di una proteina, benché sia normalmente la più stabile possibile per la sequenza dei suoi amminoacidi, non è immutabile, e subisce piccole modificazioni dovute all'interazione con <a href="/wiki/Ligando" title="Ligando">ligandi</a> o altre proteine. Questa caratteristica è alla base della funzionalità della maggior parte delle proteine. La conformazione di una proteina può essere notevolmente aiutata ed affinata dagli <a href="/wiki/Chaperone_molecolare" title="Chaperone molecolare">chaperoni</a>, delle proteine che si legano alle catene parzialmente ripiegate e le assistono sino a raggiungere la conformazione corretta. Spesso agiscono isolando tra loro le tasche idrofobiche di una proteina, che in caso contrario tenderebbero ad associarsi prematuramente. </p><p>Una porzione di proteina che si ripiega indipendentemente dal resto della catena polipeptidica è detta dominio proteico ed una proteina può averne anche più di uno. Si suppone che esistano in natura circa 2.000 domini proteici dalla struttura differente, circa 800 sono stati identificati, tuttavia la stragrande maggioranza dei domini proteici assume poche decine di conformazioni diverse. </p> <div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="L'α-elica_e_il_β-foglio_pieghettato"><span id="L.27.CE.B1-elica_e_il_.CE.B2-foglio_pieghettato"></span>L'α-elica e il β-foglio pieghettato</h4><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=9" title="Modifica la sezione L'α-elica e il β-foglio pieghettato" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=9" title="Edit section's source code: L'α-elica e il β-foglio pieghettato"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <p>L'α-elica e il β-foglietto sono le conformazioni più comuni riscontrabili nelle catene polipeptidiche di una proteina. Una singola proteina può prevedere sia α-eliche che β-foglietti in numero variabile. </p> <ul><li>L'<i>α-elica</i> è la conformazione più comune riscontrabile nelle proteine, particolarmente presente nei recettori cellulari, dov'è immersa nella membrana plasmatica della cellula, spesso con più α-eliche per singola proteina (unite da catene polipeptidiche ad U). In questo caso i gruppi idrofobici sono a contatto con la membrana plasmatica e i gruppi idrofili sono all'interno, oppure si affacciano al citoplasma e allo spazio extracellulare. L'elica è una delle conformazioni più favorevoli perché naturalmente riduce al minimo l'energia libera, può essere sinistrorsa o destrorsa. Fu scoperta per la prima volta nell'α-cheratina negli anni Sessanta. L'α-elica si forma quando una catena polipeptidica si ripiega su se stessa con formazione di legami idrogeno tra un legame peptidico e il quarto successivo, in particolare tra il gruppo chetonico C=O dell'uno e il gruppo N-H dell'altro, e il legame è tra O e H. Tutti i gruppi amminici di un'elica sono rivolti verso l'<a href="/wiki/Dominio_N-terminale" title="Dominio N-terminale">N-terminale</a> della proteina, tutti quelli chetonici verso il <a href="/wiki/Dominio_C-terminale" title="Dominio C-terminale">C-terminale</a>, così l'elica assume parziale carica positiva all'N-terminale e parziale carica negativa al C-terminale. L'elica che si forma ha un giro completo ogni 3,6 amminoacidi e la distanza media tra questi è 0,54 nm. In alcune proteine due o tre α-eliche si avvolgono l'una intorno all'altra formando il coiled coil. Generalmente questa conformazione è assunta quando ciascuna elica ha la maggior parte delle catene laterali di amminoacidi idrofobici da un lato, in questo modo, sfruttando le attrazioni idrofobiche, le eliche possono avvolgersi una intorno all'altra. L'α-cheratina è un esempio di proteina che assume questa particolare conformazione, preferita dalle proteine con funzione strutturale.</li> <li>Il <i>β-foglio pieghettato</i> è la seconda conformazione più comune nelle proteine, molto presente in alcuni enzimi e nelle proteine coinvolte nella difesa immunitaria. Fu scoperto negli anni Sessanta studiando la fibroina, la proteina principale costituente della seta. Il foglietto β pieghettato consiste in numerose catene polipeptidiche che si dispongono l'una adiacente all'altra, collegate in una struttura continua da brevi sequenze a U. Tali catene possono puntare nella stessa direzione (catene parallele) o in direzioni alternate (catene antiparallele). Ancora una volta le catene polipeptidiche adiacenti sono unite in una struttura rigida da legami idrogeno che connettono i legami peptidici di una catena con quella adiacente.</li></ul> <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Livelli_di_organizzazione">Livelli di organizzazione</h3><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=10" title="Modifica la sezione Livelli di organizzazione" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=10" title="Edit section's source code: Livelli di organizzazione"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <figure class="mw-default-size" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/File:Protein-structure.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/a6/Protein-structure.png/310px-Protein-structure.png" decoding="async" width="310" height="423" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/a/a6/Protein-structure.png 1.5x" data-file-width="396" data-file-height="540" /></a><figcaption>Dall'alto verso il basso: rappresentazione della struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria di una proteina.</figcaption></figure> <p>Una proteina nel suo complesso è una molecola in cui vengono convenzionalmente distinti vari livelli di organizzazione, che possono essere tre o quattro a seconda della proteina.<sup id="cite_ref-8" class="reference"><a href="#cite_note-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> </p> <ul><li>La <i><a href="/wiki/Struttura_primaria" title="Struttura primaria">struttura primaria</a></i> è formata dalla sequenza specifica degli amminoacidi, dalla catena peptidica e dal numero stesso delle catene, determina da sola il ripiegamento della proteina.</li> <li>La <i><a href="/wiki/Struttura_secondaria" title="Struttura secondaria">struttura secondaria</a></i> consiste nella conformazione spaziale delle catene; ad esempio la conformazione a spirale (o ad <a href="/wiki/Alfa_elica" title="Alfa elica">alfa elica</a>), mantenuta e consentita dai <a href="/wiki/Legame_chimico" title="Legame chimico">legami a idrogeno</a>, quella planare (o a <a href="/wiki/Foglietto_%CE%B2" title="Foglietto β">foglietto β</a>), il coiled coil (<a href="/wiki/Collagene" title="Collagene">collagene</a>) o quelle globulari appartenenti al gruppo KEMF (<a href="/wiki/Cheratina" title="Cheratina">cheratina</a>, epidermina, miosina, fibrinogeno). All'interno di una singola proteina vi può essere una combinazione di sequenze di <a href="/wiki/Alfa_elica" title="Alfa elica">α eliche</a>, <a href="/wiki/Foglietto_Beta" class="mw-redirect" title="Foglietto Beta">foglietto β</a> e sequenze non ripetitive, e sono ad un livello di complessità compreso tra la <a href="/wiki/Struttura_secondaria" title="Struttura secondaria">struttura secondaria</a> e quella <a href="/wiki/Struttura_terziaria" title="Struttura terziaria">terziaria</a>.</li> <li>Il <i><a href="/wiki/Dominio_(biochimica)" title="Dominio (biochimica)">dominio</a></i> è un'unità globulare o fibrosa formata da catene polipeptidiche ripiegate in più regioni compatte, costituiscono divisioni della <a href="/wiki/Struttura_terziaria" title="Struttura terziaria">struttura terziaria</a>, ha la caratteristica di ripiegarsi più o meno indipendentemente rispetto al resto della proteina. Un dominio è generalmente compreso tra i 30 e i 350 amminoacidi. Molte delle proteine più complesse sono aggregazioni modulari di numerosi domini proteici. Tra i più comuni si citino SH2 o SH3; la proteina Src possiede un dominio SH2, un dominio SH3 e un dominio catalitico chinasico C-terminale.</li> <li>La <i><a href="/wiki/Struttura_terziaria" title="Struttura terziaria">struttura terziaria</a></i> (dal punto di vista della <a href="/wiki/Termodinamica" title="Termodinamica">termodinamica</a> è la forma con la più bassa <a href="/wiki/Energia_libera" title="Energia libera">energia libera</a>) è rappresentata dalla configurazione tridimensionale completa che la catena polipeptidica assume nell'ambiente in cui si trova.<br />Viene consentita e mantenuta da diversi fattori, come i <a href="/wiki/Ponte_disolfuro" title="Ponte disolfuro">ponti disolfuro</a>, e le <a href="/wiki/Forze_di_Van_der_Waals" class="mw-redirect" title="Forze di Van der Waals">forze di Van der Waals</a>. Fondamentali ai fini della sua formazione sono le <a href="/wiki/Chaperonina" title="Chaperonina">chaperonine</a>, proteine chiamate anche "dello stress" o "dello shock termico" (Hsp, “<i>heat shock proteins”</i>), per il loro ruolo nella rinaturazione delle proteine denaturate.<br />Gran parte delle strutture terziarie può essere classificato come globulare o fibrosa.</li> <li>La <i><a href="/wiki/Struttura_quaternaria" title="Struttura quaternaria">struttura quaternaria</a></i> è quella che deriva dall'associazione di due o più unità polipeptidiche, unite tra loro da legami deboli (e a volte <i><a href="/wiki/Ponti_disolfuro" class="mw-redirect" title="Ponti disolfuro">ponti disolfuro</a></i>) in un modo molto specifico, come ad esempio avviene nella costituzione dell'emoglobina, costituita da quattro subunità, due globuline α e due globuline β.</li></ul> <p>Le proteine che contengono anche una parte non polipeptidica, <a href="/wiki/Gruppo_prostetico" class="mw-redirect" title="Gruppo prostetico">gruppo prostetico</a>, sono dette <i>proteine coniugate</i>. Due proteine si dicono isoforme se, a parità di struttura primaria, differiscono in uno degli altri livelli di struttura. <i>Denaturare</i> una proteina significa distruggerne la conformazione spaziale, rompendo i legami idrogeno e ponti disolfuro per mezzo di <a href="/wiki/Acido" title="Acido">acidi</a>, basi, calore, radiazioni o agitazione (un esempio comune di denaturazione è la cottura di un uovo nel quale l'<a href="/wiki/Albumina" title="Albumina">albumina</a>, che costituisce la maggior parte dell'albume, viene denaturata). Una proteina denaturata, pur mantenendo intatta la sua struttura primaria, non è più in grado di esplicare la sua funzione, a meno che non si riesca a ristabilirne la struttura terziaria. </p> <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Proteine_complesse">Proteine complesse</h3><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=11" title="Modifica la sezione Proteine complesse" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=11" title="Edit section's source code: Proteine complesse"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <p>Le proteine, per quanto siano complesse anche prese singolarmente, negli organismi viventi possono aggregarsi ad altre proteine identiche oppure a proteine apparentemente molto differenti creando dei complessi proteici. Ciò che permette questo legame sono gli stessi legami non covalenti che permettono ad una proteina di assumere una determinata conformazione. In una proteina sono spesso presenti una o più zone caratteristiche capaci di interazioni non covalenti con altre proteine dette <a href="/w/index.php?title=Sito_di_legame&action=edit&redlink=1" class="new" title="Sito di legame (la pagina non esiste)">siti di legame</a>. Quando una proteina, tramite un sito di legame, si lega ad un'altra proteina formando un complesso proteico ogni singola proteina del complesso prende il nome di subunità proteica. </p><p>Se le subunità che formano il complesso proteico sono due si dirà che è un <a href="/wiki/Dimero" title="Dimero">dimero</a>, se sono tre un <a href="/wiki/Trimero" title="Trimero">trimero</a>, se quattro un <a href="/wiki/Tetramero" title="Tetramero">tetramero</a> e così via. Esistono complessi proteici che contengono decine di subunità. Il legame fra le subunità può essere per esempio "testa-testa" (in tal caso sono favoriti i dimeri) o "testa-coda" (dove spesso le proteine sono globulari o ad anello). </p> <figure class="mw-default-size" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/File:Hemoglobin.jpg" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/1/19/Hemoglobin.jpg/220px-Hemoglobin.jpg" decoding="async" width="220" height="203" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/1/19/Hemoglobin.jpg/330px-Hemoglobin.jpg 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/1/19/Hemoglobin.jpg 2x" data-file-width="418" data-file-height="386" /></a><figcaption>Struttura dell'<a href="/wiki/Emoglobina" title="Emoglobina">emoglobina</a>. Sono visibili le diverse subunità di cui è composta.</figcaption></figure> <p>Un esempio di proteina provvista di più subunità è l'<a href="/wiki/Emoglobina" title="Emoglobina">emoglobina</a>, una proteina globulare formata da quattro subunità, due <a href="/wiki/%CE%91-globuline" class="mw-redirect" title="Α-globuline">α-globuline</a> ad uno dei due poli e due <a href="/wiki/%CE%92-globuline" class="mw-redirect" title="Β-globuline">β-globuline</a> all'altro (le subunità non sono perciò alternate), con un gruppo prostetico (l'eme) legato a ciascuna subunità. </p><p>Altri complessi proteici sono formati da molte più subunità che permettono di realizzare dei filamenti dal momento che ad un polo possiedono un sito di legame e all'altro polo una struttura proteica complementare a quello stesso sito. Si creano così catene di filamenti proteici come l'actina-F, formata da centinaia di subunità globulari di actina-G che le conferiscono al microscopio elettronico un aspetto simile a quello di una collana elicoidale di perle. La ridondanza della struttura elicoidale e non retta è sempre dovuta all'affinità di una conformazione con la minore energia libera. </p><p>Una variante all'elica è il <i>coiled coil</i>, che coinvolge due o tre catene polipeptidiche, come nella cheratina o nel collagene. Si può dire, a grandi linee, che le proteine globulari tendono ad avere funzione enzimatica, mentre quelle che formano filamenti hanno funzione strutturale (formano ad esempio le miofibrille nelle fibre muscolari o le fibre della matrice extracellulare, o ancora il citoscheletro di una cellula). </p><p>Vi sono proteine la cui funzione è resa possibile proprio dalla loro struttura poco caratterizzabile e casuale, ne è un esempio l'<a href="/wiki/Elastina" title="Elastina">elastina</a>, che forma le fibre elastiche della parete delle arterie e di molti altri tessuti del corpo umano. Nell'elastina numerose catene polipeptidiche sono legate covalentemente tra loro senza una disposizione regolare e tale struttura disordinata ne determina la sua deformabilità. Proteine poco strutturate hanno svariate funzioni nella cellula, alcune ad esempio hanno funzione strutturale come l'elastina, altre però sono dei canali come le nucleoporine poste sulla membrana nucleare di ciascuna cellule, altre ancora fungono da proteine impalcatura, cioè proteine che raggruppano in stretta vicinanza altre proteine dalla funzione correlata, fondamentali nella segnalazione e nella comunicazione cellulare. Una caratteristica comune a tutte le proteine poco strutturate è una grande ridondanza di aminoacidi e la bassa presenza di amminoacidi idrofobici. </p><p>Certe proteine molto esposte alla degradazione nell'ambiente extracellulare sono stabilizzate da legami disolfuro (S-S) che si formano tra due proteine; questo legame agisce come una vera e propria graffetta sulla proteina, permettendole anche in ambienti ostili di mantenere la sua conformazione. All'interno del citoplasma è difficile riscontrare legami disolfuro a causa dell'ambiente riducente, per cui le cisteine mostrano gruppi (-SH). </p><p>L'evoluzione ha fatto inoltre in modo che vi fosse la possibilità di creare complessi proteici ancora più grandi di filamenti, <i>coiled coil</i>, o proteine globulari. Il vantaggio di tali strutture è che siccome sono spesso costituite dalla ripetizione di subunità identiche o simili, occorre poco materiale genetico per sintetizzare grandi complessi proteici, come, ad esempio, i <a href="/wiki/Capside" title="Capside">capsidi</a> dei <a href="/wiki/Virus_(biologia)" title="Virus (biologia)">virus</a>. Inoltre l'associazione tra le subunità necessita generalmente di un'energia molto bassa, oppure, in certi casi, le subunità sono autoassemblanti (per esempio il ribosoma batterico). Il capside di molti virus è formato o da un tubo cavo (come nel <a href="/wiki/Virus_del_mosaico_del_tabacco" title="Virus del mosaico del tabacco">virus del mosaico del tabacco</a>) oppure assomiglia ad un icosaedro o ad una sfera cava, come per il poliovirus. </p><p>Generalmente tali strutture si rivelano sia molto stabili, date le numerose interazioni tra le subunità, sia adattabili, dal momento che per infettare una cellula devono permettere la fuoriuscita dell'acido nucleico, sia RNA o DNA. </p> <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Chiralità_delle_proteine"><span id="Chiralit.C3.A0_delle_proteine"></span>Chiralità delle proteine</h3><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=12" title="Modifica la sezione Chiralità delle proteine" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=12" title="Edit section's source code: Chiralità delle proteine"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <p>Tutti gli <a href="/wiki/Amminoacidi" class="mw-redirect" title="Amminoacidi">amminoacidi</a>, ad eccezione della <a href="/wiki/Glicina" title="Glicina">glicina</a> presentano un <a href="/wiki/Carbonio" title="Carbonio">carbonio</a> legato a quattro sostituenti diversi che è un <a href="/wiki/Chiralit%C3%A0_(chimica)" title="Chiralità (chimica)">centro chirale</a>. Tutti gli amminoacidi possono dunque esistere in due conformazioni: <i>L</i> o <i>D</i>, sintetizzandoli artificialmente si ottiene una <a href="/wiki/Racemo_(chimica)" title="Racemo (chimica)">miscela racema</a>. </p><p>Tuttavia tutti gli amminoacidi dei composti biologici si trovano in natura <i>soltanto</i> conformazione L. Amminoacidi in conformazione D si rinvengono in alcune specie batteriche e vengono pure adoperati per la sintesi di farmaci. La gramicidina S, un peptide naturale con funzione antibatterica, nella sua struttura primaria contiene anche alcuni amminoacidi appartenenti alla conformazione D. </p> <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Sintesi">Sintesi</h2><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=13" title="Modifica la sezione Sintesi" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=13" title="Edit section's source code: Sintesi"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Sintesi_biologica">Sintesi biologica</h3><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=14" title="Modifica la sezione Sintesi biologica" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=14" title="Edit section's source code: Sintesi biologica"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <link rel="mw-deduplicated-inline-style" href="mw-data:TemplateStyles:r130657691"><link rel="mw-deduplicated-inline-style" href="mw-data:TemplateStyles:r139142988"> <div class="hatnote noprint vedi-anche"> <div class="hatnote-content"><span class="noviewer hatnote-icon" typeof="mw:File"><span><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/87/Magnifying_glass_icon_mgx2.svg/18px-Magnifying_glass_icon_mgx2.svg.png" decoding="async" width="18" height="18" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/87/Magnifying_glass_icon_mgx2.svg/27px-Magnifying_glass_icon_mgx2.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/87/Magnifying_glass_icon_mgx2.svg/36px-Magnifying_glass_icon_mgx2.svg.png 2x" data-file-width="286" data-file-height="280" /></span></span> <span class="hatnote-text">Lo stesso argomento in dettaglio: <b><a href="/wiki/Sintesi_proteica" title="Sintesi proteica">Sintesi proteica</a></b>.</span></div> </div> <figure class="mw-default-size" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/File:Ribosome_mRNA_translation_it.svg" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/0/0e/Ribosome_mRNA_translation_it.svg/310px-Ribosome_mRNA_translation_it.svg.png" decoding="async" width="310" height="219" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/0/0e/Ribosome_mRNA_translation_it.svg/465px-Ribosome_mRNA_translation_it.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/0/0e/Ribosome_mRNA_translation_it.svg/620px-Ribosome_mRNA_translation_it.svg.png 2x" data-file-width="651" data-file-height="459" /></a><figcaption>Un ribosoma produce una proteina utilizzando un mRNA come templato.</figcaption></figure> <figure class="mw-default-size" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/File:Genetic_code.svg" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/37/Genetic_code.svg/310px-Genetic_code.svg.png" decoding="async" width="310" height="118" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/37/Genetic_code.svg/465px-Genetic_code.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/37/Genetic_code.svg/620px-Genetic_code.svg.png 2x" data-file-width="580" data-file-height="220" /></a><figcaption>La sequenza di <a href="/wiki/DNA" title="DNA">DNA</a> di un gene <a href="/wiki/Codice_genetico" title="Codice genetico">codifica</a> per la sequenza amminoacidica della proteina.</figcaption></figure> <p>Le proteine sono formate a partire dagli amminoacidi utilizzando le informazioni codificate nei <a href="/wiki/Gene" title="Gene">geni</a>. Ogni proteina possiede una propria sequenza amminoacidica che deriva dalla sequenza <a href="/wiki/Nucleotide" title="Nucleotide">nucleotidica</a> del gene che la codifica. Il <a href="/wiki/Codice_genetico" title="Codice genetico">codice genetico</a> è costituito da triplette di nucleotidi dette <a href="/wiki/Codone" title="Codone">codoni</a> e ogni combinazione di tre nucleotidi designa un amminoacido, ad esempio AUG (<a href="/wiki/Adenina" title="Adenina">adenina</a>-<a href="/wiki/Uracile" title="Uracile">uracile</a>-<a href="/wiki/Guanina" title="Guanina">guanina</a>) è il codice per la <a href="/wiki/Metionina" title="Metionina">metionina</a>. Poiché il DNA contiene 4 diversi nucleotidi, il numero totale di possibili codoni è di 64; essendo gli amminoacidi standard solo 20 nel codice genetico vi è un certo grado di ridondanza e ad alcuni amminoacidi corrispondono più codoni.<sup id="cite_ref-vanHolde1996_9-0" class="reference"><a href="#cite_note-vanHolde1996-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> I geni presenti nel DNA sono prima <a href="/wiki/Trascrizione_(biologia)" title="Trascrizione (biologia)">trascritti</a> in <a href="/wiki/Pre-mRNA" title="Pre-mRNA">pre-mRNA</a> (pre-RNA messaggero) da proteine quali l'<a href="/wiki/RNA_polimerasi" title="RNA polimerasi">RNA polimerasi</a>. </p><p>La gran parte degli organismi processa il pre-mRNA (anche noto come <i>trascritto primario</i>) mediante diverse forme di <a href="/wiki/Maturazione_dell%27mRNA" title="Maturazione dell'mRNA">modifiche post-trascrizionali</a> per formare l'<a href="/wiki/RNA_messaggero" title="RNA messaggero">mRNA</a> maturo. L'RNA messaggero maturato è quindi usato come templato per la biosintesi proteica nel <a href="/wiki/Ribosoma" title="Ribosoma">ribosoma</a>. Nei <a href="/wiki/Prokaryota" title="Prokaryota">procarioti</a> l'mRNA può essere usato subito dopo essere stato prodotto o dopo essersi allontanato dal <a href="/wiki/Nucleoide" title="Nucleoide">nucleoide</a>. Al contrario gli <a href="/wiki/Eukaryota" title="Eukaryota">eucarioti</a> formano l'mRNA nel <a href="/wiki/Nucleo_cellulare" title="Nucleo cellulare">nucleo cellulare</a> e successivamente lo traslocano attraverso la <a href="/wiki/Membrana_nucleare" title="Membrana nucleare">membrana nucleare</a> nel <a href="/wiki/Citoplasma" title="Citoplasma">citoplasma</a>, dove avviene la <a href="/wiki/Sintesi_proteica" title="Sintesi proteica">biosintesi proteica</a>. La velocità di sintesi delle proteine è maggiore nei procarioti rispetto agli eucarioti e può raggiungere i 20 residui amminoacidici per secondo.<sup id="cite_ref-Pain2000_10-0" class="reference"><a href="#cite_note-Pain2000-10"><span class="cite-bracket">[</span>10<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> </p><p>Il processo di sintesi di una proteina a partire da uno stampo di mRNA è noto come traduzione. L'mRNA è caricato nel ribosoma e letto tre nucleotidi per volta accoppiando ciascun codone con il corrispondente <a href="/wiki/Anticodone" class="mw-redirect" title="Anticodone">anticodone</a> localizzato sull'<a href="/wiki/RNA_transfer" title="RNA transfer">RNA di trasporto</a> che porta l'amminoacido corrispondente al codone riconosciuto. L'enzima <a href="/wiki/Amminoacil-tRNA_sintetasi" title="Amminoacil-tRNA sintetasi">amminoacil-tRNA sintetasi</a> "carica" la molecola di tRNA con il corretto amminoacido. Le proteine sono sempre biosintetizzate a partire dall'estremità <a href="/wiki/N-terminale" class="mw-redirect" title="N-terminale">N-terminale</a> in direzione di quella <a href="/wiki/C-terminale" class="mw-redirect" title="C-terminale">C-terminale</a>.<sup id="cite_ref-vanHolde1996_9-1" class="reference"><a href="#cite_note-vanHolde1996-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Gli aminoacidi vengono poi legati tra loro tramite la rimozione di una molecola di acqua tramite la peptidil-trasferasi. </p><p>Le dimensioni di una proteina sintetizzata possono essere misurate dal numero di amminoacidi che contiene e dalla sua <a href="/wiki/Massa_molecolare" title="Massa molecolare">massa molecolare</a> totale, la quale normalmente è misurata in <i>dalton</i> (sinonimo di <a href="/wiki/Unit%C3%A0_di_massa_atomica" title="Unità di massa atomica">unità di massa atomica</a>) o nell'unità derivata kilodalton (kDa). Ad esempio le proteine del <a href="/wiki/Lievito" title="Lievito">lievito</a> sono lunghe in media 466 residui amminoacidici e pesano mediamente 53kDa.<sup id="cite_ref-Lodish2004_5-1" class="reference"><a href="#cite_note-Lodish2004-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> </p> <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Sintesi_artificiale">Sintesi artificiale</h3><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=15" title="Modifica la sezione Sintesi artificiale" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=15" title="Edit section's source code: Sintesi artificiale"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <p>Le proteine più corte possono essere sintetizzate anche per via chimica mediante una serie di metodi di <i>sintesi peptidica</i> che si basano su tecniche di <a href="/wiki/Sintesi_organica" title="Sintesi organica">sintesi organica</a> come la <i>chemical legation</i> per produrre peptidi in alte rese.<sup id="cite_ref-Bruckdorfer2004_11-0" class="reference"><a href="#cite_note-Bruckdorfer2004-11"><span class="cite-bracket">[</span>11<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> </p><p>La sintesi chimica permette l'introduzione nella sequenza di amminoacidi non naturali, come l'inserimento di sonde <a href="/wiki/Fluorescenza" title="Fluorescenza">fluorescenti</a>.<sup id="cite_ref-Schwarzer2005_12-0" class="reference"><a href="#cite_note-Schwarzer2005-12"><span class="cite-bracket">[</span>12<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Questi metodi sono utili nei laboratori di <a href="/wiki/Biochimica" title="Biochimica">biochimica</a> e <a href="/wiki/Biologia_cellulare" title="Biologia cellulare">biologia cellulare</a>, sebbene generalmente non abbiano applicazione commerciale. </p><p>La sintesi chimica è inefficiente (in termini di rese) per polipeptidi più lunghi di 300 residui amminoacidici, e le proteine sintetizzate possono avere problemi ad assumere rapidamente la struttura terziaria della conformazione nativa. La gran parte dei metodi di sintesi chimica procede dall'estremità C-terminale a quella N-terminale, in direzione opposta alla biosintesi naturale.<sup id="cite_ref-Kent2009_13-0" class="reference"><a href="#cite_note-Kent2009-13"><span class="cite-bracket">[</span>13<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> </p> <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Funzioni_cellulari">Funzioni cellulari</h2><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=16" title="Modifica la sezione Funzioni cellulari" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=16" title="Edit section's source code: Funzioni cellulari"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <p>Le proteine hanno un ruolo fondamentale internamente alla cellula, svolgendo i compiti specifici codificati nelle informazioni contenute nei geni.<sup id="cite_ref-Lodish2004_5-2" class="reference"><a href="#cite_note-Lodish2004-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Esse possono svolgere funzione strutturale, immunitaria, trasporto (di ossigeno, minerali, lipidi, di membrana), di identificazione dell'identità genetica, ormonale, enzimatica, contrattile, energetica. Con l'eccezione di alcuni tipi di RNA, la maggior parte delle altre molecole biologiche sono elementi relativamente inerti su cui agiscono le proteine. Le proteine rappresentano la metà del peso a secco di una cellula di <i><a href="/wiki/Escherichia_coli" title="Escherichia coli">Escherichia coli</a></i>, mentre altre macromolecole, come il DNA e l'RNA, costituiscono rispettivamente solo il 3% e 20%.<sup id="cite_ref-14" class="reference"><a href="#cite_note-14"><span class="cite-bracket">[</span>14<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> L'insieme delle proteine espresse in un particolare tipo di cellula è noto come la sua <a href="/wiki/Proteoma" title="Proteoma">proteoma</a>. </p><p>La principale caratteristica delle proteine che permette a loro un insieme diversificato di funzioni è la capacità di legarsi altre molecole in modo specifico. La regione della proteina che permette il legame con l'altra molecola è conosciuta come il <a href="/w/index.php?title=Sito_di_legame&action=edit&redlink=1" class="new" title="Sito di legame (la pagina non esiste)">sito di legame</a> ed è spesso una depressione o "tasca" sulla superficie molecolare. Questa capacità di legame è mediata dalla struttura terziaria della proteina, che definisce la tasca del sito di legame, e dalle proprietà chimiche delle catene laterali degli amminoacidi circostanti. I legami tra le proteine possono essere straordinariamente stretti e specifici; ad esempio, la proteina inibitrice della ribonucleasi si lega all'<a href="/w/index.php?title=Angiogenina&action=edit&redlink=1" class="new" title="Angiogenina (la pagina non esiste)">angiogenina</a> umana con una <a href="/wiki/Costante_di_dissociazione" title="Costante di dissociazione">costante di dissociazione</a> sub-femtomolare (<10<sup>−15</sup> M), ma non si lega affatto al suo omologo degli anfibio (> 1 M). Cambiamenti chimici estremamente minori, come l'aggiunta di un singolo gruppo metilico ad una proteina legante, a volte può essere sufficiente per eliminare questo vincolo: per esempio, l'<a href="/wiki/Amminoacil-tRNA_sintetasi" title="Amminoacil-tRNA sintetasi">amminoacil-tRNA sintetasi</a> è specificata dall'amminoacido <a href="/wiki/Valina" title="Valina">valina</a> discriminandola dalla catena laterale molto simile della <a href="/wiki/Isoleucina" title="Isoleucina">isoleucina</a>.<sup id="cite_ref-Sankaranarayanan2001_15-0" class="reference"><a href="#cite_note-Sankaranarayanan2001-15"><span class="cite-bracket">[</span>15<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> </p><p>Le proteine possono legarsi ad altre proteine nonché a substrati piccole molecole. Le interazioni proteina-proteina regolano anche l'attività enzimatica, controllano la progressione del ciclo cellulare e permettono l'assemblaggio di grandi complessi di proteine che svolgono molte reazioni strettamente correlate con una funzione biologica comune. Le proteine possono anche legarsi, o anche essere integrate, nelle <a href="/wiki/Membrana_cellulare" title="Membrana cellulare">membrane cellulari</a>. La capacità dei partner di legame di indurre cambiamenti conformazionali nelle proteine permette la costruzione di reti di segnalazione estremamente complesse.<sup id="cite_ref-16" class="reference"><a href="#cite_note-16"><span class="cite-bracket">[</span>16<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-Copland2009_17-0" class="reference"><a href="#cite_note-Copland2009-17"><span class="cite-bracket">[</span>17<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> </p><p>È importante sottolineare che le interazioni tra le proteine sono reversibili e dipendono fortemente dalla disponibilità di diversi gruppi di proteine partner per formare aggregati che sono in grado di effettuare insiemi discreti. Lo studio delle interazioni tra proteine specifiche è una chiave per comprendere gli aspetti importanti della funzione cellulare e, in ultima analisi, le proprietà che distinguono particolari tipi di cellule. <sup id="cite_ref-Samarin2009_18-0" class="reference"><a href="#cite_note-Samarin2009-18"><span class="cite-bracket">[</span>18<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> </p> <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Funzione_enzimatica">Funzione enzimatica</h3><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=17" title="Modifica la sezione Funzione enzimatica" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=17" title="Edit section's source code: Funzione enzimatica"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <link rel="mw-deduplicated-inline-style" href="mw-data:TemplateStyles:r130657691"><link rel="mw-deduplicated-inline-style" href="mw-data:TemplateStyles:r139142988"> <div class="hatnote noprint vedi-anche"> <div class="hatnote-content"><span class="noviewer hatnote-icon" typeof="mw:File"><span><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/87/Magnifying_glass_icon_mgx2.svg/18px-Magnifying_glass_icon_mgx2.svg.png" decoding="async" width="18" height="18" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/87/Magnifying_glass_icon_mgx2.svg/27px-Magnifying_glass_icon_mgx2.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/87/Magnifying_glass_icon_mgx2.svg/36px-Magnifying_glass_icon_mgx2.svg.png 2x" data-file-width="286" data-file-height="280" /></span></span> <span class="hatnote-text">Lo stesso argomento in dettaglio: <b><a href="/wiki/Enzima" title="Enzima">Enzima</a></b>.</span></div> </div> <p>Il ruolo più noto delle proteine all'interno della cellula è quello di operare come <a href="/wiki/Enzimi" class="mw-redirect" title="Enzimi">enzimi</a> in grado di <a href="/wiki/Catalisi" title="Catalisi">catalizzare</a> <a href="/wiki/Reazione_chimica" title="Reazione chimica">reazioni chimiche</a>. Quasi tutti i nomi degli enzimi terminano in "-asi" per convenzione. Gli enzimi sono generalmente altamente specifici e riescono ad accelerare solo una, o poche altre, reazioni. Essi sono fondamentali per la maggior parte delle reazioni coinvolte nel <a href="/wiki/Metabolismo" title="Metabolismo">metabolismo</a>, così come nei processi di manipolazione del <a href="/wiki/DNA" title="DNA">DNA</a>, quali la <a href="/wiki/Replicazione_del_DNA" title="Replicazione del DNA">replicazione del DNA</a>, la <a href="/wiki/Riparazione_del_DNA" title="Riparazione del DNA">riparazione del DNA</a> e la <a href="/wiki/Trascrizione_del_DNA" class="mw-redirect" title="Trascrizione del DNA">trascrizione</a>. Alcuni enzimi agiscono su altre proteine aggiungendo o rimuovendo gruppi chimici in un processo noto come <a href="/w/index.php?title=Modificazione_post-traslazionale&action=edit&redlink=1" class="new" title="Modificazione post-traslazionale (la pagina non esiste)">modificazione post-traslazionale</a>. Sono note circa 4.000 reazioni catalizzate da enzimi. <sup id="cite_ref-EXPASY2000_19-0" class="reference"><a href="#cite_note-EXPASY2000-19"><span class="cite-bracket">[</span>19<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> L'accelerazione conferita dalla catalisi enzimatica è spesso enorme, fino a 10<sup>17</sup> volte maggiore rispetto alla reazione non catalizzata nel caso di <a href="/w/index.php?title=Decarbossilasi_orotato&action=edit&redlink=1" class="new" title="Decarbossilasi orotato (la pagina non esiste)">decarbossilasi orotato</a>, che richiederebbe un tempo di 78 milioni di anni senza l'intervento dell'enzima, ma grazie al suo intervento questo tempo si riduce a soli 18 millisecondi.<sup id="cite_ref-Radzicka1995_20-0" class="reference"><a href="#cite_note-Radzicka1995-20"><span class="cite-bracket">[</span>20<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> </p><p>Il ligando di un enzima prende il nome di <a href="/wiki/Substrato_(biochimica)" title="Substrato (biochimica)">substrato</a> ed è generalmente molto più piccolo dell'enzima stesso. Sebbene gli enzimi possono essere costituiti da centinaia di amminoacidi, solitamente solo una piccola frazione dei residui vengono a contatto con il substrato, e in media uno su quattro viene coinvolto direttamente nella <a href="/wiki/Catalisi" title="Catalisi">catalisi</a> ancora più piccolo di tre frazioni.<sup id="cite_ref-urlEBI_21-0" class="reference"><a href="#cite_note-urlEBI-21"><span class="cite-bracket">[</span>21<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> La regione dell'enzima che lega il substrato e contiene i residui catalitici è conosciuta come il <a href="/wiki/Sito_attivo" title="Sito attivo">sito attivo</a>. </p> <ul><li><a href="/wiki/Idrolasi" title="Idrolasi">idrolasi</a>, gli enzimi che tagliano un substrato mediante idrolisi, ne fanno parte le proteasi (che tagliano altre proteine) e le nucleasi (che tagliano acidi nucleici, cioè DNA e RNA);</li> <li><a href="/wiki/Sintasi" title="Sintasi">sintasi</a>, enzimi che sintetizzano una nuova molecola a partire da due substrati, generalmente per condensazione;</li> <li><a href="/wiki/Isomerasi" title="Isomerasi">isomerasi</a>, enzimi che trasformano un ligando in un suo isomero modificandolo chimicamente a livello dei legami;</li> <li><a href="/wiki/Polimerasi" title="Polimerasi">polimerasi</a>, enzimi che associano varie molecole costituendo un polimero, per esempio un acido nucleico;</li> <li><a href="/wiki/Chinasi" title="Chinasi">chinasi</a>, enzimi che aggiungono gruppi fosfato ad alcune molecole;</li> <li><a href="/wiki/Fosfatasi" title="Fosfatasi">fosfatasi</a>, enzimi che rimuovono gruppi fosfato da alcune molecole;</li> <li><a href="/wiki/Ossidoreduttasi" title="Ossidoreduttasi">ossidoreduttasi</a>, enzimi che ossidano e riducono alcune molecole, ne fanno parte le ossidasi, le reduttasi e le deidrogenasi;</li> <li><a href="/wiki/ATPasi" title="ATPasi">ATPasi</a>, enzimi che idrolizzano ATP liberandone l'energia.</li></ul> <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Segnalazione_cellulare_e_ligando">Segnalazione cellulare e ligando</h3><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=18" title="Modifica la sezione Segnalazione cellulare e ligando" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=18" title="Edit section's source code: Segnalazione cellulare e ligando"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <figure class="mw-default-size mw-halign-left" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/File:Mouse_cholera_antibody.png" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/a2/Mouse_cholera_antibody.png/220px-Mouse_cholera_antibody.png" decoding="async" width="220" height="293" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/a2/Mouse_cholera_antibody.png/330px-Mouse_cholera_antibody.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/a2/Mouse_cholera_antibody.png/440px-Mouse_cholera_antibody.png 2x" data-file-width="900" data-file-height="1200" /></a><figcaption>Schema di un <a href="/wiki/Anticorpo" title="Anticorpo">anticorpo</a> di <a href="/wiki/Topo" class="mw-redirect" title="Topo">topo</a> contro il <a href="/wiki/Colera" title="Colera">colera</a> che lega un <a href="/wiki/Antigene" title="Antigene">antigene</a> <a href="/wiki/Carboidrato" class="mw-redirect" title="Carboidrato">carboidrato</a>.</figcaption></figure> <p>Molte proteine sono coinvolte nel processo di <a href="/wiki/Segnalazione_cellulare" title="Segnalazione cellulare">segnalazione cellulare</a> e nella <a href="/wiki/Trasduzione_del_segnale" title="Trasduzione del segnale">trasduzione del segnale</a>. Alcune proteine, come l'<a href="/wiki/Insulina" title="Insulina">insulina</a>, operano in ambiente extracellulare trasmettendo un segnale proveniente dalla cellula in cui sono state sintetizzate ad altre cellule facenti parte di tessuti distanti. Altre, come le <a href="/wiki/Proteine_di_membrana" class="mw-redirect" title="Proteine di membrana">proteine di membrana</a>, agiscono come <a href="/wiki/Recettore_transmembrana" title="Recettore transmembrana">recettori</a> la cui funzione principale è quella di legare una molecola di segnalazione e indurre una risposta biochimica nella cellula. Molti recettori possiedono un sito di legame esposto sulla superficie cellulare e un dominio effettore che si trova invece internamente, il quale può avere un'attività enzimatica o può subire un cambiamento conformazionale che viene rilevato da altre proteine all'interno della cellula.<sup id="cite_ref-22" class="reference"><a href="#cite_note-22"><span class="cite-bracket">[</span>22<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> </p><p>La proteina di biopigmento <i><a href="/wiki/Criptocromi" title="Criptocromi">criptocromo</a></i> è nota per le sue proprietà di formare radicali liberi durante la sua interazione con la luce , per la sincronizzazione dei <a href="/wiki/Ritmi_circadiani" class="mw-redirect" title="Ritmi circadiani">ritmi circadiani</a>. </p><p>Gli <a href="/wiki/Anticorpi" class="mw-redirect" title="Anticorpi">anticorpi</a> sono componenti proteiche del <a href="/wiki/Immunit%C3%A0_adattativa" title="Immunità adattativa">sistema immunitario adattativo</a> la cui funzione principale è quella di legarsi gli <a href="/wiki/Antigeni" class="mw-redirect" title="Antigeni">antigeni</a> o alle sostanze estranee nel corpo e quindi segnarle per essere distrutte. Gli anticorpi possono essere <a href="/wiki/Secrezione" title="Secrezione">secreti</a> nell'ambiente extracellulare o ancorati nelle membrane dei <a href="/wiki/Linfocita_B" title="Linfocita B">linfociti B</a>, conosciuti come cellule del plasma. Se gli enzimi sono limitati nella loro affinità di legame per i loro substrati dalla necessità di condurre la reazione, gli anticorpi non hanno tali vincoli. L'affinità di legame di un anticorpo con il suo obiettivo è straordinariamente elevato.<sup id="cite_ref-23" class="reference"><a href="#cite_note-23"><span class="cite-bracket">[</span>23<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> </p><p>Quasi tutte le proteine conosciute interagiscono con altre proteine o con altri tipi di molecole, comunque detti ligandi, tramite i loro siti di legame, ciò sta alla base di gran parte delle interazioni presenti in una cellula. Una proteina di norma possiede un sito di legame che le permette di legarsi con uno o pochi ligandi, per cui la maggior parte delle proteine ha alta specificità. L'entità del legame può essere differente, vi sono proteine che si legano ai propri ligandi in modo molto tenace, altre invece che si legano debolmente e la tipologia di legame influenza la funzione della stessa proteina. Ad esempio, gli <a href="/wiki/Anticorpi" class="mw-redirect" title="Anticorpi">anticorpi</a> legano strettamente i propri ligandi (detti <a href="/wiki/Antigeni" class="mw-redirect" title="Antigeni">antigeni</a>), mentre certi enzimi per questioni di <a href="/wiki/Cinetica_enzimatica" class="mw-redirect" title="Cinetica enzimatica">cinetica</a> e per velocizzare le reazioni non legano così strettamente il proprio substrato. </p><p>La capacità di legame dipende sempre dalla capacità della proteine di stabilire legami non covalenti (<a href="/wiki/Legame_idrogeno" class="mw-redirect" title="Legame idrogeno">legame idrogeno</a>, <a href="/wiki/Legame_ionico" title="Legame ionico">attrazioni elettrostatiche</a>, attrazioni idrofobiche e <a href="/wiki/Forze_di_van_der_Waals" class="mw-redirect" title="Forze di van der Waals">forze di van der Waals</a>) con il ligando. Più legami si formano, più il legame con il ligando sarà complessivamente intenso. Il sito di legame di una proteina possiede una forma che è generalmente quasi complementare a quella del ligando che vi deve aderire, ciò ne determina la specificità. Le caratteristiche di ciascun sito di legame sono date dalle catene laterali degli amminoacidi che si affacciano in esso; gli amminoacidi che vi prendono parte sono spesso distanti lungo la catena polipeptidica della proteina. Mutazioni nel sito di legame generalmente determinano malfunzionamento o cessazione dell'attività catalitica o di legame originaria. Non è sorprendente pensare che i siti di legame siano alcuni degli amminoacidi più conservati all'interno di una proteina. I siti di legame sono isolati dall'ambiente acquoso in cui sono immersi dal momento che alcune catene laterali poste in prossimità del sito di legame tendono a respingere le molecole d'acqua; è inoltre sfavorevole per una molecola d'acqua dissociarsi dalla rete di legami idrogeno con cui è interconnessa alle altre molecole d'acqua per reagire con una catena laterale di un amminoacido del sito di legame. Il ligando può essere attratto mediante alcuni espedienti, come il raggruppamento in siti specifici di amminoacidi provvisti di carica, che sono quindi in grado di attrarre più facilmente ligandi di carica opposta e nel contempo di respingere quelli con la stessa carica. Le possibili interfacce tra una proteina e il suo ligando sono molti, tra le più comuni le interazioni superficie (sito di legame)-stringa (ligando), oppure elica-elica (comune nelle proteine regolatrici di geni), o ancora, più comunemente delle altre due, superficie-superficie (quanto avviene in moltissimi enzimi). La forza di legame di una proteina verso il suo ligando all'equilibrio, cioè nello stato in cui le associazioni e le dissociazioni tra la proteina e il ligando sono in egual numero, è misurata tramite la costante di equilibrio. </p><p>La velocità di dissociazione è calcolata tramite la formula: velocità associazione = k<sub>off</sub>[AB] dove [AB] è la concentrazione del complesso proteico in moli e k<sub>off</sub> è la costante di dissociazione. </p><p>La velocità di associazione è calcolata tramite la formula: velocità dissociazione = k<sub>on</sub>[A] [B], dove [A] e [B] sono le due molecole e k<sub>on</sub> è la costante di associazione. </p><p>Eguagliando le due velocità si ricava la costante di equilibrio (detta anche di affinità) K<sub>a</sub> = [AB] / [A][B]. </p><p>Maggiore è la costante di equilibrio, maggiore sarà la forza di legame, inoltre essa è una misura diretta della differenza di energia libera tra lo stato legato e dissociato della proteina. Un modello usato per determinare l'entità dell'affinità di un ligando per una proteina si basa sull'<a href="/wiki/Equazione_di_Scatchard" title="Equazione di Scatchard">equazione di Scatchard</a>. </p><p>Molte proteine legano particolari piccole molecole e le trasportano in altre zone di un organismo multicellulare. Queste proteine possiedono un'elevata affinità di legame quando il loro ligando è presente in alte concentrazioni, ma devono anche essere in grado di rilasciarlo quando è presente a basse concentrazioni nei tessuti bersaglio. L'esempio classico di una proteina-ligando è l'<a href="/wiki/Emoglobina" title="Emoglobina">emoglobina</a>, che trasporta in tutti i <a href="/wiki/Vertebrati" class="mw-redirect" title="Vertebrati">vertebrati</a> l'<a href="/wiki/Ossigeno" title="Ossigeno">ossigeno</a> dai <a href="/wiki/Polmoni" class="mw-redirect" title="Polmoni">polmoni</a> ad altri organi e ha stretti omologhi in ogni regno biologico.<sup id="cite_ref-24" class="reference"><a href="#cite_note-24"><span class="cite-bracket">[</span>24<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Le <a href="/wiki/Lectine" class="mw-redirect" title="Lectine">lectine</a> sono proteine altamente specifiche per determinati <a href="/wiki/Zuccheri" class="mw-redirect" title="Zuccheri">zuccheri</a>. Svolgono un importante ruolo biologico nel processo di riconoscimento dei polisaccaridi presenti sulle membrane cellulari.<sup id="cite_ref-Rudiger2000_25-0" class="reference"><a href="#cite_note-Rudiger2000-25"><span class="cite-bracket">[</span>25<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> I recettori e gli <a href="/wiki/Ormoni" class="mw-redirect" title="Ormoni">ormoni</a> sono proteine di legame altamente specifiche. </p><p>Le <a href="/wiki/Proteine_transmembrana" class="mw-redirect" title="Proteine transmembrana">proteine transmembrana</a> possono anche servire come proteine di trasporto del ligando alterando la permeabilità della membrana cellulare per le piccole molecole e gli ioni. La sola membrana ha un centro <a href="/wiki/Idrofobico" class="mw-redirect" title="Idrofobico">idrofobico</a> attraverso il quale le molecole polari o cariche non possono diffondersi. Le proteine di membrana contengono canali interni che consentono tali molecole di entrare e uscire dalla cellula. Molte <a href="/wiki/Canale_ionico" title="Canale ionico">canali ionici</a> proteici sono specializzati per selezionare solo un particolare di ioni; per esempio, i <a href="/wiki/Canale_del_potassio" title="Canale del potassio">canali potassio</a> e i <a href="/wiki/Canale_del_sodio" title="Canale del sodio">canali del sodio</a> spesso selezionano uno solo dei due ioni.<sup id="cite_ref-26" class="reference"><a href="#cite_note-26"><span class="cite-bracket">[</span>26<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> </p> <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Proteine_strutturali">Proteine strutturali</h3><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=19" title="Modifica la sezione Proteine strutturali" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=19" title="Edit section's source code: Proteine strutturali"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <p>Le proteine strutturali conferiscono rigidità alle componenti biologiche che altrimenti sarebbero fluide. La maggior parte delle proteine strutturali sono proteine fibrose; per esempio, <a href="/wiki/Collagene" title="Collagene">collagene</a> ed <a href="/wiki/Elastina" title="Elastina">elastina</a> sono componenti fondamentali dei <a href="/wiki/Tessuto_connettivo" title="Tessuto connettivo">tessuti connettivi</a> come la <a href="/wiki/Cartilagine" class="mw-redirect" title="Cartilagine">cartilagine</a> mentre la <a href="/wiki/Cheratina" title="Cheratina">cheratina</a> si trova in strutture rigide o filamentose, come <a href="/wiki/Capello" class="mw-redirect" title="Capello">capelli</a>, <a href="/wiki/Unghie" class="mw-redirect" title="Unghie">unghie</a>, <a href="/wiki/Piume" class="mw-redirect" title="Piume">piume</a>, <a href="/wiki/Zoccolo" title="Zoccolo">zoccoli</a> e alcune <a href="/wiki/Conchiglie" class="mw-redirect" title="Conchiglie">conchiglie</a>.<sup id="cite_ref-27" class="reference"><a href="#cite_note-27"><span class="cite-bracket">[</span>27<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Alcune <a href="/wiki/Proteina_globulare" title="Proteina globulare">proteine globulari</a> possono anche svolgere una funzione strutturale, per esempio, l'<a href="/wiki/Actina" title="Actina">actina</a> e la <a href="/wiki/Tubulina" title="Tubulina">tubulina</a> sono globulari e solubili come monomeri, ma sono in grado di polimerizzare per formare fibre lunghe e rigide che compongono il <a href="/wiki/Citoscheletro" title="Citoscheletro">citoscheletro</a>, la struttura che permette alla cellula di mantenere la sua forma e dimensione. </p><p>Altre proteine che svolgono funzioni strutturali, sono le proteine motore come la <a href="/wiki/Miosina" title="Miosina">miosina</a>, la <a href="/wiki/Chinesina" title="Chinesina">chinesina</a> e la <a href="/wiki/Dineina" title="Dineina">dineina</a>, che sono in grado di generare forze meccaniche. Queste proteine sono fondamentali per la motilità cellulare degli <a href="/wiki/Organismo_unicellulare" title="Organismo unicellulare">organismi unicellulari</a> e per gli <a href="/wiki/Spermatozoo" title="Spermatozoo">spermatozoi</a> di molti organismi multicellulari che si <a href="/wiki/Riproduzione_sessuata" title="Riproduzione sessuata">riproducono sessualmente</a>. Esse permettono anche la contrazione dei <a href="/wiki/Muscoli" class="mw-redirect" title="Muscoli">muscoli</a><sup id="cite_ref-28" class="reference"><a href="#cite_note-28"><span class="cite-bracket">[</span>28<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> e svolgono un ruolo essenziale nel trasporto intracellulare. </p> <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Metodi_di_studio">Metodi di studio</h2><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=20" title="Modifica la sezione Metodi di studio" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=20" title="Edit section's source code: Metodi di studio"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <p>Le attività e le strutture delle proteine possono essere esaminate <i><a href="/wiki/In_vitro" title="In vitro">in vitro</a></i>, <i><a href="/wiki/In_vivo" title="In vivo">in vivo</a></i> e <i><a href="/wiki/In_silico" title="In silico">in silico</a></i>. Studi <i>in vitro</i> su proteine purificate in ambienti controllati sono utili per comprendere come una proteina svolga la sua funzione: per esempio, gli studi di cinetica enzimatica esplorano il meccanismo chimico di azione catalitica di un enzima e le relative affinità con le possibili molecole substrato. Per contro, gli esperimenti <i>in vivo</i> possono fornire informazioni sul ruolo fisiologico di una proteina nel contesto di una cellula o un intero organismo. Studi <i>in silico</i> utilizzano metodi <a href="/wiki/Scienza_computazionale" title="Scienza computazionale">computazionali</a> per studiarle. </p> <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Purificazione_della_proteina">Purificazione della proteina</h3><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=21" title="Modifica la sezione Purificazione della proteina" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=21" title="Edit section's source code: Purificazione della proteina"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <p>Per eseguire l'analisi <i>in vitro</i>, una proteina deve essere purificata, cioè isolata dalle altri componenti cellulari. Questo processo di solito inizia con la <a href="/wiki/Lisi" title="Lisi">lisi</a> cellulare, in cui la <a href="/wiki/Membrana_cellulare" title="Membrana cellulare">membrana di una cellula</a> viene interrotta ed il suo contenuto interno rilasciato in una <a href="/wiki/Soluzione_(chimica)" title="Soluzione (chimica)">soluzione</a> nota come <a href="/w/index.php?title=Lisato_grezzo&action=edit&redlink=1" class="new" title="Lisato grezzo (la pagina non esiste)">lisato grezzo</a>. La miscela risultante può essere purificata mediante <a href="/wiki/Ultracentrifuga" title="Ultracentrifuga">ultracentrifugazione</a>, che fraziona i vari componenti cellulari in parti contenenti proteine solubili; lipidi e proteine di membrana; organelli cellulari e acidi nucleici. Il fenomeno della <a href="/wiki/Precipitazione_(chimica)" title="Precipitazione (chimica)">precipitazione</a>, con un metodo noto come <i><a href="/wiki/Salting_out" title="Salting out">salting out</a></i>, può concentrare le proteine da questo lisato. Vari tipi di tecniche <a href="/wiki/Cromatografia" title="Cromatografia">cromatografiche</a> vengono poi utilizzate per isolare la proteina, o le proteine, di interesse sulla base di proprietà come il <a href="/wiki/Peso_molecolare" class="mw-redirect" title="Peso molecolare">peso molecolare</a>, carica netta e l'affinità di legame.<sup id="cite_ref-29" class="reference"><a href="#cite_note-29"><span class="cite-bracket">[</span>29<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Il livello di depurazione può essere monitorato utilizzando vari tipi di <a href="/wiki/Gel_di_poliacrilammide" title="Gel di poliacrilammide">gel di poliacrilammide</a> se il peso molecolare e il punto isoelettrico della proteina desiderata sono noti, tramite <a href="/wiki/Spettroscopia" title="Spettroscopia">spettroscopia</a> se la proteina ha caratteristiche spettroscopiche distinguibili o mediante saggi enzimatici se la proteina possiede un'attività enzimatica. Inoltre, le proteine possono essere isolate secondo la loro carica grazie alla <a href="/wiki/Isoelettrofocalizzazione" title="Isoelettrofocalizzazione">isoelettrofocalizzazione</a>.<sup id="cite_ref-Hey2008_30-0" class="reference"><a href="#cite_note-Hey2008-30"><span class="cite-bracket">[</span>30<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> </p><p>Per quanto riguarda le proteine naturali, una serie di fasi di purificazione possono rendersi necessarie per ottenere proteine sufficientemente pure per le applicazioni di laboratorio. Per semplificare questo processo, l'<a href="/wiki/Ingegneria_genetica" title="Ingegneria genetica">ingegneria genetica</a> viene spesso utilizzata al fine di aggiungere caratteristiche chimiche alle proteine che le rendano facili da isolare senza compromettere la loro struttura o attività. Si agisce inserendo un "<i>tag</i>" che consiste di una specifica sequenza di amminoacidi, spesso una serie di residui di istidina (un "<i>His-tag</i>"), vengono inserite in un terminale della proteina. Come risultato, quando il lisato viene passato su una <a href="/wiki/Colonna_cromatografica" title="Colonna cromatografica">colonna cromatografica</a> contenente <a href="/wiki/Nichel" title="Nichel">nichel</a>, i residui di istidina legano il nichel e si aggregano alla colonna, mentre le componenti senza <i>tag</i> passano senza impedimenti. Un certo numero di <i>tag</i> diversi sono stati sviluppati per aiutare i ricercatori a isolare proteine specifiche da miscele complesse.<sup id="cite_ref-Terpe2003_31-0" class="reference"><a href="#cite_note-Terpe2003-31"><span class="cite-bracket">[</span>31<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> </p> <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Localizzazione_cellulare">Localizzazione cellulare</h3><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=22" title="Modifica la sezione Localizzazione cellulare" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=22" title="Edit section's source code: Localizzazione cellulare"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <figure class="mw-default-size" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/File:Localisations02eng.jpg" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/6e/Localisations02eng.jpg/310px-Localisations02eng.jpg" decoding="async" width="310" height="408" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/6e/Localisations02eng.jpg/465px-Localisations02eng.jpg 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/6e/Localisations02eng.jpg 2x" data-file-width="469" data-file-height="618" /></a><figcaption>Proteine in diversi comparti e strutture cellulari taggati con la <a href="/wiki/Proteina_fluorescente_verde" class="mw-redirect" title="Proteina fluorescente verde">proteina fluorescente verde</a> (qui in bianco).</figcaption></figure> <p>Lo studio delle proteine <i>in vivo</i> spesso riguarda la loro sintesi e localizzazione all'interno della cellula. Anche se molte proteine intracellulari sono sintetizzate nel <a href="/wiki/Citoplasma" title="Citoplasma">citoplasma</a> mentre quelle di membrana sono secrete nel <a href="/wiki/Reticolo_endoplasmatico" title="Reticolo endoplasmatico">reticolo endoplasmatico</a>, il modo di come le proteine vengano mirate a organelli specifici o a strutture cellulari è spesso poco chiaro. Una tecnica utile per valutare la localizzazione cellulare utilizza l'ingegneria genetica per esprimere in una cellula una proteina di fusione o una chimera, costituita dalla proteina naturale di interesse legata a una "<i><a href="/wiki/Gene_reporter" title="Gene reporter">gene reporter</a></i>", come la <a href="/wiki/Proteina_fluorescente_verde" class="mw-redirect" title="Proteina fluorescente verde">proteina fluorescente verde</a> (GFP).<sup id="cite_ref-Stepanenko2008_32-0" class="reference"><a href="#cite_note-Stepanenko2008-32"><span class="cite-bracket">[</span>32<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> La posizione della proteina fusa all'interno della cellula può essere isolata ed efficacemente osservata con un <a href="/wiki/Microscopio" title="Microscopio">microscopio</a><sup id="cite_ref-Yuste2005_33-0" class="reference"><a href="#cite_note-Yuste2005-33"><span class="cite-bracket">[</span>33<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>, come mostrato nella figura a fianco. </p><p>Altri metodi per chiarire la localizzazione cellulare delle proteine richiede l'uso di marcatori per comparti noti come il <a href="/wiki/Reticolo_endoplasmatico" title="Reticolo endoplasmatico">reticolo endoplasmatico</a>, il <a href="/wiki/Apparato_del_Golgi" title="Apparato del Golgi">Golgi</a>, i <a href="/wiki/Lisosomi" class="mw-redirect" title="Lisosomi">lisosomi</a> o <a href="/wiki/Vacuoli" class="mw-redirect" title="Vacuoli">vacuoli</a>, i <a href="/wiki/Mitocondri" class="mw-redirect" title="Mitocondri">mitocondri</a>, i <a href="/wiki/Cloroplasti" class="mw-redirect" title="Cloroplasti">cloroplasti</a>, la <a href="/wiki/Membrana_plasmatica" class="mw-redirect" title="Membrana plasmatica">membrana plasmatica</a>, ecc. Con l'uso di versioni fluorescenti di questi marcatori o tramite anticorpi markers noti, diventa molto più semplice identificare la localizzazione di una proteina di interesse. Ad esempio, l'<a href="/w/index.php?title=Immunofluorescenza_indiretta&action=edit&redlink=1" class="new" title="Immunofluorescenza indiretta (la pagina non esiste)">immunofluorescenza indiretta</a> consentirà di dimostrare la posizione. I coloranti fluorescenti sono usati per etichettare compartimenti cellulari per uno scopo simile.<sup id="cite_ref-Margolin2000_34-0" class="reference"><a href="#cite_note-Margolin2000-34"><span class="cite-bracket">[</span>34<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> </p><p>Esistono ulteriori possibilità. Ad esempio, l'<a href="/wiki/Immunoistochimica" title="Immunoistochimica">immunoistochimica</a> di solito utilizza un <a href="/wiki/Anticorpo" title="Anticorpo">anticorpo</a> di una o più proteine di interesse che sono coniugate ad enzimi che producono segnali sia luminescenti che cromogenici e che poi possono essere confrontati tra i campioni, consentendo di ottenere le informazioni di localizzazione. Un'altra tecnica applicabile è il confronto nel gradiente di <a href="/wiki/Saccarosio" title="Saccarosio">saccarosio</a> (o altro materiale) mediante <a href="/w/index.php?title=Centrifugazione_isopicnica&action=edit&redlink=1" class="new" title="Centrifugazione isopicnica (la pagina non esiste)">centrifugazione isopicnica</a>.<sup id="cite_ref-Walker2000_35-0" class="reference"><a href="#cite_note-Walker2000-35"><span class="cite-bracket">[</span>35<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Questa tecnica è maggiormente utilizzata per studi di larga scala. </p><p>Infine, il metodo considerato il <i><a href="/wiki/Gold_standard_(medicina)" title="Gold standard (medicina)">gold standard</a></i> per la localizzazione cellulare è l'utilizzo del <a href="/wiki/Microscopio_elettronico" title="Microscopio elettronico">microscopio elettronico</a>. Questa tecnica utilizza anche un anticorpo per la proteina di interesse, con tecniche di microscopia elettronica classiche. Il campione viene preparato per il normale esame al microscopio elettronico, e poi trattato con un anticorpo per la proteina di interesse che è coniugata ad un materiale estremamente elettro-denso, di solito oro. Ciò consente sia la localizzazione dei dettagli ultrastrutturali, sia della proteina di interesse.<sup id="cite_ref-Mayhew2008_36-0" class="reference"><a href="#cite_note-Mayhew2008-36"><span class="cite-bracket">[</span>36<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> </p><p>Attraverso un'altra applicazione dell'ingegneria genetica, nota come <a href="/wiki/Mutagenesi_sito_specifica" title="Mutagenesi sito specifica">mutagenesi sito specifica</a>, i ricercatori possono alterare la sequenza proteica e quindi la sua struttura, la sua localizzazione cellulare e la suscettibilità alla regolazione. Questa tecnica permette anche l'incorporazione di amminoacidi non naturali nelle proteine, utilizzando tRNA modificati<sup id="cite_ref-Hohsaka2002_37-0" class="reference"><a href="#cite_note-Hohsaka2002-37"><span class="cite-bracket">[</span>37<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> e può consentire la progettazione di nuove proteine con nuove proprietà.<sup id="cite_ref-Cedrone2000_38-0" class="reference"><a href="#cite_note-Cedrone2000-38"><span class="cite-bracket">[</span>38<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> </p> <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Proteomica">Proteomica</h3><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=23" title="Modifica la sezione Proteomica" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=23" title="Edit section's source code: Proteomica"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <link rel="mw-deduplicated-inline-style" href="mw-data:TemplateStyles:r130657691"><link rel="mw-deduplicated-inline-style" href="mw-data:TemplateStyles:r139142988"> <div class="hatnote noprint vedi-anche"> <div class="hatnote-content"><span class="noviewer hatnote-icon" typeof="mw:File"><span><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/87/Magnifying_glass_icon_mgx2.svg/18px-Magnifying_glass_icon_mgx2.svg.png" decoding="async" width="18" height="18" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/87/Magnifying_glass_icon_mgx2.svg/27px-Magnifying_glass_icon_mgx2.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/87/Magnifying_glass_icon_mgx2.svg/36px-Magnifying_glass_icon_mgx2.svg.png 2x" data-file-width="286" data-file-height="280" /></span></span> <span class="hatnote-text">Lo stesso argomento in dettaglio: <b><a href="/wiki/Proteomica" title="Proteomica">Proteomica</a></b>.</span></div> </div> <p>L'insieme di tutte le proteine in una cellula o in un tipo di cellule è chiamato <a href="/wiki/Proteoma" title="Proteoma">proteoma</a>, e lo studio di tali insiemi di dati su larga scala viene identificato come il campo della <a href="/wiki/Proteomica" title="Proteomica">proteomica</a>, in analogia con il nome del campo della <a href="/wiki/Genomica" title="Genomica">genomica</a>. Le tecniche chiave sperimentali della proteomica includono l'<a href="/wiki/Elettroforesi_bidimensionale" title="Elettroforesi bidimensionale">elettroforesi bidimensionale</a>,<sup id="cite_ref-Gorg2008_39-0" class="reference"><a href="#cite_note-Gorg2008-39"><span class="cite-bracket">[</span>39<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> che consente la separazione di un gran numero di proteine, la <a href="/wiki/Spettrometria_di_massa" title="Spettrometria di massa">spettrometria di massa</a>,<sup id="cite_ref-Conrotto2008_40-0" class="reference"><a href="#cite_note-Conrotto2008-40"><span class="cite-bracket">[</span>40<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> che consente una rapida identificazione ad alto rendimento di proteine e il sequenziamento dei peptidi, la tecnica del microarray per le proteine,<sup id="cite_ref-Joos2009_41-0" class="reference"><a href="#cite_note-Joos2009-41"><span class="cite-bracket">[</span>41<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> che permette la determinazione dei livelli relativi a un gran numero di proteine presenti in una cellula e lo <a href="/w/index.php?title=Screening_del_doppio_ibrido&action=edit&redlink=1" class="new" title="Screening del doppio ibrido (la pagina non esiste)">screening del doppio ibrido</a> che consente l'analisi sistematica delle interazioni proteina-proteina.<sup id="cite_ref-Koegl2007_42-0" class="reference"><a href="#cite_note-Koegl2007-42"><span class="cite-bracket">[</span>42<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Il complemento totale di tali interazioni biologicamente possibili è conosciuta come <a href="/wiki/Interattoma" title="Interattoma">interattoma</a>.<sup id="cite_ref-Plewczynski2009_43-0" class="reference"><a href="#cite_note-Plewczynski2009-43"><span class="cite-bracket">[</span>43<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Un tentativo sistematico di determinare le strutture delle proteine che rappresentano tutte le possibili ripiegature è conosciuta come <a href="/wiki/Genomica_strutturale" title="Genomica strutturale">genomica strutturale</a>.<sup id="cite_ref-Zhang2003_44-0" class="reference"><a href="#cite_note-Zhang2003-44"><span class="cite-bracket">[</span>44<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> </p> <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Bioinformatica">Bioinformatica</h3><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=24" title="Modifica la sezione Bioinformatica" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=24" title="Edit section's source code: Bioinformatica"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <link rel="mw-deduplicated-inline-style" href="mw-data:TemplateStyles:r130657691"><link rel="mw-deduplicated-inline-style" href="mw-data:TemplateStyles:r139142988"> <div class="hatnote noprint vedi-anche"> <div class="hatnote-content"><span class="noviewer hatnote-icon" typeof="mw:File"><span><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/87/Magnifying_glass_icon_mgx2.svg/18px-Magnifying_glass_icon_mgx2.svg.png" decoding="async" width="18" height="18" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/87/Magnifying_glass_icon_mgx2.svg/27px-Magnifying_glass_icon_mgx2.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/87/Magnifying_glass_icon_mgx2.svg/36px-Magnifying_glass_icon_mgx2.svg.png 2x" data-file-width="286" data-file-height="280" /></span></span> <span class="hatnote-text">Lo stesso argomento in dettaglio: <b><a href="/wiki/Bioinformatica" title="Bioinformatica">Bioinformatica</a></b>.</span></div> </div> <p>Una vasta gamma di metodi di calcolo sono stati sviluppati per analizzare la struttura, la funzione e l'evoluzione delle proteine. </p><p>Lo sviluppo di tali strumenti è stata guidata dalla grande quantità di dati genomici e proteomici disponibili per una varietà di organismi, compreso il <a href="/wiki/Genoma_umano" title="Genoma umano">genoma umano</a>. È semplicemente impossibile studiare tutte le proteine sperimentalmente, quindi solo poche vengono sottoposte a esperimenti di laboratorio, mentre gli strumenti computazionali vengono utilizzati per estrapolare i dati delle proteine simili. Tali proteine omologhe possono essere efficacemente identificate in organismi imparentati alla lontana dall'allineamento di sequenze. Il genoma e la sequenza genetica possono essere determinati grazie ad una grande varietà di strumenti e sfruttando alcune proprietà. Strumenti di profiling di sequenza possono trovare i <a href="/wiki/Deossiribonucleasi_II_(sito-specifica)" title="Deossiribonucleasi II (sito-specifica)">siti di enzimi di restrizione</a>, gli <a href="/wiki/Open_reading_frame" title="Open reading frame">open reading frame</a> nelle sequenze nucleotidiche e prevedere le strutture secondarie. <a href="/wiki/Albero_filogenetico" title="Albero filogenetico">Alberi filogenetici</a> possono essere costruiti e ipotesi evolutive sviluppate utilizzando il software speciali, come ClustalW, per quanto riguarda l'ascendenza degli organismi moderni e dei geni che esprimono. Il campo della <a href="/wiki/Bioinformatica" title="Bioinformatica">bioinformatica</a> è ormai indispensabile per l'analisi dei geni e delle proteine. </p> <div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Previsione_della_struttura_e_simulazione">Previsione della struttura e simulazione</h4><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=25" title="Modifica la sezione Previsione della struttura e simulazione" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=25" title="Edit section's source code: Previsione della struttura e simulazione"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <figure class="mw-default-size" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/File:225_Peptide_Bond-01.jpg" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/26/225_Peptide_Bond-01.jpg/350px-225_Peptide_Bond-01.jpg" decoding="async" width="350" height="297" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/26/225_Peptide_Bond-01.jpg/525px-225_Peptide_Bond-01.jpg 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/26/225_Peptide_Bond-01.jpg/700px-225_Peptide_Bond-01.jpg 2x" data-file-width="2219" data-file-height="1886" /></a><figcaption>Gli amminoacidi costitutivi possono essere analizzati per predire la struttura secondaria, terziaria e quaternaria delle proteine, in questo caso dell'<a href="/wiki/Emoglobina" title="Emoglobina">emoglobina</a> contenente unità <a href="/wiki/Eme" title="Eme">eme</a>.</figcaption></figure> <p>Complementare al campo della genomica strutturale, la previsione della struttura delle proteine mira a sviluppare modi efficaci per fornire modelli plausibili per le proteine la cui struttura non è ancora stata determinata sperimentalmente.<sup id="cite_ref-Zhang2008_45-0" class="reference"><a href="#cite_note-Zhang2008-45"><span class="cite-bracket">[</span>45<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Il modo più efficace per prevedere una struttura, conosciuto come modellazione omologa, si basa sulla esistenza di una struttura "modello" con similarità di sequenza con la proteina che deve essere individuata; obiettivo della genomica strutturale è quello di fornire una rappresentazione sufficiente delle strutture risolte per modellare la maggior parte di quelle che non lo sono state. <sup id="cite_ref-Xiang2006_46-0" class="reference"><a href="#cite_note-Xiang2006-46"><span class="cite-bracket">[</span>46<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Anche se la produzione di modelli accurati rimane una sfida in cui solo le strutture dei modelli correlati sono disponibili, è stato suggerito che l'allineamento della sequenza sia il "<a href="/wiki/Collo_di_bottiglia_(ingegneria)" title="Collo di bottiglia (ingegneria)">collo di bottiglia</a>" di questo processo, infatti modelli molto accurati potrebbero essere realizzati se fosse noto un "perfetto" allineamento della sequenza.<sup id="cite_ref-Zhang2005_47-0" class="reference"><a href="#cite_note-Zhang2005-47"><span class="cite-bracket">[</span>47<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Molti metodi di previsione della struttura sono serviti per informare il settore emergente dell'ingegneria delle proteine, in cui ripiegature della nuova proteina sono già state esaminate.<sup id="cite_ref-Kuhlman2003_48-0" class="reference"><a href="#cite_note-Kuhlman2003-48"><span class="cite-bracket">[</span>48<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Un problema computazionale più complesso è la previsione delle interazioni intermolecolari, come in un <a href="/wiki/Docking_(chimica)" title="Docking (chimica)"><i>docking</i> molecolare</a> e nelle previsioni delle interazioni proteina-proteina.<sup id="cite_ref-Ritchie2008_49-0" class="reference"><a href="#cite_note-Ritchie2008-49"><span class="cite-bracket">[</span>49<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> </p><p>I processi di <a href="/wiki/Ripiegamento_di_proteine" class="mw-redirect" title="Ripiegamento di proteine">ripiegamento di proteine</a> e le interazioni possono essere simulati utilizzando tecniche di <a href="/wiki/Meccanica_molecolare" title="Meccanica molecolare">meccanica molecolare</a>, in particolare, la <a href="/wiki/Dinamica_molecolare" title="Dinamica molecolare">dinamica molecolare</a> e il <a href="/wiki/Metodo_Monte_Carlo" title="Metodo Monte Carlo">metodo Monte Carlo</a>, che si avvalgono sempre di più del <a href="/wiki/Calcolo_parallelo" title="Calcolo parallelo">calcolo parallelo</a> e <a href="/wiki/Calcolo_distribuito" title="Calcolo distribuito">distribuito</a> (progetto <a href="/wiki/Folding@home" title="Folding@home">Folding@home</a>;<sup id="cite_ref-Scheraga2007_50-0" class="reference"><a href="#cite_note-Scheraga2007-50"><span class="cite-bracket">[</span>50<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> <a href="/w/index.php?title=Modellazione_molecolare_su_GPU&action=edit&redlink=1" class="new" title="Modellazione molecolare su GPU (la pagina non esiste)">modellazione molecolare su GPU</a>). La piegatura di piccoli domini proteici alfa-elica, come la testata di <a href="/wiki/Villina" title="Villina">villina</a><sup id="cite_ref-Zagrovic2002_51-0" class="reference"><a href="#cite_note-Zagrovic2002-51"><span class="cite-bracket">[</span>51<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> e la proteina accessorio dell'<a href="/wiki/HIV" title="HIV">HIV</a><sup id="cite_ref-Herges2005_52-0" class="reference"><a href="#cite_note-Herges2005-52"><span class="cite-bracket">[</span>52<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> sono state simulate con successo al calcolatore, e metodi ibridi che combinano la dinamica molecolare standard con i calcoli della <a href="/wiki/Meccanica_quantistica" title="Meccanica quantistica">meccanica quantistica</a> hanno permesso lo studio degli stati elettronici della <a href="/wiki/Rodopsina" title="Rodopsina">rodopsina</a>.<sup id="cite_ref-Hoffman2006_53-0" class="reference"><a href="#cite_note-Hoffman2006-53"><span class="cite-bracket">[</span>53<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> </p> <div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Proteine_disordinate">Proteine disordinate</h4><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=26" title="Modifica la sezione Proteine disordinate" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=26" title="Edit section's source code: Proteine disordinate"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <p>Molte proteine (tra il 20 e il 40% di molti proteomi) contengono grandi segmenti strutturati biologicamente funzionali e possono essere classificati come <a href="/wiki/Proteine_intrinsecamente_disordinate" title="Proteine intrinsecamente disordinate">proteine intrinsecamente disordinate</a>. Predire il disordine di una proteina è, quindi, una parte sempre più importante della caratterizzazione della loro struttura. </p> <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Utilizzo">Utilizzo</h2><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=27" title="Modifica la sezione Utilizzo" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=27" title="Edit section's source code: Utilizzo"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <p>Le proteine sono necessarie nella dieta degli animali, in quanto gli animali non possono sintetizzare tutti gli amminoacidi di cui necessitano e devono ottenere alcuni di essi (i cosiddetti <a href="/wiki/Amminoacidi_essenziali" title="Amminoacidi essenziali">amminoacidi essenziali</a>) dal cibo. Attraverso il processo di <a href="/wiki/Digestione" title="Digestione">digestione</a>, gli animali spezzano le proteine ingerite in amminoacidi liberi, che sono successivamente impiegati nella creazione di nuove proteine strutturali, enzimi, ormoni, o come fonti di energia mediante la <a href="/wiki/Gluconeogenesi" title="Gluconeogenesi">gluconeogenesi</a>. </p><p>Le proteine possono essere purificate separandole dagli altri componenti cellulari utilizzando tecniche diverse, tra cui <a href="/wiki/Ultracentrifugazione" class="mw-redirect" title="Ultracentrifugazione">ultracentrifugazione</a>, <a href="/wiki/Precipitazione_(chimica)" title="Precipitazione (chimica)">precipitazione</a>, <a href="/wiki/Elettroforesi" title="Elettroforesi">elettroforesi</a> e <a href="/wiki/Cromatografia" title="Cromatografia">cromatografia</a>; l'avvento dell'<a href="/wiki/Ingegneria_genetica" title="Ingegneria genetica">ingegneria genetica</a> ha reso possibili molti metodi che facilitano la purificazione proteica. I metodi comunemente usati per studiare la struttura e la funzione delle proteine includono l'<a href="/wiki/Immunoistochimica" title="Immunoistochimica">immunoistochimica</a>, la <a href="/wiki/Mutagenesi_sito_specifica" title="Mutagenesi sito specifica">mutagenesi sito specifica</a>, la <a href="/wiki/Risonanza_magnetica_nucleare" title="Risonanza magnetica nucleare">risonanza magnetica nucleare</a> e la <a href="/wiki/Spettrometria_di_massa" title="Spettrometria di massa">spettrometria di massa</a>. </p> <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Il_ruolo_nell'alimentazione"><span id="Il_ruolo_nell.27alimentazione"></span>Il ruolo nell'alimentazione</h3><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=28" title="Modifica la sezione Il ruolo nell'alimentazione" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=28" title="Edit section's source code: Il ruolo nell'alimentazione"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <link rel="mw-deduplicated-inline-style" href="mw-data:TemplateStyles:r130657691"><link rel="mw-deduplicated-inline-style" href="mw-data:TemplateStyles:r139142988"> <div class="hatnote noprint vedi-anche"> <div class="hatnote-content"><span class="noviewer hatnote-icon" typeof="mw:File"><span><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/87/Magnifying_glass_icon_mgx2.svg/18px-Magnifying_glass_icon_mgx2.svg.png" decoding="async" width="18" height="18" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/87/Magnifying_glass_icon_mgx2.svg/27px-Magnifying_glass_icon_mgx2.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/87/Magnifying_glass_icon_mgx2.svg/36px-Magnifying_glass_icon_mgx2.svg.png 2x" data-file-width="286" data-file-height="280" /></span></span> <span class="hatnote-text">Lo stesso argomento in dettaglio: <b><a href="/wiki/Fabbisogno_proteico" title="Fabbisogno proteico">Fabbisogno proteico</a></b>.</span></div> </div> <figure class="mw-default-size" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/File:Protein_(1).jpg" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/b/b8/Protein_%281%29.jpg/310px-Protein_%281%29.jpg" decoding="async" width="310" height="207" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/b/b8/Protein_%281%29.jpg/465px-Protein_%281%29.jpg 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/b/b8/Protein_%281%29.jpg/620px-Protein_%281%29.jpg 2x" data-file-width="2700" data-file-height="1800" /></a><figcaption>Alcuni esempi di cibi molto ricchi di proteine</figcaption></figure> <figure class="mw-default-size" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/File:World_map_of_Protein_consumption_2001-2003.svg" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/a2/World_map_of_Protein_consumption_2001-2003.svg/310px-World_map_of_Protein_consumption_2001-2003.svg.png" decoding="async" width="310" height="137" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/a2/World_map_of_Protein_consumption_2001-2003.svg/465px-World_map_of_Protein_consumption_2001-2003.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/a2/World_map_of_Protein_consumption_2001-2003.svg/620px-World_map_of_Protein_consumption_2001-2003.svg.png 2x" data-file-width="940" data-file-height="415" /></a><figcaption>Consumo di proteine a livello mondiale nel periodo 2001-2003.</figcaption></figure> <p>La maggior parte dei <a href="/wiki/Microorganismi" class="mw-redirect" title="Microorganismi">microorganismi</a> e delle piante possono sintetizzare tutti e 20 gli <a href="/wiki/Amminoacidi" class="mw-redirect" title="Amminoacidi">amminoacidi</a> standard, mentre gli animali (incluso l'uomo) devono ottenere alcuni di essi con la <a href="/wiki/Dieta" title="Dieta">dieta</a>.<sup id="cite_ref-54" class="reference"><a href="#cite_note-54"><span class="cite-bracket">[</span>54<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Gli amminoacidi che l'organismo non può sintetizzare sono detti "<a href="/wiki/Amminoacidi_essenziali" title="Amminoacidi essenziali">amminoacidi essenziali</a>".<sup id="cite_ref-brig_55-0" class="reference"><a href="#cite_note-brig-55"><span class="cite-bracket">[</span>55<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Alcuni enzimi chiave che sintetizzano alcuni amminaocidi non sono presenti negli animali, tra cui l'<a href="/wiki/Aspartato_chinasi" title="Aspartato chinasi">aspartato chinasi</a>, che catalizza il primo step nella sintesi di <a href="/wiki/Lisina" title="Lisina">lisina</a>, <a href="/wiki/Metionina" title="Metionina">metionina</a> e <a href="/wiki/Treonina" title="Treonina">treonina</a> a partire da <a href="/wiki/Aspartato" class="mw-redirect" title="Aspartato">aspartato</a>. Se gli amminoacidi sono presenti nell'ambiente, i microorganismi possono risparmiare energia prelevandoli dall'ambiente circostante e <a href="/wiki/Sottoregolazione" title="Sottoregolazione">limitando</a> le proprie vie biosintetiche. </p><p>Negli animali gli amminoacidi sono ottenuti con il consumo di cibi contenenti proteine. Le proteine ingerite sono suddivise in amminoacidi tramite la <a href="/wiki/Digestione" title="Digestione">digestione</a>,<sup id="cite_ref-brig_55-1" class="reference"><a href="#cite_note-brig-55"><span class="cite-bracket">[</span>55<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> che generalmente prevede la <a href="/wiki/Denaturazione_delle_proteine" title="Denaturazione delle proteine">denaturazione delle proteine</a> nell'ambiente acido dello stomaco e l'<a href="/wiki/Idrolisi" title="Idrolisi">idrolisi</a> da parte di enzimi detti <a href="/wiki/Proteasi" title="Proteasi">proteasi</a>. Alcuni amminoacidi ingeriti sono usati nella biosintesi delle proteine, mentre altri sono convertiti in <a href="/wiki/Glucosio" title="Glucosio">glucosio</a> tramite la <a href="/wiki/Gluconeogenesi" title="Gluconeogenesi">gluconeogenesi</a>, o entrano a far parte del <a href="/wiki/Ciclo_dell%27acido_citrico" class="mw-redirect" title="Ciclo dell'acido citrico">ciclo dell'acido citrico</a>. Questo impiego di proteine come fonte energetica è particolarmente importante in condizioni di <a href="/wiki/Inedia" title="Inedia">inedia</a> in quanto permette di impiegare anche le proteine dell'organismo, in particolare quelle presenti a livello muscolare, come substrato per mantenere la vita.<sup id="cite_ref-BrosnanJ_56-0" class="reference"><a href="#cite_note-BrosnanJ-56"><span class="cite-bracket">[</span>56<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> </p> <div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Valori_nutrizionali">Valori nutrizionali</h3><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=29" title="Modifica la sezione Valori nutrizionali" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=29" title="Edit section's source code: Valori nutrizionali"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <p>I due principali indici nutrizionali per gli alimenti che contengono proteine sono: </p> <ul><li>Coefficiente di utilizzazione digestiva (C.U.D.) = (azoto assorbito / azoto introdotto con la dieta)</li> <li>Utilizzazione proteica netta (N.P.U.) = N trattenuto dall'organismo / N introdotto con la dieta. L'indice tiene conto sia dell'efficienza digestiva che del pattern di amminoacidi.</li> <li>Valore biologico (VB): indica la quantità di azoto effettivamente assorbito e utilizzato al netto delle perdite (urinarie, fecali, cutanee ecc.). Per uova e siero di latte è pari al 100%, un perfetto equilibrio tra aminoacidi assorbiti e tra amminoacidi ritenuti.</li></ul> <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Storia_ed_etimologia">Storia ed etimologia</h2><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=30" title="Modifica la sezione Storia ed etimologia" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=30" title="Edit section's source code: Storia ed etimologia"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <p>Le proteine sono state riconosciute come una classe distinta di molecole biologiche a partire dal XVIII secolo grazie agli studi condotti da <a href="/w/index.php?title=Antoine_Fourcroy&action=edit&redlink=1" class="new" title="Antoine Fourcroy (la pagina non esiste)">Antoine Fourcroy</a> ed altri, sulla base della capacità di tali sostanze di <a href="/wiki/Coagulazione_(chimica)" title="Coagulazione (chimica)">coagulare</a> o <a href="/wiki/Flocculazione" title="Flocculazione">flocculare</a> sotto un trattamento con il calore o con l'<a href="/wiki/Acido" title="Acido">acido</a>.<sup id="cite_ref-57" class="reference"><a href="#cite_note-57"><span class="cite-bracket">[</span>57<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> In tale epoca, alcuni celebri esempi comprendevano l'<a href="/wiki/Albume" title="Albume">albume</a>, l'<a href="/wiki/Albumina" title="Albumina">albumina</a> del <a href="/wiki/Sangue" title="Sangue">sangue</a>, la <a href="/wiki/Fibrina" title="Fibrina">fibrina</a> e il <a href="/wiki/Glutine" title="Glutine">glutine</a> del frumento. </p><p>Le proteine sono state descritte dal <a href="/wiki/Chimico" title="Chimico">chimico</a> <a href="/wiki/Paesi_Bassi" title="Paesi Bassi">olandese</a> <a href="/w/index.php?title=Gerardus_Johannes_Mulder&action=edit&redlink=1" class="new" title="Gerardus Johannes Mulder (la pagina non esiste)">Gerardus Johannes Mulder</a> e gli fu attribuito il nome dal chimico <a href="/wiki/Svedesi" title="Svedesi">svedese</a> <a href="/wiki/J%C3%B6ns_Jacob_Berzelius" title="Jöns Jacob Berzelius">Jöns Jacob Berzelius</a> nel 1838.<sup id="cite_ref-Mulder1938_58-0" class="reference"><a href="#cite_note-Mulder1938-58"><span class="cite-bracket">[</span>58<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-Hartley_59-0" class="reference"><a href="#cite_note-Hartley-59"><span class="cite-bracket">[</span>59<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Mulder effettuò analisi elementari sulle proteine comuni e scoprì che quasi tutte avevano la stessa <a href="/wiki/Formula_empirica" class="mw-redirect" title="Formula empirica">formula empirica</a>, C<sub>400</sub>H<sub>620</sub>N<sub>100</sub>O<sub>120</sub>P<sub>1</sub>S<sub>1</sub>.<sup id="cite_ref-Perrett2007_60-0" class="reference"><a href="#cite_note-Perrett2007-60"><span class="cite-bracket">[</span>60<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Egli giunse alla conclusione erronea che esse fossero composte da un solo tipo, ma molto grande, di molecola. Il termine "proteina" per descrivere queste molecole è stata proposta da Berzelius, collega di Mulder; il termine deriva dalla parola <a href="/wiki/Lingua_greca" title="Lingua greca">greca</a> (<i>proteios</i>, <i>πρώτειος</i>), che significa "primario",<sup id="cite_ref-Reynolds2003_61-0" class="reference"><a href="#cite_note-Reynolds2003-61"><span class="cite-bracket">[</span>61<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> "in testa" o "in piedi davanti",<sup id="cite_ref-62" class="reference"><a href="#cite_note-62"><span class="cite-bracket">[</span>62<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Mulder continuò a identificare i prodotti dellai degradazione delle proteine, come l'aminoacido leucina di cui calcolò un <a href="/wiki/Peso_molecolare" class="mw-redirect" title="Peso molecolare">peso molecolare</a>, quasi corretto, di 131 <a href="/wiki/Unit%C3%A0_di_massa_atomica" title="Unità di massa atomica">Da</a>.<sup id="cite_ref-Perrett2007_60-1" class="reference"><a href="#cite_note-Perrett2007-60"><span class="cite-bracket">[</span>60<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> </p><p>I primi scienziati nutrizionali, come il <a href="/wiki/Tedeschi" title="Tedeschi">tedesco</a> <a href="/wiki/Carl_von_Voit" title="Carl von Voit">Carl von Voit</a>, ritenevano che la proteina fosse il nutriente più importante per il mantenimento della struttura del corpo, poiché si pensava che "carne fa carne".<sup id="cite_ref-Bischoff1860_63-0" class="reference"><a href="#cite_note-Bischoff1860-63"><span class="cite-bracket">[</span>63<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> <a href="/w/index.php?title=Karl_Heinrich_Ritthausen&action=edit&redlink=1" class="new" title="Karl Heinrich Ritthausen (la pagina non esiste)">Karl Heinrich Ritthausen</a> estese le forme proteiche note con la scoperta dell'<a href="/wiki/Acido_glutammico" title="Acido glutammico">acido glutammico</a>. Al <i> Connecticut Agricultural Experiment Station</i> fu eseguito un dettagliato esame delle proteine vegetali da parte dello scienziato <a href="/w/index.php?title=Thomas_Osborne_Burr&action=edit&redlink=1" class="new" title="Thomas Osborne Burr (la pagina non esiste)">Thomas Osborne Burr</a>. Lavorando con <a href="/w/index.php?title=Lafayette_Mendel&action=edit&redlink=1" class="new" title="Lafayette Mendel (la pagina non esiste)">Lafayette Mendel</a> e applicando la <a href="/wiki/Legge_di_Liebig" title="Legge di Liebig">legge del minimo</a> all'alimentazione dei ratti di laboratorio, fu possibile stabilire quali fossero gli <a href="/wiki/Amminoacidi_essenziali" title="Amminoacidi essenziali">amminoacidi essenziali</a>. Lo studio fu continuato da <a href="/w/index.php?title=William_Cumming_Rose&action=edit&redlink=1" class="new" title="William Cumming Rose (la pagina non esiste)">William Cumming Rose</a>. Fu grazie all'opera di <a href="/w/index.php?title=Franz_Hofmeister&action=edit&redlink=1" class="new" title="Franz Hofmeister (la pagina non esiste)">Franz Hofmeister</a> e <a href="/wiki/Hermann_Emil_Fischer" title="Hermann Emil Fischer">Hermann Emil Fischer</a> che si riuscì a identificare le proteine come polipeptidi. Il ruolo centrale delle proteine come enzimi negli organismi viventi non è stato pienamente accettato fino al 1926, quando <a href="/wiki/James_Batcheller_Sumner" title="James Batcheller Sumner">James Batcheller Sumner</a> dimostrò che l'<a href="/wiki/Ureasi" title="Ureasi">ureasi</a> era in realtà una proteina.<sup id="cite_ref-Sumner1926_64-0" class="reference"><a href="#cite_note-Sumner1926-64"><span class="cite-bracket">[</span>64<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> </p><p>La difficoltà di isolare proteine in grandi quantità rendeva molto difficile ai primi biochimici lo studio delle proteine. Quindi, i primi esperimenti erano focalizzate su quelle che potevano essere purificate più facilmente, come quelle del sangue, l'albume d'uovo, le varie <a href="/wiki/Tossine" class="mw-redirect" title="Tossine">tossine</a> e enzimi metabolici/digestivi ottenuti nei <a href="/wiki/Mattatoio" title="Mattatoio">macelli</a>. Nel 1950, la <i>Armour and Company</i> purificò 1 kg di <a href="/wiki/Ribonucleasi_A" title="Ribonucleasi A">ribonucleasi A</a> dal <a href="/wiki/Pancreas" title="Pancreas">pancreas</a> di un bovino e lo rese disponibile gratuitamente agli scienziati; ciò fece diventare la ribonucleasi A uno strumento importante per lo studio della biochimica per i decenni successivi.<sup id="cite_ref-Perrett2007_60-2" class="reference"><a href="#cite_note-Perrett2007-60"><span class="cite-bracket">[</span>60<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> </p> <figure class="mw-default-size" typeof="mw:File/Thumb"><a href="/wiki/File:KendrewMyoglobin.jpg" class="mw-file-description"><img src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/ec/KendrewMyoglobin.jpg/310px-KendrewMyoglobin.jpg" decoding="async" width="310" height="207" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/e/ec/KendrewMyoglobin.jpg 1.5x" data-file-width="340" data-file-height="227" /></a><figcaption><a href="/wiki/John_Kendrew" title="John Kendrew">John Kendrew</a> con un modello di mioglobina</figcaption></figure> <p><a href="/wiki/Linus_Pauling" title="Linus Pauling">Linus Pauling</a> è riconosciuto per aver previsto le regolari strutture secondarie proteiche a base di <a href="/wiki/Legame_idrogeno" class="mw-redirect" title="Legame idrogeno">legami idrogeno</a>, un'idea che era già stata proposta da <a href="/wiki/William_Astbury" title="William Astbury">William Astbury</a> nel 1933.<sup id="cite_ref-Pauling1951_65-0" class="reference"><a href="#cite_note-Pauling1951-65"><span class="cite-bracket">[</span>65<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Il successivo lavoro di <a href="/w/index.php?title=Walter_Kauzmann&action=edit&redlink=1" class="new" title="Walter Kauzmann (la pagina non esiste)">Walter Kauzmann</a> sulla denaturazione,<sup id="cite_ref-Kauzmann1956_66-0" class="reference"><a href="#cite_note-Kauzmann1956-66"><span class="cite-bracket">[</span>66<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-Kauzmann1959_67-0" class="reference"><a href="#cite_note-Kauzmann1959-67"><span class="cite-bracket">[</span>67<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> basato in parte sul precedente studi di <a href="/w/index.php?title=Kaj_Linderstr%C3%B8m-Lang&action=edit&redlink=1" class="new" title="Kaj Linderstrøm-Lang (la pagina non esiste)">Kaj Linderstrøm-Lang</a>,<sup id="cite_ref-Kalman1955_68-0" class="reference"><a href="#cite_note-Kalman1955-68"><span class="cite-bracket">[</span>68<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> ha contribuito una comprensione del ripiegamento delle proteine e della struttura mediata da interazioni idrofobiche. </p><p>La prima proteina sequenziata fu l'<a href="/wiki/Insulina" title="Insulina">insulina</a> nel 1949, grazie al lavoro di <a href="/wiki/Frederick_Sanger" title="Frederick Sanger">Frederick Sanger</a>. Sanger determinò correttamente la sequenza di amminoacidi dell'insulina e quindi dimostrò definitivamente che le proteine sono costituite da polimeri lineari di amminoacidi anziché catene ramificate o <a href="/wiki/Colloidi" class="mw-redirect" title="Colloidi">colloidi</a>.<sup id="cite_ref-Sanger1949_69-0" class="reference"><a href="#cite_note-Sanger1949-69"><span class="cite-bracket">[</span>69<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Questa scoperta gli valse il <a href="/wiki/Premio_Nobel" title="Premio Nobel">Premio Nobel</a> nel 1958. </p><p>Le prime strutture proteiche risolte furono quelle dell'<a href="/wiki/Emoglobina" title="Emoglobina">emoglobina</a> e della <a href="/wiki/Mioglobina" title="Mioglobina">mioglobina</a>, rispettivamente per merito di <a href="/wiki/Max_Perutz" title="Max Perutz">Max Perutz</a> e Sir <a href="/wiki/John_Cowdery_Kendrew" class="mw-redirect" title="John Cowdery Kendrew">John Cowdery Kendrew</a>, nel 1958.<sup id="cite_ref-Muirhead1963_70-0" class="reference"><a href="#cite_note-Muirhead1963-70"><span class="cite-bracket">[</span>70<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-Kendrew1958_71-0" class="reference"><a href="#cite_note-Kendrew1958-71"><span class="cite-bracket">[</span>71<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> A partire dal 2014 la <i><a href="/wiki/Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">Protein Data Bank</a></i> possiede oltre 90.000 strutture proteiche a livello atomico.<sup id="cite_ref-urlRCSB_Protein_Data_Bank_72-0" class="reference"><a href="#cite_note-urlRCSB_Protein_Data_Bank-72"><span class="cite-bracket">[</span>72<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> In tempi più recenti, la <a href="/wiki/Criomicroscopia_elettronica" class="mw-redirect" title="Criomicroscopia elettronica">criomicroscopia elettronica</a> di grandi assiemi macromolecolari<sup id="cite_ref-Zhou2008_73-0" class="reference"><a href="#cite_note-Zhou2008-73"><span class="cite-bracket">[</span>73<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> e la <a href="/wiki/Predizione_di_struttura_proteica" title="Predizione di struttura proteica">predizione computazionale delle strutture proteiche</a> dei piccoli <a href="/wiki/Dominio_(biochimica)" title="Dominio (biochimica)">domini</a> proteici<sup id="cite_ref-Keskin2008_74-0" class="reference"><a href="#cite_note-Keskin2008-74"><span class="cite-bracket">[</span>74<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> sono due metodi di approccio alla risoluzione atomica. </p> <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Note">Note</h2><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=31" title="Modifica la sezione Note" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=31" title="Edit section's source code: Note"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <div class="mw-references-wrap mw-references-columns"><ol class="references"> <li id="cite_note-Gutteridge2005-1"><a href="#cite_ref-Gutteridge2005_1-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Gutteridge A, Thornton JM, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://archive.org/details/sim_trends-in-biochemical-sciences_2005-11_30_11/page/622"><span style="font-style:italic;">Understanding nature's catalytic toolkit</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Trends in Biochemical Sciences</span>, vol. 30, n. 11, 2005, pp. 622–29, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1016%2Fj.tibs.2005.09.006">10.1016/j.tibs.2005.09.006</a>, <a href="/wiki/ISSN" title="ISSN">ISSN</a> 0968-0004<span class="noprint plainlinks"> (<span title="Ricerca su WorldCat"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://worldcat.org/issn/0968-0004&lang=it">WC</a></span> · <span title="Ricerca sul Catalogo Italiano dei Periodici"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://acnpsearch.unibo.it/search?issn=0968-0004">ACNP</a></span>)</span>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16214343">16214343</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-2"><a href="#cite_ref-2"><b>^</b></a> <span class="reference-text">Murray <i>et al</i>., p. 31.</span> </li> <li id="cite_note-3"><a href="#cite_ref-3"><b>^</b></a> <span class="reference-text">Murray <i>et al</i>., p. 19.</span> </li> <li id="cite_note-Nelson2005-4"><a href="#cite_ref-Nelson2005_4-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation libro" style="font-style:normal"> Nelson DL, Cox MM, <span style="font-style:italic;">Lehninger's Principles of Biochemistry</span>, 4th, New York, New York, W. H. Freeman and Company, 2005.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Lodish2004-5"><span class="mw-cite-backlink"><b>^</b> <sup><i><a href="#cite_ref-Lodish2004_5-0">a</a></i></sup> <sup><i><a href="#cite_ref-Lodish2004_5-1">b</a></i></sup> <sup><i><a href="#cite_ref-Lodish2004_5-2">c</a></i></sup></span> <span class="reference-text"><cite class="citation libro" style="font-style:normal"> Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipurksy SL, Darnell J, <span style="font-style:italic;">Molecular Cell Biology</span>, 5th, New York, New York, WH Freeman and Company, 2004.</cite></span> </li> <li id="cite_note-6"><a href="#cite_ref-6"><b>^</b></a> <span class="reference-text">(<span style="font-weight:bolder; font-size:80%"><abbr title="inglese">EN</abbr></span>) <a rel="nofollow" class="external text" href="http://goldbook.iupac.org/P04749.html">IUPAC Gold Book, "poltypeptides"</a></span> </li> <li id="cite_note-7"><a href="#cite_ref-7"><b>^</b></a> <span class="reference-text">(<span style="font-weight:bolder; font-size:80%"><abbr title="inglese">EN</abbr></span>) <a rel="nofollow" class="external text" href="http://goldbook.iupac.org/P04898.html">IUPAC Gold Book, "proteins"</a></span> </li> <li id="cite_note-8"><a href="#cite_ref-8"><b>^</b></a> <span class="reference-text">Murray <i>et al</i>., pp. 30–34.</span> </li> <li id="cite_note-vanHolde1996-9"><span class="mw-cite-backlink"><b>^</b> <sup><i><a href="#cite_ref-vanHolde1996_9-0">a</a></i></sup> <sup><i><a href="#cite_ref-vanHolde1996_9-1">b</a></i></sup></span> <span class="reference-text"><cite class="citation cita" style="font-style:normal"><a href="#CITEREFvanHolde1996">vanHolde1996</a>, pp. 1002–42</cite>.</span> </li> <li id="cite_note-Pain2000-10"><a href="#cite_ref-Pain2000_10-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation libro" style="font-style:normal"> Dobson CM, <span style="font-style:italic;">The nature and significance of protein folding</span>, in Pain RH (ed.) (a cura di), <span style="font-style:italic;">Mechanisms of Protein Folding</span>, Oxford, Oxfordshire, Oxford University Press, 2000, pp. 1–28, <a href="/wiki/ISBN" title="ISBN">ISBN</a> <a href="/wiki/Speciale:RicercaISBN/0-19-963789-X" title="Speciale:RicercaISBN/0-19-963789-X">0-19-963789-X</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Bruckdorfer2004-11"><a href="#cite_ref-Bruckdorfer2004_11-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Thomas Bruckdorfer, Oleg Marder, Fernando Albericio, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.2174/1389201043489620"><span style="font-style:italic;">From Production of Peptides in Milligram Amounts for Research to Multi-Tons Quantities for Drugs of the Future</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Current Pharmaceutical Biotechnology</span>, vol. 5, n. 1, 2004, pp. 29–43, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.2174%2F1389201043489620">10.2174/1389201043489620</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Schwarzer2005-12"><a href="#cite_ref-Schwarzer2005_12-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Dirk Schwarzer, Philip A Cole, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.1016/j.cbpa.2005.09.018"><span style="font-style:italic;">Protein semisynthesis and expressed protein ligation: chasing a protein's tail</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Current Opinion in Chemical Biology</span>, vol. 9, n. 6, 2005, pp. 561–569, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1016%2Fj.cbpa.2005.09.018">10.1016/j.cbpa.2005.09.018</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Kent2009-13"><a href="#cite_ref-Kent2009_13-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Stephen B. H. Kent, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://archive.org/details/sim_chemical-society-great-britain-chemical-society-reviews_2009-02_38_2/page/338"><span style="font-style:italic;">Total chemical synthesis of proteins</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Chemical Society Reviews</span>, vol. 38, n. 2, 2009, p. 338, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1039%2Fb700141j">10.1039/b700141j</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-14"><a href="#cite_ref-14"><b>^</b></a> <span class="reference-text">Voet D, Voet JG. (2004). <i>Biochemistry</i> Vol 1 3rd ed. Wiley: Hoboken, NJ.</span> </li> <li id="cite_note-Sankaranarayanan2001-15"><a href="#cite_ref-Sankaranarayanan2001_15-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Sankaranarayanan R, Moras D, <span style="font-style:italic;">The fidelity of the translation of the genetic code</span>, in <span style="font-style:italic;">Acta Biochimica Polonica</span>, vol. 48, n. 2, 2001, pp. 323–35, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11732604">11732604</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-16"><a href="#cite_ref-16"><b>^</b></a> <span class="reference-text">van Holde and Mathews, pp. 830–49.</span> </li> <li id="cite_note-Copland2009-17"><a href="#cite_ref-Copland2009_17-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Copland JA, Sheffield-Moore M, Koldzic-Zivanovic N, Gentry S, Lamprou G, Tzortzatou-Stathopoulou F, Zoumpourlis V, Urban RJ, Vlahopoulos SA, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.1002/bies.200800138"><span style="font-style:italic;">Sex steroid receptors in skeletal differentiation and epithelial neoplasia: is tissue-specific intervention possible?</span></a>, in <span style="font-style:italic;">BioEssays: news and reviews in molecular, cellular and developmental biology</span>, vol. 31, n. 6, 2009, pp. 629–41, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1002%2Fbies.200800138">10.1002/bies.200800138</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19382224">19382224</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Samarin2009-18"><a href="#cite_ref-Samarin2009_18-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Samarin S, Nusrat A, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.2741/3298"><span style="font-style:italic;">Regulation of epithelial apical junctional complex by Rho family GTPases</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Frontiers in bioscience: a journal and virtual library</span>, vol. 14, n. 14, 2009, pp. 1129–42, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.2741%2F3298">10.2741/3298</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19273120">19273120</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-EXPASY2000-19"><a href="#cite_ref-EXPASY2000_19-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Bairoch A, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20110601003507/http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf"><span style="font-style:italic;">The ENZYME database in 2000</span></a> (<span style="font-weight: bolder; font-size:80%"><abbr title="documento in formato PDF">PDF</abbr></span>), in <span style="font-style:italic;">Nucleic Acids Research</span>, vol. 28, n. 1, 2000, pp. 304–305, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1093%2Fnar%2F28.1.304">10.1093/nar/28.1.304</a>, <a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC102465">102465</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10592255">10592255</a> <small>(archiviato dall'<abbr title="http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf">url originale</abbr> il 1º giugno 2011)</small>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Radzicka1995-20"><a href="#cite_ref-Radzicka1995_20-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Radzicka A, Wolfenden R, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.1126/science.7809611"><span style="font-style:italic;">A proficient enzyme</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Science</span>, vol. 267, n. 5194, 1995, pp. 90–93, <a href="/wiki/Bibcode" title="Bibcode">Bibcode</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="http://adsabs.harvard.edu/abs/1995Sci...267...90R">1995Sci...267...90R</a>, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1126%2Fscience.7809611">10.1126/science.7809611</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7809611">7809611</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-urlEBI-21"><a href="#cite_ref-urlEBI_21-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation web" style="font-style:normal"> EBI External Services, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20190507010020/http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/"><span style="font-style:italic;">The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute</span></a>, su <span style="font-style:italic;">ebi.ac.uk</span>, 20 gennaio 2010. <small>URL consultato il 16 gennaio 2011</small> <small>(archiviato dall'<abbr title="https://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/">url originale</abbr> il 7 maggio 2019)</small>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-22"><a href="#cite_ref-22"><b>^</b></a> <span class="reference-text">Branden and Tooze, pp. 251–81.</span> </li> <li id="cite_note-23"><a href="#cite_ref-23"><b>^</b></a> <span class="reference-text">van Holde and Mathews, pp. 247–50.</span> </li> <li id="cite_note-24"><a href="#cite_ref-24"><b>^</b></a> <span class="reference-text">van Holde and Mathews, pp. 220–29.</span> </li> <li id="cite_note-Rudiger2000-25"><a href="#cite_ref-Rudiger2000_25-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Rüdiger H, Siebert HC, Solís D, Jiménez-Barbero J, Romero A, von der Lieth CW, Diaz-Mariño T, Gabius HJ, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.2174/0929867003375164"><span style="font-style:italic;">Medicinal chemistry based on the sugar code: fundamentals of lectinology and experimental strategies with lectins as targets</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Current Medicinal Chemistry</span>, vol. 7, n. 4, 2000, pp. 389–416, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.2174%2F0929867003375164">10.2174/0929867003375164</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10702616">10702616</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-26"><a href="#cite_ref-26"><b>^</b></a> <span class="reference-text">Branden and Tooze, pp. 232–34.</span> </li> <li id="cite_note-27"><a href="#cite_ref-27"><b>^</b></a> <span class="reference-text">van Holde and Mathews, pp. 178–81.</span> </li> <li id="cite_note-28"><a href="#cite_ref-28"><b>^</b></a> <span class="reference-text">van Holde and Mathews, pp. 258–64; 272.</span> </li> <li id="cite_note-29"><a href="#cite_ref-29"><b>^</b></a> <span class="reference-text">Murray <i>et al</i>., pp. 21–24.</span> </li> <li id="cite_note-Hey2008-30"><a href="#cite_ref-Hey2008_30-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Hey J, Posch A, Cohen A, Liu N, Harbers A, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.1007/978-1-60327-064-9_19"><span style="font-style:italic;">Fractionation of complex protein mixtures by liquid-phase isoelectric focusing</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Methods in Molecular Biology</span>, Methods in Molecular Biology™, vol. 424, 2008, pp. 225–39, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1007%2F978-1-60327-064-9_19">10.1007/978-1-60327-064-9_19</a>, <a href="/wiki/ISBN" title="ISBN">ISBN</a> <a href="/wiki/Speciale:RicercaISBN/978-1-58829-722-8" title="Speciale:RicercaISBN/978-1-58829-722-8">978-1-58829-722-8</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18369866">18369866</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Terpe2003-31"><a href="#cite_ref-Terpe2003_31-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Terpe K, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.1007/s00253-002-1158-6"><span style="font-style:italic;">Overview of tag protein fusions: from molecular and biochemical fundamentals to commercial systems</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Applied Microbiology and Biotechnology</span>, vol. 60, n. 5, 2003, pp. 523–33, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1007%2Fs00253-002-1158-6">10.1007/s00253-002-1158-6</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12536251">12536251</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Stepanenko2008-32"><a href="#cite_ref-Stepanenko2008_32-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Stepanenko OV, Verkhusha VV, Kuznetsova IM, Uversky VN, Turoverov KK, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2904242"><span style="font-style:italic;">Fluorescent proteins as biomarkers and biosensors: throwing color lights on molecular and cellular processes</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Current Protein & Peptide Science</span>, vol. 9, n. 4, 2008, pp. 338–69, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.2174%2F138920308785132668">10.2174/138920308785132668</a>, <a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2904242">2904242</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18691124">18691124</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Yuste2005-33"><a href="#cite_ref-Yuste2005_33-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Yuste R, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.1038/nmeth1205-902"><span style="font-style:italic;">Fluorescence microscopy today</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Nature Methods</span>, vol. 2, n. 12, 2005, pp. 902–904, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1038%2Fnmeth1205-902">10.1038/nmeth1205-902</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16299474">16299474</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Margolin2000-34"><a href="#cite_ref-Margolin2000_34-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Margolin W, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.1006/meth.1999.0906"><span style="font-style:italic;">Green fluorescent protein as a reporter for macromolecular localization in bacterial cells</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Methods (San Diego, Calif.)</span>, vol. 20, n. 1, 2000, pp. 62–72, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1006%2Fmeth.1999.0906">10.1006/meth.1999.0906</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10610805">10610805</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Walker2000-35"><a href="#cite_ref-Walker2000_35-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation libro" style="font-style:normal"> Walker JH, Wilson K, <span style="font-style:italic;">Principles and Techniques of Practical Biochemistry</span>, Cambridge, UK, Cambridge University Press, 2000, pp. 287–89, <a href="/wiki/ISBN" title="ISBN">ISBN</a> <a href="/wiki/Speciale:RicercaISBN/0-521-65873-X" title="Speciale:RicercaISBN/0-521-65873-X">0-521-65873-X</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Mayhew2008-36"><a href="#cite_ref-Mayhew2008_36-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Mayhew TM, Lucocq JM, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2491712"><span style="font-style:italic;">Developments in cell biology for quantitative immunoelectron microscopy based on thin sections: a review</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Histochemistry and Cell Biology</span>, vol. 130, n. 2, 2008, pp. 299–313, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1007%2Fs00418-008-0451-6">10.1007/s00418-008-0451-6</a>, <a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2491712">2491712</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18553098">18553098</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Hohsaka2002-37"><a href="#cite_ref-Hohsaka2002_37-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Hohsaka T, Sisido M, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.1016/S1367-5931(02)00376-9"><span style="font-style:italic;">Incorporation of non-natural amino acids into proteins</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Current Opinion in Chemical Biology</span>, vol. 6, n. 6, 2002, pp. 809–15, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1016%2FS1367-5931%2802%2900376-9">10.1016/S1367-5931(02)00376-9</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12470735">12470735</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Cedrone2000-38"><a href="#cite_ref-Cedrone2000_38-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Cedrone F, Ménez A, Quéméneur E, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.1016/S0959-440X(00)00106-8"><span style="font-style:italic;">Tailoring new enzyme functions by rational redesign</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Current Opinion in Structural Biology</span>, vol. 10, n. 4, 2000, pp. 405–10, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1016%2FS0959-440X%2800%2900106-8">10.1016/S0959-440X(00)00106-8</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10981626">10981626</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Gorg2008-39"><a href="#cite_ref-Gorg2008_39-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Görg A, Weiss W, Dunn MJ, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.1002/pmic.200401031"><span style="font-style:italic;">Current two-dimensional electrophoresis technology for proteomics</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Proteomics</span>, vol. 4, n. 12, 2004, pp. 3665–85, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1002%2Fpmic.200401031">10.1002/pmic.200401031</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15543535">15543535</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Conrotto2008-40"><a href="#cite_ref-Conrotto2008_40-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Conrotto P, Souchelnytskyi S, <span style="font-style:italic;">Proteomic approaches in biological and medical sciences: principles and applications</span>, in <span style="font-style:italic;">Experimental Oncology</span>, vol. 30, n. 3, 2008, pp. 171–80, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18806738">18806738</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Joos2009-41"><a href="#cite_ref-Joos2009_41-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Joos T, Bachmann J, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.bioscience.org/2009/v14/af/3534/fulltext.htm"><span style="font-style:italic;">Protein microarrays: potentials and limitations</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Frontiers in Bioscience</span>, vol. 14, n. 14, 2009, pp. 4376–85, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.2741%2F3534">10.2741/3534</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19273356">19273356</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Koegl2007-42"><a href="#cite_ref-Koegl2007_42-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Koegl M, Uetz P, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://archive.wikiwix.com/cache/20090414000610/http://bfgp.oxfordjournals.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=18218650"><span style="font-style:italic;">Improving yeast two-hybrid screening systems</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Briefings in Functional Genomics & Proteomics</span>, vol. 6, n. 4, 2007, pp. 302–12, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1093%2Fbfgp%2Felm035">10.1093/bfgp/elm035</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18218650">18218650</a> <small>(archiviato dall'<abbr title="http://bfgp.oxfordjournals.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=18218650">url originale</abbr> il 14 aprile 2009)</small>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Plewczynski2009-43"><a href="#cite_ref-Plewczynski2009_43-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Plewczyński D, Ginalski K, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.2478/s11658-008-0024-7"><span style="font-style:italic;">The interactome: predicting the protein–protein interactions in cells</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Cellular & Molecular Biology Letters</span>, vol. 14, n. 1, 2009, pp. 1–22, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.2478%2Fs11658-008-0024-7">10.2478/s11658-008-0024-7</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18839074">18839074</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Zhang2003-44"><a href="#cite_ref-Zhang2003_44-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Zhang C, Kim SH, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.1016/S1367-5931(02)00015-7"><span style="font-style:italic;">Overview of structural genomics: from structure to function</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Current Opinion in Chemical Biology</span>, vol. 7, n. 1, 2003, pp. 28–32, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1016%2FS1367-5931%2802%2900015-7">10.1016/S1367-5931(02)00015-7</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12547423">12547423</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Zhang2008-45"><a href="#cite_ref-Zhang2008_45-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Zhang Y, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2680823"><span style="font-style:italic;">Progress and challenges in protein structure prediction</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Current Opinion in Structural Biology</span>, vol. 18, n. 3, 2008, pp. 342–48, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1016%2Fj.sbi.2008.02.004">10.1016/j.sbi.2008.02.004</a>, <a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2680823">2680823</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18436442">18436442</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Xiang2006-46"><a href="#cite_ref-Xiang2006_46-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Xiang Z, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1839925"><span style="font-style:italic;">Advances in homology protein structure modeling</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Current Protein and Peptide Science</span>, vol. 7, n. 3, 2006, pp. 217–27, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.2174%2F138920306777452312">10.2174/138920306777452312</a>, <a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1839925">1839925</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16787261">16787261</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Zhang2005-47"><a href="#cite_ref-Zhang2005_47-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Zhang Y, Skolnick J, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.pnas.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=15653774"><span style="font-style:italic;">The protein structure prediction problem could be solved using the current PDB library</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Proceedings of the National Academy of Sciences U.S.A.</span>, vol. 102, n. 4, 2005, pp. 1029–34, <a href="/wiki/Bibcode" title="Bibcode">Bibcode</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="http://adsabs.harvard.edu/abs/2005PNAS..102.1029Z">2005PNAS..102.1029Z</a>, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1073%2Fpnas.0407152101">10.1073/pnas.0407152101</a>, <a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC545829">545829</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15653774">15653774</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Kuhlman2003-48"><a href="#cite_ref-Kuhlman2003_48-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Kuhlman B, Dantas G, Ireton GC, Varani G, Stoddard BL, Baker D, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.sciencemag.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=14631033"><span style="font-style:italic;">Design of a novel globular protein fold with atomic-level accuracy</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Science</span>, vol. 302, n. 5649, 2003, pp. 1364–68, <a href="/wiki/Bibcode" title="Bibcode">Bibcode</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="http://adsabs.harvard.edu/abs/2003Sci...302.1364K">2003Sci...302.1364K</a>, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1126%2Fscience.1089427">10.1126/science.1089427</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14631033">14631033</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Ritchie2008-49"><a href="#cite_ref-Ritchie2008_49-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Ritchie DW, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.2174/138920308783565741"><span style="font-style:italic;">Recent progress and future directions in protein–protein docking</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Current Protein and Peptide Science</span>, vol. 9, n. 1, 2008, pp. 1–15, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.2174%2F138920308783565741">10.2174/138920308783565741</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18336319">18336319</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Scheraga2007-50"><a href="#cite_ref-Scheraga2007_50-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Scheraga HA, Khalili M, Liwo A, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.1146/annurev.physchem.58.032806.104614"><span style="font-style:italic;">Protein-folding dynamics: overview of molecular simulation techniques</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Annual Review of Physical Chemistry</span>, vol. 58, 2007, pp. 57–83, <a href="/wiki/Bibcode" title="Bibcode">Bibcode</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="http://adsabs.harvard.edu/abs/2007ARPC...58...57S">2007ARPC...58...57S</a>, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1146%2Fannurev.physchem.58.032806.104614">10.1146/annurev.physchem.58.032806.104614</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17034338">17034338</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Zagrovic2002-51"><a href="#cite_ref-Zagrovic2002_51-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Zagrovic B, Snow CD, Shirts MR, Pande VS, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.1016/S0022-2836(02)00997-X"><span style="font-style:italic;">Simulation of folding of a small alpha-helical protein in atomistic detail using worldwide-distributed computing</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Journal of Molecular Biology</span>, vol. 323, n. 5, 2002, pp. 927–37, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1016%2FS0022-2836%2802%2900997-X">10.1016/S0022-2836(02)00997-X</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12417204">12417204</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Herges2005-52"><a href="#cite_ref-Herges2005_52-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Herges T, Wenzel W, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.1103/PhysRevLett.94.018101"><span style="font-style:italic;"><span></span><i>In silico</i> folding of a three helix protein and characterization of its free-energy landscape in an all-atom force field</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Physical Review Letters</span>, vol. 94, n. 1, 2005, p. 018101, <a href="/wiki/Bibcode" title="Bibcode">Bibcode</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="http://adsabs.harvard.edu/abs/2005PhRvL..94a8101H">2005PhRvL..94a8101H</a>, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1103%2FPhysRevLett.94.018101">10.1103/PhysRevLett.94.018101</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15698135">15698135</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Hoffman2006-53"><a href="#cite_ref-Hoffman2006_53-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Hoffmann M, Wanko M, Strodel P, König PH, Frauenheim T, Schulten K, Thiel W, Tajkhorshid E, Elstner M, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.1021/ja062082i"><span style="font-style:italic;">Color tuning in rhodopsins: the mechanism for the spectral shift between bacteriorhodopsin and sensory rhodopsin II</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Journal of the American Chemical Society</span>, vol. 128, n. 33, 2006, pp. 10808–18, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1021%2Fja062082i">10.1021/ja062082i</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16910676">16910676</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-54"><a href="#cite_ref-54"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation libro" style="font-style:normal"> Donald Voet, Judith G. Voet; Charlotte W. Pratt, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://archive.org/details/fundamentalsofbi0000voet"><span style="font-style:italic;">Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level</span></a>, John Wiley & Sons, 1º aprile 2008, p. 1264, <a href="/wiki/ISBN" title="ISBN">ISBN</a> <a href="/wiki/Speciale:RicercaISBN/978-0-470-23396-2" title="Speciale:RicercaISBN/978-0-470-23396-2">978-0-470-23396-2</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-brig-55"><span class="mw-cite-backlink"><b>^</b> <sup><i><a href="#cite_ref-brig_55-0">a</a></i></sup> <sup><i><a href="#cite_ref-brig_55-1">b</a></i></sup></span> <span class="reference-text"><cite class="citation cita" style="font-style:normal"><a href="#CITEREFBriggs">Briggs</a></cite>.</span> </li> <li id="cite_note-BrosnanJ-56"><a href="#cite_ref-BrosnanJ_56-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> JT. Brosnan, <span style="font-style:italic;">Interorgan amino acid transport and its regulation.</span>, in <span style="font-style:italic;">J Nutr</span>, vol. 133, 6 Suppl 1, giugno 2003, pp. 2068S-2072S, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12771367">12771367</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-57"><a href="#cite_ref-57"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><a href="/w/index.php?title=Thomas_Burr_Osborne_(chemist)&action=edit&redlink=1" class="new" title="Thomas Burr Osborne (chemist) (la pagina non esiste)">Thomas Burr Osborne</a> (1909): <a href="//archive.org/details/vegetableprotein00osbouoft" class="extiw" title="iarchive:vegetableprotein00osbouoft">The Vegetable Proteins</a>, History pp 1 to 6, from <a href="/wiki/Archive.org" class="mw-redirect" title="Archive.org">archive.org</a></span> </li> <li id="cite_note-Mulder1938-58"><a href="#cite_ref-Mulder1938_58-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text">Bulletin des Sciences Physiques et Naturelles en Néerlande (1838). pg 104. <a rel="nofollow" class="external text" href="https://archive.org/details/bulletindesscien00leyd">SUR LA COMPOSITION DE QUELQUES SUBSTANCES ANIMALES</a></span> </li> <li id="cite_note-Hartley-59"><a href="#cite_ref-Hartley_59-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Hartley Harold, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.1038/168244a0"><span style="font-style:italic;">Origin of the Word 'Protein.'<span></span></span></a>, in <span style="font-style:italic;">Nature</span>, vol. 168, n. 4267, 1951, pp. 244–244, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1038%2F168244a0">10.1038/168244a0</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Perrett2007-60"><span class="mw-cite-backlink"><b>^</b> <sup><i><a href="#cite_ref-Perrett2007_60-0">a</a></i></sup> <sup><i><a href="#cite_ref-Perrett2007_60-1">b</a></i></sup> <sup><i><a href="#cite_ref-Perrett2007_60-2">c</a></i></sup></span> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Perrett D, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.1002/prca.200700525"><span style="font-style:italic;">From 'protein' to the beginnings of clinical proteomics</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Proteomics: Clinical Applications</span>, vol. 1, n. 8, 2007, pp. 720–38, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1002%2Fprca.200700525">10.1002/prca.200700525</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21136729">21136729</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Reynolds2003-61"><a href="#cite_ref-Reynolds2003_61-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation libro" style="font-style:normal"> Reynolds JA, Tanford C, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://archive.org/details/naturesrobotshis0000tanf_g4d8"><span style="font-style:italic;">Nature's Robots: A History of Proteins (Oxford Paperbacks)</span></a>, New York, New York, Oxford University Press, 2003, p. <a rel="nofollow" class="external text" href="https://archive.org/details/naturesrobotshis0000tanf_g4d8/page/15">15</a>, <a href="/wiki/ISBN" title="ISBN">ISBN</a> <a href="/wiki/Speciale:RicercaISBN/0-19-860694-X" title="Speciale:RicercaISBN/0-19-860694-X">0-19-860694-X</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-62"><a href="#cite_ref-62"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><i>New Oxford Dictionary of English</i></span> </li> <li id="cite_note-Bischoff1860-63"><a href="#cite_ref-Bischoff1860_63-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation libro" style="font-style:normal">(<span style="font-weight:bolder; font-size:80%"><abbr title="tedesco">DE</abbr></span>) Bischoff TLW, Voit, C, <span style="font-style:italic;">Die Gesetze der Ernaehrung des Pflanzenfressers durch neue Untersuchungen festgestellt</span>, Leipzig, Heidelberg, 1860.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Sumner1926-64"><a href="#cite_ref-Sumner1926_64-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Sumner JB, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.jbc.org/content/69/2/435.full.pdf+html"><span style="font-style:italic;">The isolation and crystallization of the enzyme urease. Preliminary paper</span></a> (<span style="font-weight: bolder; font-size:80%"><abbr title="documento in formato PDF">PDF</abbr></span>), in <span style="font-style:italic;">Journal of Biological Chemistry</span>, vol. 69, n. 2, 1926, pp. 435–41.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Pauling1951-65"><a href="#cite_ref-Pauling1951_65-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Pauling L, Corey RB, Branson HR, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.pnas.org/site/misc/Protein8.pdf"><span style="font-style:italic;">The structure of proteins: two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain</span></a> (<span style="font-weight: bolder; font-size:80%"><abbr title="documento in formato PDF">PDF</abbr></span>), in <span style="font-style:italic;">Proceedings of the National Academy of Sciences U.S.A.</span>, vol. 37, n. 5, 1951, pp. 235–40, <a href="/wiki/Bibcode" title="Bibcode">Bibcode</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="http://adsabs.harvard.edu/abs/1951PNAS...37..235P">1951PNAS...37..235P</a>, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1073%2Fpnas.37.5.235">10.1073/pnas.37.5.235</a>, <a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1063348">1063348</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14834145">14834145</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Kauzmann1956-66"><a href="#cite_ref-Kauzmann1956_66-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Kauzmann W, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.1002/jcp.1030470410"><span style="font-style:italic;">Structural factors in protein denaturation</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Journal of Cellular Physiology. Supplement</span>, vol. 47, Suppl 1, 1956, pp. 113–31, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1002%2Fjcp.1030470410">10.1002/jcp.1030470410</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/13332017">13332017</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Kauzmann1959-67"><a href="#cite_ref-Kauzmann1959_67-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Kauzmann W, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.1016/S0065-3233(08)60608-7"><span style="font-style:italic;">Some factors in the interpretation of protein denaturation</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Advances in Protein Chemistry</span>, Advances in Protein Chemistry, vol. 14, 1959, pp. 1–63, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1016%2FS0065-3233%2808%2960608-7">10.1016/S0065-3233(08)60608-7</a>, <a href="/wiki/ISBN" title="ISBN">ISBN</a> <a href="/wiki/Speciale:RicercaISBN/978-0-12-034214-3" title="Speciale:RicercaISBN/978-0-12-034214-3">978-0-12-034214-3</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14404936">14404936</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Kalman1955-68"><a href="#cite_ref-Kalman1955_68-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Kalman SM, Linderstrom-Lang K, Ottesen M, Richards FM, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.1016/0006-3002(55)90224-9"><span style="font-style:italic;">Degradation of ribonuclease by subtilisin</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Biochimica et Biophysica Acta</span>, vol. 16, n. 2, 1955, pp. 297–99, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1016%2F0006-3002%2855%2990224-9">10.1016/0006-3002(55)90224-9</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14363272">14363272</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Sanger1949-69"><a href="#cite_ref-Sanger1949_69-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Sanger F, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://archive.org/details/sim_biochemical-journal_1949_45_5/page/563"><span style="font-style:italic;">The terminal peptides of insulin</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Biochemical Journal</span>, vol. 45, n. 5, 1949, pp. 563–74, <a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1275055">1275055</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15396627">15396627</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Muirhead1963-70"><a href="#cite_ref-Muirhead1963_70-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Muirhead H, Perutz M, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.1038/199633a0"><span style="font-style:italic;">Structure of hemoglobin. A three-dimensional fourier synthesis of reduced human hemoglobin at 5.5 Å resolution</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Nature</span>, vol. 199, n. 4894, 1963, pp. 633–38, <a href="/wiki/Bibcode" title="Bibcode">Bibcode</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="http://adsabs.harvard.edu/abs/1963Natur.199..633M">1963Natur.199..633M</a>, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1038%2F199633a0">10.1038/199633a0</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14074546">14074546</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Kendrew1958-71"><a href="#cite_ref-Kendrew1958_71-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Kendrew J, Bodo G, Dintzis H, Parrish R, Wyckoff H, Phillips D, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://oadoi.org/10.1038/181662a0"><span style="font-style:italic;">A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by X-ray analysis</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Nature</span>, vol. 181, n. 4610, 1958, pp. 662–66, <a href="/wiki/Bibcode" title="Bibcode">Bibcode</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="http://adsabs.harvard.edu/abs/1958Natur.181..662K">1958Natur.181..662K</a>, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1038%2F181662a0">10.1038/181662a0</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/13517261">13517261</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-urlRCSB_Protein_Data_Bank-72"><a href="#cite_ref-urlRCSB_Protein_Data_Bank_72-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation web" style="font-style:normal"> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20150418160606/http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do"><span style="font-style:italic;">RCSB Protein Data Bank</span></a>, su <span style="font-style:italic;">rcsb.org</span>. <small>URL consultato il 5 aprile 2014</small> <small>(archiviato dall'<abbr title="http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do">url originale</abbr> il 18 aprile 2015)</small>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Zhou2008-73"><a href="#cite_ref-Zhou2008_73-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text"><cite class="citation pubblicazione" style="font-style:normal"> Zhou ZH, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2714865"><span style="font-style:italic;">Towards atomic resolution structural determination by single-particle cryo-electron microscopy</span></a>, in <span style="font-style:italic;">Current Opinion in Structural Biology</span>, vol. 18, n. 2, 2008, pp. 218–28, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.1016%2Fj.sbi.2008.03.004">10.1016/j.sbi.2008.03.004</a>, <a href="/wiki/PubMed" title="PubMed">PMC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2714865">2714865</a>, <a href="/wiki/PMID" title="PMID">PMID</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18403197">18403197</a>.</cite></span> </li> <li id="cite_note-Keskin2008-74"><a href="#cite_ref-Keskin2008_74-0"><b>^</b></a> <span class="reference-text">Keskin O, Tuncbag N, Gursoy A, <i>Characterization and prediction of <a rel="nofollow" class="external text" href="http://el-mejor.com/proteina/">protein</a> interfaces to infer protein-protein interaction networks</i>, in Current Pharmaceutical Biotechnology, vol. 9, nº 2, 2008, pp. 67–76, <a href="/wiki/Digital_object_identifier" title="Digital object identifier">DOI</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.doi.org/10.2174%2F138920108783955191">10.2174/138920108783955191</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18393863?dopt=Abstract">PMID 18393863</a>.</span> </li> </ol></div> <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Bibliografia">Bibliografia</h2><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=32" title="Modifica la sezione Bibliografia" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=32" title="Edit section's source code: Bibliografia"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <ul><li><cite id="CITEREFvanHolde1996" class="citation libro" style="font-style:normal">(<span style="font-weight:bolder; font-size:80%"><abbr title="inglese">EN</abbr></span>) Christopher K. Mathews, Kensal Edward Van Holde, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://archive.org/details/studyguideforbio00akoh"><span style="font-style:italic;">Biochemistry: Guide</span></a>, Benjamin-Cummings Publishing Company, 1996, <a href="/wiki/ISBN" title="ISBN">ISBN</a> <a href="/wiki/Speciale:RicercaISBN/978-0-8053-3931-4" title="Speciale:RicercaISBN/978-0-8053-3931-4">978-0-8053-3931-4</a>.</cite></li> <li><cite class="citation libro" style="font-style:normal">(<span style="font-weight:bolder; font-size:80%"><abbr title="inglese">EN</abbr></span>) Dobson CM, <span style="font-style:italic;">The nature and significance of protein folding</span>, in Pain RH (ed.) (a cura di), <span style="font-style:italic;">Mechanisms of Protein Folding</span>, Oxford, Oxfordshire, Oxford University Press, 2000, <a href="/wiki/ISBN" title="ISBN">ISBN</a> <a href="/wiki/Speciale:RicercaISBN/0-19-963789-X" title="Speciale:RicercaISBN/0-19-963789-X">0-19-963789-X</a>.</cite></li> <li><cite class="citation libro" style="font-style:normal">(<span style="font-weight:bolder; font-size:80%"><abbr title="inglese">EN</abbr></span>) Walker JH, Wilson K, <span style="font-style:italic;">Principles and Techniques of Practical Biochemistry</span>, Cambridge, UK, Cambridge University Press, 2000, <a href="/wiki/ISBN" title="ISBN">ISBN</a> <a href="/wiki/Speciale:RicercaISBN/0-521-65873-X" title="Speciale:RicercaISBN/0-521-65873-X">0-521-65873-X</a>.</cite></li> <li><cite class="citation libro" style="font-style:normal">(<span style="font-weight:bolder; font-size:80%"><abbr title="inglese">EN</abbr></span>) Donald Voet, Judith G. Voet; Charlotte W. Pratt, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://archive.org/details/fundamentalsofbi0000voet"><span style="font-style:italic;">Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level</span></a>, John Wiley & Sons, 2008, <a href="/wiki/ISBN" title="ISBN">ISBN</a> <a href="/wiki/Speciale:RicercaISBN/978-0-470-23396-2" title="Speciale:RicercaISBN/978-0-470-23396-2">978-0-470-23396-2</a>.</cite></li> <li><cite class="citation libro" style="font-style:normal">(<span style="font-weight:bolder; font-size:80%"><abbr title="inglese">EN</abbr></span>) Reynolds JA, Tanford C, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://archive.org/details/naturesrobotshis0000tanf_g4d8"><span style="font-style:italic;">Nature's Robots: A History of Proteins (Oxford Paperbacks)</span></a>, New York, New York, Oxford University Press, 2003, <a href="/wiki/ISBN" title="ISBN">ISBN</a> <a href="/wiki/Speciale:RicercaISBN/0-19-860694-X" title="Speciale:RicercaISBN/0-19-860694-X">0-19-860694-X</a>.</cite></li> <li><cite id="CITEREFBriggs" class="citation libro" style="font-style:normal">(<span style="font-weight:bolder; font-size:80%"><abbr title="inglese">EN</abbr></span>) David Briggs, Mark Wahlqvist, Visionary Voyager, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20161007214737/http://apjcn.nhri.org.tw/server/info/books-phds/books/foodfacts/html/data/data-fs.html"><span style="font-style:italic;">Food Facts - Protein</span></a>, Penguin Books, 1998. <small>URL consultato il 17 novembre 2016</small> <small>(archiviato dall'<abbr title="http://apjcn.nhri.org.tw/server/info/books-phds/books/foodfacts/html/data/data-fs.html">url originale</abbr> il 7 ottobre 2016)</small>.</cite></li></ul> <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Voci_correlate">Voci correlate</h2><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=33" title="Modifica la sezione Voci correlate" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=33" title="Edit section's source code: Voci correlate"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <div class="colonne"> <ul><li><a href="/wiki/Acidi_nucleici" title="Acidi nucleici">Acidi nucleici</a></li> <li><a href="/wiki/Amminoacidi" class="mw-redirect" title="Amminoacidi">Amminoacidi</a></li> <li><a href="/wiki/Fabbisogno_sostanziale_umano" title="Fabbisogno sostanziale umano">Fabbisogno sostanziale umano</a></li> <li><a href="/wiki/Glucidi" title="Glucidi">Glucidi</a></li> <li><a href="/wiki/Legame_peptidico" title="Legame peptidico">Legame peptidico</a></li> <li><a href="/wiki/Lipidi" title="Lipidi">Lipidi</a></li> <li><a href="/wiki/Peptide" title="Peptide">Peptide</a></li> <li><a href="/wiki/Predizione_di_struttura_proteica" title="Predizione di struttura proteica">Predizione di struttura proteica</a></li> <li><a href="/wiki/Progettazione_di_proteine" title="Progettazione di proteine">Progettazione di proteine</a></li> <li><a href="/wiki/Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">Protein Data Bank</a></li> <li><a href="/wiki/Proteine_da_cellula_singola" title="Proteine da cellula singola">Proteine da cellula singola</a></li> <li><a href="/wiki/Proteoma" title="Proteoma">Proteoma</a></li> <li><a href="/wiki/Proteopedia" title="Proteopedia">Proteopedia</a></li> <li><a href="/wiki/Reticolo_endoplasmatico" title="Reticolo endoplasmatico">Reticolo endoplasmatico</a></li> <li><a href="/wiki/Ribosoma" title="Ribosoma">Ribosoma</a></li> <li><a href="/wiki/Sintesi_proteica" title="Sintesi proteica">Sintesi proteica</a></li> <li><a href="/wiki/Vitamine" title="Vitamine">Vitamine</a></li> <li><a href="/wiki/WDFY3" title="WDFY3">WDFY3</a></li></ul> </div> <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Altri_progetti">Altri progetti</h2><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=34" title="Modifica la sezione Altri progetti" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=34" title="Edit section's source code: Altri progetti"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <div id="interProject" class="toccolours" style="display: none; clear: both; margin-top: 2em"><p id="sisterProjects" style="background-color: #efefef; color: black; font-weight: bold; margin: 0"><span>Altri progetti</span></p><ul title="Collegamenti verso gli altri progetti Wikimedia"> <li class="" title=""><a href="https://it.wikiquote.org/wiki/Proteina" class="extiw" title="q:Proteina">Wikiquote</a></li> <li class="" title=""><a href="https://it.wikibooks.org/wiki/Chimica_organica/Proteine" class="extiw" title="b:Chimica organica/Proteine">Wikibooks</a></li> <li class="" title=""><a href="https://it.wiktionary.org/wiki/proteine" class="extiw" title="wikt:proteine">Wikizionario</a></li> <li class="" title=""><span class="plainlinks" title="commons:Category:Proteins"><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Proteins?uselang=it">Wikimedia Commons</a></span></li></ul></div> <ul><li><span typeof="mw:File"><a href="https://it.wikiquote.org/wiki/" title="Collabora a Wikiquote"><img alt="Collabora a Wikiquote" src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fa/Wikiquote-logo.svg/18px-Wikiquote-logo.svg.png" decoding="async" width="18" height="21" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fa/Wikiquote-logo.svg/27px-Wikiquote-logo.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fa/Wikiquote-logo.svg/36px-Wikiquote-logo.svg.png 2x" data-file-width="300" data-file-height="355" /></a></span> <a href="https://it.wikiquote.org/wiki/" class="extiw" title="q:">Wikiquote</a> contiene citazioni sulle <b><a href="https://it.wikiquote.org/wiki/Proteina" class="extiw" title="q:Proteina">proteine</a></b></li> <li><span typeof="mw:File"><a href="https://it.wikibooks.org/wiki/" title="Collabora a Wikibooks"><img alt="Collabora a Wikibooks" src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fa/Wikibooks-logo.svg/18px-Wikibooks-logo.svg.png" decoding="async" width="18" height="18" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fa/Wikibooks-logo.svg/27px-Wikibooks-logo.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fa/Wikibooks-logo.svg/36px-Wikibooks-logo.svg.png 2x" data-file-width="300" data-file-height="300" /></a></span> <a href="https://it.wikibooks.org/wiki/" class="extiw" title="b:">Wikibooks</a> contiene testi o manuali sulle <b><a href="https://it.wikibooks.org/wiki/Chimica_organica/Proteine" class="extiw" title="b:Chimica organica/Proteine">proteine</a></b></li> <li><span typeof="mw:File"><a href="https://it.wiktionary.org/wiki/" title="Collabora a Wikizionario"><img alt="Collabora a Wikizionario" src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/f9/Wiktionary_small.svg/18px-Wiktionary_small.svg.png" decoding="async" width="18" height="18" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/f9/Wiktionary_small.svg/27px-Wiktionary_small.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/f9/Wiktionary_small.svg/36px-Wiktionary_small.svg.png 2x" data-file-width="350" data-file-height="350" /></a></span> <a href="https://it.wiktionary.org/wiki/" class="extiw" title="wikt:">Wikizionario</a> contiene il lemma di dizionario «<b><a href="https://it.wiktionary.org/wiki/proteine" class="extiw" title="wikt:proteine">proteina</a></b>»</li> <li><span typeof="mw:File"><a href="https://commons.wikimedia.org/wiki/?uselang=it" title="Collabora a Wikimedia Commons"><img alt="Collabora a Wikimedia Commons" src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/4/4a/Commons-logo.svg/18px-Commons-logo.svg.png" decoding="async" width="18" height="24" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/4/4a/Commons-logo.svg/27px-Commons-logo.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/4/4a/Commons-logo.svg/36px-Commons-logo.svg.png 2x" data-file-width="1024" data-file-height="1376" /></a></span> <span class="plainlinks"><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/?uselang=it">Wikimedia Commons</a></span> contiene immagini o altri file sulle <b><span class="plainlinks"><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Proteins?uselang=it">proteine</a></span></b></li></ul> <div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Collegamenti_esterni">Collegamenti esterni</h2><span class="mw-editsection"><span class="mw-editsection-bracket">[</span><a href="/w/index.php?title=Proteine&veaction=edit&section=35" title="Modifica la sezione Collegamenti esterni" class="mw-editsection-visualeditor"><span>modifica</span></a><span class="mw-editsection-divider"> | </span><a href="/w/index.php?title=Proteine&action=edit&section=35" title="Edit section's source code: Collegamenti esterni"><span>modifica wikitesto</span></a><span class="mw-editsection-bracket">]</span></span></div> <ul><li class="mw-empty-elt"></li> <li><cite id="CITEREFTreccani.it" class="citation web" style="font-style:normal"> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.treccani.it/enciclopedia/proteina"><span style="font-style:italic;">proteina</span></a>, su <span style="font-style:italic;">Treccani.it – Enciclopedie on line</span>, <a href="/wiki/Istituto_dell%27Enciclopedia_Italiana" title="Istituto dell'Enciclopedia Italiana">Istituto dell'Enciclopedia Italiana</a>.</cite> <span class="mw-valign-text-top noprint" typeof="mw:File/Frameless"><a href="https://www.wikidata.org/wiki/Q8054#P3365" title="Modifica su Wikidata"><img alt="Modifica su Wikidata" src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/73/Blue_pencil.svg/10px-Blue_pencil.svg.png" decoding="async" width="10" height="10" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/73/Blue_pencil.svg/15px-Blue_pencil.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/73/Blue_pencil.svg/20px-Blue_pencil.svg.png 2x" data-file-width="600" data-file-height="600" /></a></span></li> <li><cite id="CITEREFSapere.it" class="citation web" style="font-style:normal"> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.sapere.it/enciclopedia/proteina.html"><span style="font-style:italic;">proteina</span></a>, su <span style="font-style:italic;">sapere.it</span>, <a href="/wiki/De_Agostini" title="De Agostini">De Agostini</a>.</cite> <span class="mw-valign-text-top noprint" typeof="mw:File/Frameless"><a href="https://www.wikidata.org/wiki/Q8054#P6706" title="Modifica su Wikidata"><img alt="Modifica su Wikidata" src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/73/Blue_pencil.svg/10px-Blue_pencil.svg.png" decoding="async" width="10" height="10" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/73/Blue_pencil.svg/15px-Blue_pencil.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/73/Blue_pencil.svg/20px-Blue_pencil.svg.png 2x" data-file-width="600" data-file-height="600" /></a></span></li> <li><cite id="CITEREFBritannica.com" class="citation web" style="font-style:normal">(<span style="font-weight:bolder; font-size:80%"><abbr title="inglese">EN</abbr></span>) Felix Haurowitz e Daniel E. Koshland, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.britannica.com/science/protein"><span style="font-style:italic;">protein</span></a>, su <span style="font-style:italic;"><a href="/wiki/Enciclopedia_Britannica" title="Enciclopedia Britannica">Enciclopedia Britannica</a></span>, Encyclopædia Britannica, Inc.</cite> <span class="mw-valign-text-top noprint" typeof="mw:File/Frameless"><a href="https://www.wikidata.org/wiki/Q8054#P1417" title="Modifica su Wikidata"><img alt="Modifica su Wikidata" src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/73/Blue_pencil.svg/10px-Blue_pencil.svg.png" decoding="async" width="10" height="10" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/73/Blue_pencil.svg/15px-Blue_pencil.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/73/Blue_pencil.svg/20px-Blue_pencil.svg.png 2x" data-file-width="600" data-file-height="600" /></a></span></li> <li><cite id="CITEREFOpen_Library" class="citation web" style="font-style:normal">(<span style="font-weight:bolder; font-size:80%"><abbr title="inglese">EN</abbr></span>) <a rel="nofollow" class="external text" href="https://openlibrary.org/subjects/proteins"><span style="font-style:italic;">Opere riguardanti Proteine</span></a>, su <span style="font-style:italic;"><a href="/wiki/Open_Library" class="mw-redirect" title="Open Library">Open Library</a></span>, <a href="/wiki/Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a>.</cite> <span class="mw-valign-text-top noprint" typeof="mw:File/Frameless"><a href="https://www.wikidata.org/wiki/Q8054#P3847" title="Modifica su Wikidata"><img alt="Modifica su Wikidata" src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/73/Blue_pencil.svg/10px-Blue_pencil.svg.png" decoding="async" width="10" height="10" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/73/Blue_pencil.svg/15px-Blue_pencil.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/73/Blue_pencil.svg/20px-Blue_pencil.svg.png 2x" data-file-width="600" data-file-height="600" /></a></span></li> <li><cite class="citation web" style="font-style:normal"> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.itchiavari.org/chimica/lab/proteine.html"><span style="font-style:italic;">Esperienze in laboratorio - Le proteine</span></a>, su <span style="font-style:italic;">itchiavari.org</span>.</cite></li> <li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20090201150710/http://www.chemdav.altervista.org/page3/files/12ea655b2fcca17f1f229255f98c145f-15.php">Purificazione di proteine e dosaggio quantitativo</a>: descrizione delle tecniche di purificazione delle proteine, principio ed esempi di dosaggio quantitativo.</li> <li><cite class="citation web" style="font-style:normal"> <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.my-personaltrainer.it/nutrizione/alimenti-proteine.html"><span style="font-style:italic;">Il cibo e le proteine</span></a>, su <span style="font-style:italic;">my-personaltrainer.it</span>.</cite></li></ul> <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r140554510">.mw-parser-output .CdA{border:1px solid #aaa;width:100%;margin:auto;font-size:90%;padding:2px}.mw-parser-output .CdA th{background-color:#f2f2f2;font-weight:bold;width:20%}@media screen{html.skin-theme-clientpref-night .mw-parser-output .CdA{border-color:#54595D}html.skin-theme-clientpref-night .mw-parser-output .CdA th{background-color:#202122}}@media screen and (prefers-color-scheme:dark){html.skin-theme-clientpref-os .mw-parser-output .CdA{border-color:#54595D}html.skin-theme-clientpref-os .mw-parser-output .CdA th{background-color:#202122}}</style><table class="CdA"><tbody><tr><th><a href="/wiki/Aiuto:Controllo_di_autorit%C3%A0" title="Aiuto:Controllo di autorità">Controllo di autorità</a></th><td><a href="/wiki/Nuovo_soggettario" title="Nuovo soggettario">Thesaurus BNCF</a> <span class="uid"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://thes.bncf.firenze.sbn.it/termine.php?id=51">51</a></span><span style="font-weight:bold;"> ·</span> <a href="/wiki/Library_of_Congress_Control_Number" title="Library of Congress Control Number">LCCN</a> <span class="uid">(<span style="font-weight:bolder; font-size:80%"><abbr title="inglese">EN</abbr></span>) <a rel="nofollow" class="external text" href="http://id.loc.gov/authorities/subjects/sh85107666">sh85107666</a></span><span style="font-weight:bold;"> ·</span> <a href="/wiki/Gemeinsame_Normdatei" title="Gemeinsame Normdatei">GND</a> <span class="uid">(<span style="font-weight:bolder; font-size:80%"><abbr title="tedesco">DE</abbr></span>) <a rel="nofollow" class="external text" href="https://d-nb.info/gnd/4076388-2">4076388-2</a></span><span style="font-weight:bold;"> ·</span> <a href="/wiki/Biblioteca_nazionale_di_Francia" title="Biblioteca nazionale di Francia">BNF</a> <span class="uid">(<span style="font-weight:bolder; font-size:80%"><abbr title="francese">FR</abbr></span>) <a rel="nofollow" class="external text" href="https://catalogue.bnf.fr/ark:/12148/cb11936447p">cb11936447p</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://data.bnf.fr/ark:/12148/cb11936447p">(data)</a></span><span style="font-weight:bold;"> ·</span> <a href="/wiki/Biblioteca_nazionale_di_Israele" title="Biblioteca nazionale di Israele">J9U</a> <span class="uid">(<span style="font-weight:bolder; font-size:80%"><abbr title="inglese">EN</abbr>, <abbr title="ebraico">HE</abbr></span>) <a rel="nofollow" class="external text" href="http://olduli.nli.org.il/F/?func=find-b&local_base=NLX10&find_code=UID&request=987007541252605171">987007541252605171</a></span><span style="font-weight:bold;"> ·</span> <a href="/wiki/Biblioteca_della_Dieta_nazionale_del_Giappone" title="Biblioteca della Dieta nazionale del Giappone">NDL</a> <span class="uid">(<span style="font-weight:bolder; font-size:80%"><abbr title="inglese">EN</abbr>, <abbr title="giapponese">JA</abbr></span>) <a rel="nofollow" class="external text" href="https://id.ndl.go.jp/auth/ndlna/00572676">00572676</a></span></td></tr></tbody></table> <div class="noprint" style="width:100%; padding: 3px 0; display: flex; flex-wrap: wrap; row-gap: 4px; column-gap: 8px; box-sizing: border-box;"><div style="flex-basis: calc( 100% / 2 - 8px / 2 );"><style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r140555418">.mw-parser-output .itwiki-template-occhiello{width:100%;line-height:25px;border:1px solid #CCF;background-color:#F0EEFF;box-sizing:border-box}.mw-parser-output .itwiki-template-occhiello-progetto{background-color:#FAFAFA}@media screen{html.skin-theme-clientpref-night .mw-parser-output .itwiki-template-occhiello{background-color:#202122;border-color:#54595D}html.skin-theme-clientpref-night .mw-parser-output .itwiki-template-occhiello-progetto{background-color:#282929}}@media screen and (prefers-color-scheme:dark){html.skin-theme-clientpref-os .mw-parser-output .itwiki-template-occhiello{background-color:#202122;border-color:#54595D}html.skin-theme-clientpref-os .mw-parser-output .itwiki-template-occhiello-progetto{background-color:#282929}}</style><div class="itwiki-template-occhiello"><span class="noviewer" typeof="mw:File"><a href="/wiki/File:DNA.png" class="mw-file-description" title="Biologia"><img alt=" " src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/4/47/DNA.png/24px-DNA.png" decoding="async" width="24" height="25" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/4/47/DNA.png/36px-DNA.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/4/47/DNA.png/47px-DNA.png 2x" data-file-width="298" data-file-height="314" /></a></span> <b><a href="/wiki/Portale:Biologia" title="Portale:Biologia">Portale Biologia</a></b></div></div><div style="flex-basis: calc( 100% / 2 - 8px / 2 );"><link rel="mw-deduplicated-inline-style" href="mw-data:TemplateStyles:r140555418"><div class="itwiki-template-occhiello"><span class="noviewer" typeof="mw:File"><a href="/wiki/File:Gnome-applications-science.svg" class="mw-file-description" title="Chimica"><img alt=" " src="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/2e/Gnome-applications-science.svg/25px-Gnome-applications-science.svg.png" decoding="async" width="25" height="25" class="mw-file-element" srcset="//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/2e/Gnome-applications-science.svg/38px-Gnome-applications-science.svg.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/2e/Gnome-applications-science.svg/50px-Gnome-applications-science.svg.png 2x" data-file-width="48" data-file-height="48" /></a></span> <b><a href="/wiki/Portale:Chimica" title="Portale:Chimica">Portale Chimica</a></b></div></div></div>    </div><noscript><img src="https://login.wikimedia.org/wiki/Special:CentralAutoLogin/start?type=1x1" alt="" width="1" height="1" style="border: none; position: absolute;"></noscript> <div class="printfooter" data-nosnippet="">Estratto da "<a dir="ltr" href="https://it.wikipedia.org/w/index.php?title=Proteine&oldid=142285432">https://it.wikipedia.org/w/index.php?title=Proteine&oldid=142285432</a>"</div></div> <div id="catlinks" class="catlinks" data-mw="interface"><div id="mw-normal-catlinks" class="mw-normal-catlinks"><a href="/wiki/Categoria:Categorie" title="Categoria:Categorie">Categorie</a>: <ul><li><a href="/wiki/Categoria:Proteine" title="Categoria:Proteine">Proteine</a></li><li><a href="/wiki/Categoria:Chimica_degli_alimenti" title="Categoria:Chimica degli alimenti">Chimica degli alimenti</a></li><li><a href="/wiki/Categoria:Dietetica" title="Categoria:Dietetica">Dietetica</a></li></ul></div><div id="mw-hidden-catlinks" class="mw-hidden-catlinks mw-hidden-cats-hidden">Categorie nascoste: <ul><li><a href="/wiki/Categoria:Voci_con_modulo_citazione_e_parametro_pagine" title="Categoria:Voci con modulo citazione e parametro pagine">Voci con modulo citazione e parametro pagine</a></li><li><a href="/wiki/Categoria:Voci_con_modulo_citazione_e_parametro_coautori" title="Categoria:Voci con modulo citazione e parametro coautori">Voci con modulo citazione e parametro coautori</a></li><li><a href="/wiki/Categoria:Pagine_che_utilizzano_collegamenti_magici_PMID" title="Categoria:Pagine che utilizzano collegamenti magici PMID">Pagine che utilizzano collegamenti magici PMID</a></li><li><a href="/wiki/Categoria:Collegamento_interprogetto_a_Wikibooks_presente_ma_assente_su_Wikidata" title="Categoria:Collegamento interprogetto a Wikibooks presente ma assente su Wikidata">Collegamento interprogetto a Wikibooks presente ma assente su Wikidata</a></li><li><a href="/wiki/Categoria:P3365_letta_da_Wikidata" title="Categoria:P3365 letta da Wikidata">P3365 letta da Wikidata</a></li><li><a href="/wiki/Categoria:P6706_letta_da_Wikidata" title="Categoria:P6706 letta da Wikidata">P6706 letta da Wikidata</a></li><li><a href="/wiki/Categoria:P1417_letta_da_Wikidata" title="Categoria:P1417 letta da Wikidata">P1417 letta da Wikidata</a></li><li><a href="/wiki/Categoria:P3847_letta_da_Wikidata" title="Categoria:P3847 letta da Wikidata">P3847 letta da Wikidata</a></li><li><a href="/wiki/Categoria:Voci_con_codice_Thesaurus_BNCF" title="Categoria:Voci con codice Thesaurus BNCF">Voci con codice Thesaurus BNCF</a></li><li><a href="/wiki/Categoria:Voci_con_codice_LCCN" title="Categoria:Voci con codice LCCN">Voci con codice LCCN</a></li><li><a href="/wiki/Categoria:Voci_con_codice_GND" title="Categoria:Voci con codice GND">Voci con codice GND</a></li><li><a href="/wiki/Categoria:Voci_con_codice_BNF" title="Categoria:Voci con codice BNF">Voci con codice BNF</a></li><li><a href="/wiki/Categoria:Voci_con_codice_J9U" title="Categoria:Voci con codice J9U">Voci con codice J9U</a></li><li><a href="/wiki/Categoria:Voci_con_codice_NDL" title="Categoria:Voci con codice NDL">Voci con codice NDL</a></li><li><a href="/wiki/Categoria:Voci_non_biografiche_con_codici_di_controllo_di_autorit%C3%A0" title="Categoria:Voci non biografiche con codici di controllo di autorità">Voci non biografiche con codici di controllo di autorità</a></li></ul></div></div> </div> </main> </div> <div class="mw-footer-container"> <footer id="footer" class="mw-footer" > <ul id="footer-info"> <li id="footer-info-lastmod"> Questa pagina è stata modificata per l'ultima volta il 22 nov 2024 alle 03:38.</li> <li id="footer-info-copyright">Il testo è disponibile secondo la <a rel="nofollow" class="external text" href="https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0/deed.it">licenza Creative Commons Attribuzione-Condividi allo stesso modo</a>; possono applicarsi condizioni ulteriori. Vedi le <a class="external text" href="https://foundation.wikimedia.org/wiki/Special:MyLanguage/Policy:Terms_of_Use/it">condizioni d'uso</a> per i dettagli.</li> </ul> <ul id="footer-places"> <li id="footer-places-privacy"><a href="https://foundation.wikimedia.org/wiki/Special:MyLanguage/Policy:Privacy_policy/it">Informativa sulla privacy</a></li> <li id="footer-places-about"><a href="/wiki/Wikipedia:Sala_stampa/Wikipedia">Informazioni su Wikipedia</a></li> <li id="footer-places-disclaimers"><a href="/wiki/Wikipedia:Avvertenze_generali">Avvertenze</a></li> <li id="footer-places-wm-codeofconduct"><a href="https://foundation.wikimedia.org/wiki/Special:MyLanguage/Policy:Universal_Code_of_Conduct">Codice di condotta</a></li> <li id="footer-places-developers"><a href="https://developer.wikimedia.org">Sviluppatori</a></li> <li id="footer-places-statslink"><a href="https://stats.wikimedia.org/#/it.wikipedia.org">Statistiche</a></li> <li id="footer-places-cookiestatement"><a href="https://foundation.wikimedia.org/wiki/Special:MyLanguage/Policy:Cookie_statement">Dichiarazione sui cookie</a></li> <li id="footer-places-mobileview"><a href="//it.m.wikipedia.org/w/index.php?title=Proteine&mobileaction=toggle_view_mobile" class="noprint stopMobileRedirectToggle">Versione mobile</a></li> </ul> <ul id="footer-icons" class="noprint"> <li id="footer-copyrightico"><a href="https://wikimediafoundation.org/" class="cdx-button cdx-button--fake-button cdx-button--size-large cdx-button--fake-button--enabled"><img src="/static/images/footer/wikimedia-button.svg" width="84" height="29" alt="Wikimedia Foundation" loading="lazy"></a></li> <li id="footer-poweredbyico"><a href="https://www.mediawiki.org/" class="cdx-button cdx-button--fake-button cdx-button--size-large cdx-button--fake-button--enabled"><img src="/w/resources/assets/poweredby_mediawiki.svg" alt="Powered by MediaWiki" width="88" height="31" loading="lazy"></a></li> </ul> </footer> </div> </div> </div> <div class="vector-settings" id="p-dock-bottom"> <ul></ul> </div><script>(RLQ=window.RLQ||[]).push(function(){mw.config.set({"wgHostname":"mw-web.codfw.main-6d67bf974d-9s2wk","wgBackendResponseTime":190,"wgPageParseReport":{"limitreport":{"cputime":"0.631","walltime":"0.843","ppvisitednodes":{"value":4566,"limit":1000000},"postexpandincludesize":{"value":86995,"limit":2097152},"templateargumentsize":{"value":1028,"limit":2097152},"expansiondepth":{"value":9,"limit":100},"expensivefunctioncount":{"value":3,"limit":500},"unstrip-depth":{"value":0,"limit":20},"unstrip-size":{"value":71467,"limit":5000000},"entityaccesscount":{"value":1,"limit":400},"timingprofile":["100.00% 638.920 1 -total"," 22.35% 142.812 1 Template:Collegamenti_esterni"," 21.50% 137.365 45 Template:Cita_pubblicazione"," 18.65% 119.154 6 Template:Vedi_anche"," 8.23% 52.566 1 Template:Interprogetto"," 4.87% 31.130 1 Template:Portale"," 4.36% 27.830 13 Template:Cita_libro"," 2.77% 17.694 1 Template:Controllo_di_autorità"," 2.48% 15.823 2 Template:En"," 2.36% 15.049 2 Template:Icona_argomento"]},"scribunto":{"limitreport-timeusage":{"value":"0.343","limit":"10.000"},"limitreport-memusage":{"value":5934024,"limit":52428800}},"cachereport":{"origin":"mw-web.eqiad.main-69bb4bfd88-cmxwd","timestamp":"20241127094326","ttl":2592000,"transientcontent":false}}});});</script> <script type="application/ld+json">{"@context":"https:\/\/schema.org","@type":"Article","name":"Proteine","url":"https:\/\/it.wikipedia.org\/wiki\/Proteine","sameAs":"http:\/\/www.wikidata.org\/entity\/Q8054","mainEntity":"http:\/\/www.wikidata.org\/entity\/Q8054","author":{"@type":"Organization","name":"Contributori ai progetti Wikimedia"},"publisher":{"@type":"Organization","name":"Wikimedia Foundation, Inc.","logo":{"@type":"ImageObject","url":"https:\/\/www.wikimedia.org\/static\/images\/wmf-hor-googpub.png"}},"datePublished":"2003-08-13T07:32:28Z","dateModified":"2024-11-22T02:38:00Z","image":"https:\/\/upload.wikimedia.org\/wikipedia\/commons\/6\/60\/Myoglobin.png","headline":"macromolecole costituite da uno o pi\u00f9 polimeri di amminoacidi"}</script> </body> </html>